Содержание

Белки, функции белков

Цель:

  • Рассмотреть особенности строения белковой молекулы, химические связи и свойства пептидов.
  • Познакомиться с разнообразием и функциями белков в живых организмах.

План урока.

  1. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.
  2. Структуры белковой молекулы.
  3. Свойства белковой молекулы.
  4. Функции пептидов.
  5. Д/з.

Ход урока

I. Разнообразие белковых молекул в живых организмах.

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. Белки — это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота.

В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- или тетрапептидами. Полипептидами называют цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей.

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре разных уровня организации:

II. Структуры белковой молекулы.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии.

Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.

В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков.

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.

Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами.

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад). Рентгено - структурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных. Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).

Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей, так что а-спираль — это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация.

Третичная структура

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов - ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

Четвертичная структура

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей.

Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц.

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высоко - упорядоченным образом.

III. Свойства белковой молекулы.

Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекулы. Это изменение может носить временный или явный характер, но и в том и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается единой. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут следующие разнообразные факторы.

Нагревание или воздействие каких-либо излучений, мер инфракрасного или ультрафиолетового.

Сильные кислоты или сильные щелочи и концентрированные растворы солей.

Тяжелые металлы.

Органические растворители и детергенты. Использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано именно на том, что он вызывает денатурацию белка любых присутствующих бактерий.

Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.

IV. Функции пептидов.

Белки ферменты. Ферменты — это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т. е. в пределах от 5 до 40 °С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, ибо вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Ферменты, следовательно, можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетке протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Ферментативные реакции подразделяются на анаболические (реакции синтеза) и катаболические (реакции распада).

Совокупность всех этих реакций в живой клетке или в живом организме составляет то, что мы называем метаболизмом. Метаболизм, таким образом, слагается из анаболизма и катаболизма. Реакции протекают согласованно, подчиняясь строгой регуляции, что объясняется специфической природой ферментов. Один фермент обычно катализирует только одну реакцию. Таким образом, ферменты служат для регулирования происходящих в клетке реакций и обеспечивают надлежащую их скорость.

Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран, составляет оболочки (капсиды) вирусов. Коллаген — компонент соединительной ткани и кожи. Кератин — компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей, когтей. Эластин — входит в состав соединительной ткани связок, стенок кровеносных сосудов.

Транспортная. Белки учувствуют в активном транспорте веществ через клеточные мембраны, обеспечивают работу Na — K насоса. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Различные глобулины переносят ионы гормонов и металлов.

Двигательная. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена деления. Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры, обеспечивая движение тела в пространстве.

Рецепторная. Опсин — составная часть светочувствительных ферментов. Фитохром — белок регулирующий реакции на изменение длины дня (фотопереодизм) у растений.

Защитная. Антитела — связывающие инородные белки, образуя с ними комплексы. Тромбопластин, тромбин и фибриноген предохраняющий организм от кровопотери, образуя тромб.

Пищевая. Белки пищи основной источник аминокислот. Казеин молока — источник аминокислот для детенышей млекопитающих животных.

Запасающая. Ферритин — запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке. Миоглобин - запас кислорода в мышцах позвоночных. Альбумин - запасает воду в яичном желтке. Семена бобовых - запас белка для питания зародыша растения.

Регуляторная. Гормоны: белок инсулин - регуляция глюкозы в крови человека, нейропептиды — пептиды присутствующие в мозге и влияющие на функции центральной нервной систамы.

Антибиотики. Некоторые антибиотики, обладают широким спектром антимикробного действия, являются белками, например грамицидин S, актиномицин и др.

Токсины. Самые сильные микробные токсины являются белками: ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный. Токсины змей, пауков и скорпионов. Токсины многих грибов, а также пчел.

V. Д/з.  Выполнить синквейн по теме белки.

Приложение.

Литература.

  1. Т.Л.Богданова, Е.А.Солодова. Биология: справочник для старшеклассников и поступающих в вузы/ Т. Л.Богданова, Е.А.Солодова, — 3-е изд. — М, АСТ-ПРЕСС ШКОЛА, 2008, — 816 с.: ил.
  2. Грин Н, Стаут У, тейлор Д. Биология: в 3-х т. Т.1.: пер. с англ./ Под ред. Р. Сопера.- М.: мир, 1990. — 368 с., ил.
  3. В.Р.Пикеринг. Биология. Школьнику, абитуриенту, студенту. Школьный курс в 120 таблицах/ В.Р.Пикеринг, М., «АСТ — ПРЕСС», 1999 г.130 с.

Белки пластическая функция — Справочник химика 21

    Белки способны также выполнять энергетическую функцию, особенно при избыточном их поступлении с пищей или в экстремальных ситуациях, когда белки тела подвергаются усиленному распаду, восполняя недостаток питательных веществ, например при голодании или патологии (сахарный диабет). Как известно, при сгорании 1 г белков освобождается энергия, равная 16,8 кДж. Эта энергия обычно может быть полностью заменена энергией окисления углеводов и липидов, однако при длительном исключении последних из пищи у животных не наблюдается существенных патологических отклонений, тогда как исключение белков из пищи даже на короткий срок приводит к выраженным нарушениям, а иногда и к необратимым патологическим явлениям. Если животные находятся на малобелковой диете, то у них очень быстро развивается белковая недостаточность—патологическое состояние, характеризующееся нарушением ряда важных физиологических функций организма. Аналогичные изменения наблюдаются у людей при недостаточном потреблении белка. Следовательно, белки являются незаменимыми для организма веществами, выполняющими прежде всего пластическую функцию. Специфическая роль белков, однако, этим не ограничивается. В опытах на крысах было показано, что белковая недостаточность у животных проявляется не столько в уменьшении массы органов и тканей, сколько в снижении активности ферментов, обусловленном замедлением процессов биосинтеза белка. [c.409]
    Пластическая функция углеводов связана с тем, что они активно используются в синтезе многих важных для организма веществ нуклеиновых кислот, некоторых органических кислот, а из них — аминокислот и далее белков, липидов и других биологически значимых соединений.[c.232]

    В организме человека и животных углеводы играют важную роль и выполняют разнообразные функции — они служат источником энергии, являются пластическим материалом клеток, а также используются в качестве исходных продуктов для синтеза липидов, белков и нуклеиновых кислот. Организм человека и животных не способен синтезировать углеводы из неорганических веществ и получает их в готовом виде с различными пищевыми продуктами, главным образом растительного происхождения. Суточная норма потребления углеводов равняется 450—500 г. Углеводы, поступившие в организм, подвергаются перевариванию в желудочно-кишечном тракте й всасываются в кровь в виде моносахаридов, в основном глюкозы. В крови всегда находится олреде-ленное количество глюкозы (3,3—5,5 моль/л). В тканях часть глюкозы откладывается в виде гликогена. [c.120]

    Обмен белков занимает особое место в многообразных превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма (пластическая функция), но и в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена подчинены этой глобальной задаче живого—самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. Для осуществления этого используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [c.409]


    По степени важности в процессах обмена веществ пластическая роль белков (в организации разнообразных структур) неизмеримо превосходит их роль как источника энергии. Более того, пластическая функция белков не только велика, но и незаменима, так как белки в этом отношении нельзя заменить ни жирами, ни углеводами, ни какими-либо другими веществами, входящими в состав живой материи или поступающими в организм из внешней среды. [c.303]

    Высокомолекулярные органические соединения — белки, полисахариды (крахмал, целлюлоза) и др. — основа живой природы. Белки — важнейшая составная часть всех живых организмов — с химической точки зрения являются полимерами. В живых организмах белки выполняют пластические, энергетические и регулирующие функции. С ними связаны рост, наследственность, обмен и другие характерные черты живых организмов. Некоторые белки выполняют функцию биологического катализатора химических процессов в организме, их называют ферментами. [c.6]

    Прошло около 40 лет с тех пор, как было ясно доказано, что некоторые встречающиеся в природе или синтезированные в лаборатории и имеющие большое значение материалы состоят из очень больших молекул. С того времени развитие макромолекулярной химии происходило со скоростью, которая кажется захватывающей даже в наш век научно-технической революции. Движущая сила этого процесса имела двоякий характер. С одной стороны, исследователи научились понимать связь между практически цепными свойствами таких материалов, как хлопок или натуральный каучук, и той особенностью, которую они стали называть молекулярная архитектура . Это представление оказалось неоценимым при конструировании большого разнообразия таких новых материалов, как синтетические волокна, синтетические каучуки и пластические массы, которые по техническим свойствам повторяют, а часто и превосходят природные материалы. С другой стороны, было доказано, что некоторые из наиболее важных составных частей живых организмов являются макромолекулами, вероятнее всего белками и нуклеиновыми кислотами. Стало все более очевидным, что выявление связи между молекулярными свойствами этих материалов и их функциями в живой клетке является одним из наиболее обнадеживающих путей прогресса в биологии. Дисциплина, имеющая дело с этой взаимосвязью, получила название молекулярной биологии. [c.9]

    Таким образом, фосфопротеины содержат лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клетками организма ряда биологических функций. Они являются ценным энергетическим и пластическим материалом, используемым в процессе роста и развития организма. К белкам данного класса относятся казеиноген молока, овальбумин куриного яйца и другие сложные белки. [c.90]

    Регуляция скорости синтеза белков. Такое действие оказывают стероидные и тиреоидные гормоны они проникают в клетку и взаимодействуют со специфическими рецепторами. Гормонрецепторный комплекс проникает в ядро, связывается с хроматином и увеличивает скорость синтеза белков на уровне генов (рис. 51). Активные гены усиливают синтез определенной РНК, которая выходит из ядра, поступает к рибосомам и запускает синтез новых белков, которые могут быть структурными или сократительными белками мышц и других тканей, а также ферментами или гормонами. В этом состоит их анаболическое действие. Однако скорость белкового синтеза в клетках — относительно медленный процесс, так как требует большого количества энергии и пластического материала. Поэтому такие гормоны не могут осуществлять быстрый контроль процессов метаболизма. Основная их функция сводится к регуляции процессов роста, развития и дифференцировки клеток организма. [c.138]

    Значение белков. Исключительная роль Б. в живых организмах подчеркивается самим их названием — протеины (от греч. слова лрштос — первый). Белки выно,пняют пластические, энергетические функции, а также обуслов,ливают определенную, свойственную данному виду организмов, направленность обмена веществ. В, входят в состав всей живой материи, играют доминирующую роль в протоплазме клеток. Количество Б. в различных тканях и органах животных и растений (в % от веса свежей ткани) составляет 18—23 в мышцах, 7—9 в мозгу, 16—18 в сердце, [c.194]

    Белки яьляются важнейшей составной частью живых организмов. Они играют первенствующую роль, выполняя в организме функции, связанные с основными проявлениями жизни, в том числе функции пластические, энергетические, обусловливая особую, свойственную данному виду организмов, направленность обмена веществ, определяя ход явлений роста и воспроизведения, дыхания и мышечного сокращения (движения), природу заболеваний и т. д. Кроме белков, исключительно важную роль играют нуклеиновые кислоты, однако надо помнить, что сами они не могут образоваться без участия белков-ферментов. Все основные жизненные процессы всегда связаны с образованием и распадом белков и нуклеиновых кислот и определяются наличием тех или иных ферментов, которые все представляют собою белки. [c.21]


