(PDF) СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ УЗНАВАНИЯ РИБОСОМНЫХ РНК РИБОСОМНЫМИ БЕЛКАМИ

Рибосомные белки специфически узнают 3D структуру рРНК 279

37. Tishchenko, S., Nikonova, E.,

Kos tareva, O., Gabdulkhakov, A.,

Piendl, W., Nevskaya, N., Garber,

M., Nikonov, S. (2011) Structural

ana lysis of interdomain mobility in

ribosomal L1 proteins. Acta Crys tal

tlogr. Sect. D, 67, 1023–1027.

38. Nikulin, A., Eliseikina, I., Ti shchen-

ko, S., Nevskaya, N., Davy dova,

N., Platonova, O., Piendl, W., Sel-

mer, M., Liljas, A., Drygin, D., Zim-

mermann, R., Garber, M., and Niko-

nov, S. (2003) Structure of the L1

protuberance in the ribosome. Nat.

Struct. Biol., 10, 104–108.

39. Willumeit, R., Forthmann, S., Beck-

mann, J., Diedrich, G., Ratering, R.,

Stuhrmann, H.B., Nierhaus, K.H.

(2001) Localization of the protein L2

in the 50S subunit and the 70S E. coli

ribosome. J. Mol. Biol., 305, 167–177.

40. Diedrich, G., Spahn, C.M. T., Stelzl,

U., Schäfer, M.A., Wooten, T., Bochka-

riov, D.E., Cooperman, B.S., Traut,

R.R., Nierhaus, K.H. (2000) Riboso-

mal protein L2 is involved in the asso-

ciation of the ribosomal subunits, tRNA

binding to A and P sites and pep tidyl

transfer. EMBO J., 19, 5241–5250.

41. Cooperman, B.S., Wooten, T., Ro-

mero, D.P., Traut, R.R. Histidine 229

in protein L2 is apparently essential

for 50S peptidyl transferase activity.

Biochem. Cell Biol., 73, 1087–94.

42. Gao, H., Sengupta, J., Valle, M.,

Koro stelev, A., Eswar, N., Stagg, S.

M., Van Roey, P., Agrawal, R. K.,

Har vey, S. C., Sali, A., Chapman,

M.S., Frank, J. (2003) Study of the

structural dynamics of the E coli

70S ribosome using real-space re-

nement. Cell, 113, 789–801.

43. Uhlein, M., Weglohner, W. , Urlaub,

H., Wittmann-Liebold, B. (1998)

Functional implications of ribosomal

protein L2 in protein biosynthesis as

shown by in vivo replacement studies.

Biochem J., 331, 423–430.

44. Nowotny, V., Nierhaus, K.H. (1982)

Initiator proteins for the assembly

of the 50S subunit from Escherichia

coli ribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci.

USA, 79, 7238–7242.

45. Petrov, A., Meskauskas, A., Dinman,

J.D. (2004) Ribosomal protein L3:

inuence on ribosome structure and

function. RNA Biol., 1, 59–65.

46. Pringle, M., Poehlsgaard, J., Vester,

B., Long, K.S. (2004) Mutations

in ribosomal protein L3 and 23S

ribosomal RNA at the peptidyl trans-

ferase centre are associated with

reduced susceptibility to tiamulin

in Brachyspira spp. isolates. Mol.

Microbiol., 54, 1295–1306.

47. Klitgaard, R.N., Ntokou, E., Nør-

gaard, K., Biltoft, D. , Hansen, L.H.,

Trædholm, N.M., Kongsted, J.,

Ves ter, B. (2015) Mutations in the

Bac terial Ribosomal Protein L3 and

Their Association with Antibiotic

Re sistance. Antimicrob. Agents Che

mother., 59, 3518–3528.

48. Urlaub, H., Kruft, V., Bischof, O.,

Müller, E.C., Wittmann-Liebold, B.

(1995) Protein-rRNA binding fea-

tures and their structural and func-

tio nal implications in ribosomes as

determined by cross-linking studies.

EMBO J., 14, 4578–4588.

49. Wower, I., Wower, J., Meinke, M.,

Brimacombe, R. (1981) The use of

2-iminothiolane as an RNA-protein

cross-linking agent in Escherichia

coli ribosomes, and the localization

on 23S RNA of sites cross-linked to

proteins L4, L6, L21, L23, L27 and

L29. Nucleic Acids Res., 9, 4285–4302.

50. Gabashvili, I.S., Gregory, S.T., Val-

le, M., Grassucci, R., Worbs, M.,

Wahl, M. C., Dahlberg, A.E., Frank,

J. (2001) The Polypeptide Tunnel

System in the Ribosome and Its Ga-

ting in Erythromycin Resistance Mu-

tants of L4 and L22. Mol. Cell, 8,

181–188.

