Содержание

Свойства и функции белков — урок. Химия, 8–9 класс.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка.

Она происходит при нагревании белков, под действием радиоактивного излучения, некоторых химических веществ (кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов). При денатурации белки изменяют свои свойства и теряют биологическую активность, несмотря на то, что их первичная структура сохраняется.

 

Рис. \(1\). Денатурация белка

 

Примером денатурации служит изменение яичного белка при нагревании.

 

Разложение при нагревании

При сильном нагревании белки горят. При этом образуются вещества со своеобразным запахом жжёных перьев. По запаху можно легко отличить шерстяные или шёлковые волокна от синтетических.

 

Цветные реакции

Присутствие белка в растворе можно обнаружить с помощью качественных реакций, в результате которых образуются окрашенные продукты.

 

Если к раствору белка добавить раствор щёлочи и несколько капель раствора соли меди(\(II\)), то появляется красно-фиолетовое окрашивание. Эта реакция называется биуретовой.

 

Рис. \(2\). Биуретовая реакция

 

Другая цветная реакция на белки — ксантопротеиновая. Для её проведения к раствору белка при нагревании надо добавить концентрированную азотную кислоту. Образуется жёлтый осадок. Если после охлаждения в пробирку прилить раствор щёлочи или концентрированный раствор аммиака, то появится оранжевое окрашивание.

 

Рис. \(3\). Ксантапротеиновая реакция

Функции белков

В каждом живом организме содержится большое количество белков, которые выполняют ряд важнейших функций.

 

Белки входят в состав цитоплазматической мембраны, цитоплазмы, органоидов и тем самым выполняют строительную функцию в живых организмах.

 

Все биохимические реакции в организмах протекают с участием ферментов. Ферменты — это белки-катализаторы. Значит, белки в живых организмах выполняют каталитическую функцию. Примерами таких катализаторов могут служить пищеварительные ферменты, участвующие в переваривании пищи: пепсин, липаза, амилаза, мальтаза.

 

Важнейшая функция белков — защитная. Особые белки — антитела и антитоксины — участвуют в формировании иммунитета. Антитела обезвреживают проникшие в организм бактерии, а антитоксины нейтрализуют их яды.

 

Белок гемоглобин выполняет транспортную функцию. Он переносит кислород от органов дыхания к тканям.

 

Двигательная функция некоторых белков обеспечивает сокращение мышц и все движения живых организмов.

 

При нехватке пищи белки могут выполнять энергетическую функцию. При расщеплении \(1\) г белка выделяется \(17,6\) кДж энергии.

 

Белки выполняют сигнальную, рецепторную, регуляторную и другие функции.

Источники:

Рис. 1. Денатурация белка https://image.shutterstock.com/image-illustration/structure-normal-disassembled-protein-600w-1507923140.jpg

Рис. 2. Биуретовая реакция

Рис. 3. Ксантапротеиновая реакция

Белки, свойства белков

Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

  • — высокой температуры
  • — растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
  • — растворов солей тяжёлых металлов
  • — некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
  • — радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил

полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации

белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.
Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»). Так, белок шёлкафиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв. При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

Белок фиброин — белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO и -NH3+ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также

альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная

локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали

третичная

пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая ускоряют различные химические реакции в живых организмах ферменты
структурная строительный материал клеток коллаген, белки клеточных мембран
защитная защищают организм от инфекций иммуноглобулины, интерферон
регуляторная регулируют обменные процессы гормоны
транспортная перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим гемоглобин переносит кислород
энергетическая снабжают организм энергией 1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная) любые двигательные функции организма миозин (мышечный белок)

7. Свойства и биологические функции белков

7

СВОЙСТВА И БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

К белкам относятся такие вещества живых организмов, как альбумин (яичный белок), инсулин — гормон поджелудочной железы, трипсин и лизоцим — ферменты пищеварительной системы. Они обладают специфическими особенностями и выполняют в клетке различные функции.
Почему белки играют такую большую роль в жизни живых существ?
Почему понятие“белок” отождествляют с понятием “жизнь”?

Деятельность

Лабораторная работа

Изучение процесса денатурации белков.
Оборудование: пробирки с яичным белком и молоком, уксусная кислота, спиртовка, пипетка.
Ход работы:
1. В одну пробирку налейте 10-15 мл раствора яичного белка и нагрейте в пламени горелки.
2. Добавьте в другую пробирку с молоком несколько капель уксусной кислоты.

– Что вы наблюдаете?
– Какой вывод можно сделать из проведенного исследования?

Свойства белков. Под влиянием различных физических и химических факторов (воздействие спирта, кислот, щелочей, высокой температуры, радиации и др.) молекула белка теряет свои свойства, и спираль начинает раскручиваться. Процесс нарушения природной структуры белка называется денатурацией (от лат. “” — отсутствие, лишать чего-либо,“natura” — природа). Денатурация может быть обратимой и необратимой.

При денатурации вначале нарушается четвертичная, далее третичная и, наконец, вторичная структура белка. Если в результате какого-либо фактора нарушается первичная структура белка, то денатурация становится необратимой. К примеру, яичный белок подвергается денатурации при 60-70°С. Если первичная структура белка не нарушена, то молекула способна, скручиваясь вернуться в свое первоначальное природное состояние. Это явление называется обратимой денатурацией, или ренатурацией. Это означает, что все особенности строения и функций белковой молекулы определяются ее первичной структурой.  

Функции белков. Ряд белков, играя в клетке роль биологических катализаторов, ускоряют скорость химических реакций и регулируют процессы, происходящие в ней. Такие белки называются ферментами. Ферменты также участвуют в таких процессах, как транспортировка молекул, расщепление и синтез белков, жиров и углеводов и т.д. В живой клетке ни одна реакция не может происходить без участия ферментов.