    Функции липидов 1) пластическая — липиды входят в состав мембран и определяют их свойства (проницаемость, жидкостность, передача нервного импульса и др) 2) энергетическая — липиды служат энергетическим материалом для организма при окислении 1 г жира выделяется 39 кДж/моль энергии, что в 2 раза больще, чем при окислении 1 г белков или углеводов липиды — долгосрочный резерв энергии 3) защитная — липиды предохраняют тело и органы от механического повреждения и сохраняют тепло (подкожный жир, жировая капсула почек, сальник в брюшной полости) 4) регуляторная (эйкозаноиды. Стероидные гормоны) 5) эмульгирование жиров (пищеварение), стабилизация липидсодержащих жидкостей (желчь) и транспорт гидрофобных молекул (мицеллы, липопротеины). С нарушениями обмена липидов связаны такие заболевания, как атеросклероз, ожирение, желчнокаменная болезнь и др. [c.207]

    В общем же, представленный материал при всей его фрагментарности свидетельствует в пользу того допущения, что одной из важнейших нейрохимических функций естественного сна могут быть какие-то пластические репарационные процессы, тесно связанные прежде всего с метаболизмом белков и РНК. При этом, несомненно, открываются очень широкие перспективы для дальнейшей экспе )имептальной разработки этой проблемы по уже намечающимся путям. В частности, привлекает внимание метаболическая роль нейромедиаторов в процессах, участвующих не только в организации динамики естественного сна, но и в обеспечении с помощью сна отдыха нервной системы. [c.38]

    Представлен краткий обзор последних литературных данных, характеризующих сдвиги обмена веществ в головном мозгу во время спа. Подчеркнуто, что сон — активный процесс, связанный с усилением определенных сторон метаболизма в ЦНС, особенно при парадоксальной фазе сна. Отмечено, что, по-видимому, потребность во снс в нейрохимическом отношении не связана непосредственно с нарушениями биоэнергетики ЦНС при длительном бодрствовании. Изложены результаты собственных исследований автора и его сотрудников в области изучения некоторых сторон метаболизма белков и РНК в головном мозгу (крыс) при естественном сне, лишении его парадоксальной фазы, полной бессоннице, вызванной фенамином, а также во время сна и при лишении его парадоксальной фазы на фоне нарушений метаболизма медиаторов (серотонина и катехоламинов), участвующих в регуляции динамики циклов сна, под влиянием резерпина и ниаламида. В частности, ряд этих работ был выполнен цитоспектрофотометрически на уровне отдельных нейронов и их глиальных клеток-сателлитов супраоптического и красного ядер головного мозга. Высказано предположение, что одной из-важнейших нейрохимических функций сна должно быть осуществление специфических пластических репарационных процессов, тесно связанных прежде всего с метаболизмом белков и РНК. Илл. — 5, библ. — 61 пазв. [c.210]


Межклеточные контакты

Межклеточные контакты — соединения между клетками, образованные при помощи белков. Межклеточные контакты обеспечивают непосредственную связь между клетками. Кроме того, клетки взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигналов (главным образом — сигнальных веществ), передаваемых через межклеточное вещество.

Строение межклеточных соединений В тех тканях, в которых клетки или их отростки плотно прилегают друг к другу (эпителий, мышечная ткань и пр.) между мембранами контактирующих клеток формируются связи – межклеточные контакты. Каждый тип межклеточных контактов формируется за счет специфических белков, подавляющее большинство которых — трансмембранные белки. Специальные адапторные белки могут соединять белки межклеточных контактов с цитоскелетом, а специальные «скелетные» белки — соединять отдельные молекулы этих белков в сложную надмолекулярную структуру. Во многих случаях межклеточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca2+.

Функции межклеточных соединений

Межклеточные соединения возникают в местах соприкосновения клеток в тканях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигналов (межклеточное взаимодействие), а также для механического скрепления клеток друг с другом.

Через щелевые контакты могут передаваться электрические сигналы. Клетки органов и тканей вырабатывают ряд химических веществ, действующих на другие клетки (в том числе через межклеточные контакты) и вызывающих изменения в работе цитоскелета, в интенсивности обмена веществ и процессе синтеза клеткой белков.

Типы межклеточных соединений

Простое межклеточное соединение

При простом межклеточном соединении оболочки клеток сближены на расстояние 15 – 20 нм. Это соединение занимает наиболее обширные участки соприкасающихся клеток. Посредством простых соединений осуществляется слабая механическая связь, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных пространствах. Разновидностью простого соединения является контакт типа «замок», когда билипидные мембраны соседних клеток вместе с участком цитоплазмы вдавливаются друг в друга, чем достигается большая поверхность соприкосновения и более прочная механическая связь.

Плотное соединение (запирающая зона)

В плотном соединении клеточные мембраны максимально сближены, здесь фактически происходит их слияние. Роль плотного соединения заключается в механическом сцеплении клеток и препятствии транспорту веществ по межклеточным пространствам. Эта область непроницаема для макромолекул и ионов, она ограждает межклеточные щели от внешней среды. Плотные соединения обычно образуются между эпителиальными клетками в тех органах (желудке, кишечнике и пр.), где эпителий ограничивает содержимое этих органов (желудочный сок, кишечный сок). В этих участках плотные контакты охватывают по периметру каждую клетку, межмембранные пространства отсутствуют, а соседние клеточные оболочки слиты в одну. Если же плотное сцепление происходит на ограниченном участке, то образуется пятно слипания (десмосома).Частными случаями плотного соединения являются зоны замыкания и слипания.

Плотные контакты (англ. tight junctions) — запирающие межклеточные контакты, присущие клеткам позвоночных животных, в составе которых мембраны соседних клеток максимально сближены и «сшиты» специализированными белками клаудинами и окклюдинами (англ. ). Распространены в эпителиальных тканях, где составляют наиболее апикальную часть (лат. zonula occludens) комплекса контактов между клетками, в который входят адгезионные контакты и десмосомы. Плотные контакты построены из нескольких лент, опоясывающих клетку, которые, пересекаясь между собой, образуют сетевидную связь. С цитоплазматической стороны ассоциированы с актиновыми филаментами.

Эпителиальные ткани выполняют барьерную и транспортную функции, для этого они должны быть способны пропускать одни вещества и задерживать другие. Такую выборочную проницаемость успешно обеспечивают клеточные мембраны, однако между клетками остаются промежутки, через которые может проходить так называемый парацеллюлярный (параклеточный) транспорт (англ. Paracellular transport). Роль плотных контактов заключается в том, чтобы ограничивать и регулировать параклеточную диффузию: они предотвращают протекание тканевой жидкости через эпителий, но при необходимости могут быть проницаемыми для ионов, небольших гидрофильных молекул и даже макромолекул. Также плотные контакты выполняют так называемую функцию «ограждения», они предотвращают диффузию компонентов мембраны в её внешнем слое, благодаря чему поддерживается разница в составе апикальной и базолатеральной мембран. Плотные контакты задействованы в сигнальных путях, регулирующих пролиферацию, поляризацию и дифференциацию эпителиальных клеток.

Плотные контакты состоят из тонких лент, пересекающихся между собой, которые полностью опоясывают клетку и контактируют с аналогичными лентами на соседних клетках. На электронных микрофотографиях заметно, что в участках плотных контактов мембраны соприкасаются одна с другой или даже сливаются. Комбинация метода замораживания-скалывания с электронной микроскопией с высоким разрешением позволила установить, что плёнки плотных контактов построены из белковых частиц диаметром 3-4 нм, которые выступают с обеих поверхностей мембраны. Также в пользу того, что в образовании плотных контактов ключевую роль играют белки, свидетельствует деление клеток под действием протеолитического фермента трипсина.

Всего в состав тесных контактов входит около 40 различных белков, как мембранных, так и цитоплазматических. Последние необходимы для прикрепления актиновых филаментов, регуляции и сигнализирования.

Мембранные белки

Мембранные белки плотных контактов можно разделить на две группы: те, которые пересекают мембрану 4 раза, и те, которые пересекают её только раз. Первая группа значительно распространена, в неё входят белки клаудины, окклюдины и трицеллюлин. Они имеют общие черты строения, в частности в них имеются четыре α-спиральных трасмембранных домена, N- и С-концы обращены к цитозолю, а домены, выступающие в межклеточное пространство, участвуют в гомо- или гетерофильных взаимодействиях с подобными белками на соседней клетке.

Основными белками плотных контактов являются клаудины (лат. claudo). Их роль была продемонстрирована на примере мышей с отсутствующим геном клаудин-1, — в эпидермисе таких животных не формируются плотные контакты и они погибают в течение дня после рождения из-за обезвоживания вследствие интенсивного испарения[1]. Клаудины также участвуют в формировании селективных каналов для транспорта ионов. В геноме человека есть гены по крайней мере 24 различных клаудинов, экспрессия которых происходит тканеспецифически.

Второе место по распространенности в плотных контактах занимают белки окклюдины (от лат. occludo — закрывать), они регулируют транспорт маленьких гидрофильных молекул и прохождение нейтрофилов через эпителий. Наибольшие концентрации третьего белка — трицеллюлина, наблюдаются в местах контакта трех клеток.

К белкам плотных контактов, пересекающим мембрану один раз, относятся JAM-A,-B,-C и-D (англ. junctional adhesion molecules) и родственные им CAR (англ. coxsackievirus and adenovirus receptor), CLMP (англ. CAR-like membrane protein) и ESAM (англ. endothelial-cell selective adhesion molecule), имеющие по два иммуноглобулинных домена, а также белки CRB3 (англ. Crumbs homologue 3) и Bves

Цитоплазматические белки

Цитоплазматическая пластинка плотных контактов необходима для их присоединения к актиновым филаментам, регуляции сцепления клеток и параклеточного транспорта, а также для передачи сигналов от поверхности внутрь клетки. В её состав входят адаптерные, каркасные и цитоскелетные белки, а также элементы сигнальных путей (киназы, фосфатазы). Наиболее изучен белок цитоплазматической пластинки — ZO-1, он имеет несколько доменов белок-белкового взаимодействия, каждый из которых обеспечивает контакт с другими компонентами, в том числе три PDZ-домена (англ. PSD95–DlgA–ZO-1) — с клаудинами и другими адаптерными белками — ZO-2 и ZO-3, GUK-домен (англ. guanylate kinase homology) — с окклюдинами, а Sh4-домен — с сигнальными белками.

С цитоплазматической стороной плотных контактов также ассоциированы комплексы белков PAR3/PAR6 и Pals1/PATJ, необходимые для установления полярности клеток и эпителиального морфогенеза.

Функции Первые исследования функций плотных контактов привели к представлению, что это статические непроницаемые структуры, необходимые для того, чтобы ограничить диффузию веществ между клетками. Впоследствии было выяснено, что они избирательно проницаемы, к тому же их пропускная способность отличается в различных тканях и может регулироваться. Также установлена ещё одна функция плотных контактов: роль в поддержании полярности клеток путем ограничения диффузии липидов и белков во внешнем слое плазматической мембраны. В первом десятилетии 21 века также накоплены данные, свидетельствующие об участии этих структур в сигнальных путях, в частности, регулирующих пролиферацию и полярность.