51. Zaman, S., Fitzpatrick, M., Lindahl,

L., Zengel, J. (2007) Novel mutations

in ribosomal proteins L4 and L22

that confer erythromycin resistance

in Escherichia coli. Mol. Microbiol.,

66, 1039–1050.

Сколько человеку нужно рибосом для долгой жизни

Для жизнедеятельности организму требуется очень много «заводов», поэтому и рибосомных генов в клетке много — сотни копий. Причем у каждого человека — свое число копий РГ. Последние исследования говорят, что их количество тесно связано как с долгожительством, так и с механизмами развития разных заболеваний, в том числе шизофрении.

Представьте, что в городе-клетке случается ЧП: организм испытывает стресс, а стрессом может оказаться все что угодно — эмоциональная перегрузка, отравление, обострение заболевания. Чтобы справиться с этим, организм должен как можно быстрее начать менять комплекс белков, а для этого — утилизировать прежние заводы-рибосомы и создать новые.

Гены домашнего хозяйства — надежный тыл клетки

Специалисты относят гены, кодирующие рибосомы, к так называемым генам домашнего хозяйства, потому что именно они поддерживают все важнейшие функции организма и работают в каждой клетке. Чтобы обеспечить только один цикл деления клетки, нужно около десяти миллионов новых рибосом! В состоянии стресса организм должен мобилизоваться, поменять комплекс белков, чтобы защитить себя и обеспечить скорейшее восстановление. Заводы-рибосомы должны быть моментально «разобраны», чтобы как можно быстрее их место заняли новые, способные вырабатывать белок, нужный в конкретный момент.

Справиться с такой задачей организму помогает большое количество копий рибосомных генов. Чем их больше, тем быстрее отстраиваются заводы-рибосомы; тем быстрее они налаживают выпуск продукции — белка; тем легче организму переносить стресс. Казалось бы, все просто. Но это не так.

Кто будет жить долго? Это определяют рибосомные гены

Метод определения количества копий рибосомных генов — уникальная разработка лаборатории молекулярной биологии ФГБНУ «Медико-генетический научный центр имени академика Н. П. Бочкова» (МГНЦ).

Количество рибосомных генов у разных людей меняется в пределах от 200 до 700 копий. Исследователи предположили, что чем лучше человек восстанавливается после стресса, тем больше у него шансов дожить до преклонных лет. Известно, что в России средняя продолжительность жизни в 2016–2017 годах составила 72 года.

Научные работники лаборатории молекулярной биологии ФБГНУ МГНЦ проанализировали, как меняется количество копий рибосомных генов в геномах достаточно больших групп людей различного возраста. В исследовании участвовало около 650 человек, из них 545 мужчин и 106 женщин. Оказалось, что в группе людей, достигших возраста средней продолжительности жизни и выше, это 72–91 год, интервал варьирования числа копий РГ в геноме значительно сужается с обеих сторон и составляет 270–540 копий. Выборка составила 126 человек.

— То есть дожить до преклонного возраста могут только люди со средним количеством рибосомных генов в геноме — не слишком высоким и не слишком низким,— рассказывает доктор биологических наук, заведующая лабораторией молекулярной биологии ФГБНУ МГНЦ Светлана Костюк.— Очевидно, что, если в организме оказывается слишком мало, меньше 270, копий рибосомных генов, он не может обеспечить себя нужным количеством рибосом, а значит, не в состоянии и оперативно менять белковые комплексы.

Такой организм оказывается не способным справляться со стрессом, в том числе с факторами, ускоряющими старение. Но и слишком много рибосомных генов — это, оказывается, тоже плохо!

— Ничего странного в этом нет. В геноме все должно быть сбалансировано,— объясняет научный сотрудник лаборатории молекулярной биологии ФГБНУ МГНЦ, кандидат биологических наук Лев Пороховник.— Достаточно вспомнить, что такое тяжелое заболевание, как синдром Дауна, возникает не от «поломки» какого-то гена, а оттого что вместо двух копий 21-й хромосомы клетки больного несут три копии.

То есть появляется «лишняя» копия каждого гена, расположенного на этой хромосоме. Совершенно нормальные гены, просто переизбыток их количества. А точный механизм этой патологии до сих пор неизвестен. Вот так и рибосомные гены, когда их слишком много, становятся по некоторым причинам «токсичными» для клетки.

Рибосомные гены и шизофрения

Слишком много копий рибосомных генов оказалось вовсе не гарантией рекордной стрессоустойчивости и продолжительности жизни. Это подтвердило новое исследование лаборатории молекулярной биологии, поддержанное Российским научным фондом.

