Каталитическая функция белков примеры: Дети и учеба

Содержание

Каталитическая функция белков: примеры. Основные функции белков

Белки представляют собой природные органические соединения, которые обладают высокомолекулярным строением. Молекула данных веществ является неразветвляющимся полимером. Белки построены из 20 аминокислот. Именно они представляют структурную минимальную единицу молекулы – мономер. Все составляющие белка соединены между собой полипептидной, по-другому — карбамидной, связью в достаточно длинные цепи. При этом молекулярная масса может составлять от нескольких тысяч и до миллионов атомных частиц.

Каким может быть белок

Чтобы определить основные функции белка, стоит разобраться в строении подобных веществ. На данный момент существует две разновидности этого важного для человека компонента: фибриллярные и глобулярные. Различают их в основном благодаря разнице в строении белковой молекулы.

Глобулярное вещество прекрасно растворяется не только в воде, но и в солевых растворах. При этом молекула такого белка обладает шарообразной формой. Такую хорошую растворимость можно легко объяснить расположением заряженных остатков аминокислот, которые окружены гидратной оболочкой, на поверхности глобулы. Именно это и обеспечивает такие хорошие контакты с различными растворителями. Стоит отметить, что в группу глобулярных компонентов входят все ферменты, а также практически все биологически активные белки.

Что касается фибриллярных веществ, то их молекулы обладают волокнистой структурой. Каталитическая функция белков очень важна. Поэтому сложно представить ее выполнение без вспомогательных веществ. Фибриллярные белки не растворяются ни в солевых растворах, ни в обычной воде. Их молекулы располагаются параллельно в полипептидных цепях. Такие вещества участвуют в процессах образования некоторых структурных элементов соединительных тканей. Это эластины, кератины, коллагены.

Особую группу составляют сложные белки, которые состоят не только из аминокислот, но и нуклеиновых кислот, углеводов и прочих веществ. Все эти компоненты играют особую роль. Особое значение имеет каталитическая функция белков. Помимо этого, вещества подобного плана являются дыхательными пигментами, гормонами, а также надежной защитой для любого организма. Биосинтез белка осуществляется на рибосомах. Этот процесс определяется при трансляции кодом нуклеиновых кислот.

Каталитическая функция белков

Катализ разнообразных химических веществ – это самая главная функция белков. Подобные процессы осуществляются ферментами. Это белки, которые обладают каталитическими специфическими свойствами. Каждый из подобных веществ может осуществлять одну или же несколько похожих реакций. Катализируют ферменты процесс расщепления сложных молекул, а также их синтез. По-другому эти реакции называют катаболизмом и анаболизмом. Каталитическая функция белков подразумевает также репарацию и репликацию ДНК, а также матричный синтез РНК.

Что такое катализ

Уже к 2013 году учеными было выявлено чуть более 5 тысяч ферментов. Подобные вещества способны влиять на ход практически любых биохимических реакций. Чтобы стала более понятной каталитическая функция белков, стоит разобраться, что же такое катализ. С греческого языка это понятие переводится как «прекращение». Катализ представляет собой изменение скорости протекания любой химической реакции. Происходит это под действием определенных соединений. Ферментами выполняется каталитическая функция белков. Примеры этого явления встречаются в повседневной жизни постоянно. Просто человек этого не замечает.

Пример каталитической функции

Чтобы понять, как действуют ферменты, стоит рассмотреть несколько примеров. Итак, в чем заключается каталитическая функция белков. Примеры:

При фотосинтезе рибулезобифосфаткарбоксилаза осуществляет катализ фиксации СО₂.
Перекись водорода расщепляется до кислорода и воды.
ДНК синтезирует ДНК-полимераза.
Амилаза способна расщепляет до мальтозы крахмал.
Деградация угольной кислоты: СО₂ + Н₂О НСО₃ + Н⁺.

Каталитическая функция белков заключается в ускорении любых химических превращений. К подобным реакциям относится синтез, распад веществ, перенос отдельных атомов или электронов от одного компонента к другому.

Транспортная функция

Жизнедеятельность любой клетки должна поддерживаться различными веществами, которые являются для них не только строительным материалом, но и своеобразной энергией. Биологические функции белков включают и транспортную. Именно эти компоненты поставляют в клетки все важные вещества, ведь мембраны построены из нескольких слоев липидов. Именно здесь и находятся различные белки. При этом гидрофильные участки все сосредоточены на поверхности, а хвостики — в толще мембран. Такое строение не позволяет проникать внутрь клеток очень важным веществам – ионам щелочных металлов, аминокислотам и сахарам. Белки переносят все эти компоненты внутрь клеток для их питания. Например, гемоглобин транспортирует кислород.

Рецепторная

Основные функции белка обеспечивают не только питание клеток живых организмов, но и помогают распознать сигналы, которые поступают из внешней среды и соседних клеток. Самый яркий пример такого явления – рецепторы ацетилхолина, который расположен на мембране около межнейронных контактов. Сам процесс очень важен. Белки выполняют рецепторную функцию, их взаимодействие с ацетилхолином проявляется специфическим образом. В результате внутрь клетки передается сигнал. Однако спустя некоторое время нейромедиатор обязательно должен быть удален. Только в этом случае клетка сможет получить новый сигнал. Именно эту функцию выполняет один из ферментов – ацетилхолтнэстераза, который выполняет расщепление до холина и ацетата гидролизацетилхолина.

Защитная

Иммунная система любого живого существа способна отвечать на появление в организме чужеродных частиц. В данном случае срабатывает защитная функция белка. В организме происходит выработка большого количества лимфоцитов, которые способны наносить вред патогенным бактериям, макромолекулам, раковым клеткам и прочее. Одна из групп данных веществ осуществляет выработку особых белков — иммуноглобулинов. Происходит выделение данных веществ в кровеносную систему. Иммуноглобулины распознают чужеродные частицы и образуют высоко специфический комплекс определенной стадии уничтожения. Так осуществляется защитная функция белка.

Структурная

Функции белка в клетке протекают незаметно для человека. Некоторые вещества имеют по большей части структурное значение. Подобные белки обеспечивают механическую прочность отдельных тканей в организмах. Прежде всего, это коллаген. Это основной компонент внеклеточного матрикса всех соединительных тканей в живом организме.

Стоит отметить, что у млекопитающих коллаген составляет примерно 25 % от общей массы белков. Синтез данного компонента происходит в фибробластах. Это основные клетки любой соединительной ткани. Первоначально образуется проколлаген. Это вещество является предшественником и проходит химическую обработку, которая состоит в окислении до гидроксипролина остатков пролина, а также до гидрксилина остатков лизина. Коллаген образуется в виде трех пептидных цепей, скрученных в спираль.

Это не все функции белков. Биология — достаточно сложная наука, которая позволяет определить и распознать множество явлений, протекающих в организме человека. Каждая функция белка играет особую роль. Так, в эластичных тканях, например в легких, стенках кровеносных сосудов и коже имеется эластин. Этот белок способен растягиваться, а затем возвращаться к исходной форме.

Двигательные белки

Мышечные сокращения – это процесс, при котором происходит превращение энергии, запасенной в молекулах АТФ в виде пирофосфатных макроэргических связей, именно в механическую работу. В данном случае функции белка в клетке выполняют миозин и актин. Каждый из них имеет свои особенности.

Миозин обладает необычайным строением. Этот белок состоит из нитевидной достаточно длиной части – хвоста, а также из нескольких глобулярных головок. Выделяется миозин, как правило, в виде гексамера. Этот компонент образуется несколькими совершенно одинаковыми полипептидными цепями, каждая из которых обладает молекулярной массой в 200 тысяч, а также 4 цепями, молекулярная масса которых составляет всего 20 тысяч.

Актин представляет собой глобулярный белок, который обладает способностью полимеризоваться. При этом вещество образует достаточно длинную структуру, которую принято называть F-актином. Только в таком состоянии компонент может нормально взаимодействовать с миозином.

Примеры основных функций белков

Ежесекундно в клетках живого организма протекают всевозможные процессы, которые невозможны были бы без белков. Примером рецепторной функции подобных веществ может послужить сообщение клеткам адренорецептором о присоединении адреналина. Под воздействием света происходит разложение родопсина. Подобное явление запускает реакцию и возбуждает палочку.

Что касается структурной функции, то лучшим примером в данном случае может послужить действие коллагена. Это вещество придает соединительным тканям больше упругости.

Примером транспортной функции является перенос гемоглобином кислорода по всему живому организму.

В заключение

Это все основные биологические функции белков. Каждая из них очень важна для живого организма. При этом определенная функция выполняется соответствующим белком. Отсутствие подобных компонентов может привести к нарушению работы определенных органов и систем в организме.

Функции белков в организме | Химия онлайн

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Видеофильм «Функции белков»

<center><ins class="lazy lazy-hidden adsbygoogle" style="display:block" data-ad-client="ca-pub-1812626643144578" data-ad-slot="3076124593" data-ad-format="auto" data-full-width-responsive="true"></ins> <script>(adsbygoogle=window.adsbygoogle||[]).push({});</script></center>

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

10 класс Функции белков

КОНСПЕКТ УРОКА НА ТЕМУ

«ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ».

Лабораторная работа «Изучение свойств ферментов»

ЦЕЛЬ: дать представление об основных функциях белков – ферментативной;

рассказать о ферментах, их основных свойствах (денатурация, ренатурация, деструкция) и принципе действия ферментов.

ТЕРМИНЫ: каталаза, уреаза, кофермент (активный центр), фермент – субстратный комплекс.