Регулирование парацеллюлярного транспорта

Непроницаемость плотных контактов в большинстве водорастворимых соединений может быть продемонстрирована в опыте по введению гидроксида лантана (электронно плотный коллоидный раствор) в кровеносные сосуды поджелудочной железы. Через несколько минут после инъекции ацинарные клетки фиксируются, и из них готовятся препараты для микроскопии. В таком случае можно наблюдать, что гидроксид лантана диффундирует из крови в пространство между латеральными поверхностями клеток, но не может проникнуть через плотные контакты в их верхней части. Другие опыты показали, что плотные контакты также непроницаемы для солей. Например при выращивании почек собаки MDCK (англ. Madin-Darby canine kidney) в среде с очень низкой концентрацией кальция, они формируют монослой, однако не сочетаются между собой плотными контактами. Через такой монослой могут свободно двигаться соли и жидкости. Если культуре добавить кальция, то за час формируются плотные контакты, и слой становится непроницаемым для жидкостей.

Однако не во всех тканях плотные контакты полностью непроницаемы, существуют так называемые неплотные эпителии (англ. leaky epithelia). Например, эпителий тонкого кишечника пропускает в 1000 раз больше ионов Na +, чем эпителий канальцев почек. Ионы проникают через параклеточные поры диаметром 4 Å, селективные по заряду и размеру частиц, которые формируются белками клаудинами. Поскольку эпителии различных органов эксрессируют различные наборы клаудинов, то отличается и их проницаемость для ионов. Например, специфический клаудин, присутствуюий только в почках, позволяет проходить ионам магния в процессе реабсорбции.

Межклеточное пространство эпителия может быть проницаемым и для больших частиц, например, при повторении упомянутого опыта с гидроксидом лантана на ткани эпителия тонкого кишечника кролика можно наблюдать прохождение коллоидных частиц между клетками. Крупные молекулы транспортируются через специальные пути утечки (англ. leak pathway) диаметром более 60 Å. Это важно, например, для процессов всасывания аминокислот и моносахаридов, концентрация которых в тонком кишечнике возрастает после еды достаточно для их пассивного транспорта.

Поддержание различия между апикальной и базолатеральной мембранами

Если в среду, контактирующую с апикальной частью монослоя MDCK-клеток, добавить липосомы, содержащие флуоресцентно меченые гликопротеины, некоторые из них спонтанно сливаются с клеточными мембранами. После этого флуоресценцию можно обнаружить в апикальной, но не в базолатеральной части клеток при условии целостности плотных контактов. Если же их разрушить, удалив из среды кальций, флуоресцентные белки диффундируют и равномерно распределяются по всей поверхности клетки.

Цитозольный слой мембраны имеет одинаковый липидный состав, как в апикальном, так и в базолатеральном участках, эти липиды могут свободно диффундировать. С другой стороны, липиды внеклеточного слоя двух частей клетки существенно различаются, и обмену между ними препятствуют плотные контакты. Например, все гликолипиды, как и белки заякоренные гликозилфосфатидилинозитолом, в мембранах MDCK клеток расположены исключительно в внеклеточном слое апикальной части, а фосфатидилхолин — почти исключительно в базолатеральной части.

Болезни, связанные с плотными контактами

С нарушением формирования тесных контактов связаны некоторые наследственные расстройства человека, например мутации в генах клаудина-16 и клаудина-19, которые приводят к гипомагниемии, вследствие чрезмерной потери магния с мочой. Мутации в гене клаудина-13 и трицеллюлина вызывают наследственную глухоту. Дисрегуляция некоторых белков плотных контактов связана с онкологическими заболеваниями, например экспрессия ZO-1 и ZO-2 снижается во многих типах рака. Компоненты тесных контактов также могут быть мишенями для онкогенных вирусов.

Некоторые вирусы используют мембранные белки плотных контактов для проникновения в клетку, в частности клаудин-1 является корецептором для вируса гепатита C. Другие вирусы присоединяются к белкам плотных контактов, чтобы разрушить барьер, отделяющий их от настоящих рецепторов на базолатеральной слое эпителиальных клеток, или неэпителиальных клетках.

Плотные контакты могут быть мишенью и для бактериальных патогенов, например Clostridium perfringens — возбудитель газовой гангрены, выделяет энтеротоксин (англ.), действующий на внеклеточные домены мембранных клаудинов и окклюдинов, и вызывает протечки эпителия. Helicobacter pylori — возбудитель гастрита — вводит в клетки белок CagA, взаимодействующий с комплексом ZO-1-JAM-A, считается, что это помогает бактерии преодолеть защитный барьер желудочного эпителия.

Адгезионные контакты

Адгезионные контакты (англ. adherens junctions, AJ) — якорные межклеточные контакты, ассоциированные с микрофиламентами, обеспечивающие целостность и механическую прочность ткани, в частности противостояние растяжению, придающие клеткам возможность координированно использовать актиновый цитоскелет. Адгезионные контакты относятся к гомофильным, то есть соединяют клетки одинакового типа. В их формировании принимают участие белки кадгерины и катенины.

Морфологически адгезионные контакты являются относительно простыми, в отличие от десмосом, плотных и щелевых контактов, они не имеют высокоспециализированных ультраструктур, кроме скопления актиновых филаментов. От других типов соединений клеток они отличаются относительной гибкостью и изменчивостью.

Чаще всего адгезионные контакты встречаются в эпителиальных тканях, здесь они образуют вокруг каждой клетки поясок, который называют зоной прилипания (англ. zonula adherens). Такие зоны в эпителии позвоночных животных преимущественно размещаются базальнее участка плотных контактов (англ. zonula occludens) и апикальнее десмосом (англ. macula adherens).

Однако распространение адгезионных контактов в организме не ограничено только эпителием, во многих неэпителиальных тканях, например в нервной и соединительной, они присутствуют в форме точечных или полосковидных сообщений клеток. Также они хорошо выражены в сердечной мышце, где обеспечивают косвенное сообщение сократительного аппарата кардиомиоцитов. Вместе с десмосомами адгезивные контакты образуют так называемые вставные диски между клетками миокарда.

В зоне адгезионных контактов мембраны соседних клеток удалены друг от друга на расстояние 10-20 нм. В состав адгезионных контактов входят три основных элемента:

Собственно сообщение клеток происходит благодаря трансмембранным молекулам клеточной адгезии (англ. cell adhesion molecules, CAM), из которых самыми распространенными в адгезионных контактах являются классические кадгерины. Их N-конечная (N-terminus) внеклеточная часть в присутствии ионов кальция взаимодействует с подобной молекулой на соседней клетке, обеспечивая слипание клеток, а внутриклеточный C-конечный (C-terminus) домен связывается с якорными белками. Также в адгезионных контактах были обнаружены другие трансмембранные белки: нектины и везатины. Адаптером между CAM и элементами цитоскелета выступают внутриклеточные якорные белки, большинство из них крепят цитоплазматическую сторону кадгеринов к актиновым филаментам. Кадгерины непосредственно взаимодействуют с β-катенином и плакоглобинами (γ-катенинами), которые в свою очередь присоединяются к молекулам α-катенина, а те — к винкулину, α-актинину или ZO-1 (англ.), которые уже связываются с актином. В комплексе якорных белков с кадгеринами присутствует также белок p120-катенин, который, вероятно, участвует в регулировании силы адгезионных контактов между клетками. Нектины крепятся к актиновым филаментам через белок афадин. Третьим компонентом являются пучки актиновых филаментов в соседних клетках, что косвенно соединены между собой. Также была продемонстрирована связь адгезионных контактов с микротрубочками, хотя значительного их скопления в этих участках и не наблюдается. Микротрубочки могут присоединяться к адгезионным контактам как плюс-, так и минус-концами, вместе с моторными белками они, вероятно, участвуют в транспортировке белков, необходимых для формирования контактов, в частности кадгеринов.

Функции

Схематическое изображение процесса формирования трубки из слоя эпителиальных клеток Одной из основных функций адгезионных контактов является физическое соединение клеток в единую ткань, их ослабление часто приводит к диссоциации клеток. Такого эффекта можно достичь, обработав ткань или монослойную культуру хелатирующим агентами, такими как ЭДТА, связывающими ионы кальция, вследствие чего взаимодействие между кадгеринами нарушается. Однако, хелатирующих агентов обычно недостаточно для полного разделения клеток, поскольку между ними существуют другие — кальций независимые — контакты.

Адгезионные контакты обеспечивают образование широкой межклеточной сети из пучков сократительных актиновых филаментов, расположенных параллельно мембранам клеток и соединенных между собой с помощью белков катенинов и кадгеринов. Такая организация позволяет не только противостоять механическому напряжению, но и согласовывать поведение клеток во время процессов морфогенеза. Например, координированное сокращение колец актиновых филаментов соседних клеток является необходимым для формирования трубок из слоя эпителия, в частности во время закладки нервной трубки. Одним из примеров является Shroom3-зависимое сокращение зоны прилипания, при этом актин-связывающий белок Shroom3 привлекает к участку адгезионные контакты Rho-киназы и активирует миозин-II, в результате чего и происходит сокращение.

Адгезионные контакты также задействованы в межклеточной передаче сигналов, об этом свидетельствует локализация в зрелых контактах рецепторной тирозинфосфатазы μ и белка RACK1, который взаимодействует с ней. При снижении экспрессии α-катенина наблюдается значительное увеличение темпов пролиферации эпителиальных клеток, было показано, что за этот эффект отвечает сигнальный путь инсулин / MAPK.

Десмосома (пятно сцепления, липкое соединение)

Десмосома — один из типов межклеточных контактов, обеспечивающих прочное соединение клеток (как правило, эпителиальной или мышечной ткани) у животных. Функция десмосом заключается главным образом в обеспечении механической связи между клетками.

Существуют 3 типа десмосом — точечные (лат. macula adherens), опоясывающие (лат. zonula adherens) и гемидесмосомы. Точечная десмосома представляет собой небольшую площадку (диаметром до 0,5 мкм), соединяющую мембраны двух соседних клеток. Количество точечных десмосом на одной клетке может достигать 2000.

Десмосомы образуются между клетками тех тканей, которые могут подвергаться трению, растяжению и другим механическим воздействиям (эпителиальные клетки, клетки сердечной мышцы). Со стороны цитоплазмы к десмосомам прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют в цитоплазме сеть, обладающую большой прочностью на разрыв. Через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток объединяются в непрерывную сеть, охватывающую всю ткань.

Десмосома состоит из белков клеточной адгезии из семейства кадгеринов и соединительных (адапторных) белков, которые соединяют их с промежуточными филаментами. Белки клеточной адгезии, формирующие десмосомы — десмоглеин и десмоколлин. Как и другие кадгерины, эти трансмембранные белки имеют по пять внеклеточных доменов и являются кальцийсвязывающими. Они обеспечивают гомофильное соединение клеток — между собой соединяются две одинаковые по строению молекулы белка. Внутриклеточный белок десмоплакин (при участии еще двух белков, плакофиллина и плакоглобина) соединяет внутриклеточные домены десмоглеина с промежуточными филаментами. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые, и т. п.