Ключевые слова

• денатурация
• ренатурация
• фермент
Помимо ферментативной (каталитической) функции, белки в клетке выполняют ряд таких функций, как строительная, транспортная, защитная, двигательная и т.д. При полном расщеплении 1г белка высвобождается 17,6 кДж энергии.
  • При стрессе организм испытывает необходимость в определенных аминокислотах. Если нужные аминокислоты отсутствуют, то нарушается иммунитет.
  • В организме человека белком, имеющим самую длинную аминокислотную цепь, является титин. Его длина составляет 38138 аминокислот.
  • В течение 5-6 месяцев большинство белков в организме человека заменяются новыми.
  • Кровь осьминогов и других моллюсков, пауков имеет голубоватый оттенок, потому что содержит не гемоглобин, придающий крови красный цвет и содержающий железо, а гемоциан, содержащий атомы меди.

ПРИМЕНЕНИЕ И ПРОВЕРКА ПОЛУЧЕННЫХ ЗНАНИЙ

1. Завершите схему:2. Почему денатурация бывает обратимой и необратимой? 
3. Опишите процессы, происходящие в организме, используя предложенные понятия.

Полимер, фермент, аминокислота, гемоглобин

4. Ответьте на вопросы:
  • Шерсть содержит белок кератин. Почему шерстяные изделия садятся при стирке в воде с температурой 90-100 С° ?
  • При окислении 1г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1г углеводов. Почему же организм использует белки как источник энергии только в крайнем случае?
  • Особые белки, называемые антителами, уничтожают чужеродные частицы, попавшие в организм. Какую функцию белков демонстрирует этот пример?

e

Строение белков

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют

полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация —

глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки


Другие заметки по биологии

Строение и функции белков

Строение белков

Определение 1

Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры — аминокислоты.

Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.

Замечание 1

Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка — полипептидная цепь.

Замечание 2

Молекула белка — это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.

Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.

Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.

Замечание 3

Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.

Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры. Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.

Готовые работы на аналогичную тему

Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.

В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка — третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:

  • ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
  • водородным,
  • ионными.
  • гидрофобным взаимодействиям.

В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.

Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.

Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

Пример 1

Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.

В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.

Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр.) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.

Определение 2

Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.

При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.

Замечание 4

Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Функции белков в клетке

  • Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
  • Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.
  • Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Пример 2

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Замечание 5

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Пример 3

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Ферменти, их роль в клетке

Определение 3

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке происходят при умеренной температуре нормальном давлении и в нейтральной среде. При таких условиях течение реакций синтеза или распада веществ в клетке был быочень медленным, если бы не действие ферментов. Ферменты ускоряют реакции за счёт снижения энергии активации не измененяя их общего результата, то есть при их наличии для придания молекулам, вступающим в реакцию, реакционной способности, необходимо значительно меньше энергии

Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.

Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др.) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.

Пример 4

Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра. Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.

Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).

Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.

Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.

Пример 5

Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы. Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра. На заключительном этапе химической реакции комплекс фермента и субстрата распадается, образуются конечные продукты и свободный фермент. Активный центр при этом освобождается и способен снова принимать новые молекулы субстрата.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.

При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.

Пример 6

Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.

Роль белков, жиров и углеводов в организме человека

2 Видеолекторий на тему: «Роль белков, жиров и углеводов в организме человека»

Белки, жиры и углеводы играют важную роль в организме человека.

Белки—сложные вещества, состоящие из аминокислот. Являются неизменной составляющей частью рациона. Это главный строительный материал, без которого невозможен рост мускулатуры и тканей в целом. Белки подразделяются на 2 категории:

Животный, который поступает из продуктов животного происхождения. К этой категории можно отнести мясо, птицу, рыбу, молоко, творог и яйца.

Растительный, который организм получает из растений. Здесь стоит выделить рожь, овсянку, грецкие орехи, чечевицу, фасоль, сою и морские водоросли.

Жирыэто органические соединения, отвечающие за «резервный фонд» энергии в организме, главные поставщики энергии в периоды дефицита пищи и болезней, когда организм получает малый объем питательных элементов или же не получает их вовсе. Жиры необходимы для эластичности кровеносных сосудов, благодаря чему полезные элементы быстрее проникают к тканям и клеткам, способствуют нормализации состояния кожных покровов, ногтевых пластин и волос. Жиры в больших количествах содержатся в орехах, масле сливочном, маргарине, жире свином, сыре твердом.

Углеводы — это главный источник энергии для людей. В зависимости от количества структурных единиц углеводы делятся на простые и сложные. Углеводы, называемые простыми или «быстрыми», легко усваиваются организмом и повышают уровень сахара в крови, что может повлечь набор лишнего веса и ухудшение метаболизма.

Сложные углеводы состоят из множества связанных сахаридов, включая в себя от десятков до сотен элементов. Подобные углеводы считаются полезными, поскольку при переваривании в желудке они отдают свою энергию постепенно, обеспечивая стабильное и долговременное чувство насыщения.

Также важную роль в организме играют витамины и микроэлементы, которые не включены в структуру тканей, однако без их участия не выполнялись бы многие жизненно важные функции, происходящие в человеческом организме.

Практически все жизненные процессы в нашем теле находятся в зависимости от того, что мы употребляем в пищу. Достаточно богаты углеводами свежие фрукты. Необходимо избегать чрезмерного употребления сладостей, мучных изделий, сахара. Рациональное питание имеет существенное значение  – и это подразумевает не только своевременное употребление вкусно приготовленной еды, но и включение в ежедневный рацион оптимального соотношения таких важных для правильной жизнедеятельности веществ, как белки, жиры, углеводы, витамины и микроэлементы. От  гармоничного сочетания всех этих веществ зависит поддержание нормальной  жизнедеятельности человека.

 

белков — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

  • Белки — это самые распространенные биологические макромолекулы, встречающиеся во всех клетках.
  • Это также самая универсальная органическая молекула среди живых систем, которая встречается в большом количестве; тысячи различных видов, от относительно небольших пептидов до крупных полимеров.
  • Белки представляют собой полимеры аминокислот, ковалентно связанных пептидными связями.
  • Строительными блоками белков являются двадцать встречающихся в природе аминокислот.
  • Таким образом, белки — это полимеры аминокислот.