ОБОРУДОВАНИЕ: таблицы, схемы, рисунки, перекись водорода, пробирки, штативы, термо-метр, часы, стеклянная палочка, варенное мясо картофель, сырое мясо и картофель, горсть проросшего гороха, теплая вода (t 40 ) на бане.

КОНЦЕПЦИЯ УРОКА: Изучение свойств белков и функций ферментов, опираясь на знания о третичной структуре белков, показать принцип действия ферментов; наличие у них активного центра, способности образовывать фермент – субстратный комплекс и снижать энергию начала реакции,.

Исходя из этого, вывести другие свойства ферментов. Подвести итог, что ферменты – биологические катализаторы, ускоряющие реакции в десятки раз. На лабораторной работе показать учащимся свойства ферментов.

СТРУКТУРА УРОКА.

1. Организационный момент …………………………………………… 2 мин.

2. Актуализация опорных знаний………………………………………. 7 мин

3. Изучение нового материала………………………………………….. 15 мин

4. Выполнение лабораторной работы …………………………………. 10мин

5. Закрепление…………………………………………………………… 7 мин

6.Домашнее задание …………………………………………………….. 2мин

7.Итог урока Формулировка выводов …………………………. 2мин

СОДЕРЖАНИЕ И ХОД УРОКА.

Актуализация опорных знаний.

Устно.

Дайте определение белкам как непериодическим полимерам. Белки – важнейшая часть ЖО.

У доски.

Записать строение структурной единицы белков – аминокислоты, отношение их к воде, доказать их амфотерные свойства.
Записать пептидную связь, объяснить механизм ее образования.
Записать классификацию радикалов аминокислот белков.

Работа с тетрадью.

Тестирование по теме «Белки». Обменятся тетрадями, проставить оценки. Вводное

Обменятся тетрадями и подвести итог тестированию: 14 – 12; 13 – 11; 12 -10; 10, 11 -9; 9,8 -8, 7-7. 6-6 и т.д. Выставить оценки в журнал по домашнему заданию.(на перерыве)

Ответы:В1:1б; 2г; 3б;4б,в; 5б,в,г; 6а,б,в,г; 7а; 8б; 9в; 10г,з,и,к,л,м,о,с;

Ответы.В2;1в; 2б; 3а; 4б,в; 5б,в,г; 6б; 7б; 8б; 9в; 10г,з,и,к,л,м,о,с;

ТЕСТ 1. Тема: «БЕЛКИ». В I

Белки полимеры: а) периодичные; б) не периодичные.
Молекула белков образует структур: а) 1; б) 2; в) 3; г) 4; д) 5; е) 6; ж) 7; з) 8.
Первичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

Вторичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

Третичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

Четвертичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

7. Первичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

8. Вторичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

9. Третичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

10. К незаменимым аминокислотам относятся: а) лизин; б) аланин; в) тирозин; г) триптофан; д) фенилаланин; е) серин; ж) пролин; з) лейцин; и) изолейцин; к) валин; л) метионин; м) треонин; н) гистидин; о) глицин; п) цистеин; р) аргинин.

ТЕСТ 1. Тема: «БЕЛКИ». В II

Белки состоят из мономеров: а) глюкозы; б) нуклеотидов; в) аминокислот.
Сколько аминокислот участвуют в синтезе белка: а) 23; б)20; в) 100?
Какая частью аминокислоты отличается друг от друга: а) радикалом; б) аминогруппой;

в) карбоксильной группой.

Вторичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

Третичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) ковалентными; в) водородными; г) гидрофобными.

Первичная структура белка образована типами химических связей: а) ионными;

б) пептидными; в) водородными; г) гидрофобными; д) ковалентными полярными.

7. Посредством какой химической связи соединены между собой аминокислоты первичной структуры: а) дисульфидной; б)пептидныой; в) водородной.

8. Вторичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

9. Третичная структура белка имеет вид: а) нити; б) спирали; в) глобулы.

Актуализация опорных знаний и мотивация учебной деятельности

Что вы знаете о химических реакциях, которые протекают в живых организмах? Чем они отличаются от реакций, протекающих в неживой природе?
Что вы знаете о катализаторах, каковы их свойства? Какие условия необходимы для действия тех или иных катализаторов?
Известно, что молекула перекиси водорода расщепляется под действием каталазы на воду и молекулярный кислород. Как вы думаете, сколько молекул перекиси водорода может расщепить одна молекула каталазы за одну секунду?

Ответ 1: Реакции в живых организмах протекают быстрее в 1000 –чи раз.

Они отличаются не только скоростью, но и условиями их протекания, т.к. протекают при низких температурах, как в кислой так и в щелочной среде и др.

Ответ 2: Катализаторы – это вещества, определяющие скорость химических реакций. В разных условиях они ускоряют или замедляют скорость химических реакций.

Ответ 3: Каталаза – один из наиболее быстро работающих ферментов: при 0 градусов по Цельсию одна молекула каталазы разлагает за 1 сек до 40 000 молекул перекиси водорода!

Что вы знаете о ферментах (биологических катализаторах)? Как бы без них протекали реакции и к чему бы это привело?

НОВЫЙ МАТЕРИАЛ.

ФЕРМЕНТЫ – это биологические катализаторы, способные ускорять химические реакции

в клетке в десятки тысяч раз. Изучает ферменты наука энзимология.

ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ,

ВСЕ ФЕРМЕНТЫ – глобулярные белки.

ФЕРМЕНТЫ увеличивают скорость реакций, но сами в этой реакции не расходуются.

ФЕРМЕНТЫ высоко специфичны: один фермент может катализировать только одну реакцию.

ФЕРМЕНТ всегда больше субстрата, с которыми он взаимодействует.

ФЕРМЕНТ в малом количестве вызывает превращения большого количества субстрата.

ФЕРМЕНТ своим присутствием не влияет ни на свойства, ни на природу конечного продукта.

ФЕРМЕНТ взаимодействует из субстратом с помощью АЦ (К — 10 — 20 аминокислот) специфического участка, который по форме соответствует субстрату.

Катализируемая им реакция обратима.

Активность ферментов зависит от t, рН среды, температуры, давления и от концентрации как субстрата так и самого фермента.

Фермент – субстратный комплекс способен снижать энергию начала реакции, это и позволяет ферменту ускорить протекание реакции.

СТРОЕННИЕ ФЕРМЕНТА.

АПОФЕМЕНТ – БЕКОВАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА;

Орг — е в — ва: белки или близкие к витаминам в – ва (гормоны)

КОФЕРМЕНТ — небелковая часть фермента,

Активная часть фермента.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА.

«КЛЮЧА И ЗАМКА» «РУКИ И ПЕРЧАТКИ»

1890 г. Фишер

СУБСТРАТ ФЕРМЕНТ СУБСТРАТ ФЕРМЕНТ

Главная часть замка – активный центр. Форма субстрата соответствует активному центру.

Фермент – субстратный комплекс существует короткое время. Образовавшиеся продукты реакции поступают в окружающую среду. Комплекс распался и готов принимать новый субстрат. Активный центр не жестко подходит к субстрату как «рука в перчатку».

Каталаза — м = 250 000; Перекись водорода – м = 34.

ЭТАПЫ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТА.

Приближение субстрата к активному центру;
Вхождение С (субстрата) в активный центр;
Перестройка субстрата в продукт реакции;
Выход продукта реакции из активного центра.

СВОЙСТВА БЕЛКОВ.

ДЕНАТУРАЦИЯ РЕНАТУРАЦИЯ ДЕСТРУКЦИЯ

Нарушение высших уровней организации белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной структур белка из сохранением первичной структуры).

ПРИЧИНЫ.

1)температура; 2) давление; 3) рН среды – кислая или щелочная; 4) ультразвук; 5) вещества.

ЖИВОЙ __________________ РАЗВЕРНУТЫЙ ________________ РЕНАТУРАЦИЯ

БЕЛОК денатурация (t, р, рН) БЕЛОК если не нарушена I стр – ра белка

КАТАЛАЗА УТРАТИЛА СВОЙСТВА ВОССТАНОВИЛА СВОЙСВА

Лабораторная работа

ТЕМА. Свойства белков. Определение свойств ферментов.

ЦЕЛЬ: выявить каталитическую активность ферментов в живых тканях.

Оборудование: перекись водорода, сырой и вареный картофель, сырое и вареное мясо, про бирки, штативы, стеклянные палочки, проросшие семена гороха, термометр.

ХОД РАБОТЫ.

В приготовленные пробирки добавьте несколько капель перекиси водорода. Наблюдаемое запишите в таблицу:

Исследуемый

объект

Действие перекиси водорода

Наблюдения

Сырой

картофель

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

Вареный

картофель

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

Кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.

Сырое

Мясо

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

Вареное

мясо

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

Кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.

Сырое семя

гороха

Каталаза + перекись водорода

Вскипание в пробирке;Ф ката-лаза расщепляет яд до про-стых в-в: воды и кислорода

Вареное семя

гороха

Деструкция Ф каталазы + перек. водород

кипячение

Реакции не протекают, т.к. нарушена нативная структура белка – фермента при кипячен.

ВЫВОД. Денатурированный белок не взаимодействуют с перекисью водорода с выделением конечных продуктов воды и кислорода, а белок – фермент каталаза в живых клетках за доли секунды разрушает яд, перекись водорода, до простых веществ.

II часть. НОВЫЙ МАТЕРИАЛ.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ. ФУНКЦИИ ФЕРМЕНТОВ.