Если контакты похожего строения образуются между клетками и внеклеточным матриксом, то они называются гемидесмосомами, или полудесмосомами.

Медицинское значение

С нарушением функции десмосом связаны кожные болезни, которые объединены под названием пузырные дерматозы. Две наиболее распространённые формы — pemphigus vulgaris (обыкновенная пузырчатка) и pemphigus foliaceus (пластинчатая пузырчатка). Обычно они имеют аутоиммунную природу, хотя сходные патологии могут быть и наследственными. При вульгарной пузырчатке антитела атакуют белок десмоглеин-3, который присутствует во всех слоях эпителия. При пластинчатой пузырчатке образуются аутоантитела против белка десмоглеин-1, который экспрессируется только в верхних слоях эпидермиса кожи. У больных образуются пузыри, так как слои эпидермиса разрываются, часть его клеток гибнет, а в образующиеся полости поступает межклеточная жидкость.

При вульгарной пузырчатке пузыри образуются не только на коже, но на других слизистых (в основном во рту). Эта болезнь протекает более тяжело и может закончиться смертью. Развивается она обычно в возрасте 40-60 лет. При пластинчатой пузырчатке поражения захватывают только кожу, которая отслаивается в виде пластинок.

Нексус (щелевой контакт)

Щелевое соединение, щелевой контакт (англ. gap junction) — тип соединения клеток в организме с помощью белковых каналов (коннексонов). Через щелевые контакты могут непосредственно передаваться от клетки к клетке электрические сигналы (потенциалы действия), а также малые молекулы (с молекулярной массой примерно до 1.000 Д). Этим щелевые контакты отличаются от плазмодесм, через которые могут транспортироваться макромолекулы и даже органоиды.

Структурную основу щелевого соединения составляют коннексоны — каналы, образуемые шестью белками-коннексинами. В нервной системе щелевое соединение между нейронами встречается в так называемых электрических синапсах. Отдельные коннексоны обычно сосредоточены на ограниченных по площади участках мембран — нексусах, или бляшках (англ. plaque) диаметром 0,5-1 мкм. В области нексуса мембраны соседних клеток сближены, расстояние между ними составляет 2-4 нм.

Белки щелевых контактов

У позвоночных основу щелевых контактов составляют коннексины — первое из описанных семейств белков щелевых контактов. В геноме человека идентифицирован 21 ген щелевых контактов, в геноме мыши — 20 генов.

У беспозвоночных имеется другое семейство белков щелевых контактов, сходных с коннексинами по структуре и функциям, но негомологичных им (имеющих несходную первичную структуру) — иннексины. В геноме Caenorhabditis elegans найдено 25 генов иннексинов, в геноме Drosophila melanogaster — 8.

Позднее выяснилось, что у позвоночных, кроме коннексинов, имеются также белки, гомологичные иннексинам. Эти белки, открытые группой российских ученых, получили название паннексины. В геноме человека и мыши к настоящему времени идентифицированы 3 гена паннексинов.

У иглокожих и некоторых других групп животных есть щелевые контакты, но нет генов ни одного из вышеназванных семейств. Это означает, что существуют ещё не открытые семейства белков щелевых контактов.

Местонахождения в организме и функции щелевых контактов

Основная функция щелевых контактов — электрическое соединение двух клеток, а также перенос небольших молекул между ними. В различных тканях оно существует с разными задачами. В нервной системе щелевые контакты — один из способов передачи возбуждения между нейронами, электрический синапс. В сердце щелевые контакты соединяют кардиомиоциты для обеспечения синхронности сокращения всех клеток одного отдела. Щелевые контакты встречаются практически во всех тканях. Одним из исключений является поперечно-полосатая мускулатура, где клеткам не требуется электрическая связь, поскольку они там слиты в симпласт (однако щелевые контакты встречаются в сосудах, питающих мышцы). Также щелевые контакты не обнаруживаются у эритроцитов и зрелых сперматозоидов. Щелевые контакты даже соединяют клетки фолликула с ооцитом (формально, клетки разных организмов), а разрушение этой связи является одним из сигналов для ооцита при овуляции. Очень значительную роль в функционировании организма играют так называемые полуканалы — «половинки» щелевых контактов, открытые в межклеточное пространство. Например, они участвуют в создании кальциевой волны в эндотелии, выпуская АТФ наружу из клетки, что способствует поддержанию кровяного давления в сосуде. Изменения щелевых контактов — одна из причин эффекта «свидетеля» при облучении.

Синапс (синаптическое соединение)

Синапсы являются особыми формами межклеточных соединений. Они характерны для нервной ткани и встречаются между нейронами (межнейронные синапсы) или между нейроном и клеткой-мишенью (нервно-мышечные синапсы и пр.). Синапсы – участки контакта двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одной клетки к другой. Их функция – именно передача нервного импульса с нейрона на другую нервную клетку или клетку-мишень.

Основные элементы химического синапса: синаптическая щель, везикулы (синаптические пузырьки), нейромедиаторы, рецепторы.

Передача импульсов осуществляется химическим путём с помощью медиаторов или электрическим путём посредством прохождения ионов из одной клетки в другую.

Урок 3. органические вещества: белки и нуклеиновые кислоты, и их значение. атф — Биология — 10 класс

В живых организмах ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью и избирательностью огромного количества разнообразных химических реакций. Оказывается, ферменты способны сохранять свою активность не только в живой клетке, но и вне организма. Этой особенностью ферментов успешно воспользовался человек. В настоящее время ферменты применяются во многих областях человеческой деятельности.

В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Например, эти ферменты входят в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства используются с целью лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран.

Благодаря способности расщеплять крахмал фермент амилаза используется в пищевой промышленности: в пивоварении, виноделии и хлебопечении. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. При изготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. Препараты ферментов из микроорганизмов широко используют при производстве соков (выход плодового сока повышается на 10–20 %), а в сыродельной промышленности – для замены дефицитного сычужного фермента.

Широко используются ферменты и в бытовой химии. Например, в стиральные порошки добавляют амилазу, которая расщепляет крахмал, протеазы, расщепляющие белки или белковые загрязнения, и липазы, очищающие ткани от жира и масла. Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов, то есть ферментные препараты усиливают действие друг друга.

Существуют ферменты, которые могут выдерживать температуру выше 70 оС. Например, ферменты бактерий, живущих в горячих источниках. Такие ферменты используются в качестве добавок к стиральным порошкам для стирки в горячей воде. Исследования показали, что добавление ферментов в стиральные порошки на 30–35 % увеличивает моющую способность данного порошка.

Препараты ферментов, получаемых из микроорганизмов, употребляются в кожевенной промышленности для удаления волос и смягчения сырья.

В последние годы ферменты начали вытеснять традиционные химические катализаторы из тонкой химической индустрии. Перспективным является использование ферментов для переработки промышленных отходов, а также для создания биоэлектрохимических преобразователей энергии.

3.3A: Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, включая катализ биохимических реакций.

Цели обучения

  • Различать типы и функции белков

Ключевые моменты

  • Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции в каждой системе человеческого организма.
  • Форма белка определяет его функцию.
  • Белки состоят из субъединиц аминокислот, образующих полипептидные цепи.
  • Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо расщеплять свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из своего субстрата.
  • Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
  • Гормоны представляют собой тип белка, используемого для передачи сигналов и связи между клетками.

Основные термины

  • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном и том же атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются посредством пептидных связей с образованием белков.
  • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • катализатор : Для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого организма. Эти длинные цепочки аминокислот критически важны для:

  • катализирующие химические реакции
  • синтез и восстановление ДНК
  • транспортировка материалов по камере
  • получение и отправка химических сигналов
  • в ответ на раздражители
  • обеспечение структурной поддержки

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из субъединиц аминокислот (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом, образуя длинные линейные цепи, называемые полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функциональны сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, белок крови гемогобин состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шаровидную структуру, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, является волокнистым белком, что означает, что он сворачивается в длинную вытянутую волокнообразную цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов вашей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем незнакомцы, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле отличаются.

Рисунок \(\PageIndex{1}\): Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Субъединицы α и β белков показаны красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы белков.

Поскольку форма определяет функцию, любое незначительное изменение формы белка может привести к его дисфункции. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Гентингтона или серповидноклеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, катализирующие биохимические реакции, которые в противном случае не происходили бы.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекали бы так медленно (или вообще не протекали бы), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты – это реагенты, вступающие в химическую реакцию, катализируемую ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный центр, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром фермента, фермент может способствовать его распаду, перестройке или синтезу. Придавая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Рисунок \(\PageIndex{1}\): Ферментативная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.
  • Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие свой субстрат
  • Анаболические ферменты: ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления больших молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.К таким ферментам относятся амилаза, катализирующая переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, которая катализирует реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые предоставляются клетке или генерируются ею.Эти ферменты биосинтеза включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых нитей генетического материала перед делением клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жировых или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, катализирующей образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки функционируют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, обмен веществ и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы, определяя концентрацию химических веществ и отправляя ответные сигналы. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белка

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого организма. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) переносит кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты метаболизма по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, в то время как кератин формирует структурную поддержку мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин обеспечивает раннее развитие эмбриона или проростка.

Рисунок \(\PageIndex{1}\): Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Функция белка – обзор

14.

2 ОБЗОР ФУНКЦИИ БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА

Наиболее понятные механизмы функции БТШ появились благодаря изучению БТШ90 и БТШ70, которые будут описаны, чтобы обеспечить контекст для последующего обсуждения действия препарата. . На рис. 14.1 показано упрощенное представление их функции. HSP90 существует в виде димера и получает от HSP70 белок, который имеет измененную или аномальную форму, которая может появиться после теплового или окислительного повреждения или возникнуть в условиях истощения питательных веществ, если, например, происходит аберрантное гликозилирование.После связывания с HSP90 в комплекс рекрутируются молекулы-со-шапероны, такие как HOP и p23. АТФ связывается с сайтом АТФазы в HSP90, и повторяющиеся циклы гидролиза АТФ позволяют белку рефолдировать, принимая все более нормализованную конформацию по сравнению с его исходным состоянием. Если процесс рефолдинга белка прерывается, аномально свернутый белок в контексте связывания с HSP90 становится субстратом для убиквитинирования, что само по себе является сигналом к ​​деградации аномального белка протеосомной системой. После завершения процесса фолдинга нормально свернутый «восстановленный» белок высвобождается в свой надлежащий клеточный компартмент.

РИСУНОК 14.1. Функции HSP90 и HSP70.

Адаптировано из Young et al . (2001).Copyright © 2001

Определена дополнительная роль некоторых членов HSP в поддержании белка в «метастабильном» состоянии, готовом к действию в ответ на специфический сигнал. Например, члены семейства цитоплазматических рецепторов стероидных гормонов, в том числе рецептор эстрогена (ER), рецептор андрогена (AR) и рецептор арилуглеводорода (AhR), существуют в комплексе с HSP90.При связывании родственных им лигандов происходит диссоциация от HSP с последующей миграцией к рецептору в ядро ​​и активацией опосредованных рецептором событий транскрипции.