Свойства белков

Растворимость в воде
  • Взаимоотношения белков с водой сложны.
  • Вторичная структура белков во многом зависит от взаимодействия пептидных связей с водой через водородные связи.
  • Водородные связи образуются также между белком (альфа- и бета-структуры) и водой. Богатый белком статический шар более растворим, чем спиральные структуры.
  • В третичной структуре вода вызывает ориентацию цепей и гидрофильных радикалов за пределы молекулы, в то время как гидрофобные цепи и радикалы имеют тенденцию реагировать друг с другом внутри молекулы (гидрофобный эффект).

Денатурация и ренатурация
  • Белки могут быть денатурированы такими агентами, как нагревание и мочевина, которые вызывают разворачивание полипептидных цепей, не вызывая гидролиза пептидных связей.
  • Денатурирующие агенты разрушают вторичные и третичные структуры, не затрагивая первичную структуру.
  • Если денатурированный белок возвращается в свое естественное состояние после удаления денатурирующего агента, этот процесс называется ренатурацией.

Некоторые денатурирующие агенты включают

Физические агенты : Тепло, излучение, pH

Химические вещества : Раствор мочевины, который образует новые водородные связи в белке, органических растворителях, детергентах.

Коагуляция

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят.Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

Изоэлектрическая точка
  • Изоэлектрическая точка (pI) — это pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а общий заряд аминокислоты равен нулю.
  • В этот момент под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, следовательно, это свойство используется для выделения белков.

Молекулярная масса белков
  • Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110.
  • Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка.
  • Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются.
  • Молекулярная масса белков колеблется от 5000 до 10 9 Дальтон.

Посттрансляционные модификации
  • Это происходит после того, как белок был синтезирован на рибосоме.
  • Фосфорилирование, гликозилирование, рибозилирование АДФ, метилирование, гидроксилирование и ацетилирование влияют на заряд и взаимодействия между аминокислотными остатками, изменяя трехмерную конфигурацию и, таким образом, функцию белка.

Химические свойства

1. Биуретовый тест :

При добавлении 2 мл исследуемого раствора к равному объему 10% NaOH и одной капли 10% раствора CuSO4 образование фиолетового цвета указывает на присутствие пептидной связи.

2. Тест на нингидрин:

Когда 1 мл раствора нингидрина добавляют к 1 мл раствора белка и нагревают, образование фиолетового цвета указывает на присутствие α-аминокислот.

  • Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи определяет трехмерную конфигурацию белка, а структура белка определяет его функцию.
  • Все белки содержат элементы углерод, водород, кислород, азот и серу, некоторые из них могут также содержать фосфор, йод и следы металлов, таких как ион, медь, цинк и марганец.
  • Белок может содержать 20 различных видов аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу на одном конце и кислотную группу на другом, а также отличительную боковую цепь.
  • Основная цепь одинакова для всех аминокислот, в то время как боковая цепь отличается от одной аминокислоты к другой.

Строение белков можно разделить на четыре уровня организации:

1. Первичная структура

  • Первичная структура белка состоит из аминокислотной последовательности вдоль полипептидной цепи.
  • Аминокислоты соединены пептидными связями.
  • Поскольку в пептидных связях нет диссоциируемых протонов, заряды на полипептидной цепи обусловлены только N-концевой аминогруппой, C-концевой карбоксильной группой и боковыми цепями аминокислотных остатков.
  • Первичная структура определяет дальнейшие уровни организации белковых молекул.

2. Вторичная структура

  • Вторичная структура включает различные типы локальных конформаций, в которых атомы боковых цепей не участвуют.
  • Вторичные структуры образованы регулярным повторяющимся паттерном образования водородных связей между атомами основной цепи.
  • Вторичная структура включает α-спирали, β-листы и другие типы паттернов складывания, которые возникают из-за регулярного повторяющегося паттерна образования водородных связей.
  • Вторичная структура белка может быть:
  1. Альфа-спираль
  2. Бета-спираль
  • α-спираль представляет собой правую спиральную нить.
  • Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу.
  • Водородные связи образуются между кислородом C = O каждой пептидной связи в цепи и водородом группы N-H пептидной связи на четыре аминокислоты ниже нее в спирали.
  • Заместители боковых цепей аминокислот подходят рядом с группами N-H.
  • Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей).
  • Конформация листа состоит из пар прядей, лежащих бок о бок.
  • Карбонильные атомы кислорода в одной цепи водородной связи с атомами водорода соседней цепи.
  • Две нити могут быть параллельны или антипараллельны, в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца к C-концу).
  • Антипараллельный ß-лист более стабилен из-за более хорошо выровненных водородных связей.

3. Третичная структура

  • Третичная структура белка относится к его общей трехмерной конформации.
  • Типы взаимодействий между аминокислотными остатками, которые создают трехмерную форму белка, включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и водородные связи, все из которых нековалентны.
  • Также встречаются ковалентные дисульфидные связи.
  • Он образуется в результате взаимодействий между аминокислотными остатками, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в первичной последовательности полипептидной цепи.
  • Гидрофобные аминокислотные остатки имеют тенденцию скапливаться внутри глобулярных белков, где они исключают воду, тогда как гидрофильные остатки обычно находятся на поверхности, где они взаимодействуют с водой.

4. Четвертичная структура

  • Четвертичная структура относится к взаимодействию одной или нескольких субъединиц с образованием функционального белка с использованием тех же сил, которые стабилизируют третичную структуру.
  • Это пространственное расположение субъединиц в белке, состоящем из более чем одной полипептидной цепи.

Классификация белков

На основании химической природы, структуры, формы и растворимости белки классифицируются как:

  1. Простые белки : они состоят только из аминокислотных остатков.При гидролизе эти белки дают только составляющие аминокислоты. Далее он делится на:
    • Волокнистый белок: кератин, эластин, коллаген
    • Глобулярный белок: альбумин, глобулин, глутелин, гистоны
  2. Конъюгированные белки : они объединены небелковой частью. Например. Нуклеопротеин, фосфопротеин, липопротеин, металлопротеин и т. Д.
  3. Производные белки : это производные или продукты разложения простых и конъюгированных белков.Они могут быть :
    • Первичные производные белки: протеины, метапротеины, коагулированные белки
    • Белки вторичного происхождения: протеозен или альбунозы, пептоны, пептиды.