№

П/п

Группы

белков

ВИДЫ

ФУНКЦИИ

ПРИМЕРЫ

Структурные

кератин

коллаген

строительная

опорная

Входит в состав волос, ногтей, копыт, рогов

Компонент сухожилий, связок, и хрящей

Гормоны

инсулин

вазопрессин

регуляторная

——— « ———

Регулируют обмен веществ

Сократительные

актин

миозин

двигательная

——— « ——-

Осуществляют мышечные сокращения

Запасные

козеин

ферритин

запасающая

——- « ——-

Белок в молоке

железо в селезенке

Транспортные

Гемоглобин

альбумин

перенос веществ

—— «———

Перенос О и СО

Перенос жирных кислот

Защитные

антитела

иммунная

Защищают организм от бактерий, вирусов, антигенов, чужеродных белков

Сигнальная

рецепторы

иодопсин

родопсин

Рефлекторная, передает сигналы из внешней среды

Осуществляет взаимосвязь организма и окружающей среды

токсины

нейротоксин

блокирующее

Блокирует передачу нервного импульса

Энергетическая

все

все

При расщеплении 1г-7,8 кДж

10.

Ферментативная

каталаза

амилаза

инсулин

глюкогон

ДНКполимераза

уреаза

каталитическая

Расщепляет Н О

Расщепляет крахмал

превращ-т крахмал в глюкозу

превращ-т глюкозу в крахмал

осущ-т репарацию мол-л ДНК

разложение мочевины

Свойства белков обусловлены аминокислотным составом белков.

Протамины – содержащиеся в икре рыб, где их до 30 % аминокислот с двумя аминогруппами, что обуславливает щелочные свойства этих белков.

Химическая активность веществ в живой клетке невелика.

Концентрация их в клетке ничтожно мала.
В клетке низкая t.
Реакции идут очень быстро и качественно потому, что химические реакции регулируются белками – катализаторами.
Для каждого фермента существует определенное значение реакции среды, при котором он проявляет наивысшую активность
Изменение рН вызывает снижение или полное торможение деятельности фермента.
Изменение t вызывает изменение скорости и ход ферментативной реакции.

Пример: разложение мочевины (кошачьей мочи) уреазой (выработанной бактериями)

при комнатной t (1 мол уреазы за 1 сек расщепляет 30 000 мол мочевины) –

Н N- СО- NН + Н О ———- СО + 2 NН (запах аммиака).

III. ЗАКРЕПЛЕНИЕ.

1. Почему все ферменты глобулярные белки?.Чем ферменты отличаются от катализаторов в неживой природе?
2. Почему активность ферментов зависит от t среды?
3. Одни ферменты активны в кислой среде, а другие — в щелочной. Как вы это можете объяснить?
4. Известно, что один фермент катализирует только одну реакцию. Объясните, почему невозможно с помощью этого же фермента ускорить любую реакцию?

ТЕСТ 2. Тема. «Свойства и функции белков. Выходное.

1.Процесс восстановления структуры белка после ее нарушения называется: а) деструкция; б) денатурация; в) ренатурация; г) биосинтезом.

2. К растворимым в воде органическим веществам относятся: а) липиды; б) моносахариды; в) полисахариды; г) некоторые белки.

3При расщеплении 1 г белка выделяется энергия: а) 17,8 кДж; б) 39,8 кДж; в) 178 кДж.

4Ускорение биохимических реакций обеспечивают: а) алкалоиды; б) гормоны; в) белки (ферменты)

5Антитела имеют природу: а) белковую; б) углеводную; в) липидную.

6В полипептидную цепь аминокислоты соединяются благодаря: а) водородным связям; б) ковалентным связям; в) гидрофобным; г) ионным.

7Вторичная структура белка имеет вид: а) глобулы; б) спирали; в) цепи аминокислотных остатков.

8Процесс разрушения первичных пептидных связей называют: а) денатурация; б) деструкция; в) ренатурация.

l l вариант.

В состав молекулы белков входят химические элементы: а) С; б) К; в) Н ; г) О ; д) Са; е) N ; ж) S; з) Fe.
Активная часть белка – фермента, обеспечивающая каталитические свойства:

а) апофермент; б) кофермент.

Сократительную функцию выполняют белки: а) протеины; б) миозин; в) кератин;

в) актин.

Каталитическую функцию выполняют белки: а) каталаза; б) миозин; в) кератин;

в) уреаза;

Транспортную функцию выполняют белки: а) гемоглобин; б) миозин; в) кератин;

в) актин.

Защитную функцию выполняют белки: а) коллаген; б) иммуноглобулины; в) тромбо-пластин; г) тромбин; д) фибриноген.
Строительную (структурную) функцию выполняют белки: а) коллаген; б) кератин;

в) инсулин.

8. Какие структуры молекул белка способны разрушаться при денатурации, а затем, вновь восстанавливаться: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная?

IV. ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ: учить &5 и конспект урока, подготовить

нформацию о роли белков в организме,повторить биологические термины.

V. ИТОГ УРОКА.

Подвести обучающихся к следующим выводам:

Свойства белков обусловлены аминокислотным составом белков.

Без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным.

В результате ферментативных реакций не образуются побочные продукты, то есть наблюдается почти 100% выход конечного продукта.

Для нормального функционирования организма это имеет большое значение, т.к. все вещества, распавшиеся до конечных продуктов – воды и углекислого газа, выводятся полностью наружу из организмов, при этом не накапливаются ненужные вещества в ЖО.

Католическая функция белка

Каталитическая функция белков: примеры. Основные функции белков

Каким может быть белок

Каталитическая функция белков

Что такое катализ

Пример каталитической функции

При фотосинтезе рибулезобифосфаткарбоксилаза осуществляет катализ фиксации СО₂.
Перекись водорода расщепляется до кислорода и воды.
ДНК синтезирует ДНК-полимераза.
Амилаза способна расщепляет до мальтозы крахмал.
Деградация угольной кислоты: СО₂ + Н₂О НСО₃ + Н⁺.

Транспортная функция

Рецепторная

Защитная

Структурная

Двигательные белки

Примеры основных функций белков

Примером транспортной функции является перенос гемоглобином кислорода по всему живому организму.

В заключение

fb.ru

Каталитическая функция белков: примеры. Основные функции белков

Образование 30 апреля 2015

Каким может быть белок

Каталитическая функция белков

Что такое катализ

Пример каталитической функции

При фотосинтезе рибулезобифосфаткарбоксилаза осуществляет катализ фиксации СО₂.
Перекись водорода расщепляется до кислорода и воды.
ДНК синтезирует ДНК-полимераза.
Амилаза способна расщепляет до мальтозы крахмал.
Деградация угольной кислоты: СО₂ + Н₂О НСО₃ + Н⁺.

Транспортная функция

Рецепторная

Защитная

Структурная

Двигательные белки

Примеры основных функций белков

Примером транспортной функции является перенос гемоглобином кислорода по всему живому организму.

В заключение

Источник: fb.ru

monateka.com

Каталитическая функция белков

Каталитическая функция присуща особым белкам — ферментам, или энзимам, влияющие на ход биохимических реакций. Катализ (от греч. Катализ — прекращение) — изменение скорости протекания химических реакций под действием определенных химических соединений. Каталитическую функцию в живых организмах — биокатализа — осуществляют ферменты (рис. 10.2).

Ферменты бывают простыми и сложными. Простые ферменты — это белковые молекулы (пепсин, трипсин и т.д.), которые состоят только из аминокислотных остатков. Сложные ферменты, кроме белковой части, содержат еще и небелкового, которую называют кофактором. Кофакторами могут быть неорганические катионы или анионы, а также органические вещества (коферменты), например, производные витаминов. Белковый компонент сложных ферментов определяет, какую реакцию катализирует определенный сложный фермент. Но активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть фермента сочетается с небелковой. Каталитическая активность фермента обусловлена не всей его молекулой, а только небольшим участком — активным центром. Его пространственная структура соответствует химическому строению веществ, вступающих в реакцию. Активный центр отвечает за присоединение и преобразование соединений, вступающих в реакцию. Именно поэтому действие фермента специфическая. Часто в состав активного центра входят производные витаминов или атомы металлов. В одной молекуле фермента может быть несколько активных центров.

Ферменты образуют неустойчивые комплексы с веществами, которые вступают в реакцию. Ферментативная реакция протекает в 106-1012 раз быстрее, чем в среде без ферментов. Через несколько секунд или даже доли секунды в организме происходит сложная последовательность реакций, для проведения которой с применением обычных химических катализаторов нужные дни, недели или даже месяцы и годы. Это объясняют тем, что для осуществления любой химической реакции необходим контакт между реагентами. Чтобы произошла реакция без участия ферментов, требуется высокая концентрация реагирующих веществ в среде или повышенная температура, при которой ускоряется движение молекул и возрастает вероятность контактов молекул реагирующих соединений. Но в организмах концентрация веществ часто очень низкая, а высокие температуры могут быть опасными. Именно поэтому биохимические реакции не могут происходить без участия ферментов.

При контакте с ферментом вещество, вступающее в реакцию, ориентируется в непосредственной близости от специфических групп активного центра фермента. При этом уменьшается стабильность химических связей в ее молекуле. Известно, что для протекания химической реакции молекула субстрата должна перейти в так называемый переходный состояние, когда облегчается разрыв химических связей. Энергию, необходимую для перехода субстрата в активированное состояние, называют энергией активации (на разрыв определенной связи расходуется энергии не менее, чем потрачено на его образование). Иными словами, энергия активации — это энергия, необходимая для того, чтобы началась соответствующая химическая реакция. Образуя комплекс «фермент-вещества, вступающие в реакцию», ферменты снижают энергию активации. Такой комплекс быстро распадается с образованием продуктов реакции. Сам фермент при этом не теряет своей активности и может катализировать следующую подобную реакцию.