Пересечение системы белков теплового шока с аспектами биологии рака стало проявляться с первоначальным пониманием того, что белки вирусных онкогенов конститутивно связаны, то есть в отсутствие определенного стресса, с членами семейства HSP (например, HSP90) в трансформированные клетки. Более того, чувствительные к температуре мутанты некоторых вирусных белков изменили связь с HSP при непермиссивной температуре (Brugge et al ., 1983). Впоследствии онкопротеины различных видов рака человека были признаны «клиентскими» белками HSP90. К ним относятся онкопротеин erbB2, p210bcr-abl, npm-alk, мутантный B-raf и другие. Интересно, что поскольку во многих (но не во всех) случаях немутантные формы белка (например, abl) явно не являются клиентами HSP90, подразумевается, что мутантный белок, который активно провоцирует клеточную трансформацию, каким-то образом «подвергается стрессу» в этом отношении. аспект его строения распознается системой HSP как ненормальный.Это приводит к гипотезе, что если бы не существовало системы белков HSP90/70 для «буферизации» этих аномальных конформаций, функция этих трансформирующих онкобелков была бы нарушена. Эта точка зрения на самом деле хорошо коррелирует с базовыми исследованиями модельных организмов, где мутации самого HSP90 в гомозиготном состоянии летальны, но в гетерозиготном состоянии в различной степени маскируют существование в остальном загадочных или фенотипически молчащих мутаций (Rutherford and Lindquist, 1998).

Другой набор белков-клиентов HSP90 включает молекулы, имеющие явное значение для регуляции роста и пролиферации клеток.В дополнение к гормональным рецепторам, описанным выше, комплексообразование с HSP90 может быть продемонстрировано для нормальных клеточных компонентов, таких как циклинзависимая киназа 4 (CDK4), фосфатидилинозитол-3′-киназа (PI3K), немутантный протоонкоген C-raf1, факторы элонгации белкового синтеза и т. д. Фактически можно распознать более 100 таких белков-клиентов (Zhao et al. , 2005).

При таком изобилии белков-мишеней HSP90 можно выразить законную обеспокоенность тем, что любые попытки модулировать действие белка теплового шока в опухолевых клетках могут привести к изменению функции белка теплового шока и в нормальных клетках.Однако существуют доказательства того, что система белков теплового шока в опухолях «задействована» иначе, чем в нормальных клетках. Например, комплексы, ассоциированные с HSP90, иммунопреципитированные из опухолей, в отличие от комплексов из нормальных органов, проявляют присущую им более высокую АТФазную активность (Kamal et al. ., 2003). Затем это наблюдение ведет к предположению, что опухоли могут требовать продолжения функционирования системы HSP для поддержания существования опухоли. Эта возможность хорошо коррелирует с результатами многочисленных обсервационных исследований за последние 30 лет, которые выявили повышенную экспрессию компонентов HSP, включая HSP 70 и 90, а также частую корреляцию повышенной экспрессии HSP с более агрессивным клиническим поведением опухолей (Ciocca и Калдервуд, 2005).

В то время как все эти результаты, безусловно, предполагают потенциальное влияние системы HSP на возникновение и прогрессирование рака, единственное наиболее важное наблюдение, которое привлекло внимание к потенциалу системы HSP служить в качестве терапевтической мишени, возникло из определения Neckers и коллеги показали, что HSP90 с высокой аффинностью связывается с противоопухолевым антибиотиком гелданамицином (Whitesell et al. , 1994; см. рис. 14.2). Это открытие одним махом потенциально объяснило основу интересной активности этого и родственных препаратов по «возвращению» трансформированного фенотипа вирусных клеток, трансформированных онкобелком.

РИСУНОК 14.2. Структуры гелданамицина и производных.

Совместная кристаллизация гелданамицина, связанного с фрагментом HSP90 (Stebbins et al. , 1997), позволила очертить карман высокоаффинного связывания в HSP90 (см. главу 13 для более подробного обсуждения этого и других кристаллов HSP90). структуры). Этот результат полностью соответствовал фазе раствора, выраженной HSP90 (Grenert и др. , 1997). Более карбоксильные части молекулы содержали отдельные домены для взаимодействия с «клиентскими белками» и «кошаперонами».Были определены изоформы HSP90, при этом HSP90α существует как в цитоплазме, так и в виде секретируемой формы, а HSP90β, по-видимому, находится в цитоплазме без секреторного потенциала. Кроме того, grp94 локализован в эндоплазматическом ретикулуме, а изоформа TRAP ограничена митохондриями (Sreedhar et al. ., 2004).

Оставшаяся часть этой главы посвящена более подробному рассмотрению широких тем, характерных для лекарств, которые изучались или разрабатывались с прицелом на манипулирование пролиферативным состоянием раковых клеток посредством модулирования действия HSP. В этом обзоре рассматривается ряд соединений, описанных в открытой рецензируемой литературе, которые более подробно описаны в главе 13. Для каталогизации соединений, доступных через описания патентов или Интернета, можно использовать обзор Chiosis et al. (Chiosis et al , 2006).

6 Основные функции белков | Здоровое питание

Эллен Суонсон Topness Обновлено 20 декабря 2018 г.

Белок — это важное вещество, которое содержится в каждой клетке человеческого тела.На самом деле, за исключением воды, белок является самым распространенным веществом в вашем теле. Этот белок вырабатывается вашим телом с использованием пищевого белка, который вы потребляете. Он используется во многих жизненно важных процессах и поэтому нуждается в постоянной замене. Вы можете добиться этого, регулярно потребляя продукты, содержащие белок.

Ремонт и техническое обслуживание

Белок называют строительным материалом тела. Это называется так, потому что белок жизненно важен для поддержания тканей тела, включая развитие и восстановление. Волосы, кожа, глаза, мышцы и органы сделаны из белка. Вот почему детям нужно больше белка на фунт массы тела, чем взрослым; они растут и развивают новую белковую ткань.

Энергия

Белок является основным источником энергии. Если вы потребляете больше белка, чем вам нужно для поддержания тканей тела и других необходимых функций, ваше тело будет использовать его для получения энергии. Если он не нужен из-за достаточного потребления других источников энергии, таких как углеводы, белок будет использоваться для создания жира и станет частью жировых клеток.

Гормоны

Белки участвуют в образовании некоторых гормонов. Эти вещества помогают контролировать функции организма, которые предполагают взаимодействие нескольких органов. Инсулин, небольшой белок, является примером гормона, который регулирует уровень сахара в крови. Он включает взаимодействие таких органов, как поджелудочная железа и печень. Секретин — еще один пример белкового гормона. Это вещество помогает в процессе пищеварения, стимулируя поджелудочную железу и кишечник к выработке необходимых пищеварительных соков.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые увеличивают скорость химических реакций в организме. Фактически, большинство необходимых химических реакций в организме не могли бы эффективно протекать без ферментов. Например, один тип фермента помогает расщеплять большие молекулы белков, углеводов и жиров на более мелкие молекулы, а другой способствует созданию ДНК.

Транспортировка и хранение молекул

Белок является основным элементом в транспортировке определенных молекул.Например, гемоглобин — это белок, который переносит кислород по всему телу. Белок также иногда используется для хранения определенных молекул. Ферритин является примером белка, который соединяется с железом для хранения в печени.

Антитела

Белок образует антитела, которые помогают предотвратить инфекции, заболевания и болезни. Эти белки идентифицируют и помогают уничтожить антигены, такие как бактерии и вирусы. Они часто работают в сочетании с другими клетками иммунной системы. Например, эти антитела идентифицируют антигены, а затем окружают их, чтобы удерживать их до тех пор, пока они не будут уничтожены лейкоцитами.

Функции белков в организме – питание человека [УСТАРЕЛО]

Белки являются «рабочими лошадками» организма и участвуют во многих функциях организма. Белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для выполнения своей конкретной функции.

Структура и движение

Рисунок 6.9 Структура коллагена

Collagen Triple Helix от Nevit Dilmen / CC BY-SA 3.0

В организме человека было обнаружено более ста различных структурных белков, но наиболее распространенным на сегодняшний день является коллаген, который составляет около 6 процентов от общей массы тела.Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и содержит большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген — это прочный волокнистый белок, состоящий в основном из глицина и пролина. В его четвертичной структуре три пептидных нити закручиваются друг вокруг друга, как канат, а затем эти коллагеновые канаты перекрываются с другими. Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Коллагеновые волокна в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие фибриллы белка эластина делают ее гибкой.Сожмите кожу на руке, а затем отпустите; Белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме. Клетки гладкой мускулатуры, которые секретируют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая сосудам структуру и способность растягиваться после того, как по ним прокачивается кровь. Еще одним сильным волокнистым белком является кератин, из которого состоят кожа, волосы и ногти. Плотно расположенные коллагеновые фибриллы в сухожилиях и связках обеспечивают синхронные механические движения костей и мышц и способность этих тканей пружинить после завершения движения.

Ферменты

Хотя белки в наибольшем количестве содержатся в соединительных тканях, таких как кости, их наиболее необычной функцией является ферментация. Ферменты – это белки, которые проводят определенные химические реакции. Работа фермента состоит в том, чтобы обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для этой химической реакции (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более ста химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты.Одна только печень содержит более тысячи ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые соответствуют их активному центру, подобно тому, как замок можно открыть только с помощью определенного ключа. Почти каждая химическая реакция требует определенного фермента. К счастью, фермент может выполнять свою роль катализатора снова и снова, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, превращение питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты (см. 10 «Роль ферментов в переваривании углеводов»).

 

Рисунок 6.10 Роль ферментов в переваривании углеводов

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов. Гормоны — это химические сообщения, производимые эндокринными железами. Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон транспортируется кровью к клетке-мишени, где он передает сообщение, чтобы инициировать специфическую реакцию или клеточный процесс.Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам организма, что глюкоза доступна, и что они могут брать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или построения макромолекул. Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них.

Жидкость и кислотно-щелочной баланс

Правильное потребление белка позволяет основным биологическим процессам в организме поддерживать статус-кво в изменяющихся условиях. Баланс жидкости относится к поддержанию распределения воды в организме. Если слишком много воды из крови внезапно перемещается в ткани, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток. Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода движется к областям с более высокой концентрацией других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза.Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, в крови постоянно циркулируют белки в высоких концентрациях. Наиболее распространенным белком в крови является белок в форме бабочки, известный как альбумин. Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови близкой к таковой в клетках. Следовательно, обмен жидкостью между кровью и клетками не является экстремальным, а сводится к минимуму для сохранения статус-кво.

Рисунок 6.11 Белковый альбумин

PDB 1o9x EBI Джавахара Сваминатана и сотрудников MSD в Европейском институте биоинформатики / Public Domain Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание водного и кислотно-щелочного баланса и транспортировку молекул.

Белок также необходим для поддержания надлежащего баланса pH (показатель того, насколько кислым или щелочным является вещество) в крови. pH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже незначительное изменение рН крови может повлиять на функции организма. Напомним, что кислые условия могут вызвать денатурацию белков, что останавливает их функционирование. В организме есть несколько систем, которые удерживают рН крови в пределах нормы, чтобы этого не произошло. Одним из них является циркулирующий альбумин.Альбумин слегка кислый, и поскольку он заряжен отрицательно, он уравновешивает многие положительно заряженные молекулы, такие как протоны (H+), кальций, калий и магний, которые также циркулируют в крови. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентрации этих молекул, тем самым уравновешивая рН крови и поддерживая статус-кво. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая и высвобождая протоны.