Шизофрения остается одним из самых загадочных заболеваний. В России среди всех пациентов, наблюдающихся по поводу патологии психики, удельный вес больных шизофренией составляет 16%. Этот диагноз в значительной степени обусловлен изменениями генома пациентов, но начало болезни зависит от факторов окружающей среды, стресса, перенесенного человеком. ФГБНУ МГНЦ совместно с врачами-психиатрами из психиатрической клинической больницы №1 им.

Н. А. Алексеева исследуют роль рибосомных генов в причинах и механизмах развития шизофрении.

Неожиданно оказалось, что у пациентов с диагнозом «шизофрения» значительно повышено количество копий рибосомных генов в геноме. Это вовсе не значит, что каждый человек с большим числом рибосомных генов рано или поздно попадет к психиатрам. Однако каждый человек, у которого диагностирована шизофрения, в своих клетках имеет большое количество копий рибосомных генов. У обладателей небольшого количества копий рибосомных генов шизофрения не развивается: даже в весьма большой выборке из 170 пациентов исследователи не нашли ни одного пациента с малым количеством копий рибосомных генов. А среднее количество генов у пациентов с диагнозом превышало среднее количество в контрольной выборке здоровых людей в полтора раза! В чем причина этого, ученые пока могут только предполагать.

— Если ученые не понимают, в чем причина того или иного явления, первым делом они ищут аналогичное или хотя бы близкое, которое уже исследовано достаточно глубоко,— рассказывает Лев Пороховник. — С шизофренией можно сопоставить детский аутизм и расстройства аутистического спектра, при которых наблюдаются отчасти аналогичные симптомы, хотя это, безусловно, разные виды патологии.

Причина аутизма чаще всего остается неизвестной. Тогда говорят об идеопатическом случае. Однако встречаются и синдромальные формы, то есть когда у ребенка есть известное заболевание, синдром, и именно оно становится первопричиной развития аутизма. Синдромальные формы аутизма — это ключ к пониманию детского аутизма в целом, потому что механизм этого заболевания изучен даже на молекулярном уровне.

— Около 15 лет тому назад обнаружили поразительный факт: практически при всех случаях синдромального аутизма причиной является «отказ» механизма контроля синтеза белка, который, как известно, проходит на рибосомах. У аутистов нет механизма, который бы сдерживал белковое производство. Из-за этого у пациентов синтезируется излишнее количество некоторых специфических белков в отростках нейронов. В результате нейронных связей у детей с диагнозом «аутизм» больше, чем должно быть в норме. Аутизм — это не недостаток, а избыток серого вещества, если выражаться образно. Этим и объясняются удивительные способности некоторых пациентов: сверхпамять, мгновенное умножение шестизначных чисел в уме, математические способности и так далее.

Исследователи задались вопросом: не может ли избыток рибосомных генов воспроизводить примерно ту же ситуацию, которая возникает при синдромальном аутизме, только у взрослых пациентов? Если продолжить сравнение рибосомы с заводом или фабрикой, то при синдромальном аутизме каждое «предприятие» работает в три смены, а при шизофрении «заводов» просто становится много.

Итог один: перепроизводство белковой продукции. Конечно, повышенное количество рибосомных генов не является единственной причиной возникновения и развития шизофрении, это лишь одно из слагаемых. Должно совпасть несколько факторов, каждый из которых в отдельности не способен привести к заболеванию. Однако научные работники уже внесли немалый вклад в изучение одного из самых загадочных заболеваний, доказав, что при шизофрении существует генетическая предрасположенность к увеличению синтеза белка. В этом направлении предстоит дальнейшая работа.

§14. Клеточный центр. Рибосомы

 

1. Чем являются клеточный центр и рибосомы?

Клеточными включениями, немембранными органоидами, мембранными органоидами.

Клеточный центр и рибосомы являются немембранными органоидами.

 

2. Как устроен клеточный центр?

Клеточный центр находится вблизи ядра и образован двумя полыми цилиндрами – центриолями. Каждая центриоль состоит из девяти триплетов микротрубочек (9 × 3), связанных специальными белками в единую систему. Центриоли располагаются перпендикулярно друг другу. От них в разных направлениях отходят многочисленные микротрубочки.

 

3. Почему клеточный центр называют «центром организации микротрубочек»?

Этот органоид запускает сборку микротрубочек, является центром их «производства». К центриолям транспортируется белок тубулин, из молекул которого собираются микротрубочки. Далее они направляются в разные участки клетки, где и выполняют свои функции. При подготовке клетки к делению происходит удвоение центриолей. Во время деления они попарно расходятся к противоположным полюсам клетки и обеспечивают формирование микротрубочек веретена деления.

 

4. Охарактеризуйте химический состав, строение и функцию рибосом.

Рибосомы – немембранные органоиды, осуществляющие синтез белка. Они очень малы (15–30 нм) и содержатся как в эукариотических клетках, так и в клетках прокариот. Количество рибосом в разных типах клеток составляет от нескольких тысяч до миллионов.