Одни ферменты обеспечивают расщепление определенных соединений, другие — синтез. Например, фермент целлюлазы обеспечивает расщепление клетчатки (целлюлозы). Если в реакции участвуют два соединения или более, каждая из них взаимодействует с ферментом. Фермент при этом удерживает их близко друг от друга, обеспечивая реакцию.

Активность фермента проявляется лишь при определенных условиях: тех или иных значений температуры, давления, рН и т.д.. Существуют и специальные вещества, способные регулировать активность ферментов. Они связываются с активными центрами ферментов и блокируют их активность. В качестве таких веществ-ингибиторов могут выступать ионы тяжелых металлов свинца (Pb), Арсену (As), Аргентуму (Ag).

Ферментативные реакции происходят в виде ряда последовательных этапов (до нескольких десятков). Цепи взаимосвязанных ферментативных реакций в целом обеспечивают обмен веществ и превращение энергии в отдельных клетках и организме в целом.

Ферменты имеют определенное расположение как в рамках отдельной клетки, так и в организме в целом. В клетке много ферментов связанные с плазматической мембраной или мембранами отдельных органелл (митохондрий, пластид и др.).

worldofscience.ru

Каталитическая функция белков: белки для организма человека

Белки (протеины, а также полипептиды) – это органические вещества, которые состоят из аминокислот. Во многих случаях в их образовании принимает участие около 20 аминокислот. Именно их сочетания и создают множество полипептидов.

Функции белков в организме очень разнообразны. В первую очередь, протеины – важнейшая составляющая питания. Кроме того, они играют весомую роль в обмене веществ. Без протеинов невозможно нормальное функционирование организма: их недостаток (как и переизбыток) неизбежно приводит к развитию серьёзных заболеваний. Рассмотрим назначение белков в организме человека.

Какие основные функции белки выполняют в организме человека?

Это наиболее известная функция протеина. Он способствует ускорению разных химических реакций. Белковые элементы, играющие данную роль, называются ферментами или энзимами и имеются во всех живых клетках. Без них было бы невозможным превращение одних химических веществ в другие при нормальных для организма температурных условиях. Катализаторы способствуют увеличению скорости реакции.

Существует несколько видов ферментов:

активаторы окислительных, а также восстановительных реакций;
катализаторы транспортировки химических групп с одной молекулы субстрата на другую;
активаторы гидролиза;
лиазы – катализаторы разрыва химсвязей без участия гидролиза;
активаторы структурных трансформаций в молекуле субстрата;
катализаторы формирования химических связей между субстратами с участием дифосфатной АТФ-связи.

Структурная функция

Суть структурной функции белков в организме следующая. Соединения придают форму любой клетке, без них она не могла бы возникнуть. Она способна поддерживать свою форму за счёт мономеров актина и тубулина, а коллаген и эластин являются главными компонентами межклеточного вещества.

Кератин, также выполняющий структурную функцию, – важная часть волос и ногтей. Вот почему при нарушении его синтеза теряется красота локонов, а ногти ломаются. Из кератина также состоят перья птиц, когти животных и даже некоторые виды раковин.

Значение этой функции протеинов огромно. Ведь белки причастны к формированию не только стенок, но и органоидов клеток. Благодаря такой функции обеспечивается форма той или иной ткани, а также очертание тела.

Защитная функция

Без неё сложно представить себе нормальное функционирование любого организма. При этом белки играют несколько ролей.

В первую очередь, это физическая защита клетки. Её обеспечивает коллаген, способствующий образованию межклеточного вещества. Фибриноген и фибрин также можно причислить к такой группе белков, ведь они помогают нормальному свёртыванию крови.

Химическая защита чрезвычайно важна для обеспечения детоксикации организма – вывода из него вредных веществ. Такие ферменты содержатся главным образом в печени. Они выполняют расщепление ядов до состояния, которое способствует их активному выведению через органы выделительной системы.

Невозможно представить функционирование организма без иммунной защиты. В атаке на чужеродные тела и их обезвреживании активное участие принимают именно белки. Антитела способствуют нейтрализации чужеродных бактерий и вирусов.

Нарушение защитной функции белков опасно для организма, ведь в таком случае в него проникают враждебные микробы, способствующие началу инфекционных и воспалительных процессов.

Сигнальная и регуляторная возможность

Под этой функцией понимают участие полипептидов в регулировании тех или иных процессов внутри клетки. Она связана с тем, что эти вещества могут принимать и передавать информацию.

Белков, способных выполнять регуляторную функцию, несколько.

Рецепторы. Это полипептиды, воспринимающие всевозможные сигналы.
Сигнальные белки. Это вещества, которые осуществляют межклеточную сигнализацию. К ним, в первую очередь, относятся гормоны. Они могут действовать лишь на те клетки, которые располагают подходящими рецепторами.
Протеины, регулирующие внутриклеточные процессы. К этой группе относятся протеинкиназы и протеинфосфатазы.

Как уже было сказано, протеины выполняют роль сигнальных соединений. Суть в следующем. Гормоны, цитокины и прочие подобные вещества передают сигналы между тканями и органами, а также клетками.

Гормоны способствуют регулированию тех или иных веществ в организме. Когда они связываются с рецептором клетки, в ней запускается необходимая реакция. Например, от гормона роста зависит формирование скелета. Благодаря лептину регулируется аппетит.
С помощью цитокинов происходит взаимодействие между клетками. Именно благодаря таким соединениям возможна их выживаемость, стимуляция роста, дифференцировка, функциональность, согласованность работы иммунной, эндокринной, нервной систем. Цитокины также влияют на скорость роста или некроза опухоли.

Транспортная возможность

В этом случае белки участвуют в процессе переноса веществ из клетки в направлении межклеточного пространства и наоборот. Таким протеином является гемоглобин. Он переносит кислород из лёгких к тканям, а затем углекислый газ в обратном направлении.

Запасная и моторная функции

Существуют резервные протеины, которые могут находиться в клетках и выступать в качестве аминокислот. Какие функции они выполняют? Такие белки способствуют регуляции обмена веществ.

Моторные протеины обеспечивают движения организма, в частности, сокращение мышц. Главнейшее вещество из этого ряда – миозин.

Усвоение и нормы потребления для взрослых

Усвоение протеина начинается в желудке, затем продолжается в тонком кишечнике. Соответственно, заболевания данных органов негативно сказываются на процессе.

Потребность организма в белке, в первую очередь, зависит от физической активности и образа жизни человека. Чем больше вы двигаетесь, чем динамичнее проходит ваш день, тем быстрее протекают биохимические реакции и процесс обмена веществ. Тем, кто регулярно тренируется, протеина необходимо почти вдвое больше, чем обычному человеку, ведущему достаточно пассивный образ жизни. Недостаток белка для спортсменов и вовсе опасен: дефицит чреват «иссушением» мышц и истощением сил организма.

Норма данного вещества для взрослого рассчитывается по следующему принципу: в среднем один грамм белка необходим на 1 кг веса человека. Соответственно, мужчинам требуется около 80-100 грамм протеина в сутки, женщинам – 55-67 грамм. Спортсменам следует увеличить данное количество в 1,5-2 раза.

В чём содержится протеин?

Знания о том, в каких продуктах есть белок и в каком именно количестве, помогают сформировать сбалансированный рацион.

более 15 граммов протеина содержится в 100 граммах сои, орехов и фасоли;
от 10 до 15 граммов есть в манной, и гречневой крупах, в пшене, макаронах, овсянке и пшеничной муке;
от 5 до 9 граммов белка содержится в зелёном горошке, перловой крупе и рисе;
в пределах 4,5 граммов имеется в картофеле, цветной капусте и шпинате;
небольшое количество (до 2 граммов) содержат почти все овощи, ягоды и фрукты.

Последствия дефицита вещества

Роль протеина в человеческом организме настолько весома, что при недостатке данного вещества или его отсутствии происходят катастрофические сбои и нарушения в работе многих систем и органов.

В первую очередь, в случае дефицита белка перестаёт усваиваться такой важный элемент как кальций. Соответственно, кости становятся хрупкими, сбивается процесс образования новых клеток. Как следствие, возможно развитие атрофии мышц.

Помимо этого, понижается иммунитет человека, гормоны выделяются в недостаточном количестве. Сбивается функционирование нервной системы. Также нехватка белка ведёт к циррозу печени, ожирению.

Последствия избытка белка

Избыток белковой еды, как и её нехватка, печально сказывается на состоянии здоровья. Незначительное превышение необходимого количества протеина вреда не принесёт, тогда как явное злоупотребление приводит к проблемам с почками и печенью. Если употребляется преимущественно животный белок, возможно повышение в крови концентрации холестерина, а этом вредно для сердца и сосудов. Кроме того, организм недополучает растительных волокон и клетчатки, что не позволяет кишечнику качественно очищаться.

Надо помнить, что белковые продукты расщепляются на аминокислоты, в результате образуется аммиак. Он токсичен для центральной нервной системы, а потому его избыток вреден для организма.

Итак, значение белков в организме человека трудно переоценить. Практически ни один физиологический процесс не может полностью и правильно происходить без их участия.

zdorov-today.ru

структурной, регуляторной, энергетической, запасающей, каталитической функции.

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками и гидролиза пищевых субстратов. Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов [23]. Молекулярная модель фермента уреазы бактерии Helicobacter pylori [править] Каталитическая функция Основная статья: Ферменты Наиболее хорошо известная роль белков в организме — катализ различных химических реакций. Ферменты — группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм) , а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками [24]. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой протекает в 1017 быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента) [25]. Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами. Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и еще меньшее количество — в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности — напрямую участвуют в катализе [26]. Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента. [править] Структурная функция Основная статья: Фибриллярные белки Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками: например, мономеры актина и тубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму [27]. Коллаген и эластин — основные компоненты соединительной ткани (например, хряща) , а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины. Мышиное антитело против холеры, присоединённое к углеводородному антигену (вверху) [править] Защитная функция Основная статья: Иммуноглобулин Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины [28], участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулин) , нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами [29]. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антите

touch.otvet.mail.ru

Какие функции белков вам известны ?