Функции белков

Белки жизненно важны для роста и восстановления, и их функции безграничны. Они также обладают огромным разнообразием биологических функций и являются наиболее важными конечными продуктами информационных путей.

  • Белки, состоящие из аминокислот, выполняют множество функций в организме (например,g., как ферменты, структурные компоненты, гормоны и антитела).
  • Они действуют как структурные компоненты, такие как кератин волос и ногтей, костный коллаген и т. Д.
  • Белки — это молекулярные инструменты, с помощью которых выражается генетическая информация.
  • Они выполняют свою деятельность по переносу кислорода и углекислого газа с помощью гемоглобина и специальных ферментов в красных кровяных тельцах.
  • Они функционируют в гомостатическом контроле объема циркулирующей крови и интерстициальных жидкостей через белки плазмы.
  • Они участвуют в свертывании крови через тромбин, фибриноген и другие белковые факторы.
  • Они действуют как защита от инфекций с помощью белковых антител.
  • Они осуществляют наследственную передачу нуклеопротеидами ядра клетки.
  • Овальбумин, глютелин и др. Являются запасными белками.
  • Актин, миозин действует как сократительный белок, важный для сокращения мышц.

Список литературы
  1. Смит, К.М., Маркс, А. Д., Либерман, М. А., Маркс, Д. Б., и Маркс, Д. Б. (2005). Базовая медицинская биохимия Марка: клинический подход. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
  2. Родуэлл, В. В., Ботам, К. М., Кеннелли, П. Дж., Вейл, П. А., и Бендер, Д. А. (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера (30-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill Education LLC.
  3. Джон У. Пелли, Эдвард Ф. Гольян (2011). Биохимия. Третье издание. Филадельфия: США.
  4. https: // химия.tutorvista.com/biochemistry/proteins.html
  5. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-definition-importance-and-classification-biochemistry/41903
  6. https://www.particlesciences.com/news/technical-briefs/2009/protein-structure.html
  7. http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

Функции, структура, свойства и классификация

Давайте углубимся в изучение белков.Прочитав эту статью, вы узнаете о: 1. Функции белков 2. Структуры белков 3. Свойства белков и 4. Классификация белков.

Белки — это азотистые органические соединения с высокой молекулярной массой, которые играют жизненно важную или первостепенную роль в живых организмах. Они состоят из 20 стандартных α-аминокислот.

Функции белков:

Основными функциями белков в организме человека являются:

1.Они служат единицами для построения тела, например, мышечными белками.

2. Они обеспечивают поддержку и защиту различных тканей, например, коллагена и кератина.

3. Все химические реакции в организме катализируются белковыми ферментами, например трипсином.

4. Они переносят различные молекулы и ионы от одного органа к другому, например, гемоглобин, сывороточный альбумин.

5. Они хранят и обеспечивают питательные вещества, например, молочный казеин, яичный альбумин.

6. Они защищают организм от вредных инородных организмов, т.е.например, иммуноглобулины, фибриноген.

7. Они помогают регулировать клеточную или физиологическую активность, например, гормоны, а именно, инсулин, GH.

Структуры белков:
Первичная структура белков :

Первичная структура белков относится к общему количеству аминокислот и их последовательности в этом конкретном белке.

Фиксированное количество аминокислот расположено в определенной последовательности.Последовательность аминокислот в белке определяет его биологическую роль. У разных белков разные последовательности. Следовательно, изучение общего числа и последовательности аминокислот в белке — это изучение его первичной структуры.

Первичная структура отличает нормальный белок от ненормального. Нормальный гемоглобин взрослого человека (HbA) состоит из 2 α-цепей и 2 β-цепей. Каждая α-цепь содержит 141 аминокислоту, а каждая β-цепь содержит 146 аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Любое изменение последовательности приводит к аномальному гемоглобину.Как и в серповидно-клеточном гемоглобине (HbS), аминокислота валин присутствует в 6-м положении Р-цепи вместо глутаминовой кислоты в нормальном гемоглобине.

Вторичная структура белков :

Это относится к скручиванию полипептидной цепи в спиральную форму.

Найдено три типа винтовых структур:

(а) Альфа спираль

(b) Бета плиссе и

(c) Обратный поворот.

1.Альфа-спираль:

α означает, что первая, а описанная ниже структура была первой среди обнаруженных спиральных структур, поэтому известна как альфа (α) спираль.

Основные характеристики этой структуры:

я. Здесь полипептид скручен или свернут, образуя правую спиральную структуру.

ii. Расстояние между каждым витком катушки 5,4 Å.

iii. На один ход приходится 3,6 аминокислоты.

iv.Видно, что группы «R» выступают из спирали.

v. Имеются внутрицепочечные водородные связи, при которых водород группы -NH соединяется с кислородом группы -CO 4-й аминокислоты, стоящей за ним. Таким образом, каждая пептидная группа участвует в образовании водородных связей.

vi. Этот тип структуры встречается во многих белках в сочетании с другими структурами. Чистая а-спиральная структура наблюдается в протеине волос, то есть в кератине.

2. Бета плиссе:

β означает второе, а описанная ниже структура была вторым открытием после α спирали.

Основные особенности этой структуры:

я. Здесь цепочка не винтовая, а зигзагообразная.

ii. Расстояние между каждым витком — 7 Å.

iii. Полипептидные цепи расположены рядом в виде складок.

iv. Между цепями существует межцепочечная водородная связь, и каждая пептидная группа участвует в водородной связи.

Цепи антипараллельны друг другу.

3.Реверс поворота:

Складывается в обратном направлении цепи.

Третичная структура белков :

Спиральная форма полипептида складывается в сферическую, глобулярную, эллипсоидальную или другую конформацию, которая называется третичной структурой белков. Это сворачивание необходимо для биологической активности белков. например, ферменты, иммуноглобулины.

Третичная конформация поддерживается четырьмя типами связей:

1.Водородные связи:

Образуется между водородом и электроотрицательным атомом, таким как кислород или азот, в группе «R» аминокислот.