Транспорт

Альбумин и гемоглобин также играют роль в молекулярном транспорте. Альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и транспортирует их по кровеносной системе. Каждый красный кровяной тельце содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно непроницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы.

Защита

Рисунок 6.12 Белки антител

Абаговомаб (моноклональное антитело) Blake C/CC BY-SA 3.0

Рисунок 6.13 Антигены

Цепи антител от Fred the Oyster / Public Domain

Белок антитела состоит из двух тяжелых цепей и двух легких цепей. Вариабельная область, которая отличается от одного антитела к другому, позволяет антителу распознавать соответствующий ему антиген.

Ранее мы обсуждали, что прочные коллагеновые волокна в коже обеспечивают ее структуру и поддержку.Плотная сеть коллагеновых волокон кожи также служит барьером против вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Фермент под названием лизоцим выделяется в слюне и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв. Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. Антитела, выделяемые белыми кровяными тельцами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредоносных бактерий и вирусов, которые нужно окружить и уничтожить.Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

Заживление ран и регенерация тканей

Белки участвуют во всех аспектах заживления ран, процесса, который протекает в три этапа: воспалительный, пролиферативный и ремоделирующий. Например, если вы шили и укололи палец иголкой, ваша кожа покраснела и воспалилась. Через несколько секунд кровотечение остановится. Процесс заживления начинается с белков, таких как брадикинин, которые расширяют кровеносные сосуды в месте повреждения.Дополнительный белок, называемый фибрином, помогает защитить тромбоциты, которые образуют сгусток, чтобы остановить кровотечение. Затем, в пролиферативной фазе, клетки перемещаются и восстанавливают поврежденную ткань, устанавливая новообразованные коллагеновые волокна. Коллагеновые волокна помогают сблизить края раны. В фазе ремоделирования откладывается больше коллагена, образуя рубец. Рубцовая ткань лишь примерно на 80 процентов функционирует так же, как нормальная неповрежденная ткань. Если в рационе недостаточно белка, процесс заживления ран заметно замедляется.

В то время как заживление раны происходит только после получения травмы, в организме происходит другой процесс, называемый регенерацией тканей. Основное различие между заживлением ран и регенерацией тканей заключается в процессе регенерации точной структурной и функциональной копии утраченной ткани. Таким образом, старая, умирающая ткань заменяется не рубцовой, а совершенно новой, полностью функциональной тканью. Некоторые клетки (такие как кожа, волосы, ногти и клетки кишечника) имеют очень высокую скорость регенерации, в то время как другие (такие как клетки сердечной мышцы и нервные клетки) не регенерируют на сколько-нибудь заметных уровнях.Регенерация тканей — это создание новых клеток (клеточное деление), для чего требуется множество различных белков, включая ферменты, синтезирующие РНК и белки, транспортные белки, гормоны и коллаген. В волосяном фолликуле клетки делятся, и волос растет в длину. Рост волос составляет в среднем 1 сантиметр в месяц, а ногтей — около 1 сантиметра каждые сто дней. Клетки, выстилающие кишечник, регенерируют каждые три-пять дней. Диета с недостаточным содержанием белка ухудшает регенерацию тканей, вызывая множество проблем со здоровьем, включая нарушение переваривания и всасывания питательных веществ и, что наиболее заметно, рост волос и ногтей.

Производство энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для получения энергии (рис. 6.14 «Аминокислоты, используемые для получения энергии»). Только около 10 процентов пищевых белков ежедневно катаболизируется для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, который затем может быть использован в цикле лимонной кислоты. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ. Если рацион человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что ставит под угрозу синтез новых белков и разрушает мышечные белки.В качестве альтернативы, если рацион человека содержит больше белка, чем необходимо организму, лишние аминокислоты будут расщеплены и преобразованы в жир.

 

Рисунок 6.14 Аминокислоты, используемые для получения энергии

Изображение Allison Calabrese / CC BY 4.0

Изучение функции белка мыши с помощью нескольких подходов

3.1 Эффективность простого подхода

Производительность трех подходов для набора данных, состоящего из 12 478 белков, оцениваемых методом исключения одного, приведена в таблице 3 . Подход, основанный на сходстве, дал наилучшую точность 0,8756 в предсказании порядка 1, но не смог предсказать функции 2226 белков, поскольку они не имеют гомологов с аннотированными белками в наборе данных. Подход, основанный на взаимодействии, дал более низкую точность предсказания 0,7535, чем подход, основанный на сходстве, и не смог предсказать функции 1939 белков, которые не взаимодействуют с аннотированными белками. Подход ближайшего соседа на основе PseAAC показал худшие результаты с точки зрения точности предсказания, но он смог предсказать функции всех тестируемых белков.Результаты показали, что каждый подход имеет свои сильные стороны и ограничения. Таблица 3 также показывает, что предсказание 1 -го порядка оказалось лучшим, за ним следует предсказание 2-го -го порядка и предсказание 3-го -го порядка , что указывает на то, что предсказанная последовательность функций для каждого тестируемого белка вполне разумна. .

Три подхода сравнивались на разных наборах тестовых данных в абзаце выше. Для объективного сравнения мы создали общий набор данных, в котором каждый белок можно было протестировать методом исключения.Общий набор данных состоял из 8481 белка. Точность трех подходов в зависимости от порядка представлена ​​на рис. 1 . Подход, основанный на сходстве, показал лучшие результаты, за ним следуют подход, основанный на взаимодействии, и подход ближайшего соседа, основанный на PseAAC. Подход, основанный на сходстве, был намного точнее (на 0,11), чем подход, основанный на взаимодействии, в предсказании 1-го -го порядка и точнее (на 0,07) в предсказании 2-го -го порядка, в то время как последний был намного точнее (на 0.09), чем подход на основе PseAAC в предсказании 1-го -го порядка и более точный (на 0,02) в предсказании 2-го -го порядка. Результаты подтвердили преимущество подхода, основанного на сходстве, над двумя другими подходами с точки зрения точности прогнозирования. Как упоминалось ранее, подход, основанный на сходстве, не может работать с негомологичными белками, а подход, основанный на PseAAC, может предсказать функции всех белков, несмотря на более низкую точность предсказания. Поэтому целесообразно совместно использовать три метода для прогнозирования функций белка.

3.2 Прогнозирование с помощью комбинированного подхода

Мы объединили три подхода для предсказания функций белков, чтобы использовать их соответствующие преимущества и недостатки. Для данного белка мы сначала использовали подход, основанный на сходстве. Если белок не имел гомологов, применяли подход, основанный на взаимодействии. Если белок нельзя было предсказать с помощью подхода, основанного на взаимодействии, мы использовали подход ближайшего соседа на основе PseAAC. Эффективность комбинированного подхода, основанного на исключении 12 478 белков, показана в пятой строке таблицы 3 .Точность комбинированного метода была намного выше, чем у подходов, основанных на взаимодействии и PseAAC, и немного ниже, чем у подхода, основанного на сходстве. Однако комбинированный подход мог предсказать все белки, тогда как подход, основанный на сходстве, не мог. Таким образом, комбинированный метод имеет широкое применение за счет снижения точности прогнозирования. Для белков, не имеющих гомологов или взаимодействующих с аннотированными белками, наилучшей альтернативой является использование комбинированного подхода. Вклад трех подходов в окончательную прогностическую эффективность показан в таблице 4 .Подход, основанный на сходстве, внес наибольший вклад, предсказав более 80% всех белков и дав Acc 1 значение 0,8756, за которым следовали подход, основанный на взаимодействии, и подход, основанный на PseAAC.

Чтобы полностью показать эффективность комбинированного метода, мы также использовали десятикратную перекрестную проверку для изучения этого метода. Поскольку на прогнозируемые результаты, полученные с помощью этого метода перекрестной проверки, может повлиять разделение набора данных, комбинированный метод был выполнен пять раз с разными разделениями. Точность предсказания для предсказаний 1-го -го порядка , 2-го -го порядка и 3-го -го порядка в каждый момент времени указана в Таблице 5 . По сравнению с точностью прогноза, обеспечиваемой перекрестной проверкой с исключением одного исключения, которая указана в таблице 3 , характеристики этих двух методов перекрестной проверки находятся почти на одном уровне, что указывает на то, что комбинированный метод все еще довольно эффективен. эффективен, когда нет близких гомологов. Кроме того, из таблицы 5 видно, что стандартные отклонения для прогнозов 1 st , 2 nd и 3 rd довольно низкие, что указывает на стабильность комбинированного метода.

3.3 Возможные функции белка

В этом исследовании оценка прогнозируемых результатов была основана на аннотированных в настоящее время белках. Следовательно, «правильные» и «неправильные» предсказания были относительно определены. Например, если исследуемый белок имел функцию F A , а предсказанная функция была F B , предсказание было неверным. Вполне возможно, что с развитием наших знаний можно было бы обнаружить, что белок обладает F B ; таким образом, предсказание может быть верным в будущем.В настоящее время аннотированные функции белков являются подмножеством их реальных функций. В этом отношении некоторые «неправильные» предсказания нашего метода в текущем наборе данных могут быть правильными. Далее мы исследуем эти неверные прогнозы.

Стоит провести дальнейший анализ ошибочно предсказанных белков. Поскольку предсказание 1-го порядка является наиболее важным, мы исследовали белки с «неправильным» предсказанием 1-го порядка , но с «правильным» предсказанием 2-го -го порядка .Поскольку эти белки могут обладать предсказанными функциями 1-го порядка , мы назвали их «ложно-неправильными» предсказанными белками 1-го -го порядка. Как упоминалось выше, комбинированный метод оценивался как методом исключения, так и десятикратной перекрестной проверкой. Поскольку предсказанные результаты, полученные в результате десятикратной перекрестной проверки, не уникальны, мы выбрали предсказанные результаты, полученные в результате перекрестной проверки с исключением одного, для дальнейшего анализа неправильно предсказанных белков. В тесте исключения из 12 478 белков мы идентифицировали 966 таких белков: 658 белков из подхода, основанного на сходстве, 258 белков из подхода, основанного на взаимодействии, и 50 белков из подхода, основанного на PseAAC.Все эти белки перечислены в S2 Table .

Целью этого процесса было дальнейшее подтверждение нашего метода. Если бы мы нашли доказательства, указывающие на то, что какой-либо из этих белков обладает «неверно предсказанными» функциями, фактическая точность предсказания нашего метода была бы намного выше, чем представлено выше. Это позволит применить метод к новым открытиям функций белков, но для этих белков могут потребоваться дальнейшие экспериментальные проверки.

3.4 Возможный функциональный анализ значимых «ложно-неправильных» предсказанных белков 1-го порядка

Мы исследовали функции белков, чьи предсказанные функции 1 -го -го порядка были неверными, а предсказанные функции 2 -го -го порядка были правильными.Таких белков было 966. Сорок белковых генов были тесно связаны с «ложно-неправильными» предсказанными функциями 1-го порядка, из которых шестнадцать были предсказаны с помощью подхода, основанного на сходстве, двадцать два были предсказаны с помощью подхода, основанного на взаимодействии, и два были предсказаны с помощью PseAAC. на основе подхода, как указано в таблице 6 , таблице 7 и таблице 8 соответственно.