☆Функции белков: строительная, двигательная, транспортная, защитная, регуляторная, сигнальная, энергетическая, каталитическая. Гормон. Фермент. ☆Одна из важнейших функций белковых молекул —● строительная (пластическая). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белка состоят стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы и ногти. ☆Громадное значение имеет ●каталитическая или ферментативная функция белков. Специальные белки — ферменты способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. Каждая реакция катализируется своим особым ферментом. ●Двигательную функцию выполняют особые сократительные белки. Благодаря им двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов. ☆Важное значение имеет ● транспортная функция белков. Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей и органов. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму. Специфические белки выполняют ●защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных белков и микроорганизмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; фибрин и тромбин, предохраняют организм от кровопотери. ●Регуляторная функция присуща белкам — гормонам. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови. Белкам присуща также ● сигнальная функция. В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передачаинформации в клетку. Белки могут выполнять ●энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 6 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

1)структурная 2)транспортная 3)двигательная 4)регуляторная 5)энергическая 6)защитная 7)сигнальная 8)записывающая

touch.otvet.mail.ru

Ответы Mail.ru: Каковы основные функции белков?

Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Oсновные функции белков Каталитическая функция Структурная функция Защитная функция Защитная функция Сигнальная функция Транспортная функция Запасная (резервная) функция белков Рецепторная функция Моторная (двигательная) функция Подробно о каждой функции белка <a rel=»nofollow» href=»http://ru.wikipedia.org/wiki/Белки#.D0.A4.D1.83.D0.BD.D0.BA.D1.86.D0.B8.D0.B8_.D0.B1.D0.B5.D0.BB.D0.BA.D0.BE.D0.B2_.D0.B2_.D0.BE.D1.80.D0.B3.D0.B0.D0.BD.D0.B8.D0.B7.D0.BC.D0.B5″ target=»_blank» >>>>ЗДЕСЬ<<<</a>

для организма — наращивание мышц

touch.otvet.mail.ru

Запишите пропущенные слова (+ примеры): 1. Структурная функция белков проявляется в том, что

1. Структурная функция белков проявляется в том, что белки являются основным строительным элементом живых организмов, выстраивают все важные структуры. К примеру: эластин в связках, коллаген в хрящах.

2. Рецепторная функция белков проявляется в том, что они принимают сигналы, поступающие в организм из окружающей среды, и передают их чувствительным клеткам.

3. Регуляторная функция белков проявляется в том, что некоторые белки являются гормонами — биологически активными веществами, влияющими и регулирующими работу процессов в организме. К примеру: эпинефрин регулирует процессы в организме во время активности парасимпатического отдела ВНС; тироксин влияет на обмен веществ, рост и развитие организма.

4. Каталитическая функция белков проявляется в том, что все ферменты (биологические катализаторы) по своей природе являются белками. К примеру: амилаза расщепляет крахмал до мальтозы; нуклеаза расщепляет нуклеиновые кислоты до нуклеоидов.

5. Транспортная функция белков проявляется в том, что некоторые белки способны прикреплять к себе другие вещества и транспортировать их по организму. К примеру: гемоглобин обеспечивает транспорт газов.

6. Двигательная функция белков проявляется в том, что актин и миозин образуют микрофиламенты мышц.

7. Энергетическая функция белков проявляется в том, что при их расщеплении выделяется около 16 кДж энергии.

8. Запасающая функция белков проявляется в том, что белки способны накапливаться в клетках. К примеру: клейковина в пшенице, альбумин в яйце.

9. Защитная функция белков проявляется в том, что белки обеспечивают защиту организма от окружающей среды во время открытых травм (фибриноген и тромбин свёртывают кровь), а также уничтожают проникшие в организм патогенные организмы (все антитела являются белками).

что является основными ферментативными функциями рибосомы или углеводов в организме и таблица об этом

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Функции белков в организме

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков.

Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Транспортная функция

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др. Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин.

Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

Защитная функция

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях. Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Сократительная (двигательная) функция

Структурная функция

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

Гормональная (регуляторная) функция

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Питательная (запасная) функция

Рецепторная (сигнальная) функция

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Энергетическая функция

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/belki/funkcii-belkov-v-organizme.html

Функции белков в клетке:

Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, Nh4. Аммиак Nh4 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей.

Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

восстановления;
этерификации;
лкилирования;
нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Источник: https://megaobuchalka.ru/9/32081.html

Функции белков

Работа и функции белков лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Первые слова из определения Ф.Энгельсом понятия жизни «Жизнь есть способ существования белковых тел, …. » до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряли своей правильности и актуальности.

Структурная функция

Вещество соединительной ткани и межклеточный матрикс формируют белки коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

Ферментативная функция

Все ферменты являются белками. В то же время есть данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновых кислот, обладающих каталитической активностью.

Гормональная функция

Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Такие гормоны как инсулин и глюкагон являются белками, все гормоны гипофиза являются пептидами или небольшими белками.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (связывание кислорода), гаптоглобин (транспорт гема), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента (пропердин), при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту в виде слизистых и кожи осуществляют коллаген и протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния.

Существуют белки, которые являются предметом особого изучения:

Монеллин – выделен из африканского растения, обладает очень сладким вкусом, не токсичен и не способствует ожирению.

Резилин – обладает почти идеальной эластичностью, составляет „шарниры» в местах прикрепления крыльев насекомых.

Белки со свойствами антифриза обнаружены у антарктических рыб, они предохраняют кровь от замерзания

Источник: https://biokhimija.ru/belki/belki.html

Функции белка в клетке: структура белковой молекулы, виды органического вещества

Каждая клетка живого организма функционирует за счет содержания необходимых компонентов. Они выполняют важную роль, стимулируют обменные процессы и способствуют обновлению.

Особенно важны функции белка в клетке. Органические компоненты могут иметь разный состав, строение, некоторые отличия в жизненном цикле. Сегодня специалисты используют различные методы для исследования молекул и выявления их особенностей.

Что такое белки

Белки представляют собой органические соединения, имеющие различный состав и выполняющие важные функции в организме всех живых существ. Существует несколько видов этих молекул, каждый из которых имеет значение в процессе жизнедеятельности.

Состав

Органические вещества являются высокомолекулярными, поэтому могут включать в свой состав различные аминокислоты и другие соединения. Набор важных компонентов в каждой молекуле закладывается генетическим кодом животного или человека.

Основные компоненты каждой молекулы:

углерод;
кислород;
азот;
водород;
сера.

Первый компонент обнаруживается в белке в наибольшем количестве, последний — не более 5 % от состава.

История открытия

Первый белок был получен необычным способом. Его выделили из пшеничной муки в виде клейковины. Произошло открытие в 1728 году, сделал его Якопо Беккари, итальянец. В качестве отдельного биологического класса молекулы белка были выделены в XVIII веке после обнародования работ французского ученого и химика Антуана де Фуркруа.

Другие ученые одновременно с французом отметили, что молекулы имеют свойство коагулировать (объединяться) под воздействием некоторых кислот или в процессе нагревания.

На тот момент ученые смогли изучить только альбумин, фибрин и глютен.

Только через 100 лет, в XIX веке, другие исследователи, изучив состав простых белков, отметили, что при нагревании происходит выделение аминокислот. Это помогло сделать вывод, что молекулы включают в себя довольно большое количество важных и разных аминокислот, а состав каждой из них индивидуален.

В 1836 году Мульдер предложил первую структурную формулу белков, основанную на теории радикалов. Он и еще несколько ученых вывели формулу протеинов, что в переводе с греческого означает «первый».

Мульдер также определил почти точную молекулярную массу наиболее простого белка, равную 131 дальтону. Дальтон — единица измерения молекул, называемая еще атомной массой или углеродной единицей.

Позже ученые выявили, что молекулярная масса может быть различной и зависит от состава и структуры органического соединения. В 1880-х годах русский ученый Данилевский изучил пептидные группы и доказал их существование в белковой молекуле. К этому времени большинство аминокислот уже были изучены.

В 1894 году немецкий ученый и физиолог Альбрехт Коссель рассказал о своем предположении. Он считал, что именно аминокислоты являются основными структурными элементами белковой молекулы.

Его теория была подтверждена в начале ХХ века химиком из Германии Эмилем Фишером. Ученый в ходе своего эксперимента доказал, что каждая молекула содержит около 20 аминокислот.

Важность белка в живом организме была признана только в 1926 году благодаря эксперименту американца Джеймса Самнера. После этого начинается активное изучение структур молекулы, выделяются различные виды. В 60—80-ых годах ХХ века исследования продолжаются.

К 2012 году в базе данных насчитывалось около 87 тысяч структур. Сегодня методы изучения молекулы усовершенствованы, поэтому работа в этом направлении продолжается.

Строение

Белок считается макромолекулой, поскольку имеет большой размер и множество составляющих. В строении белков присутствуют разные аминокислоты или их остатки, они чередуются с полипептидными цепями.

В молекулу могут входить следующие аминокислоты:

глицин;
аланин;
изолейцин;
серин;
лейцин;
валин;
треонин.

Эти встречаются в составе наиболее часто, сочетаются с пептидными цепями и аминокислотными остатками.

Классификация

Существуют несколько классификаций белков в зависимости от состава, строения, формы, растворимости в воде. Чаще всего молекулы делят на простые и сложные с учетом строения.