2. Ионные взаимодействия:

Образуется между кислотными (глутаминовая и аспарагиновая) и основными (аргинин, лизин или гистидин) аминокислотами.

3. Дисульфидные связи:

Это прочная связь, образованная между сульфагидрильными группами двух цистеиновых аминокислот. Образовавшаяся димерная структура известна как цистин (аминокислота, содержащаяся только в белках, а не в свободной форме).

4. Гидрофобные взаимодействия:

Группы «R» гидрофобных аминокислот объединяются вместе в центре вдали от воды, тем самым развивая силу притяжения между каждой группой «R» и силу отталкивания от воды, и эти взаимодействия известны как гидрофобные взаимодействия.

Четвертичная структура белков:

Четвертичная структура представлена ​​олигомерными белками.

Олигомерные белки:

Это те, которые имеют две или более полипептидных цепей.

Четвертичная структура относится к типу расположения полипептидов в олигомерном белке. Эти полипептиды удерживаются вместе водородными связями, ионными связями или силами Вандер-Ваальса, например, гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи, которые расположены определенным образом, что относится к четвертичной структуре гемоглобина.

Четвертичная структура гемоглобина описывает, что он состоит из четырех полипептидных цепей; два из которых — α (α 1 и α 2 ), а два других — β (β 1 и β 2 ).Две альфа-цепи противоположны друг другу и примыкают к каждой -цепи. Цепи α и β связаны между собой солевыми мостиками.

Взаимосвязь структурных функций в белках:

Гемоглобин играет жизненно важную роль в транспортировке кислорода от легких к периферическим тканям и транспортировке углекислого газа из тканей в легкие.

Существует три типа нормального гемоглобина со следующими полипептидами:

(1) Гемоглобин взрослого человека (Hb A) имеет 2α2β цепи.

(2) Гемоглобин плода (Hb F) имеет 2α2γ цепи.

(3) Незначительный взрослый гемоглобин (Hb A 1 ) имеет 2α2δ цепи.

Количество аминокислот в α-цепях составляет 141 аминокислоту, а в других цепях, то есть β, γ и δ цепи содержат 146 аминокислот. Эти цепи различаются на основании разницы в последовательности расположения аминокислот в цепях. Четвертичная структура гемоглобина создает полость между тетрамером, в которой присутствует 2, 3, дифосфоглицерат (DPG или BPG), образующий солевой мостик с аминоконцом β-цепи, который стабилизирует гемоглобин, тем самым снижая сродство к кислороду.

В легких парциальное давление кислорода высокое, что приводит к связыванию O 2 с одной из цепей Hb, тем самым разрывая солевые мостики между четырьмя субъединицами. Последующее связывание кислорода (сигмовидная кривая ассоциации Hb-O 9 ) облегчается за счет разрыва солевых мостиков, изменяющих вторичные, третичные и четвертичные структуры, что позволяет вращать одну субъединицу α / β относительно другой цепи α / β, тем самым сжимая тетрамер и выпуск ДПГ.Это приводит к увеличению его сродства к кислороду (R-состояние Hb).

В периферических тканях CO 2 связывается с a-аминогруппой аминоконца с его преобразованием с положительного заряда на отрицательный, что способствует образованию солевого мостика между полипептидными цепями с возвратом в дезокси-состояние (Т-состояние), т.е. высвобождение кислорода из Hb. Высвобождение O 2 из Hb также облегчается связыванием DPG с тетрамером.

Когда человек взлетает в полет, самолет медленно поднимается по высоте, что приводит к снижению напряжения O 2 , из-за чего оксигенация Hb невозможна.Таким образом, человек чувствует гипоксию, но физиологический механизм организма начинает снижать выработку DPG, благодаря чему Hb может связывать кислород даже при более низком давлении кислорода.

Следовательно, когда самолет достигает максимальной высоты и остается устойчивым, человек чувствует себя комфортно. Когда Hb достигает тканей, уровень DPG увеличивается, увеличивая выделение кислорода. Точно так же описанный выше процесс меняется на противоположный, когда человек ныряет глубоко в море. Высокое давление O 2 приводит к увеличению выработки DPG, способствуя оксигенации Hb в легких и дезоксигенированию периферических тканей.

Свойства белков:
1. Денатурация:

Частичное или полное разворачивание нативной (природной) конформации полипептидной цепи известно как денатурация. Это вызвано действием тепла, кислот, щелочей, спирта, ацетона, мочевины, бета-меркаптоэтанола.

2. Коагуляция:

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

3. Изоэлектрический pH (pH 1 ):

pH, при котором белок имеет равное количество положительных и отрицательных зарядов, известен как изоэлектрический pH. Под воздействием электрического поля белки не движутся ни к аноду, ни к катоду, поэтому это свойство используется для выделения белков. Белки становятся наименее растворимыми при pH и выпадают в осадок. Показатель pH I казеина составляет 4,5, и при этом pH казеина в кислом молоке, образующем творог.

4. Молекулярная масса белков:

Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110. Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка. Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются. Молекулярные массы белков колеблются от 5000 до 10 9 Дальтон. Экспериментально молекулярную массу можно определить такими методами, как гель-фильтрация, PAGE, ультрацентрифугирование или измерения вязкости.

Классификация белков :

Белки классифицируются на основании:

(1) Их растворимость и

(2) Их структурная сложность.

A. Классификация по растворимости:

По растворимости в воде белки подразделяются на:

1. Волокнистые белки:

Нерастворимы в воде. В их состав входят структурные белки.У них есть поддерживающая функция (например, коллаген) и / или защитная функция (например, кератин и фибрин волос).

2. Глобулярные белки:

Они растворимы в воде. Они включают функциональные белки, например, ферменты, гемоглобин и т. Д.

B. Классификация на основе структурной сложности:

В зависимости от сложности конструкции они делятся на:

(1) Простой

(2) Конъюгированные и

(3) Производные белки.

1. Простые белки:

Белки, состоящие только из аминокислот, известны как простые белки.