Как показано в Таблице 6 , шестнадцать значимых белков были предсказаны с помощью подхода, основанного на сходстве.Было предсказано, что белки MYO1G, NEO1 и SDK1 обладают функцией «субклеточной локализации» 1-го порядка , что позволяет предположить, что эти генные продукты имеют специфическую клеточную локализацию. MYO1G описан как гемопоэтически специфичный миозин, локализующийся на плазматической мембране [56]. Более того, неогенин 1 (NEO1) и вспомогательная молекула клеточной адгезии 1 (SDK1), вероятно, локализуются на плазматической мембране в зависимости от их биологических функций. Было предсказано, что белки PLG, GM711, MAPK15, PRKD2, STRADA, NTRK3, BMPR1A, KSR1, EPHB6 и KLK9 обладают функцией 1-го порядка «судьба белка (складывание/модификация/назначение)».MAPK, BMP, KSR1, PRKD2, STRADA, NTRK3 и EPHB6 отвечают за фосфорилирование белков и передачу сигнала [57–63]. KLK9 принадлежит к семейству калликреин-родственных пептидаз (KLK), обладающих трипсиноподобной протеолитической активностью [64, 65]. Плазминоген (PLG) является предшественником ключевого фермента фибринолитической системы плазмина, который служит физиологическим резервным ферментом для ADAMTS13 (дезинтегрин и металлопротеиназа с мотивом тромбоспондина типа I, член 13) при деградации патологических тромбоцитов-ФВ. фон Виллебранда) комплексы [66]. Было предсказано, что KRT2, PTK7 и SPEG имеют функцию 1-го порядка «белок с функцией связывания или потребностью в кофакторе». Сообщалось, что Protein tyrosine kinase 7 (PTK7) взаимодействует с белками семейства Wnt [67] и играет ключевую роль в планарной клеточной полярности [68]. Кератиновые белки промежуточных филаментов, включая кератин 2 (KRT2), связываются и взаимодействуют с сигнальными молекулами, такими как CFTR [69], трихоплеин [70] и комплексы альбатроса [71]. Сложный локус SPEG (SPEG) представляет собой миотубуларин (MTM1)-связывающий белок, и было доказано, что его дефицит вызывает центроядерную миопатию с дилатационной кардиомиопатией [72].

Как показано в Таблице 7 , двадцать два значимых белка были предсказаны с помощью подхода, основанного на взаимодействии. Было предсказано, что ADRM1, ATP6V1F, AURKAIP1, BYSL, DHFR, DTYMK, GNE, HPD, HPS3, MAGOH, MED17, NUDC, PNO1, RGN, RPS25, SHCBP1 и SHFM1 имеют функцию «субклеточной локализации» 1-го порядка . АТФаза, переносящая H + , лизосомальная 14 кДа, субъединица F V1 (ATP6V1F) и молекула, регулирующая адгезию 1 (ADRM1), вероятно, локализуются на плазматической мембране в зависимости от их биологических функций.Некоторые генные продукты специфически локализованы в ядре, включая AURKAIP1, DHFR, MAGOH, MED17, NUDC, PNO1 и RGN. Среди них NUDC — белок ядерного движения, взаимодействующий с динеином [73]. Субъединица 17 медиаторного комплекса (MED17) локализована в ядре и участвует в регуляции транскрипции [74, 75]. Сообщалось, что Bystin-подобный (BYSL) белок совместно локализуется с трофинином, тастином и цитокератинами в цитоплазме, образуя комплекс в клетках трофэктодермы, необходимый для имплантации эмбриона и биогенеза рибосом [76].Рибосомный белок S25 (RPS25) также находится в цитоплазме и отвечает за синтез белка [77]. Белок 4-гидроксифенилпируватдиоксигеназа (ГПД) обогащен цитоплазмой клеток печени и кодирует фермент, участвующий в катаболическом пути тирозина, который катализирует превращение 4-гидроксифенилпирувата в гомогентизат [78]. SHFM1 (расщепленная мальформация кисти/стопы (эктродактилия) типа 1, также известная как DSS1) локализуется в протеасомах [79]. Кроме того, мы предсказали специфическую субклеточную локализацию синдрома Германского-Пудлака 3 (HPS3), который кодирует новый белок с в значительной степени неизвестной функцией [80], вместе с белком 1, взаимодействующим с авроракиназой А (AURKAIP1), дезокситимидилаткиназой (DTYMK), глюкозамином (UDP-N-ацетил)-2-эпимераза/N-ацетилманнозаминкиназа (GNE), партнер гомолога NOB1 (PNO1), дигидрофолатредуктазы (DHFR) и белка 1, связывающего домен SHC Sh3 (SHCBP1).Наши данные дают ключ к дальнейшему изучению этих генов. Было предсказано, что NCAPH, RIF1, CDCA5 и PRC1 имеют функцию 1 -го порядка «белок с функцией связывания или потребностью в кофакторе». NCAPH (также известный как CAP-H) связывается с хромосомой и регулирует клеточный цикл [81]. CDCA5 (известный также как SORORIN) связывается с сестринскими хроматидами и регулирует их разделение [82]. Было показано, что белок регулятор цитокинеза 1 (PRC1) связывается с несколькими моторными белками, включая KIF4, MKLP1 и CENP-E, и играет ключевую роль в формировании архитектуры микротрубочек [83]. Фактор регуляции времени репликации (RIF1) отвечает за регуляцию программы времени репликации в клетках млекопитающих [84]. Было показано, что он связывается с аберрантными теломерами и выравнивается вдоль микротрубочек средней зоны анафазы [85]. Предполагалось, что NPFF будет иметь функцию 1-го -порядка «сотовая связь». NPFF (нейропептид FF) — FMRFамидоподобный пептид с антиопиатными свойствами, участвующий в клеточной коммуникации в составе нейромедиаторной системы [86, 87].

Как показано в Таблице 8 , два важных белка были предсказаны с помощью подхода, основанного на PseAAC.A-киназный якорный белок 2 (AKAP2) имеет известную функцию «судьбы белка (складывание, модификация, назначение)», поскольку он регулирует передачу сигналов циклической AMP-зависимой протеинкиназы (PKA) как в пространственном, так и во временном отношении. Специфическая субклеточная локализация AKAP2 тесно связана с его функцией [88]. AKAP2 имеет как цитозольную, так и эндосомальную локализацию, и часть эндосомального AKAP2 участвует в регуляции экспрессии нескольких нижестоящих белков, таких как Rab4 и Rab11, и в эндосомальных функциях [89]. В качестве другого примера, кисспептины (KISS1) обладают известными функциями, связанными с «белком со связывающей функцией или потребностью в кофакторе». Разнообразные и сложные пути KISS1 и их рецепторов играют важную роль в развитии мозга и репродуктивной системы [90] и индуцируют апоптоз при различных видах рака [91, 92]. Предыдущие публикации пролили свет как на цитозольную, так и на ядерную локализацию рецепторов KISS1, которые были связаны с различными функциями, такими как повышение уровня кальция в цитозоле и потенциальная ядерная трансактивационная активность [93, 94].Эти доказательства подтверждают наше предсказание важной функции «субклеточной локализации» этих белков.

Специализированная клеточная структура и функции: синтез белка

Синтез белка

Образование различных типов белка является одним из наиболее важных событий для клетки, поскольку белок не только образует структурные компоненты клетки, но и входит в состав ферментов, которые катализируют производство остальных органических биомолекул, необходимых для жизни. В общем, генотип, закодированный в ДНК, выражается как фенотип белком и другими катализируемыми ферментами продуктами.

ДНК, содержащаяся в ядре, слишком велика, чтобы пройти через ядерную мембрану, поэтому она должна быть скопирована более мелкой одноцепочечной РНК (транскрипция), которая перемещается из ядра на рибосомы, расположенные в цитоплазме и шероховатых эндоплазматических ретикулум, чтобы направлять сборку белка (трансляцию). Гены на самом деле не производят белок, но они обеспечивают схему в форме РНК, которая управляет синтезом белка.

Транскрипция

Транскрипция происходит в ядре клетки и представляет собой перенос генетического кода с ДНК на комплементарную РНК. Фермент РНК-полимераза?

  • Прикрепляется к молекуле ДНК и расстегивается, превращаясь в две отдельные нити.
  • Связывается с промотором сегментов ДНК, которые указывают начало копируемой одиночной цепи ДНК.
  • Перемещается вдоль ДНК и сопоставляет нуклеотиды ДНК с комплементарным нуклеотидом РНК для создания новой молекулы РНК, которая повторяет ДНК.

Копирование ДНК продолжается до тех пор, пока РНК-полимераза не достигнет сигнала терминации , который представляет собой определенный набор нуклеотидов, отмечающих конец копируемого гена, а также сигнализирует об отсоединении ДНК от вновь созданной РНК .

Три типа РНК ?

  • мРНК (информационная РНК) транскрибируется с ДНК и несет генетическую информацию из ДНК для трансляции в аминокислоты.
  • тРНК (транспортная РНК) ?интерпретирует? трехбуквенные кодоны нуклеиновых кислот к однобуквенному слову аминокислоты
  • рРНК (рибосомная РНК) является наиболее распространенным типом РНК и вместе с ассоциированными белками составляют рибосомы.

Когда РНК-полимераза завершает копирование определенного сегмента ДНК, ДНК реконфигурируется в исходную структуру двойной спирали. Вновь созданная мРНК перемещается из ядра в цитоплазму.

Трансляция

Трансляция — это преобразование информации, содержащейся в последовательности нуклеотидов мРНК, в последовательность аминокислот, которые соединяются вместе для создания белка. мРНК перемещается к рибосомам и «читается»? с помощью тРНК, которая анализирует участки трех соседних нуклеотидных последовательностей, называемых кодонами , на мРНК и вводит соответствующую аминокислоту для сборки в растущую полипептидную цепь.Три нуклеотида в кодоне специфичны для конкретной аминокислоты. Следовательно, каждый кодон сигнализирует о включении определенной аминокислоты, которая комбинируется в правильной последовательности для создания определенного белка, кодируемого ДНК.

Сборка полипептида начинается, когда рибосома присоединяется к стартовому кодону , расположенному на мРНК. Затем тРНК переносит аминокислоту к рибосомам, которые состоят из рРНК и белка и имеют три места связывания для ускорения синтеза.Первый сайт ориентирует мРНК таким образом, что кодоны становятся доступными для тРНК, которые занимают оставшиеся два сайта по мере того, как откладывают свои аминокислоты, а затем высвобождаются из мРНК для поиска дополнительных аминокислот. Трансляция продолжается до тех пор, пока рибосома не узнает кодон, сигнализирующий об окончании аминокислотной последовательности. Полипептид, когда он завершен, находится в своей первичной структуре. Затем он высвобождается из рибосомы, чтобы начать изгибы, чтобы преобразоваться в окончательную форму, чтобы начать свою функцию.