Рибосомы состоят из двух субъединиц – большой и малой.

Каждая субъединица представляет собой комплекс рибосомных РНК (рРНК) с белками. Субъединицы рибосом формируются в ядре, а затем выходят в цитоплазму. Большие и малые субъединицы рибосом располагаются в цитоплазме отдельно друг от друга и объединяются только для синтеза белка. Сформированные рибосомы могут находиться в свободном состоянии в гиалоплазме либо прикрепляться к поверхности эндоплазматической сети или ядра.

 

5. Какие из перечисленных ниже белков синтезируются на свободных рибосомах, а какие — на рибосомах, прикреплённых к поверхности эндоплазматической сети или ядра клетки? Ответ обоснуйте.

а) Инсулин в клетках поджелудочной железы.

б) Белки-рецепторы нейромедиаторов в нервных клетках.

в) Гемоглобин в молодых эритроцитах.

г) Тубулин в клетках росткового слоя эпидермиса кожи.

д) Фибриноген в клетках печени.

На свободных рибосомах синтезируются следующие белки: в) гемоглобин в молодых эритроцитах, г) тубулин в клетках росткового слоя эпидермиса кожи.

На рибосомах, прикреплённых к поверхности ЭПС или ядра клетки синтезируются: а) инсулин в клетках поджелудочной железы, б) белки-рецепторы нейромедиаторов в нервных клетках, д) фибриноген в клетках печени.

Свободные рибосомы синтезируют белки, необходимые для нужд самой клетки, а рибосомы, прикреплённые к ЭПС и оболочке ядра, синтезируют белки, предназначенные для выведения из клетки, а также мембранные белки. Гемоглобин и тубулин выполняют свои функции внутри клеток и не подлежат выведению из них. Инсулин и фибриноген выводятся из клеток, поступают в межклеточную (тканевую) жидкость, а затем – в плазму крови, где эти белки и функционируют. Рецепторы нейромедиаторов – мембранные белки, значит, они синтезируются на рибосомах, связанных с мембранами ЭПС или ядра.

 

6. Как вы думаете, где содержится больше рибосом — в клетках волосяных луковиц или в клетках жировой ткани? Почему?

Больше рибосом содержится в клетках волосяных луковиц, поскольку им необходимо синтезировать большое количество кератина и других белков, входящих в состав волос. Клетки жировой ткани являются своеобразными хранилищами липидов и не специализируются на синтезе белков.

 

7*. Известно несколько групп веществ, способных связываться с рибосомами прокариот и нарушать их нормальное функционирование. Важно то, что эти вещества не оказывают подобного действия на рибосомы эукариот. Где находят применение такие вещества? В связи с чем?

Такие вещества широко применяются в медицине и ветеринарии для лечения бактериальных инфекций, т.е. используются в качестве антибиотиков (тетрациклины, стрептомицин, гентамицин, эритромицин и многие другие). Они специфично связываются с рибосомами бактерий и блокируют синтез бактериальных белков, при этом не нарушая процессы синтеза белков в клетках человека и животных.

* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.

Дашков М.Л.

Сайт: dashkov.by

Вернуться к оглавлению

 

< Предыдущая   Следующая >

Рибосомы

   Рибосомы — органеллы белкового синтеза, состоят из рРНК и белка (оттуда название, от лат. Soma — тело). Находятся в прокариотических и эукариотических клетках, за исключением эритроцитов млекопитающих. 3 Учитывая массу и распространения различают два вида рибосом:

 

   (1) малые рибосомы, которые содержатся у прокариот, а также в пластидах и митохондриях эукариот. Они имеют массу в среднем около 2,5 х106 дальтонов (d) и постоянную седиментации Сведберга 70s. Такие рибосомы не подключен к мембранам и имеют диаметр 15 нм;

   (2) большие рибосомы, которые содержатся в цитоплазме клеток эукариотического типа. Их масса составляет 4,8 х106 d, и постоянная седиментации 80s. Такие рибосомы диаметром около 22 нм, обычно связаны с мембранами эндоплазматической сети и составляют вместе с ней гранулярную эндоплазматическая сеть.

 

   Структурная организация рибосом всех названных групп принципиально одинакова. Рибосома состоит из двух субъединиц (субчастицы): большой и малой. В рибосомах эукариот они константу седиментации Сведберга 60s i 40s. В нативном виде не все субчастицы соединяются в целые рибосомы, а находятся в динамическом равновесии: 80s « 60s +40 s.

   Большая субъединица рибосомы имеет вид треугольника, трапеции или ковша с диаметром в 15-18 нм, меньше — напоминает телефонную трубку с диаметром 14-16 нм. Присоединяются обе субъединицы поперечными сторонами с помощью ионов магния (Mg2 +), а между ними остается узкая щель.

 

   Химическая организация рибосом. Рибосомы содержат виcокополимерну рибосомальной РНК (рРНК) и белок: 40-60 % рРНК и 60-40 % белка. В рибосомах находится около 80-90 % всей РНК клетки. Каждая субъединица содержит по одной или две молекуле рРНК в виде клубка или тяжа, плотно упакованного белками, создавая рибонуклеопротеид (РНП). При снижении концентрации ионов магния в растворе может наступить изменение конформации РНК и развертывания тяжа. Кроме этого, в рибосомах обнаружены катионы кальция.

 

   Рибосомальные РНК имеют характерную вторичную структуру, создается за счет особых участков — шпилек, образованных комплементарно связанными нуклеотидами. В состав рибосом входят полиамины (диаминопропан, кадаверин, путресцин). Структурные белки рРНК имеют щелочные свойства, содержат оснóвни аминокислоты, а ферментативные — кислые.

   Полирибосомы (сокращенно, полисомы, от греч. Poli — много и soma — тело) — это комплекс, образованный из иРНК и рибосомы (от 5 до 70), нанизанных на нить информационной РНК (иРНК) толщиной 1,5 нм, которая обеспечивает передачу генетической информации с ДНК на синтез белка. Нетранслюючи, неработающие рибосомы постоянно обмениваются субъединицами. Собираются только в момент работы и формируют полисомы. Итак, полисомы — это структуры временного характера, связанные с периодичностью процессов синтеза белка (рис. 2.19).

   Локализация рибосом (полисом). Рибосомы могут располагаться в цитоплазме клетки одиночно, тогда они функционально неактивны. Сбор рибосом на иРНК происходит в начале синтеза белка. Полисомы могут быть свободно размещенными в цитоплазме или прикрепленными к внешней поверхности эндоплазматической сети и кариолемы. Тогда имела субъединица рибосомы соединяется с иРНК, а большая может присоединяться к мембранам эндоплазматической сети. После завершения синтеза одного полипептида рибосомы могут вновь диссоциировать.

 

   Полисомы НЕ агрегированные с мембраной в клетках с недостаточно развитой эндоплазматической сетью (овоциты), размещаются в один ряд или образуют розетки или спирали. Ядерные рибосомы находятся в сочетании с нитевидными структурами, из которых состоят окончательные хромосомы в интерфазном ядре. Рибосомы обнаружены также в митохондриях и пластидах.

 

   Количество рибосом (полисом) зависит от метаболической активности клетки. Особенно много полисом есть в клетках, которые быстро делятся, и в таких, продуцирующие большое количество белков на экспорт. Количество рибосом в таких клетках может достичь 50 тысяч, что составляет около 25 % массы всей клетки (например, в печеночной клетке).

 

   Функции рибосом — трансляция, то есть считывания кода матричной (инфоромационно) РНК и сбора полипептида. Путем введения меченых аминокислот выявлено, что в рибосомах происходит синтез белков. Полипептидные молекулы белка синтезируются таким образом, что определенные аминокислоты в рибосоме соединяются друг с другом в соответствующей последовательности. Поэтому информационная РНК, которая в виде кодонов (триплетов), кодирует порядок размещения аминокислот, должна перемещаться по рибосоме по мере присоединения очередной аминокислоты к предыдущей. Чем больше рибосом содержит полисома, тем больше молекул полипептидов будет синтезироваться на ней одновременно. На малой субъединицы рибосомы в месте ее контакта с большой находится иРНК — связывающая участок, а также участок, содержащее аминоацил — тРНК. Между двумя участками рибосомы находится центр, который катализирует образование пептидных связей.

 

   Важную роль в синтезе белка играет транспортная РНК (синонимы: тРНК, растворимый РНК, или РНК- переносчик), функция которой состоит в том, чтобы из фонда аминокислот, образованных клеткой, выбрать «нужную» и вместе с ней направиться к рибосомы. Транспортная РНК имеет вид листочка (рис. 2.20), черешок которого в каждой тРНК имеет такой же триплет нуклеотидов — ЦЦА. Этот участок служит для прикрепления аминокислоты, образование аминоацил — тРНК. Второй участок » познает » » свою» аминокислоту, которая и прикрепляется к первому участку тРНК. Третий участок — это антикодон (триплет нуклеотидов), с помощью которого тРНК, нагруженная аминокислотой, помещает ее на соответствующее место — кодон в иРНК, спарюючись с ним, по принципу комплементарности. Четвертый участок тРНК узнает рибосому на иРНК и прикрепляется к ней.