Далее они подразделяются на:

(а) Альбумины:

Они растворимы в воде, коагулируются при нагревании и осаждаются при полном насыщении сульфатом аммония, например, сывороточным альбумином, лактальбумином и яичным альбумином.

(б) Глобулины:

Они нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных солевых растворах.Они коагулируются при нагревании и выпадают в осадок при полунасыщении сульфатом аммония, например глобулином сыворотки и овоглобулином.

(c) Глютелины:

Нерастворимы в воде и нейтральных растворителях. Растворим в разбавленных кислотах и ​​щелочах. Они коагулируют под действием тепла, например глютелин пшеницы.

(г) Проламины:

Нерастворим в воде, но растворим в 70% спирте, например, в глиадине пшеницы, белках кукурузы, ячменя и т. Д.

(e) Истории:

Водорастворимый, основной по своей природе из-за присутствия в ядре аргинина и лизина. Они помогают в упаковке ДНК в клетке. Они образуют белковый фрагмент нуклеопротеина.

(f) Протамины:

Водорастворимый, основной по своей природе, не подвергается тепловой коагуляции. Находится в сперматозоидах, следовательно, является компонентом нуклеопротеина сперматозоидов.

(г) Глобина:

Они растворимы в воде, не подвергаются тепловой коагуляции.например, глобин гемоглобина.

(h) Альбуминоиды или склеропротеины:

Нерастворимо во всех нейтральных растворителях, разбавленных кислотах или щелочах, например, в кератине волос и протеинах костей и хрящей.

2. Конъюгированные белки:

Белки, состоящие из аминокислот и не аминокислотного / белкового вещества, называемого простетической группой, известны как конъюгированные белки.

Различные типы конъюгированных белков:

(а) Хромобелки:

Здесь небелковая часть представляет собой окрашенное соединение в дополнение к белковой части.Бывший. Гемоглобин имеет гем в качестве простетической группы, а цитохромы также содержат гем.

(б) Нуклеопротеины:

Эти белки связаны с нуклеиновыми кислотами, например с хроматином (гистоны + нуклеиновые кислоты).

(c) Гликопротеины:

Когда небольшое количество углеводов присоединяется к белку, он известен как гликопротеины, например, муцин слюны. (Примечание: гликопротеины содержат большое количество белка и некоторое количество углеводов, а протеогликаны содержат большое количество углеводов и небольшое количество белков).

(г) Pbosphoprotein:

Фосфорная кислота присутствует в белке. Бывший. Молочный казеин и яичный желток (желтеллин).

(e) Липопротеины:

Белки в сочетании с липидами, например, ЛПНП, ЛПВП.

(ж) Металлопротеины:

В дополнение к аминокислотам они содержат ионы металлов, например, гемоглобин (железо), церулоплазмин (медь).

3. Производные белки:

Это белки с низким молекулярным весом, полученные из белков с большим молекулярным весом под действием тепла, ферментов или химических агентов.

Белки → Белки → Протеозы → Пептоны → Пептиды → Аминокислоты

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
  • Форма белка определяет его функцию.
  • Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
  • Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
  • Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
  • Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.
Ключевые термины
  • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
  • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

  • катализирующие химические реакции
  • синтез и восстановление ДНК
  • транспортировка материалов по камере
  • прием и отправка химических сигналов
  • реагирует на раздражители
  • обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы отличны от посторонних, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле разные.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

  • Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
  • Анаболические ферменты: ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесса расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты метаболизма по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
  • Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
  • Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
  • Цепочка аминокислот представляет собой полипептид.
Ключевые термины
  • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
  • Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
  • полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH 3 + и -COO соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит другой водород и положительный заряд, а гидроксил в своей карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH 2 -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота связана с другой аминокислотой ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, объединяющая два мономера в реакцию, в результате которой образуется H 2 O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление от N к C. То есть предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются как взаимозаменяемые, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и теперь работоспособен.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и локальных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
  • Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет свою форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
  • Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
  • Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
  • Третичная структура — это общее трехмерное сворачивание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
  • Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.
Ключевые термины
  • антипараллельный : природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка.
  • дисульфидная связь : связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
  • β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
  • α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы относятся к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы понять сложность общей структуры.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот в полипептидной цепи, а не ее структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи.Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии простая замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать кардинальные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, страдающие этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или соседними аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают, когда образуются Н-связи между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко единичная вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за образования водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в H-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-гофрированных листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидного каркаса другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом.Взаимодействия между полярной, неполярной, кислотной и основной группой R в полипептидной цепи создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные R-группы лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственная ковалентная связь, образующаяся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием конечного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты
  • Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
  • Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
  • Некоторые белки могут повторно укладываться после денатурации, а другие — нет.
  • Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.
Ключевые термины
  • шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
  • денатурация : изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою собственную уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, способ сворачивания его полипептидной цепи в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти все биохимические реакции требуют ферментов, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждена. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок к его исходной конформации, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло от сковороды денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и вареном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