Bionote

Каждый кодон мРНК указывает на определенную аминокислоту, которая распознается антикодоном комплементарной тРНК.Существует 20 различных аминокислот; есть также 20 различных молекул тРНК.

После того, как белки произведены, они упаковываются и транспортируются к месту назначения по интересному пути, который может быть описан в три этапа с участием трех органелл:

  1. Везикулы транспортируют белки от рибосом к аппарату Гольджи , также известный как комплекс Гольджи, где они упакованы в новые пузырьки.
  2. Везикулы мигрируют к мембране и высвобождают белок наружу клетки.
  3. Лизосомы переваривают и перерабатывают отходы для повторного использования клеткой.

Ферменты в аппарате Гольджи модифицируют белки и заключают их в новый пузырь, который отпочковывается от поверхности аппарата Гольджи. Аппарат Гольджи часто рассматривается как упаковочный и распределительный центр клетки.

Везикулы представляют собой небольшие оболочки, окруженные мембраной, которые обычно формируются в эндоплазматическом ретикулуме или аппарате Гольджи и используются для транспорта веществ через клетку.

Лизосомы представляют собой особый тип везикул, которые содержат пищеварительные ферменты для клетки и используются для расщепления остаточных продуктов жизнедеятельности белков, липидов, углеводов и нуклеиновых кислот на их составные части для повторной сборки и повторного использования клеткой.

Выдержки из The Complete Idiot’s Guide to Biology 2004 г., автор: Glen E. Moulton, Ed.D. Все права защищены, включая право на полное или частичное воспроизведение в любой форме. Используется по договоренности с Alpha Books , членом Penguin Group (USA) Inc.

Чтобы заказать эту книгу непосредственно у издателя, посетите веб-сайт Penguin USA или позвоните по телефону 1-800-253-6476. Вы также можете приобрести эту книгу на Amazon.com и в Barnes & Noble.

Белки и тело | Университет штата Оклахома

Опубликовано в апреле 2021 г. | Идентификатор: T-3163

К Дженис Р. Германн

Белок является питательным веществом

Белок — это питательное вещество, необходимое организму для роста и поддержания себя.Рядом с водой, Белок является наиболее обильным веществом в нашем организме. Почти все знают, что мышцы состоят из белка. На самом деле, каждая отдельная клетка в организме содержит некоторое количество белка. Кроме того, другие важные части тела, такие как волосы, кожа, глаза и органы тела все сделаны из белка.

 

Многие вещества, контролирующие функции организма, такие как ферменты и гормоны, также сделанный из белка.Другие важные функции белка включают формирование клеток крови. и создание антител для защиты от болезней и инфекций.

 

Аминокислоты

Белки состоят из более простых веществ, называемых аминокислотами. Существует 20 аминокислот в белке, который мы едим каждый день.Организм берет эти аминокислоты и связывает их вместе в очень длинные строки. Вот как организм вырабатывает все разные белки он должен функционировать должным образом. Девять аминокислот называются незаменимыми , потому что организм не может их вырабатывать. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать из продуктов. мы едим.

 

На рис. 1 представлена ​​схема гормона инсулина, который регулирует уровень глюкозы (сахара) в крови.Инсулин — очень маленький белок. Многие белки состоят из тысяч аминокислот связаны вместе. Буквы в кружках — это аббревиатуры аминокислот. то есть в том месте. Белки могут быть очень сложными из-за всех комбинаций аминокислот, из которых состоят цепи.

 

Продукты, содержащие белок

Белки содержатся как в растительной, так и в животной пище. Продукты, которые обеспечивают все необходимое аминокислоты называют высококачественными белками . Продукты животного происхождения, такие как мясо, рыба, птица, яйца и молочные продукты, являются высококачественные источники белка. Это продукты, о которых люди обычно думают, когда хочу есть белок. Незаменимые аминокислоты в продуктах животного происхождения находятся в правильном остаток средств.

 

Продукты, которые не обеспечивают хорошего баланса всех незаменимых аминокислот, называются белков более низкого качества.Растительная пища содержит белки более низкого качества. Большинство фруктов и овощей являются плохие источники белка. Другие растительные продукты, такие как печеная фасоль, горох и чечевица, арахис и другие орехи, семена и злаки, такие как пшеница, являются лучшими источниками. Они вносят свой вклад много к нашему потреблению белка. Однако в каждом типе растительного белка мало одного или больше незаменимых аминокислот. Это делает их белком более низкого качества.Животное Белки содержат лучший баланс незаменимых аминокислот, чем растительные белки.

 

Людям, которые не едят продукты животного происхождения, следует вместе есть разные виды растительной пищи. или в течение того же дня, чтобы получить правильный баланс и количество незаменимых аминокислот их тела нуждаются. Сочетание бобов и риса, или бобов и кукурузы, или арахисового масла и хлеб обеспечит вас всеми незаменимыми аминокислотами в нужном количестве.Эти продукты комбинации смешивают продукты из разных групп растений, чтобы дополнить предоставленные аминокислоты по каждому.

 

Сочетание продуктов из любых двух из следующих групп растений позволит получить более высокое качество белок:

  • Бобовые , такие как сухие бобы, горох, арахис, чечевица и соевые бобы
  • Зерновые , такие как пшеница, рожь, рис, кукуруза, овес и ячмень
  • Семена и орехи , такие как семена подсолнечника и тыквы, орехи пекан и грецкие орехи

 

Сочетание небольшого количества животного белка с большим количеством растительного продукта может также удовлетворить потребности человека в белке. Таким образом, сочетание небольшого количества любого из следующих продукты животного происхождения с любой из групп растений, перечисленных выше, будут иметь более высокое качество белок.

  • Яйца
  • Молочные продукты , такие как молоко, сыр и йогурт
  • Мясо , такое как говядина, птица, рыба, баранина и свинина

 

 

 

Рисунок 1 .Аминокислоты в составе белка инсулина.

 

 

 

Другое использование белка

Три основных питательных вещества обеспечивают нас калориями: белки, углеводы и жиры. Каждый грамм белка и углеводов обеспечивает 4 калории.Белок лучше всего использовать для восстановления и сохранить ткани тела. Если люди потребляют больше белка, чем им нужно для поддержания тканей и ремонт, их тела используют его для получения энергии. Если он не нужен для энергии, их тела используют дополнительный белок, чтобы сделать жир. Затем он становится частью жировых клеток. Если люди не потребляют достаточно калорий, белок в пище и в их телах будет использоваться для получения энергии. Если это происходит, белок не используется по своему основному назначению — поддержанию тело.Получение достаточного количества белка и сбалансированная диета с достаточным количеством калорий важный. Таким образом, белок будет использоваться для тканей и других функций белка. Жиры и углеводы будут использоваться для удовлетворения энергетических потребностей.

 

Потребность в белке

Каждый человек должен есть белок.Сколько белка ему нужно, зависит от его или ее размер тела и особые потребности, такие как рост. Детям нужно больше белка на фунт массы тела больше, чем у взрослых, потому что они растут и строят новую белковую ткань. Беременным и кормящим женщинам требуется больше белка для роста ребенка и выработки молоко. Диетическое эталонное потребление (DRI) говорит нам о среднем количестве белка. человек нуждается каждый день.Рассчитайте потребность в белке по формуле 0,8 грамма белка на каждый килограмм массы тела. Чтобы найти вес в килограммах, разделите вес в фунтах на 2,2.

 

Пример :

Вес человека = 165 фунтов

 

165 фунтов/2.2 фунта
за килограмм

 

75 кг X 0,8 грамма
за килограмм

 

Потребность этого человека в белке составляет 60 граммов в день.


Еще один простой способ — умножить массу тела в фунтах на 0.4. Это является грубой оценкой, требующей меньшего количества вычислений.

 

Пример :
165 фунтов X 0,4 = 66 граммов в день.

 

Важно иметь в виду, что дополнительный белок не дает особых преимуществ. Люди не откладывают дополнительный пищевой белок в виде мышц тела. Дополнительный белок помимо ежедневная потребность не сделает дополнительные мышцы или не ускорит рост волос или защитит от болезни. Белок сверх того, что необходимо, либо расщепляется и используется для получения энергии, или он превращается в жир и хранится в жировых клетках. Слишком мало белка приведет к постепенный распад белковых тканей организма и потеря мышечной ткани.Тело будет не сможет нормально функционировать в этих условиях.

 

Лучший способ восполнить потребность в белке – это есть рекомендуемое количество пищи с каждого из пищевых групп USDA MyPlate Plan. Рекомендуемые суммы по каждому плану USDA MyPlate Plan Группа продуктов питания каждый день для эталонной диеты на 2000 калорий:

  • 6 унций.зерна
  • 21/2 чашки овощей
  • 2 чашки фруктов
  • 3 чашки молочных продуктов
  • 5 1/2 унции. белковых продуктов
  • 6 чайных ложек масла

 

В таблице 1 показано содержание белков и жиров в различных распространенных продуктах питания.

 

Чтобы получить необходимый белок без лишнего жира или насыщенных жиров, выбирайте нежирные куски. мяса и нежирной рыбы и снять кожу с птицы. Вареные зерна и бобы, горох а чечевица с низким содержанием жира, если не добавлять жир при приготовлении и стоит недорого источники белка. Орехи и арахисовое масло являются хорошими источниками белка, но также с высоким содержанием жира.Яйца также являются недорогим источником белка. Выбирайте обезжиренные молочные продукты продуктов часто и не добавляйте жир при приготовлении или подаче этих продуктов.

 

Наблюдая за источниками белка и соблюдая диету в соответствии с планом USDA MyPlate Plan, люди могут быть уверены, что они получают достаточно белка для удовлетворения своих потребностей без получить лишний жир, который им не нужен.

 

Таблица 1. Белок в обычных продуктах питания, грамм на порцию

Еда и порции Белок Жир
Цыпленок, светлое мясо, без кожи 3 унции, приготовленное 26. 3 3,0
Жаркое из свинины, 3 унции, приготовленное 23,9 8,9
Курица, темное мясо, 3 унции, приготовленное 23,3 9,3
Говядина, круглый стейк, 3 унции, приготовленный 22.6 4,9
     
Сыр чеддер, 3 унции 21,1 28,2
Творог с низким содержанием жира 1/2 стакана 15. 6 2,2
Молоко обезжиренное, 1 стакан 8,4 0,4
Яйцо, 1 целое 6,3 5,3
     
Арахисовое масло, 2 столовые ложки 7. 9 16,0
Запеченная фасоль, 1/2 стакана 6,6 1,3
Семена подсолнечника, 1/4 стакана 6,2 15,9
Пекан, 1/4 стакана 2.3 20,2
     
Овсянка, 3/4 стакана 4,6 1,8
Рис 1/2 стакана 2. 8 0,3
Цельнозерновой хлеб, 1 ломтик 2,6 1,5
Белый хлеб, 1 горка 2,5 0,9
     
Яблоко, 1 шт. 0. 3 0,5
Зеленая фасоль, 1/2 стакана 0,9 0,1
Брокколи, 1/2 чашки 2,3 0,1

 

Каталожные номера

Уитни, Э.Н. и Рольфес, С.Р. (2015) Понимание питания , 14-е изд. Wadsworth Cengage Learning, Белмонт, Калифорния.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.