К простым относятся следующие:

Альбумины — жизненно необходимы животным и человеку. Содержатся во многих продуктах, хорошо растворяются в воде, соленых жидкостях под воздействием кислот. Являются основной составляющей мышечных тканей в организме, формируют резерв на случай длительного голодания.
Глобулины в воде слабо растворяются. Являются составляющими крови, мышечной ткани, оказывают влияние на свертываемость, выполняют защитную функцию.
Протамины — низкомолекулярные белки, хорошо растворимые в воде. В организме выполняют структурную функцию, являются строительным материалом для мышц и других тканей.
Гистоны — низкомолекулярные вещества, содержат большое количество лизина и аргинина. Принимают участие в формировании структуры молекул ДНК, предупреждают передачу генетической информации к РНК.
Проламины — растительные белки с невысокой пищевой ценностью. Создают в организме резерв.
Глютелины — растительные вещества, принимающие участие в формировании клеточной оболочки. Денатурация происходит в солевых растворах, в воде они не растворимы.
Протеноиды — животные белки, богатые аминокислотами, не растворяются в воде, кислотах, щелочах, солевых жидкостях. Входят в состав костной, хрящевой ткани, связок, сухожилий.

Среди сложных белков выделяют фосфопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, хромопротеины, металлопротеины.

Каждый вид имеет свои особенности:

Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остатки фосфорной кислоты, связывающиеся с пептидными цепями. Выполняют в организме защитную, строительную, энергетическую функции.
Гликопротеины — сложные органические компоненты, содержащие углеводный остаток. Принимают участие в выработке ферментов, выполняют защитную и секреторную функции, стимулируют образование важных для жизнедеятельности гормонов.
Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот (нуклеотиды), наиболее распространенные РНК и ДНК. Содержатся в мембранах клетки, формируют генетический код человека.
Липопротеины содержат липиды (жиры), присутствуют в лимфе и плазме крови, не растворяются в воде. Выполняют транспортировочную функцию, переносят липиды по всему организму.
Хромопротеины называют «цветными белками». В составе содержат окрашивающий компонент. Участвуют в транспортировке кислорода. Яркий представитель вида — гемоглобин.
Металлопротеины содержат ионы металла в составе. Транспортируют металл в организме, создают его резерв.

Любой из видов играет важную роль в метаболических процессах.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Сигнальная и регуляторная

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу. Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Запасная или резервная функция возможна благодаря наличию в клетке белков, содержащих аминокислоты. Они служат источником питания и энергии при недостаточном поступлении подобных компонентов с пищей.

Моторная или двигательная функция играет важную роль. Разные виды белковых молекул принимают участие в сокращении мышечных волокон, передвижении лейкоцитов и других клеток для обеспечения иммунной защиты.

Свойства

Белковые соединения обладают физическими и химическими свойствами, отличающими их от других молекул.

Физические

Физические свойства позволяют выявить белок среди других соединений в живом организме.

Основными будут следующие:

вес молекулы может достигать 1 млн дальтон;
при попадании в водный раствор происходит формирование коллоидной системы;
в зависимости от кислотности среды отличается заряд белкового соединения;
самый крупный сегодня белок — титин.

Молекулярная масса у каждого соединения отличается, определяется разными способами.

Химические

При определенных условиях белковые соединения проявляют свои химические свойства.

Наиболее частыми реакциями будут следующие:

Амфотерность — способность белков в зависимости от условий проявлять основные свойства и кислотные.
Денатурация — изменение биологической активности соединения в результате потери вторичной, третичной или четвертичной структуры. Может быть механической, физической и химической, обратимой и необратимой, полной и неполной.

Химические свойства белков изучаются различными методами для выявления особенностей молекул.

Этапы синтеза белка

Биосинтез белка представляет собой процесс, состоящий из нескольких этапов, в ходе которых происходит созревание соединений. Протекает во всех живых организмах.

Основные этапы синтеза:

Инициация. Образование аминоацеладинелата одновременно с активацией аминокислоты в присутствии АТФ и специфического фермента.
Элонгация. Присоединение образовавшейся кислоты к специфичной тРНК с последующим освобождением аденозинмнофосфата.
Терминация. Связывание соединения аминокислоты и тРНК с рибосомами.
Трансляция. Включение аминокислоты в белковую молекулу с одновременным высвобождением тРНК.

У разных живых организмов процесс может проходить с разной скоростью, но последовательность этапов неизменна.

Методы изучения

Сегодня исследование белковых соединений продолжается в современных лабораториях.

Популярные методы изучения:

Метод клеточной и молекулярной биологии используется с целью фиксирования локализации молекул в клетках, наблюдения за синтезом веществ. Для стимулирования реакции используются антитела. Наблюдение проводится посредством микроскопа. На предметное стекло помещается подготовленный белок и антитела, проводится эксперимент, результаты фиксируются.
Биохимический метод предполагает изучение чистого белка, избавленного от дополнительных компонентов. Для дальнейшего изучения используют центрифугирование, высаливание, электрофокусирование.
Протеомика — наука, изучающая совокупность белковых соединений в составе одной клетки. Для исследования используются специальные приборы, соединения, белковые микрочипы, позволяющие изучать сразу несколько молекул в клетке.

Благодаря новейшим современным методикам возможно прогрессирование науки в области исследования живых клеток и их составляющих.

Биологическое значение

Биологическое значение органических соединений объясняется множеством полезных функций. Компоненты принимают участие во всех жизненно важных процессах в организме, являются незаменимым строительным материалом, стимулируют выработку лимфоцитов, отвечающих за стойкость иммунной системы животного или человека.

При отсутствии сложных белков невозможно образование гормонов, новых клеток и регенерация тканей. Без белковых молекул в организме не осуществляется процесс дыхания, поскольку невозможен перенос кислорода и выведение углекислого газа.

Особенно важное значение имеют белки для человека, поскольку некоторые виды помогают связывать и выводить из организма токсины, вредные соединения. Длительное отсутствие в питании белка приводит к постепенному истощению и смерти организма.

Интересные факты

Некоторые интересные факты о белковых соединениях доказывают важность их в живых организмах.

Наиболее интересными считаются следующие:

Около 50 % от сухого веса организма приходится на белки.
Вирусы почти полностью состоят из этого компонента, некоторые на 95 %.
Более 30 % органических веществ у человека концентрируется в мышцах.
Клетки головного мозга состоят преимущественно из белковых молекул.
Волосы на теле и голове человека представлены ороговевшими клетками, состоящими из белковых молекул.
Недостаток вещества в пище отрицательно отражается на всех процессах.
В более чем 50 % случаев аллергия на белок у человека проявляется в детском возрасте.
Человеку одинаково необходим растительный и животный белок.
Детям белковые соединения необходимы в больших количествах, чем взрослым.
Яичный белок считается наиболее качественным и легко усваивается.

Белки в организме — незаменимый и необходимый ежедневно компонент, позволяющий обеспечивать здоровье и правильное функционирование клеток.

Источник: https://obrazovanie.guru/nauka/biologiya/funktsii-belka.html

Строение и функции белков — конспект

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группа h3N–, которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Функция белков | Биология для майоров I

Результаты обучения

Определить несколько основных функций белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип	Примеры	Функции
Пищеварительные ферменты	Амилаза, липаза, пепсин, трипсин	Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт	Гемоглобин, альбумин	Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный	Актин, тубулин, кератин	Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны	Инсулин, тироксин	Координировать деятельность различных систем организма
Оборона	Иммуноглобулины	Защитить организм от инородных патогенов
Сокращение	Актин, миозин	Эффект сокращения мышц
Хранение	Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин)	Обеспечить питание на ранних этапах развития зародыша и проростка

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые действуют, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены новые открытия.

Вкратце: функция белков

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты.Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот.Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

Protein Catalysis — Herschlag Lab

Некоторые ведущие статьи лаборатории по KSI:
1. Ябукарски, Ф., Биль, Дж. Т., Пинни, М. М., Доуков, Т., Пауэрс, А.С., Фрейзер, Дж. С., Хершлаг, D. (2019) bioRxiv Препринт. Оценка позиционирования в ферментативном катализе с помощью конформационных ансамблей кетостероид-изомеразы.(bioRxiv) (PDF-файл)
2. Пинни, М.М., Натараджан, А., Ябукарски, Ф., Санчес, Д.М., Лю, Ф., Лян, Р., Дуков, Т., Шванс, JP, Мартинес, Т.Дж. , Herschlag, D. (2018) J. Am. Chem. Soc. 140 , 9827-9843. Структурное связывание в сетях водородных связей активного сайта кетостероид-изомеразы и фотоактивного желтого белка. PMID: 299

. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
3. Ламба В., Ябукарский Ф., Хершлаг Д. (2017) J. Am. Chem. Soc. 139, 11089-11095.Пара активатор-блокатор обеспечивает управляемый переключатель включения-выключения для мутанта активного сайта кеотстероид-изомеразы. PMID: 28719738. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
4. Ламба, В., Ябукарский, Ф., Пинни, М., Хершлаг, Д. (2016) J. Am. Chem. Soc. 138 , 9902-9909. Оценка каталитического вклада расположенного общего основания в кетостероид-изомеразе. PMID: 27410422. (Medline) (PDF-файл) (вспомогательная информация)
5. Сигала, П., Рубен, Э., Лю, К., Пикколи, П., Hohenstein, E., Martinez, T., Schultz, A., Herschlag, D. (2015) J. Am. Chem. Soc. 137 , 5730-5740. Определение структуры водородных связей в воде по сравнению с апротонной средой для проверки взаимосвязи между длиной и стабильностью. PMID: 25871450 (Medline) (PDF-файл) (вспомогательная информация)
6. Натараджан, A., Шванс, J.P., Herschlag, D. (2014) J. Am. Chem. Soc. 136 , 7643-7654. Использование неестественных аминокислот для исследования энергетики водородных связей кислородных отверстий в активном центре кетостероид-изомеразы.pmcid: pmc4046884 (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
7. Шванс, Дж. П., Санден, Ф., Лассила, Дж. К., Гонсалес, А., Цай, Ю., Хершлаг, Д. (2013) Proc. Natl. Акад. Sci. США 110, 11308-11313. Использование анионных ароматических взаимодействий для позиционирования общего основания в активном сайте кетостероид-изомеразы. PMCID: PMC3710852. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
См. Также: Faculty of 1000 Biology, июль 2013 г.
8. Schwans, J., Sunden, F., Гонсалес, А., Цай, Ю., Хершлаг, Д. (2011) J. Am. Chem. Soc. 133 , 20052-20055. Оценка каталитического вклада оксианионной дыры в кетостероид-изомеразе. PMCID: PMC3241876. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
См. Также: Schwans, J., Sunden, F., Gonzalez, A., Tsai, Y., Herschlag, D. (2016) J. Am. Chem. Soc. Поправка к «Оценке каталитического вклада оксианионной дыры
в кетостероид-изомеразе». (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
9.Сигала П.А., Цучида М.А., Хершлаг Д. (2009) Proc. Natl. Акад. Sci. США 106 , 9232-9237. Динамика водородных связей в активном центре фотоактивного желтого белка. PMCID: PMC2695108. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
Биополимеры Основные сведения об исследованиях Том 91 / номер 9 iii
10. Сигала, П., Краут, Д., Кавейро, Дж., Пибус, Б., Рубен, Э. , Ringe, D., Petsko, G., Herschlag, D. (2008) J. Am. Chem. Soc. 130 , 13696-13708.Тестирование геометрической дискриминации в активном центре фермента: ограниченная водородная связь в оксианионном отверстии кетостероид-изомеразы. PMCID: PMC2700827. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
См. Также: Nature 2008, 456, 45-47.
11. Сигала П.А., Фарфарман А.Т., Богард П.Е., Боксер С.Г., Хершлаг Д. (2007) J. Am. Chem. Soc. 129 , 12104-12105. Меняют ли связывание лиганда и исключение растворителя электростатический характер внутри оксианионного отверстия ферментативного активного сайта? PMCID: PMC3171184.(Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)
См. Также: Faculty of 1000 Biology, октябрь 2007 г.
12. Краут, Д.А., Сигала, Пенсильвания, Пибус, Б., Лю, CW, Ринге, Д., Петско , GA, Herschlag, D. (2006) PLoS Biology 4 , e99. Проверка электростатической комплементарности в ферментативном катализе: водородная связь в оксианионном отверстии кетостероид-изомеразы. PMCID: PMC1413570. (Medline) (PDF-файл) (Дополнительная информация)

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах.Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел в употребление термин белок , слово, происходящее от греческого слова prōteios , что означает «удерживать первое место». Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов.Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани.Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность.Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид
Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.
© raimund14 / Fotolia
Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни.Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. В процессе фотосинтеза они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, очень большое количество растительного материала требуется животным, таким как жвачные животные (например, коровы), которые едят только растительный материал для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах.Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).
бобовые; аминокислота
Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.
© Elenathewise / Fotolia
Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.
Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишитесь сейчас
Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни, — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.
гемоглобин
Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁, α ₂, β ₁ и β ₂).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.
Encyclopædia Britannica, Inc.
3.3A: Типы и функции белков
Белки выполняют многие важные физиологические функции, в том числе катализируют биохимические реакции.
Цели обучения
Различать типы и функции белков
Ключевые моменты
Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
Форма белка определяет его функцию.
Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
Гормоны — это тип белков, используемых для передачи сигналов и коммуникации клеток.
Ключевые термины
аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
катализатор : для ускорения процесса.
Типы и функции белков
Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела.Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:
катализирующие химические реакции
синтез и восстановление ДНК
транспортировка материалов по камере
прием и отправка химических сигналов
отвечает на раздражители
обеспечивает структурную поддержку
Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров). Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму.Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.
Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности.Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волоконно-подобную цепь. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы выглядите иначе, чем посторонние, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальном теле различны.
Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека.Α- и β-субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.
Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.
Ферменты
Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.
Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может способствовать его распаду, перегруппировке или синтезу. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:
Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.
Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов
Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.
Ферменты также необходимы для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.
Гормоны
Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.
Другие функции белков
Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты обмена веществ по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин формирует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.
Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.
Химия биологии: белки
Белки
Белки — это органические соединения, содержащие азот, а также углерод, водород и кислород. Белки представляют собой самую разнообразную группу биологически важных веществ и часто считаются центральным соединением, необходимым для жизни. На самом деле в переводе с греческого корня слово означает «первое место». Кожа и мышцы состоят из белков; антитела и ферменты — это белки; некоторые гормоны являются белками; и некоторые белки участвуют в пищеварении, дыхании, размножении и даже нормальном зрении, и это лишь некоторые из них.
Аминокислоты
Очевидно, что существует много типов белков, но все они состоят из аминокислот , связанных вместе в результате дегидратационного синтеза. Путем непрерывного добавления аминокислот, называемых пептидами, две аминокислоты соединяются вместе с образованием дипептидов; по мере объединения большего количества пептидов они образуют полипептиды. Белки различаются по длине и сложности в зависимости от количества и типа аминокислот, составляющих цепь. Существует около 20 различных аминокислот, каждая из которых имеет различную химическую структуру и характеристики; например, одни полярны, другие — неполярны.Конечная структура белка зависит от входящих в его состав аминокислот. Функция белка напрямую связана со структурой этого белка. Конкретная форма белка определяет его функцию. Если трехмерная структура белка изменяется из-за изменения структуры аминокислот, белок становится денатурированным на и не выполняет свою функцию, как ожидалось.
Bionote
Люди должны получать девять незаменимых аминокислот с пищей, потому что наш организм не способен их производить.Отсутствие аминокислоты ограничивает синтез белка и может привести к дефициту белка, что является серьезным типом недоедания. Средство: ешьте много кукурузы, злаков, бобов и бобовых в рамках своей нормальной сбалансированной диеты.
Структура белка
Трехмерная геометрия белковой молекулы настолько важна для ее функции, что для описания белка используются четыре уровня структуры. Первый уровень, или первичная структура , , представляет собой линейную последовательность аминокислот, которая создает пептидную цепь.Во вторичной структуре водородная связь между различными аминокислотами создает трехмерную геометрию, подобную альфа-спирали или складчатому листу . Альфа-спираль — это просто спиралевидная или свернутая в спираль молекула, тогда как плиссированный лист выглядит как лента с регулярными выступами и впадинами как часть ткани. Третичная структура описывает общую форму белка. Большинство третичных структур либо шаровидные, либо волокнистые. Как правило, неструктурные белки, такие как ферменты, глобулярны, что означает, что они выглядят сферическими.Фермент амилаза — хороший пример глобулярного белка. Структурные белки обычно длинные и тонкие, отсюда и название волокнистые. Четвертичные структуры описывают внешний вид белка, когда белок состоит из двух или более полипептидных цепей. Часто полипептидные цепи образуют уникальные водородные связи друг с другом для создания желаемой конфигурации белка.
Ферменты
Большинство ферментов являются белками, и поэтому их функция зависит от их структуры.Ферменты действуют как катализатор, увеличивая скорость практически всех химических реакций, протекающих в живой системе. Ферменты, как и все катализаторы, не расходуются, а постоянно используются повторно, чтобы катализировать одну и ту же конкретную реакцию. Ферменты зависят от правильного структурного выравнивания и ориентации активного сайта белка и соответствующего сайта реагентов или субстрата , прежде чем реакция может продолжаться. Это геометрическое взаимодействие между ферментом и субстратом называется «моделью замка и ключа». потому что действие фермента аналогично действию замка, в который вставлен ключ (подложка).Если ключ и замок не совпадают, действие не сработает.
То же самое с ферментами и субстратами. Активный сайт фермента и соответствующий сайт субстрата должны физически соединиться, прежде чем может произойти реакция. Вот почему так важна структура фермента. Фермент связывается с соответствующим субстратом только при правильном выравнивании и ориентации для соединения молекул. Образующийся фермент-субстратный комплекс обеспечивает протекание реакции. Наконец, продукты образуются, и фермент высвобождается, чтобы катализировать ту же реакцию с другим субстратом того же типа молекулы.Ферменты могут не работать, если они денатурированы. Помните, что модель упрощает ваше понимание процесса; на самом деле это трехмерные молекулы.
Гормоны
Гормоны — это химические посредники, вырабатываемые в одной части тела для функционирования в другой части тела. Хотя жирорастворимые гормоны состоят из стероидов, водорастворимые гормоны, такие как гормон роста, состоят из аминокислот. Гормоны действуют аналогично ферментам, поскольку оба требуют определенного рецептора и выполняют определенную функцию.После того, как гормон создается и секретируется клеткой, он перемещается — обычно через кровоток — к своей клетке-мишени . Клетка-мишень — это точка действия, которую гормон распознает, связывается с ней и тем самым передает химический сигнал. Гормон идентифицирует клетку-мишень по ее рецепторному белку и использует тот же процесс блокировки и ключа.
Выдержка из The Complete Idiot’s Guide to Biology 2004 Глен Э. Моултон, редактор Д. Все права защищены, включая право на воспроизведение полностью или частично в любой форме.Используется по договоренности с Alpha Books , членом Penguin Group (USA) Inc.
Чтобы заказать эту книгу непосредственно у издателя, посетите веб-сайт Penguin USA или позвоните по телефону 1-800-253-6476. Вы также можете приобрести эту книгу на Amazon.com и Barnes & Noble.
белков как ферментов
Важным моментом в отношении ферментов является то, что они очень четко определяют, что они могут катализировать. Даже небольшие изменения в молекуле реагента могут помешать ферменту катализировать его реакцию.Причина этого заключается в активном сайте , присутствующем в ферменте. . .