Protein Property — обзор

Для этого исследования последовательности белков были получены из UniProt, который является хранилищем свойств белка. BEST1 записан с самой длинной последовательностью 585 а.о., тогда как PRPh3 с самой короткой длиной 346 а.о. Мы рассчитали состав каждой аминокислоты в BEST1 и PRPh3 с помощью статистического анализа белковых последовательностей (SAPS) (Brendel, Bucher, Nourbakhsh, Blaisdell, & Karlin, 1992).Наблюдался больший состав лейцина, за которым следуют пролин, серин и глутамин в BEST1 (рис. 6.7A). Точно так же в последовательности PRPh3 мы распознали лагерный состав лейцина, за которым следовали серин, лизин и глицин (фиг. 6.7A). Кроме того, мы также рассчитали склонность каждой аминокислоты в нативном и мутантном состоянии BEST1 и PRPh3 (рис. 6.7B). В BEST1 наиболее распространенной аминокислотой в нативном состоянии был лейцин, в то время как валин был наиболее распространенной аминокислотой замены в PRPh3 (Таблица 6.1). Leu → Val, Val → Met, Asp → Asn, Glu → Lys и Leu → Pro были наиболее частыми заменами из-за SAP. Было предсказано, что восемь замен от Leu → Val и семь замен от Val → Met являются патогенными с помощью PolyPhen-2 и SNPs & GO, а также SIFT, PolyPhen-2 и PANTHER. Шесть замен из Asp → Arg, Glu → Lys и Leu → Pro были предсказаны как патогенные с помощью PolyPhen-2 и I-MUTANT Suite, PhD-SNP и I-MUTANT Suite, а также PolyPhen-2, PhD-SNP, SNAP, SNPs & GO и I-MUTANT Suite соответственно.Для PRPh3 наиболее распространенной аминокислотой дикого типа был Pro, в то время как Arg был наиболее распространенной аминокислотой замещения. R → W, G → D, P → L, R → W, C → Y, G → S и P → R были наиболее частыми заменами из-за SAP. Из таблицы 6.1 мы можем сделать вывод, что появление пяти замен из Arg → Trp и Gly → Asp было предсказано как патогенное с помощью PhD-SNP, PANTHER, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD и PANTHER, SNAP, I- MUTANT Suite и Align-GVGD соответственно. Четыре замены из Pro → Leu были предсказаны PANTHER, I-MUTANT Suite и Align-GVGD как патогенные, а три замены из Cys → Tyr, Gly → Ser и Pro → Arg были предсказаны SIFT, PolyPhen- 2, PhD-SNP, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD; PolyPhen-2, PANTHER, I-MUTANT Suite и Align-GVGD; и PolyPhen-2, PANTHER, SNAP, I-MUTANT Suite и Align-GVGD соответственно.

Рисунок 6.7. (А) Состав аминокислот в BEST1 и PRPh3 путем статистического анализа белковых последовательностей. (B) Состав аминокислот в варианте и положении замещения BEST1 и PRPh3.

Функциональные свойства белков — обзор

Разрушение клеток и выделение белка

Было разработано множество процессов, разрушающих клетки. Распространенным является автолиз, при котором биомасса подвергается тепловому шоку или воздействию химических соединений, таких как низкомолекулярные тиолы.Автолиз дрожжей обычно происходит при нагревании клеток до 45–55 ° C и усиливается за счет NaCl. Дальнейшая инкубация в течение примерно 24 часов индуцирует клеточные ферменты, что приводит к полному лизису клеток. Этот процесс также активирует эндогенные рибонуклеазы, восстанавливающие нуклеиновые кислоты. Лизис может быть облегчен добавлением экзогенных ферментов, таких как протеазы, β-глюканазы или лизоцим. Недостатками этих методов являются высокая стоимость и обширный протеолиз, который снижает выход и функциональные свойства белков.Также используются химические обработки щелочами, органическими растворителями или солями, которые ослабляют стенки клеток. Щелочная обработка может привести к нежелательным побочным реакциям с образованием таких соединений, как лизиноаланин, и неприятных запахов.

Гидролиз требует использования соляной кислоты при температуре до 100 ° C для обработки суспензии с содержанием твердых веществ 65–85% с последующей нейтрализацией NaOH. Этот процесс имеет много недостатков, таких как риск несчастных случаев с концентрированной кислотой, использование антикоррозионного оборудования, которое требует больших затрат, а также разрушение некоторых аминокислот и витаминов, снижающих питательную ценность продукта.

Наиболее широко используются физические методы разрушения клеточных стенок. Высокие скорости сдвига достигаются с помощью гомогенизаторов или коллоидных мельниц и широко используются для процессов SCP.

После того, как клетки были разрушены, белок экстрагируется водой или щелочью; остатки клеточной стенки удаляются центрифугированием, и белок дополнительно осаждается с помощью кислоты, соли или тепловой обработки, в то время как нуклеиновые кислоты остаются в надосадочной жидкости. Обычно микробные белки имеют максимальную растворимость при pH 12, а осаждение происходит при pH 4.5. Затем получают белковый изолят. Некоторые химические модификации во время экстракции белка включают фосфорилирование или сукцинилирование, которые облегчают отделение белка от нуклеиновых кислот и улучшают его функциональные свойства.

Каковы некоторые характеристики белка?

Белки — это большие сложные молекулы, которые выполняют множество функций в организме и необходимы для хорошего здоровья. Подобно жирам и углеводам, белки представляют собой длинные полимерные цепи. Они состоят из аминокислот и используются организмами для создания структур, облегчения химических процессов и обеспечения передвижения животных.

Аминокислоты

Белки состоят из длинных цепочек аминокислот, которые часто называют «кирпичиками жизни». Аминокислоты — это химические вещества, которые состоят из атома углерода, который присоединен к атому водорода, аминогруппы (атом азота, связанный с двумя атомами водорода) и кислотной группы (атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода, а также одинарной связью). с атомом кислорода, который также связан с атомом водорода). Каждая аминокислота содержит другую группу, известную как группа R, которая имеет свою уникальную углеводородную структуру.Есть 20 аминокислот, которые необходимы для функций организма, восемь из которых не могут быть произведены человеческим организмом. Вот почему белки так важны в диете человека.

Размер

Когда две аминокислоты соединяются, они образуют пептидную связь. Когда только несколько аминокислот присоединяются друг к другу, это всего лишь небольшая пептидная цепочка. Однако, как звенья в цепи, многие разные аминокислоты могут соединяться вместе, образуя чрезвычайно большую цепь, которая представляет собой белок. Все белки состоят из длинной аминокислотной цепи, которая может исчисляться тысячами единиц.

Структура

Последовательность аминокислот в белке определяет его форму, которая, в свою очередь, определяет его функцию. Необработанная последовательность аминокислот известна как ее первичная структура. Однако, когда молекула имеет размер, равный величине белка, она будет взаимодействовать сама с собой, принимая определенную форму. Атомы водорода в молекуле образуют водородные связи с другими частями молекулы, давая начало физической форме. Некоторые белки, например, в волосах, известны как волокнистые белки, потому что они образуют длинные пряди, которые скручиваются между собой.Другие, такие как ферменты, имеют тенденцию образовывать отдельные капли и называются глобулярными белками. Дальнейшая форма происходит из третичной структуры, которая представляет собой форму, которую принимает молекула, когда силы притяжения и отталкивания из разных областей молекулы уравновешиваются.