 

   Синтез белка на рибосомах начинается с прикрепления рибосомы (ее малой субъединицы) к определенному участку иРНК. Дальше в рибосому вступает тРНК с аминокислотой (аминоацил — тРНК) и своим антикодоном (триплетом нуклеодитив) контактирует с комплементарным ему кодоном на иРНК. Тогда тРНК отсоединяется и рибосома вместе с аминокислотой перемещается на следующую позицию (движение иРНК и рибосомы является встречным). В рибосоме предыдущей аминокислоты присоединяется следующая в составе аминоацил — тРНК путем образования пептидной связи. На каждом этапе происходит присоединение к рибосомы аминоацил — тРНК опять же по принципу комплементарности — антикодон тРНК к соответствующему кодона иРНК. Как только аминокислоты соединяются между собой, тРНК отпадает. И так процесс синтеза белковой цепочки продолжается и завершается освобождением олиго — или полипептида от рибосомы. Рибосома, которая закончила уборку пептидной цепочки диссоциирует (разъединяется) на субъединицы и может вновь присоединяться на освободившееся место в иРНК.

 

   Считают, размещенные свободно в гиалоплазме полисомы синтезируют белок для нужд самой клетки. Прикрепленные к мембранам гранулярной эндоплазматической сети полисомы синтезируют белок на экспорт для экзоцитоза, т.е. выведение его за пределы клетки (клетка печени синтезирует белки плазмы крови, В- лимфоциты и плазмоциты — g — глобулины). При росте молодых клеток количество рибосом увеличивается. В процессе метаболизма белки цитоплазмы постоянно обновляются, синтезируясь на полисомах. Рибосомы осуществляют также синтез специальных белков, таких как гемоглобин у предшественников эритроцитов.

   Образование рибосом. Рибосомы у эукариот синтезируются в ядрышке. Матрицей для рРНК есть участки ДНК. Выделяют несколько этапов образования рибосом с соответствующими названиями: (1) еосомы (с греч. Eos — ранняя звезда, начало) образуются на начальном этапе, когда в ядрышке на ДНК синтезируется только рРНК; (2) неосомы (с греч. Neos — новый) — это комплексы рРНК — белок, подвергающихся многоступенчатую процедуре созревания и как готовые субъединицы попадают в цитоплазму и там при участии Mg2 + на иРНК соединяются в (3) рибосомы. Нанизываясь на нить иРНК, образуют полирибосомы (полисомы). В прокариот рибосомы образуются в цитоплазме в результате простой агрегации компонентов.

 

   Таким образом, формирование полисом происходит при участии иРНК, которая синтезируется в ядре на еухроматинових участках хромосом и через поровые комплексы попадает в цитоплазму. На ней и нанизываются рибосомы с участием ионов магния. Так формируются комплексы, синтезирующие белок.


Единицы живого: Рибосомы

РИБОСОМА (от «рибонуклеиновая кислота» и греч. «сома» – тело), органоид, синтезирующий белки. Присутствует в клетках всех организмов, как эукариот, так и прокариот. Представляет собой сферическую частицу диаметром ок. 20 нм, состоящую из двух субчастиц, которые могут разъединяться и вновь объединяться. Структурный каркас рибосомы образован молекулами рибосомальной РНК (р-РНК) и связанными с ними белками. В клетках эукариот рибосомы формируются в ядрышке, где на ДНК синтезируется р-РНК, к которой затем присоединяются белки. Субчастицы рибосомы выходят из ядра в цитоплазму, и здесь завершается формирование полноценных рибосом. В цитоплазме рибосомы свободно находятся в цитоплазматическом матриксе (гиалоплазме) или прикрепляются к внешним мембранам ядра и эндоплазматической сети. Свободные рибосомы синтезируют белки для внутренних нужд клетки. Рибосомы на мембранах образуют комплексы – полирибосомы, которые синтезируют белки, поступающие через эндоплазматическую сеть в аппарат Гольджи и затем секретируемые клеткой. Количество рибосом в клетке зависит от интенсивности биосинтеза белка – их больше в клетках активно растущих тканей (меристем растений, зародышей и т. п.). В хлоропластах и митохондриях есть свои собственные мелкие рибосомы, они обеспечивают этим органоидам автономный (независимый от ядра) биосинтез белков (см. Трансляция).

Схема строения рибосомы, сидящей на мембране эндоплазматнческой сети:
1 — малая субъединица;
2 — иРНК;
3 — аминоацил — тРНК;
4 — аминокислота;
5 — большая субъединица;
6 — мембрана эндоплазматической сети;
7 — синтезируемая полипептидная цепь.

Каждая рибосома состоит из двух субчастиц-большой и малой. Рибосомы состоят из примерно равных (по массе) количеств РНК и белка (т.е. представляют собой рибонуклеопротеиновые частицы). Входящая в их состав РНК, называемая рибосомной РНК (рРНК), синтезируется в ядрышке. Вместе те и другие образуют сложную трехмерную структуру, обладающую способностью к самосборке.
Во время синтеза белка на рибосомах аминокислоты, из которых строится полипептидная цепь, последовательно одна за другой присоединяются к растущей цепи. Рибосома служит местом связывания для молекул, участвующих в синтезе, т. е. таким местом, где эти молекулы могут занять по отношению друг к другу совершенно определенное положение. В синтезе участвуют: матричная РНК (мРНК), несущая генетические инструкции от ядра клетки, транспортная РНК (тРНК), доставляющая к рибосоме требуемые аминокислоты, растущая полипептидная цепь, а также ряд факторов, ответственные за инициацию, элонгацию и терминацию цепи.
В эукариотических клетках отчетливо видны две популяции рибосом — свободные рибосомы и рибосомы, присоединенные к эндоплазматическому ретикулуму. Строение тех и других идентично, но часть рибосом связана с эндоплазматическим ретикулоумом через белки, которые они синтезируют. Такие белки обычно секретируются. Примером белка, синтезируемого свободными рибосомами, может служить гемоглобин, образующийся в молодых эритроцитах.
В процессе синтеза белка рибосома перемещается вдоль нитевидной молекулы мРНК. Процесс идет более эффективно, когда вдоль мРНК перемещается не одна рибосома, а одновременно много рибосом, напоминающих в этом случае бусины на нитке. Такие цепи рибосом называются полирибосомами или полисомами. На эндоплазматическом ретикулуме полисомы обнаруживаются в виде характерных завитков.

Рибосомный синтез белка-многоэтапный процесс. Первая стадия (инициация) начинается с присоединения матричной РНК (мРНК) к малой рибосомной субчастице, не связанной с большой субчастицей. Характерно, что для начала процесса необходима именно диссоциированная рибосома. К образовавшемуся т. наз. инициаторному комплексу присоединяется большая рибосомная субчастица. В стадии инициации участвуют спец. инициирующий кодон (см. Генетический код), инициаторная транспортная РНК (тРНК) и специфич. белки (т. наз. факторы инициации). Пройдя стадию инициации, рибосома переходит к последоват. считыванию кодонов мРНК по направлению от 5′- к 3′-концу, что сопровождается синтезом полипептидной цепи белка, кодируемого этой мРНК (подробнее о механизме синтеза полипептидов см. в ст. Трансляция). В этом процессе рибосома функционирует как циклически работающая мол. машина. Рабочий цикл рибосомы при элонгации состоит из трех тактов: 1) кодонзависимого связывания аминоацил-тРНК (поставляет аминокислоты в рибосому), 2) транспептидации-переноса С-конца растущего пептида на аминоацил-тРНК, т.е. удлинения строящейся белковой цепи на одно звено, 3) транслокации-перемещения матрицы (мРНК) и пептидил-тРНК относительно рибосомы и переход рибосомы в исходное состояние, когда она может воспринять след. аминоацил-тРНК. Когда рибосома достигнет специального терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. При участии специфич. белков (т. наз. факторов терминации) синтезир. полипептид освобождается из рибосомы. После терминации рибосома может повторить весь цикл с др. цепью мРНК или др. кодирующей последовательностью той же цепи.

Схема синтеза полипептидной цепи полирибосомой: I-начал о синтеза, II-окончание синтеза; а-мРНК, б-рибосома, в-большая субъединица рибосомы, г-малая субъединица рибосомы.

В клетках с интенсивной секрецией белка и развитым эндоплазматич. ретикулумом значит. часть цитоплазматической рибосомы прикреплена к его мембране на пов-сти, обращенной к цитоплазме. Эти рибосомы синтезируют полипептиды, к-рые непосредственно транспортируются через мембрану для дальнейшей секреции. Синтез полипептидов для внутриклеточных нужд происходит в осн. на свободных (не связанных с мембраной) рибосомах цитоплазмы. При этом транслирующие рибосомы не равномерно диспергированы в цитоплазме, а собраны в группы. Такие агрегаты рибосом представляют собой структуры, где мРНК ассоциирована со многими рибосомами, находящимися в процессе трансляции; эти структуры получили назв. полирибосом или полисом.

При интенсивном синтезе белка расстояние между рибосомами вдоль цепи мРНК в полирибосоме м. б. предельно коротким, т.е. рибосомы находятся почти вплотную друг к другу. Рибосомы, входящие в полирибосомы, работают независимо и каждая из них синтезирует полную полипептидную цепь.

Рибосома – это тот самый рабочий, который претворяет генеральный план в жизнь, изготовляя по лекалам ДНК соответствующие белки.

это 📕 что такое РИБОСОМА

РИБОСОМА

(от «рибонуклеиновая кислота» и сома), органоид клетки, осуществляющий биосинтез белка. Представляет собой частицу сложной формы диам. ок. 20 нм. Р. состоит из 2 неравных субчастиц (субъединиц) — большой и малой, на к-рые может диссоциировать. Различают 2 осн. типа Р.— эукариотные (с константами седиментации: целой Р.— 80 S, малой субчастицы — 40 S, большой — 60 S) и прокариотные (соответственно 70 S, 30 S и 50 S). Кроме того, в митохондриях и хлоропластах содержатся мелкие Р. (константа седиментации 55 S— 70 S), осуществляющие автономный синтез белка. В бактериальной клетке содержится 104 — 105 Р. В состав Р. входит рРНК (3 молекулы у прокариот и 4 — у эукариот) и белки. Молекулы рРНК составляют 50—63% массы Р. и образуют её структурный каркас. Каждый из белков Р. представлен в ней одной молекулой, т. е. на одну Р. приходится неск. десятков разных белков (ок. 55 для Р. прокариот и ок. 100 для Р. эукариот). Большинство белков специфически связано с определ. участками рРНК. Нек-рые белки — т. н. факторы инициации (начала), элонгации (продолжения) и терминации (окончания) — входят в состав Р. только во время биосинтеза белка. В отсутствие биосинтеза белка субчастицы Р. находятся в динамич. равновесии с целыми Р. При начале трансляции с малой субчастицей связываются иРНК, формилметионил-тРНК и факторы инициации; затем этот комплекс присоединяется к большой субчастице. Связь оказывается очень прочной и исчезает только после терминации. Ассоциация выделенных субчастиц Р. осуществляется только при наличии двухвалентных катионов, в физиол. условиях в ней участвует Mg2+. P. имеет специфич. места для присоединения аминоацил-тРНК, пептидил-тРНК, места образования пептидной связи и гидролиза гуанозинтрифосфата, что обеспечивает постепенное скольжение Р. вдоль молекулы иРНК при синтезе полипептидной цепи. Одну молекулу иРНК могут одновременно транслировать неск. Р., образуя комплекс — полирибосому (полисому). Кол-во полирибосом в клетке указывает на интенсивность биосинтеза белка. В эукариотных клетках часть Р. связана спец. белками большой субчастицы с мембранами эндоплазматич. сети. Эти Р. синтезируют в осн. белки, к-рые поступают в комплекс Гольджи и секретируются клеткой. Р; расположенные в гиалоплазме, синтезируют белки для собств. нужд клетки. У эукариот Р. образуются в ядрышке. На ядрышковой ДНК синтезируются предшественники рРНК, к-рые покрываются поступающими из цитоплазмы рибосомальными белками, расщепляются до нужных размеров и формируют рибосомные субчастицы, к-рые выходят в цитоплазму. Полностью сформированных Р. в ядре нет. Осн. массу клеточной РНК составляет рРНК. Она обусловливает базофильную окраску ядрышка и участков эргастоплазмы (напр., Ниссля вещества в нейронах).

Схема строения рибосомы, сидящей на мембране эндоплазматнческой сети: 1 — малая субъединица; 2 — иРНК; 3 — аминоацил — тРНК; 4 — аминокислота; 5 — большая субъединица; 6 — мембрана эндоплазматической сети; 7 — синтезируемая полипептидная цепь.

.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)

рибосо́ма

(от «рибонуклеиновая кислота» и греч. «сома» – тело), органоид, синтезирующий белки. Присутствует в клетках всех организмов, как эукариот, так и прокариот. Представляет собой сферическую частицу диаметром ок. 20 нм, состоящую из двух субчастиц, которые могут разъединяться и вновь объединяться. Структурный каркас рибосомы образован молекулами рибосомальной РНК (р-РНК) и связанными с ними белками. В клетках эукариот рибосомы формируются в ядрышке, где на ДНК синтезируется р-РНК, к которой затем присоединяются белки. Субчастицы рибосомы выходят из ядра в цитоплазму, и здесь завершается формирование полноценных рибосом. В цитоплазме рибосомы свободно находятся в цитоплазматическом матриксе (гиалоплазме) или прикрепляются к внешним мембранам ядра и эндоплазматической сети. Свободные рибосомы синтезируют белки для внутренних нужд клетки. Рибосомы на мембранах образуют комплексы – полирибосомы, которые синтезируют белки, поступающие через эндоплазматическую сеть в аппарат Гольджи и затем секретируемые клеткой. Количество рибосом в клетке зависит от интенсивности биосинтеза белка – их больше в клетках активно растущих тканей (меристем растений, зародышей и т.п.). В хлоропластах и митохондриях есть свои собственные мелкие рибосомы, они обеспечивают этим органоидам автономный (независимый от ядра) биосинтез белков (см. Трансляция).

.(Источник: «Биология. Современная иллюстрированная энциклопедия.» Гл. ред. А. П. Горкин; М.: Росмэн, 2006.)


Синонимы:

органелла

Впервые создана искусственная рибосома