Активные сайты
Активные центры — это трещины или впадины на поверхности фермента, вызванные тем, как белок складывается в свою третичную структуру. Молекулы правильной формы и с правильным расположением привлекательных групп (см. Ниже) могут вписаться в эти активные участки. Другие молекулы не подходят или не имеют нужных групп для связывания с поверхностью активного сайта.
Обычная аналогия — ключ, вставляемый в замок. Чтобы ключ работал правильно, он должен точно входить в замок.
В химии мы бы описали молекулу, которая действительно будет реагировать (фиолетовая на диаграмме), как реагент . В биологии и биохимии реагент в ферментативной реакции известен как субстрат .

Вы не должны слишком буквально фотографировать то, как субстрат вписывается в свой фермент.Не менее важны, чем физическая форма субстрата, связи, которые он может образовывать с ферментом.
Ферменты — это белковые молекулы — длинные цепочки аминокислотных остатков. Помните, что вдоль всех цепей торчат боковые группы аминокислот — группы «R», о которых мы говорили на странице о структуре белка.
Активные сайты, конечно же, имеют эти группы «R», которые выстраивают их тоже — обычно от 3 до 12 на активном сайте. На следующей диаграмме показан воображаемый активный сайт:

Помните, что эти группы «R» содержат свойства, отвечающие за третичную структуру белков.Например, они могут содержать ионные группы, такие как -NH ₃ ⁺ или -COO ^—, или группы -ОН, которые могут связывать водородные связи, или углеводородные цепи или кольца, которые могут вносить вклад в силы Ван-дер-Ваальса.
Такие группы помогают субстрату прикрепляться к активному центру, но только если молекула субстрата имеет расположение групп в нужных местах для взаимодействия с группами на ферменте.
На схеме показан возможный набор взаимодействий с участием двух ионных связей и водородной связи.

Группы, отмеченные знаком + или -, очевидны. Те, в которых есть буквы «H», представляют собой группы, способные образовывать водородные связи. Возможно, что одна или несколько из неиспользуемых групп «R» в активном центре также могут помочь с притяжением Ван-дер-Ваальса между ними и субстратом.
Если бы расположение групп на активном центре или субстрате было хотя бы немного другим, связывание почти наверняка не было бы таким хорошим — и в этом смысле другой субстрат не подходил бы к активному центру фермента.
Этот процесс реакции катализатора с субстратом и, в конечном итоге, образования продуктов часто обозначают следующим образом:

. . . где E — фермент, S — субстрат, а P — продукты.
Образование комплекса обратимо — субстрат, очевидно, может снова отколоться, прежде чем он превратится в продукты. Второй этап показан как односторонний, но в некоторых случаях может быть обратимым. Это будет зависеть от энергетики реакции.

Так почему же присоединение к ферменту увеличивает скорость превращения субстрата в продукты?
Совершенно не очевидно, почему это должно быть — и большинство источников, предоставляющих информацию на этом вводном уровне, просто замалчивают ее или говорят об этом в расплывчатых общих терминах (это то, что я буду вынужден сделать, потому что я могу Не найду простого примера, о котором можно было бы поговорить!).
Катализаторы в целом (и ферменты не исключение) работают, обеспечивая реакцию по пути с более низкой энергией активации.Присоединение субстрата к активному центру должно позволить электронам двигаться, в результате чего связи разрываются намного легче, чем если бы фермента там не было.
Как ни странно, гораздо легче увидеть, что может происходить в других случаях, когда ситуация немного сложнее. . .

Кофакторы ферментов
То, что мы сказали до сих пор, является большим упрощением для большинства ферментов. На самом деле большинство ферментов — это не просто чистые белковые молекулы.Чтобы заставить их работать, нужны другие небелковые кусочки и кусочки. Они известны как кофакторы .
В отсутствие подходящего кофактора фермент не работает. Для тех из вас, кто любит собирать непонятные слова, неактивная молекула белка известна как апофермент . Когда кофактор присутствует и становится активным ферментом, он называется холоэнзимом .
Ферменты
— обзор | Темы ScienceDirect
2.1 Введение
Ферменты — это активные белки (кроме РНКазы), которые могут катализировать биохимические реакции. Это биомолекулы, необходимые как для синтеза, так и для реакций разложения живыми организмами. Все живые организмы построены и поддерживаются этими ферментами, которые действительно называются биологическими катализаторами, обладающими способностью превращать конкретное соединение (в качестве субстрата) в продукты с более высокими скоростями реакции. Подобно химическим катализаторам, ферменты увеличивают скорость реакции за счет снижения ее энергии активации ( E _a), следовательно, продукты образуются быстрее, а реакции быстрее достигают своего равновесного состояния.Скорость большинства ферментативных реакций в миллионы раз выше, чем скорость некаталитических реакций. Они могут выполнять преобразования за минуты или даже за секунды, что в противном случае может занять сотни лет (Dalby, 2003; Otten and Quax, 2005). Известно, что ферменты катализируют около 4000 биохимических реакций у живых существ (Bairoch, 2000). Например, лактаза представляет собой гликозидгидролазу, которая способна гидролизовать лактозу (молочный сахар) на составляющие ее мономеры галактозу и глюкозу. Он вырабатывается различными микроорганизмами, а также в тонком кишечнике человека и других млекопитающих, помогая полностью переваривать молоко.Ферменты также являются энантиоселективными катализаторами, которые можно использовать либо при разделении энантиомеров из рацемической смеси, либо в синтезе хиральных соединений.
Люди осознали важность ферментов тысячи лет назад; осветление и фильтрация вин и пива — самые ранние примеры применения промышленных ферментов. Ферменты использовались в пивоварении, выпечке и производстве алкоголя с доисторических времен; однако они не называли их ферментами. Одно из самых ранних письменных упоминаний ферментов встречается в греческих эпических поэмах Гомера, датируемых примерно 800 г. до н.э., где упоминается, что ферменты использовались при производстве сыра.Японцы также использовали природные ферменты в производстве ферментированных продуктов, таких как саке, японский шнапс, сваренный из риса, уже более тысячи лет. Некоторые ферменты были созданы природой для образования сложных молекул из более простых, в то время как другие были разработаны для разбиения сложных молекул на более простые, а также некоторые модифицировали молекулы. Эти реакции включают образование и разрыв химических связей в компонентах. Благодаря своей «специфичности», свойству фермента, которое позволяет ему распознавать конкретный субстрат, для которого они предназначены, они полезны для промышленных процессов и способны катализировать реакцию между определенными химическими веществами, даже если они присутствуют в смесях. со многими химикатами.Эти ферменты экологически безопасны, натуральны и очень безопасно применяются в пищевой и даже фармацевтической промышленности. Тем не менее, ферменты — это белки, которые, как и любой другой белок, могут вызывать и вызвали в прошлом аллергические реакции, поэтому при их производстве и применении необходимы защитные меры.
Ферментные технологии — это постоянно развивающаяся отрасль науки и техники. Благодаря вмешательству и влиянию биотехнологии и биоинформатики появляются постоянно новые или улучшенные применения ферментов.Одновременно с новыми применениями возникает потребность в ферментах с улучшенными свойствами. Разработка коммерческих ферментов — это специализированный бизнес, которым обычно занимаются компании, обладающие высокой квалификацией в следующих областях:
●
Скрининг новых и улучшенных ферментов
●
Выбор микроорганизмов и улучшение штаммов для качественного и количественного улучшения
●
Ферментация для производства ферментов
●
Крупномасштабная очистка ферментов
●
Формулировка ферментов для продажи
Энзимная технология предлагает возможность для замены промышленных предприятий и процессов использование агрессивных химикатов с мягкими и экологически чистыми ферментными процессами.Известно около 3000 ферментов, из которых только 150–170 используются в промышленных масштабах. В настоящее время в эту зеленую эру биологическим путем производится только 5% химических продуктов. Однако экономически целесообразные и экологически безопасные ферментативные процессы появляются как альтернатива физико-химическим и механическим процессам. В зависимости от различных областей применения промышленные ферменты можно разделить на: (1) ферменты в пищевой промышленности, (2) ферменты для технологических добавок, (3) ферменты в качестве промышленных биокатализаторов, (4) ферменты в генной инженерии и (5) ) Ферменты в косметике.
Сегодня ферменты рассматриваются как хлеб с маслом биотехнологии, потому что они являются основными инструментами для нескольких биотехнологических методов (ограничение генов, лигирование, клонирование и т. Д.), Биопроцессов (ферментация и культивирование клеток) и в аналитических исследованиях человека. и зоотерапия в качестве лекарств или мишеней для лекарств. Кроме того, они находят применение в нескольких других отраслях промышленности, таких как пищевая и кормовая, текстильная, очистка стоков и отходов, бумага, кожевенное производство, выпечка, пивоварение, молочная промышленность, фармацевтика, кондитерские изделия и т. Д.(Pandey et al., 2006).
Ферменты, используемые сегодня, также встречаются у животных (пепсин, трипсин, панкратин и химозин) и растений (папаин, бромелайн и фицин), но большинство из них имеют микробное происхождение, такие как глюкоамилаза, α-амилаза, пектиназы.