Денатурирование

Структура и, в конечном итоге, функция белковой молекулы могут быть нарушены несколькими способами. Изменение кислотности, высокие температуры, некоторые растворители и даже присутствие других молекул могут изменить силы и связи белка.Когда это происходит, говорят, что белок «денатурирует». Например, когда яйцо кладут на горячую сковороду, белок в прозрачных яичных белках превращается в твердый белый. Поскольку форма белка определяет его биологическую функцию, денатурация белка может изменить или полностью уничтожить его способность выполнять свою работу.

Сила

Хотя разные белки обладают разными свойствами, в целом они могут быть чрезвычайно сильными. Это делает их идеальными для структурных элементов организмов.Мышцы, кости, волосы и соединительная ткань содержат сильные белки, которые формируют структуру живого тела.

Накопленная энергия

Подобно углеводам и жирам, белки могут метаболизироваться организмами для получения накопленной энергии. Фактически, средний человек потребляет белок примерно на 20 процентов ежедневных калорий. Некоторые диеты полагаются на высокий уровень белка как источника энергии, а не углеводов, а иногда и жиров. Вне тела при надлежащих условиях влажности белки могут гореть, что становится очевидным всякий раз, когда хот-дог или стейк слишком долго остаются на гриле.

Биологические процессы

Белки необходимы для жизнедеятельности. Они имеют множество применений в организме, включая ферменты (которые заставляют биологические процессы реагировать быстрее), гормоны (которые контролируют процессы в организме) и антитела (которые защищают организмы от болезней). Белки также используются организмом для транспортировки материалов в клетках и обеспечения структуры. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, рыбу, молоко и яйца, все они получены из животных источников. Вегетарианцам и веганам необходимо контролировать потребление пищи, чтобы гарантировать, что они получают все незаменимые аминокислоты, потому что отдельные овощи с высоким содержанием белка не содержат всех незаменимых аминокислот в одном источнике пищи.

Электронное обучение — Белки


Брат Грегори говорит со своим классом,

На сегодняшний день предметом обсуждения являются структура и функция белков . Вы должны следовать уроку, отвечать на вопросы, а затем, при необходимости, завершить исследовательское расследование.

«Начнем …….

«Белки — одна из четырех основных групп макромолекул, которые встречаются во всех живых организмах. Эти гигантские молекулы выполняют многие жизненно важные функции, необходимые клеткам.

«Белки участвуют в таких процессах, как переваривание пищи, клеточная структура, катализ, движение, манипулирование энергией и многое другое. Это сложные огромные ассоциации молекулярных субъединиц, которые кажутся невероятно трудными для понимания.К счастью, все они построены по одному и тому же принципу.

«Как и все макромолекулы, белки представляют собой полимеры, состоящие из более мелких субъединиц — аминокислот, соединенных вместе в длинные цепи.

«В большинстве белков содержится около 20-22 общих аминокислот. Все эти небольшие молекулы, кроме одной, имеют одинаковую общую структуру, но различаются по природе одной химической группы — называемой« R-группа ».Различная структура и свойства этих R-групп делают аминокислоты отличными друг от друга.

«Аминокислоты объединены в длинные цепи, называемые« полипептиды », название происходит от типа связи, удерживающей цепи аминокислот вместе. Группа атомов, которые удерживают аминокислоты вместе, называется пептидной связью • Порядок или последовательность аминокислот в полипептидной цепи устанавливает первое критическое свойство белков, их первичную структуру.

Продолжая этот урок, проверьте себя, отвечая на некоторые из этих вопросов типа «правда / ложь».

Трехмерные формы

«Большинство свойств большинства белков, однако, основаны на уникальных и особых трехмерных формах, которые белки принимают, когда аминокислоты действуют и реагируют друг с другом и с окружающей водой.Вторичные, третичные и четвертичные структуры — это разные уровни более высокой трехмерной структуры.

«Форма очень важна. Аминокислотные R-группы могут быть сгруппированы в четыре основные категории, и именно взаимодействие этих различных R-групп определяет, в значительной степени, форму и роль конечных белок.

«В большинстве белков имеется различное количество вторичной структуры, но два наиболее распространенных, узнаваемых повторяющихся паттерна структуры — это альфа-спираль и бета-складчатый лист.

«Хотя именно пептидная связь соединяет аминокислоты вместе в их полипептидных цепях, существуют другие, более слабые силы, которые удерживают полипептид в его правильной трехмерной форме.

«Эти силы могут« сваривать »две части цепи вместе или просто обеспечивать локальную гидрофобную среду, из которой исключены молекулы воды.

«Обретя форму, белковые молекулы способны объединяться и образовывать сложные структуры или структуры, которые состоят из более чем одной полипептидной субъединицы.Довольно часто эти более крупные структуры также содержат дополнительный небелковый материал, такой как углеводы, липиды или даже полинуклеотиды.

Roles Proteins Play — несколько примеров

«Белки участвуют почти во всех аспектах клеточной жизни и структуры. Они также играют важную роль в удерживании клеток вместе в многоклеточные структуры (как мы!) И обеспечивают протекание химических реакций с« жизненной скоростью ».

«Ниже приводится частичный список, дающий несколько примеров ролей, которые белки играют в жизни:

Научно-исследовательское исследование
проверьте свое расписание, чтобы узнать, требуется ли это
Проклятие Амона
Исследование белка Исследование
Концептуальные вопросы
к уроку

проверьте свое расписание, чтобы узнать, требуется ли это
Protein Set
Concept Вопросы и страница личных вопросов
Требуемые чтения
к уроку
Ключевые понятия
биополимеры
e -учебник
Содержание — | — Полимеры — | — Белки

Форма белка — | — Слабые силы — | — Сборка

Роли
В цитоскелете — | — В скреплении ячеек

В мембранах — | — В мышцах

Наука @ на расстоянии
© 2003, профессор Джон Бламир
.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *