Белки и их строение и функции в организме: Белки, их строение и функции

Карта сайта

Страница не найдена. Возможно, карта сайта Вам поможет.

• Главная
• Университет
  • Об университете
  • Структура
  • Нормативные документы и процедуры
  • Лечебная деятельность
  • Международное сотрудничество
  • Пресс-центр
    • Новости
    • Анонсы
    • События
    • Объявления и поздравления
    • Online конференции
    • Фотоальбом
      • Диалоговая площадка с депутатом Палаты представителей Олегом Сергеевичем Гайдукевичем
      • Визит экспертной группы бизнес-премии «Лидер года»
      • Заместитель премьер-министра Республики Беларусь Игорь Викторович Петришенко встретился со студентами ГрГМУ
      • Делегация Багдадского университета с визитом в ГрГМУ
      • Студенческий фестиваль национальных культур-2021
      • Студент года-2021
      • Занятия в симуляционном центре ГрГМУ, имитирующем «красную зону»
      • Торжественная церемония вручения дипломов о переподготовке
      • Праздничный концерт, посвященный Дню Матери
      • Церемония подписания договора о сотрудничестве вуза и Гродненской православной епархии
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома Владимиром Степановичем Караником
      • Выставка-презентация учреждений высшего образования «Образование будущего»
      • Товарищеский турнир по мини-футболу
      • Конференция «Современные проблемы радиационной и экологической медицины, лучевой диагностики и терапии»
      • Посвящение в первокурсники-2021
      • Встреча заместителя министра здравоохранения Д.В. Чередниченко со студентами
      • Открытый диалог, приуроченный к 19-летию БРСМ
      • Группа переподготовки по специальности «Организация здравоохранения»
      • Собрания факультетов для первокурсников-2021
      • День знаний — 2021
      • Совет университета
      • Студенты военной кафедры ГрГМУ приняли присягу
      • День освобождения Гродно-2021
      • Ремонтные и отделочные работы
      • Итоговая практика по военной подготовке
      • День Независимости-2021
      • Студенты военной кафедры ГрГМУ: итоговая практика-2021
      • Выпускной лечебного факультета-2021
      • Выпускной медико-психологического и медико-диагностического факультетов-2021
      • Выпускной педиатрического факультета-2021
      • Выпускной факультета иностранных учащихся-2021
      • Вручение дипломов выпускникам-2021
      • Митинг-реквием, посвященный 80-й годовщине начала Великой Отечественной войны
      • Акция «Память», приуроченная к 80-летию начала Великой Отечественной войны
      • Республиканский легкоатлетический студенческий забег «На старт, молодежь!»
      • Актуальные вопросы гигиены питания
      • Торжественное мероприятие к Дню медицинских работников-2021
      • Совет университета
      • Выездное заседание Республиканского совета ректоров
      • Церемония вручения медалей и аттестатов особого образца выпускникам 2021 года
      • Предупреждение деструктивных проявлений в студенческой среде и влияния агрессивного информационного контента сети интернет
      • Онлайн-выставка «Помнить, чтобы не повторить»
      • Областная межвузовская конференция «Подвиг народа бессмертен»
      • Финал первого Республиканского интеллектуального турнира ScienceQuiz
      • Конференция «Актуальные вопросы коморбидности заболеваний в амбулаторной практике: от профилактики до лечения»
      • День семьи-2021
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского областного Совета депутатов
      • Праздничные городские мероприятия к Дню Победы
      • Областной этап конкурса «Королева студенчества-2021″
      • Праздничный концерт к 9 мая 2021
      • IV Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе – за сильную и процветающую Беларусь!»
      • Университетский кубок КВН-2021
      • Музыкальная планета студенчества (завершение Дней ФИУ-2021)
      • Молодёжный круглый стол «Мы разные, но мы вместе»
      • Дни ФИУ-2021. Интеллектуальная игра «Что?Где?Когда?»
      • Неделя донорства в ГрГМУ
      • Творческая гостиная. Дни ФИУ-2021
      • Открытие XVIII студенческого фестиваля национальных культур
      • Передвижная мультимедийная выставка «Партизаны Беларуси»
      • Республиканский субботник-2021
      • Семинар «Человек внутри себя»
      • Международный конкурс «Здоровый образ жизни глазами разных поколений»
      • Вручение нагрудного знака «Жена пограничника»
      • Встреча с представителями медуниверситета г. Люблина
      • Королева Студенчества ГрГМУ — 2021
      • День открытых дверей-2021
      • Управление личными финансами (встреча с представителями «БПС-Сбербанк»)
      • Весенний «Мелотрек»
      • Праздничный концерт к 8 Марта
      • Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома
      • Расширенное заседание совета университета
      • Гродно — Молодежная столица Республики Беларусь-2021
      • Торжественное собрание, приуроченное к Дню защитника Отечества
      • Вручение свидетельства действительного члена Белорусской торгово-промышленной палаты
      • Новогодний ScienceQuiz
      • Финал IV Турнира трех вузов ScienseQuiz
      • Областной этап конкурса «Студент года-2020″
      • Семинар дистанционного обучения для сотрудников университетов из Беларуси «Обеспечение качества медицинского образования и образования в области общественного здоровья и здравоохранения»
      • Студент года — 2020
      • День Знаний — 2020
      • Церемония награждения лауреатов Премии Правительства в области качества
      • Военная присяга
      • Выпускной лечебного факультета-2020
      • Выпускной медико-психологического факультета-2020
      • Выпускной педиатрического факультета-2020
      • Выпускной факультета иностранных учащихся-2020
      • Распределение — 2020
      • Стоп коронавирус!
      • Навстречу весне — 2020
      • Профориентация — 18-я Международная специализированная выставка «Образование и карьера»
      • Спартакиада среди сотрудников «Здоровье-2020″
      • Конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • Открытие общежития №4
      • Встреча Президента Беларуси со студентами и преподавателями медвузов
      • Новогодний утренник в ГрГМУ
      • XIX Республиканская студенческая конференция «Язык. Общество. Медицина»
      • Alma mater – любовь с первого курса
      • Актуальные вопросы коморбидности сердечно-сосудистых и костно-мышечных заболеваний в амбулаторной практике
      • Областной этап «Студент года-2019″
      • Финал Science Qiuz
      • Конференция «Актуальные проблемы психологии личности и социального взаимодействия»
      • Посвящение в студенты ФИУ
      • День Матери
      • День открытых дверей — 2019
      • Визит в Азербайджанский медицинский университет
      • Семинар-тренинг с международным участием «Современные аспекты сестринского образования»
      • Осенний легкоатлетический кросс — 2019
      • 40 лет педиатрическому факультету
      • День Знаний — 2019
      • Посвящение в первокурсники
      • Акция к Всемирному дню предотвращения суицида
      • Турслет-2019
      • Договор о создании филиала кафедры общей хирургии на базе Брестской областной больницы
      • День Независимости
      • Конференция «Современные технологии диагностики, терапии и реабилитации в пульмонологии»
      • Выпускной медико-диагностического, педиатрического факультетов и факультета иностранных учащихся — 2019
      • Выпускной медико-психологического факультета — 2019
      • Выпускной лечебного факультета — 2019
      • В добрый путь, выпускники!
      • Распределение по профилям субординатуры
      • Государственные экзамены
      • Интеллектуальная игра «Что? Где? Когда?»
      • Мистер и Мисс факультета иностранных учащихся-2019
      • День Победы
      • IV Республиканская студенческая военно-научная конференция «Этих дней не смолкнет слава»
      • Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе — за сильную и процветающую Беларусь!»
      • Литературно-художественный марафон «На хвалях спадчыны маёй»
      • День открытых дверей-2019
      • Их имена останутся в наших сердцах
      • Областной этап конкурса «Королева Весна — 2019″
      • Королева Весна ГрГМУ — 2019
      • Профориентация «Абитуриент – 2019» (г. Барановичи)
      • Мероприятие «Карьера начинается с образования!» (г. Лида)
      • Итоговое распределение выпускников — 2019
      • «Навстречу весне — 2019″
      • Торжественная церемония, посвященная Дню защитника Отечества
      • Торжественное собрание к Дню защитника Отечества — 2019
      • Мистер ГрГМУ — 2019
      • Предварительное распределение выпускников 2019 года
      • Митинг-реквием у памятника воинам-интернационалистам
      • Профориентация «Образование и карьера» (г.Минск)
      • Итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского областного исполнительного комитета
      • Спартакиада «Здоровье — 2019»
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины».
      • Расширенное заседание Совета университета.
      • Научно-практическая конференция «Симуляционные технологии обучения в подготовке медицинских работников: актуальность, проблемные вопросы внедрения и перспективы»
      • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • XVI съезд хирургов Республики Беларусь
      • Итоговая практика
      • Конкурс «Студент года-2018»
      • Совет университета
      • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (14.09.2018 г.)
      • 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (13.09.2018 г.)
      • День знаний
      • День независимости Республики Беларусь
      • Церемония награждения победителей конкурса на соискание Премии СНГ
      • День герба и флага Республики Беларусь
      • «Стань донором – подари возможность жить»
      • VIII Международный межвузовский фестиваль современного танца «Сделай шаг вперед»
      • Конкурс грации и артистического мастерства «Королева Весна ГрГМУ – 2018»
      • Окончательное распределение выпускников 2018 года
      • Митинг-реквием, приуроченный к 75-летию хатынской трагедии
      • Областное совещание «Итоги работы терапевтической и кардиологической служб Гродненской области за 2017 год и задачи на 2018 год»
      • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ-2018»
      • Предварительное распределение выпускников 2018 года
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • II Съезд учёных Республики Беларусь
      • Круглый стол факультета иностранных учащихся
      • «Молодежь мира: самобытность, солидарность, сотрудничество»
      • Заседание выездной сессии Гродненского областного Совета депутатов
      • Областной этап республиканского конкурса «Студент года-2017»
      • Встреча с председателем РОО «Белая Русь» Александром Михайловичем Радьковым
      • Конференция «Актуальные вопросы инфекционной патологии», 27.10.2017
      • XIX Всемирный фестиваль студентов и молодежи
      • Республиканская научно-практическая конференция «II Гродненские аритмологические чтения»
      • Областная научно-практическая конференция «V Гродненские гастроэнтерологические чтения»
      • Праздник, посвящённый 889-летию города Гродно
      • Круглый стол на тему «Место и роль РОО «Белая Русь» в политической системе Республики Беларусь» (22.09.2017)
      • ГрГМУ и Университет медицины и фармации (г.Тыргу-Муреш, Румыния) подписали Соглашение о сотрудничестве
      • 1 сентября — День знаний
      • Итоговая практика на кафедре военной и экстремальной медицины
      • Квалификационный экзамен у врачей-интернов
      • Встреча с Комиссией по присуждению Премии Правительства Республики Беларусь
      • Научно-практическая конференция «Амбулаторная терапия и хирургия заболеваний ЛОР-органов и сопряженной патологии других органов и систем»
      • День государственного флага и герба
      • 9 мая
      • Республиканская научно-практическая конференция с международным участием «V белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
      • «Стань донором – подари возможность жить»
      • «Круглый стол» Постоянной комиссии Совета Республики Беларусь Национального собрания Республики Беларусь по образованию, науке, культуре и социальному развитию
      • Весенний кубок КВН «Юмор–это наука»
      • Мисс ГрГМУ-2017
      • Распределение 2017 года
      • Общегородской профориентационный день для учащихся гимназий, лицеев и школ
      • Праздничный концерт, посвященный Дню 8 марта
      • Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ–2017»
      • «Масленица-2017»
      • Торжественное собрание и паздничный концерт, посвященный Дню защитника Отечества
      • Лекция профессора, д.м.н. О.О. Руммо
      • Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
      • Меморандум о сотрудничестве между областной организацией Белорусского общества Красного Креста и региональной организацией Красного Креста китайской провинции Хэнань
      • Визит делегации МГЭУ им. А.Д. Сахарова БГУ в ГрГМУ
      • «Студент года-2016»
      • Визит Чрезвычайного и Полномочного Посла Королевства Швеция в Республике Беларусь господина Мартина Оберга в ГрГМУ
      • Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • День матери в ГрГМУ
      • Итоговая практика-2016
      • День знаний
      • Визит китайской делегации в ГрГМУ
      • Визит иностранной делегации из Вроцлавского медицинского университета (Республика Польша)
      • Торжественное мероприятие, посвященное профессиональному празднику – Дню медицинского работника
      • Визит ректора ГрГМУ Виктора Александровича Снежицкого в Индию
      • Республиканская университетская суббота-2016
      • Республиканская акция «Беларусь против табака»
      • Встреча с поэтессой Яниной Бокий
      • 9 мая — День Победы
      • Митинг, посвященный Дню Государственного герба и Государственного флага Республики Беларусь
      • Областная межвузовская студенческая научно-практическая конференция «1941 год: трагедия, героизм, память»
      • «Цветы Великой Победы»
      • Концерт народного ансамбля польской песни и танца «Хабры»
      • Суботнiк ў Мураванцы
      • «Мисс ГрГМУ-2016»
      • Визит академика РАМН, профессора Разумова Александра Николаевича в УО «ГрГМУ»
      • Визит иностранной делегации из Медицинского совета Мальдивской Республики
      • «Кубок ректора Гродненского государственного медицинского университета по дзюдо»
      • «Кубок Дружбы-2016» по мини-футболу среди мужских и женских команд медицинских учреждений образования Республики Беларусь
      • Распределение выпускников 2016 года
      • Визит Министра обороны Республики Беларусь на военную кафедру ГрГМУ
      • Визит Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан и директора Израильского культурного центра при Посольстве Израиля Рей Кейнан
      • Визит иностранной делегации из провинции Ганьсу Китайской Народной Республики в ГрГМУ
      • Состоялось открытие фотовыставки «По следам Библии»
      • «Кубок декана» медико-диагностического факультета по скалолазанию
      • Мистер ГрГМУ-2016
      • Приём Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан в ГрГМУ
      • Спартакиада «Здоровье» УО «ГрГМУ» среди сотрудников 2015-2016 учебного года
      • Визит Посла Республики Индия в УО «ГрГМУ»
      • Торжественное собрание и концерт, посвященный Дню защитника Отечества
      • Митинг-реквием, посвященный Дню памяти воинов-интернационалистов
      • Итоговое заседание коллегии главного управления идеологической работы, культуры и по делам молодежи Гродненского облисполкома
      • Итоговая научно-практическая конференция Гродненского государственного медицинского университета
      • Новогодний концерт
      • Открытие профессорского консультативного центра
      • Концерт-акция «Молодёжь против СПИДа»
      • «Студент года-2015»
      • Открытые лекции профессора, академика НАН Беларуси Островского Юрия Петровича
      • «Аlma mater – любовь с первого курса»
      • Открытая лекция Регионального директора ВОЗ госпожи Жужанны Якаб
      • «Открытый Кубок по велоориентированию РЦФВиС»
      • Совместное заседание Советов университетов г. Гродно
      • Встреча с Министром здравоохранения Республики Беларусь В.И. Жарко
      • День города
      • Дебаты «Врач — выбор жизни»
      • День города
      • Праздничный концерт «Для вас, первокурсники!»
      • Акция «Наш год – наш выбор»
      • День знаний
      • Открытое зачисление абитуриентов в УО «Гродненский государственный медицинский университет»
      • Принятие военной присяги студентами ГрГМУ
      • День Независимости Республики Беларусь
      • Вручение дипломов выпускникам 2015 года
      • Республиканская олимпиада студентов по педиатрии
      • Открытие памятного знака в честь погибших защитников
      • 9 мая
      • «Вторая белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
      • Мистер университет
      • Мисс универитет
      • КВН
      • Гродненский государственный медицинский университет
      • Чествование наших ветеранов
      • 1 Мая
      • Cовместный субботник
    • Наши издания
    • Медицинский календарь
    • Университет в СМИ
    • Видео-презентации
  • Общественные объединения
  • Комиссия по противодействию коррупции
  • Образовательная деятельность
• Абитуриентам
• Студентам
• Выпускникам
• Слайдер
• Последние обновления
• Баннеры
• Иностранному гражданину
• Научная деятельность
• Поиск

Какие функции выполняет белок в организме человека – блог justfood

Роль белков для организма человека

Для начала следует пояснить: все живое во Вселенной состоит из протеина (он же – белок). Не просто так, пытаясь обнаружить признаки жизни где-то еще, кроме Земли, ученые в первую очередь ищут молекулы воды и белка. Именно белок в составе организмов свидетельствует о том, что они живые.

Одним словом, белки – это основа жизни. Проникая внутрь вместе с едой, он проходит длинный и удивительный процесс всевозможных преобразований: последовательное расщепление на полипептиды и олигопептиды, а уже в конце мы получаем давно знакомые нам аминокислоты.

Ещё недавно ученые знали о 150 видах аминокислот, но ежегодно их перечень растёт. Вариации столь неповторимы и разнообразны, что в нашем теле невозможно найти две идентичных молекулы.

Белки – основополагающий стройматериал для женского тела. Они сохраняют упругость и здоровье кожи, ногтей и волос. Вдобавок, белковый рацион помогает при создании желаемой фигуры: именно на их основе формируется мускулатура, а на стадии их переваривания происходит интенсивный расход калорий, что также способствует похудению. Однако полезные свойства этим не ограничиваются. Что же еще они умеют?

Защищают

Для свертывания крови задействованы специальные белки, имеющие названия фибриноген и тромбин. Благодаря им осуществляется защита кожи (дермы) и предотвращается кровопотеря при повреждениях капилляров и сосудов. Одновременно, они предоставляют нам защиту на химическом уровне, непосредственно принимая участие в генерировании важнейших нам антител.

Регулируют

Существует ряд белков, не представляющих собой энергетический источник и их нельзя назвать «строительным материалом». Они призваны выполнять регулирующую функцию во внутриклеточных процессах. В этом и заключается их основная задача.

Сигнализируют

Белок передает сигналы между тканями, внутренними органами и на клеточном уровне и сообщает о подступающей опасности. Яркая иллюстрация этому – инсулин, который оповещает печень и кишечник о том, что сейчас не требуется перерабатывать белки, поступившие внутрь, в глюкозу.

Помогают нам двигаться

Актин и миозин — эти белки при соединении образуют актомиозин – ключевой элемент сократительных мышц. Нельзя не упомянуть про ключевой компонент хрящей и сухожилий – белок коллаген, который славится своей сверхвысокой прочностью.

Участвуют в производстве потомства.

Гены и хромосомы – вы не поверите, но и это — белок, принимающий активное участие в создании новых форм жизни. А ведь для этого требуется колоссальное количество белка в сочетании с непрерывным притоком свободных аминокислот. В случае, если эти поступления нерегулярны, функция продолжения рода становится невозможной.

Способствуют выработке энергии

В ситуации голодания роль белков резко увеличивается. Их запас обеспечивает нас столь необходимой человеку энергией.

Строят

Белки – это первостепенный клеточный строительный материал. Большинство плотных тканей – мышечная, волосы, опорные – состоят именно из них. При образовании мембран клеток также всегда используются белки.

Продукты, с высоким белковым содержанием

Куриную грудку недаром называют главным блюдом в холодильнике спортсмена. В одной порции содержится примерно 200 ккал, 40 г белка и всего лишь 2 г жира. К её неоспоримым достоинствам можно отнести быстрое время приготовления и универсальность: на основе куриной грудки можно приготовить множество интересных блюд и закусок.

Еще один продукт, насыщенный белком – это обычное яйцо. Употреблять его без желтка нет смысла: именно желток даёт возможность белку хорошо и быстро усваиваться. Всегда держите в холодильнике упаковку яиц на случай, если нет времени готовить, а безвредный и сытный перекус желателен.

Лосось – тот самый случай, когда вкусное сочетается с полезным. В филе лосося в среднем присутствует примерно 370 ккал, 40 грамм белка и 28 – жиров. Ну и, конечно, огромное количество необходимых кислот Омега-3.

Признаки нехватка белка

В первую очередь их поможет установить врач: анализ крови расскажет, какой из показателей выбивается из нормы и нуждается в коррекции. Так, о нехватке могут сигнализировать заниженные показатели гемоглобина: нарушается транспортная функция этого вещества, происходит кислородное голодание, может развиться анемия. Кроме того, вычислить недостаток можно и по косвенным критериям: состоянию ногтей, зубов и волосяного покрова. Если оно сильно испортилось в последнее время, есть смысл сдать анализы и произвести над этим работу.

Если хотите готовый рацион питания, наши специалисты по правильному питанию подготовят для вас готовую сбалансированную еду и доставят в любую точку Москвы.

Билеты по Биологии

1 курс

Билет №1

1. Белки, их строение и функции в организме.

Белки́ (протеины)— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью(белковая молекула представляет собой линейный полимер, построенный из аминокислот, соединенных между собой валентными амидными связями (пептидными связями). 

Говоря о строении белка, различают: — первичную структуру — последовательность аминокислот, прочитываемую, начиная от С-конца молекулы, в направлении к N-концу; — вторичную структуру — наличие и локализацию альфа-спиральных участков цепи и участков, сложенных в бета-структуры; — третичную структуру ( пространственную) — взаимное расположение аминокислотных остатков молекулы белка в пространстве; — четвертичную структуру — компонентный состав, стехиометрию и взаимную ориентацию субъединиц комплекса, в том случае, когда молекулы белка обладают способностью к его образованию. 

В организме человека белки выполняют следующие функции: Пластическую.На долю белков приходится 15-20% сырой массы различных тканей (липиды и углеводы составляют 1-5 %). Белки являются главным строительным материалом клетки и межклеточного вещества. Они вместе с фосфолипидами образуют остов всех биологических мембран. Каталитическую.Белки служат основным компонентом всех ферментов. Ферментам принадлежит решающая роль в ассимиляции пищевых веществ организмом человека и в регуляции всех внутриклеточных обменных процессов. Гормональную.Большая часть гормонов по своей природе является белками или полипептидами. К их числу принадлежат гормоны гипофиза (АКТГ, соматотропный, тиреотропный и др.) , инсулин, паратиреоидный гормон. Специфичности.Белки обеспечивают тканевую индивидуальную и видовую специфичность, лежащую в основе проявлений иммунитета и аллергии, а также защиту организма от чужеродных антигенов. Транспортную.Белки участвуют в переносе кровью кислорода (гемоглобин) , липидов (липопротеиды) , углеводов (гликопротеиды) , некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ и др. Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур. 

2. Наследственная изменчивость как движущая сила эволюции.

Наследственность— свойство организмов передавать особенности строения и жизнедеятельности из поколения в поколение. 

Материальные основы наследственности— хромосомы и гены, в которых хранится информация о признаках организма. Передача генов и хромосом из поколения в поколение благодаря размножению. Развитие дочернего организма из одной клетки — зиготы или группы клеток материнского организма в процессе размножения. Локализация в ядрах клеток, участвующих в размножении, генов и хромосом, определяющих сходство дочернего организма с материнским. 

Изменчивость— общее свойство всех организмов приобретать новые признаки в процессе индивидуального развития. 

Наследственная изменчивость— фактор эволюции. Появление новых признаков у организмов и их многообразие — материал для действия естественного отбора, сохранения особей с изменениями, соответствующими среде обитания, формирования приспособленности организмов к изменяющимся условиям внешней среды.

Билет №2

Первый Санкт-Петербургскийгосударственный медицинскийуниверситет им. акад. И.П. Павлова

Биохимия. Содержание предмета биохимия. Биохимия белка. Строение, физико–химические и химические свойства протеиногенных аминокислот и белков. Классификации белков. Функции белков и пептидов. Биосинтез белка. Конформация белковой молекулы. Механизмы взаимодействия белок–лиганд. Денатурация белка. Методы исследования белков. Энзимология. Строение и механизмы функционирования ферментов. Классификация, индексация и номенклатура ферментов. Особенности ферментов в качестве биологических катализаторов. Кинетика ферментативного катализа. Уровни регуляции ферментов. Понятие о метаболических путях. Катаболизм и анаболизм. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Типы и механизмы биологического окисления. Митохондриальное окисление: субстраты, цепи транспорта электронов, сопряжение с процессом окислительного фосфорилирования. Виды внемитохондриального окисления, их роль. Активные формы кислорода. Антиоксидантная система. Биологически важные углеводы человека. Переваривание и всасывание углеводов. Метаболические пути обмена углеводов, связанные с получением энергии в виде АТФ. Структурные углеводы., их синтез. Роль ГАГ, протеогликанов, углеводных компонентов гликопротеинов и гликолипидов. Источники глюкозы в крови, регуляция ее концентрации. Механизмы гликирования и гликозилирования биомолекул. Липиды организма человека: определение, классификация. Переваривание и всасывание липидов. Строение и функции триглицеридов. Синтез и распад триглицеридов. Кетоновые тела: их синтез, утилизация и роль в организме человека. Мембранные липиды: строение, свойства, роль. Синтез и распад мембранных липидов. Системы транспорта липидов. Фракции липопротеинов, методы их исследования. Биологически активные продукты катаболизма липидов. Многообразие белков организма человека. Механизмы посттрансляционной модификации белка. Азотистый баланс. Пищевая ценность белков. Переваривание белков в желудочно–кишечном тракте, всасывание аминокислот. Этапы катаболизма белка. Протеолиз. Роль тотального и ограниченного протеолиза. Регуляция протеолитических систем. Трансаминирование и дезаминирование аминокислот. Синтез заменимых аминокислот. Пути образования и обезвреживания аммиака. Пути образования и обезвреживания биологически активных продуктов аминокислотного обмена. Синтез, распад и роль креатина. Роль аминокислот в синтезе гемма и нуклеиновых кислот. Строение и функции нуклеиновых кислот. Функции нуклеотидов. Биохимические основы синтеза нуклеиновых кислот. Посттранскрипционная модификации РНК. Синтез и распад нуклеотидов. Строение и классификация гемопротеинов. Молекулярные формы и производные гемоглобина. Синтез и распад гема. Прямой и непрямой билирубин. Обмен воды и минеральный веществ и их регуляция. Состав плазмы крови. Белковые фракции крови. Функции белковых и небелковых компонентов крови. Система свертывания крови и фибринолиза. Белки иммунной системы. Системы регуляции сосудистого тонуса. Особенности химического состава и метаболизма эритроцитов и лейкоцитов. Состав миоцитов. Механизм мышечного сокращения. Источники энергии для мышечной ткани. Особенности химического состава и метаболизма нервной ткани. Химическая классификация нейромедиаторов. Функции почек. Биохимические механизмы экскреторной и гомеостатичской функций почек. Гормоны почки. Гормональная регуляция мочеобразования. Химический состав мочи человека.

Биохимия ротовой полости. Особенности химического состава костной ткани, пульпы, дентина, цемента и эмали. Механизмы минерализации кости, дентина, цемента и эмали. Протеогликаны и гликопротеины тканей ротовой полости. Химический состав слюны. Белки слюны (включая ферменты), их строение и функции. Антиоксидантная система слюны.

Белки что такое, функции, строение, первичная структура белка, классификация, где содержится белок, физико-химические свойства, формула, значение, состав

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-Nh3). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

• мясо,
• рыба,
• различные морепродукты,
• яйца,
• бобовые,
• молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

Строение и функции белков

Доказано, что белки составляют, в среднем, до 50% от сухой массы практически всех живых существ. Основным структурным элементом белка является аминокислота. В составе каждой из аминокислот имеется карбоксильная (кислотная) и аминогруппа. При комбинации этих групп появляется пептидная связь, поэтому второе название белков – полипептиды.

Структуры белка

1. Первичная структура — цепь, состоящая из аминокислот, соединенных пептидной связью (мощной, ковалентной). При чередовании 20 аминокислот в разном порядке образуется множество разнообразных белков. В случае замены в определенной белковой цепочке хотя бы одной аминокислоты полностью меняется структура и, соответственно, функции белка. Поэтому первичная структура по праву является основной в белке.

2. Вторичная. Это спираль, форма которой поддерживается водородными связями (относительно слабыми).

3. Третичная структура – это шар, или так называемая глобула. Она образована, благодаря четырем видам связей. Из них наиболее мощная дисульфидная (так называемый серный мостик). Более слабыми являются такие связи, как гидрофобные, ионные, водородные). Функции белка определяются формой глобулы, по которой белки сильно отличаются друг от друга. Вследствие денатурации происходит изменение формы белка, что влечет нарушение его функции.

4. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Представлена несколькими глобулами, объединенными друг с другом теми же связями, что и в третичной структуре. Ярким примером является гемоглобин.

Денатурация

Это процесс внешнего влияния на белок, который приводит к изменению формы его глобулы. Воздействие на белок оказывает высокая температура, избыточная соленость, кислотность, реакции с другими веществами. В случае, когда воздействие на белок не сильное (например, повышение температуры на 1 градус), возникает обратимая денатурация. При значительных воздействиях белок подвергается необратимой денатурации. В этом случае повреждаются все структуры, за исключением первичной.

Функции белков

В любом живом организме белки выполняют множество разных функций. Самые важные из них:

1. Структурная (строительная) заключается в том, что любая живая клетка состоит, в большей степени, из белков и воды.

2. Ферментативная выражается в том, что существуют белки-ферменты, выполняющие роль ускорителей химических реакций. Это происходит, так как активная часть фермента подходит к определенному веществу как ключик к замку.

3. Защитная функция ярко прослеживается на примере организма животного, где белки-антитела иммунной системы уничтожают болезнетворные микроорганизмы.

Похожие материалы:

Высшая аттестационная комиссия Республики Беларусь

Цель экзамена Целью экзамена по специальности 03.00.04 – биохимия является проверка знаний соискателя учёной степени в области биохимии, включая сведения о структуре и свойствах химических соединений, входящих в состав клеток и тканей организма, механизмах их превращений, энергетического обеспечения, регуляции и интеграции метаболизма,  хранения и реализации генетической информации, клеточной сигнализации. Соискатель учёной степени должен уметь грамотно использовать биохимические подходы и методы для анализа процессов жизнедеятельности, исследования взаимосвязей структуры и функции биологический объектов, учитывать особенности метаболизма специализированных тканей. Соискатель обязан знать основные требования этики эксперимента с использованием животных, знать способы обработки данных экспериментального материала. Введение.  Предмет и задачи биологической химии. Биохимия как наука о молекулярных основах процессов жизнедеятельности. Биохимия в системе естественных наук (медицинская биохимия, молекулярная биология, биофизика, биоорганическая химия, цитология, генетика). Важнейшие этапы развития биохимии. Методы, используемые в биохимии. Стратегия исследования молекулярных процессов в клетке. Основные разделы и направления биохимии. Генотип и условия  окружающей среды, определяющие метаболизм клетки. Белки, структура и функции. Аминокислоты и их роль в организме. Общие структурные свойства аминокислот. Классификация аминокислот. Неполярные, полярные незаряжённые,  полярные заряжённые аминокислоты. Алифатические и ароматические аминокислоты. Протеиногенные аминокислоты.  Заменимые и незаменимые аминокислоты. Физико-химические свойства аминокислот. Методы разделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты как лекарственные препараты. Пептиды. Образование  пептидной связи и её свойства (постулаты Л. Полинга). Строение, химические свойства и функции пептидов  в организме. Биологически активные пептиды: нейропептиды, пептиды-гормоны, глутатион, пептиды-антибиотики, пептиды-токсины. Белки. Краткий исторический очерк о развитии химии белков и пептидов. Классификация белков по функциям, форме белковой молекулы, степени сложности состава.  Физико-химические свойства белков и белковых растворов. Способы получения белковых препаратов. Структура белковой молекулы. Первичная структура. Тип связи. Методы исследования первичной структуры. Различия аминокислотного состава белков растительного и животного происхождения, разных тканей организма, значение этого факта в биохимии питания. Конформация и конфигурация полипептидной цепи. Вторичная структура белковой молекулы: α-спираль, β-складчатая структура, β-поворот («шпилька»). Способ и место образования водородных связей во вторичной структуре белка. Надвторичная структура белков и её типы. Доменная структура белков. Третичная структура. Способ и место образования водородных связей в третичной структуре белка. Роль других внутримолекулярных нековалентных взаимодействий в стабилизации пространственной структуры и изменениях конформации белковой молекулы. Денатурация белков. Ренатурация. Четвертичная структура белков. Принципы формирования. Роль  внутримолекулярных нековалентных взаимодействий в стабилизации пространственной структуры и изменениях конформации белковой молекулы. Преимущества четвертичной структурной организации белков: экономия генетического материала, уменьшение числа ошибок при репликации, большее разнообразие ферментов (изоферменты), кооперативный эффект между субъединицами (на примере функционирования гемоглобина – «гем-гем-взаимодействие»). Способность к специфическим взаимодейтвиям основа биологических функций белков. Понятие комплементарности. Лиганды. Обратимость связывания.  Понятие о протеонике. Методы выделения, очистки и фракционирование белков. Количественное определение индивидуальных белков на основе их биологических свойств. Использование метолов ЯМР, рентгеноструктурного анализа, электронной микроскопии в установлении третичной и четвертичной структуры белков. Изменения белкового состава тканей в онтогенезе. Сложные белки. Классификация. Строение простетических групп сложных белков, способы связи между апобелком и небелковой частью. Ферменты. История открытия и изучения ферментов. Классификация, шифр и номенклатура ферментов. Простые и сложные (двухкомпонентные) ферменты. Свойства ферментов. Теории, объясняющие феномен специфичности ферментов. Виды специфичности. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата. Константа Михаэлиса. Энергия активации. Единицы измерения активности ферментов. Кофакторы и коферменты, важнейшие  представители. Активный цент фермента, способ образования, основные функциональны группы. Механизмы регуляции активности ферментов. Специфические и неспецифические, естественные и искусственные ингибиторы и активаторы ферментов, конкурентные (изостерические) и неконкурентные (аллостерические) ингибиторы и активаторы. Регуляция ферментативной активности путём ковалентной модификации структуры фермента. Различия ферментного состава клеток и тканей. Органоспецифические ферменты. Происхождение ферментов плазмы крови. Применение препаратов ферментов. Иммобилизованные ферменты. Понятие о рибозимах. Витамины. История открытия витаминов. Классификация. Причины недостаточности витаминов. Антивитамины. Витамины как незаменимые факторы питания. Водорастворимые витамины В1, В2, РР, В6, В9, В12, пантотеновая кислота, биотин, аскорбиновая кислота. Химическое строение, свойства, коферментные формы. Всасывание, транспорт в крови и выделение из организма. Механизм действия витаминов (конкретные метаболические пути, в которых участвует данный витамин). Жирорастворимые витамины А, Д, Е, К. Химическое строение, свойства, коферментные формы. Всасывание, транспорт в крови и выделение из организма. Различия в механизме действия водо- и жирорастворимых витаминов. Про- и антиоксидантная функция витаминов А и С. Коферментная функция витамина К. Участие жирорастворимых витаминов  в структурной организации клеточных мембран, в метаболизме клетки. Гипервитаминозы А, Д. Суточная потребность в витаминах. Содержание витаминов в пищевых источниках. Витаминоподобные соединения. Введение в метаболизм. Понятие о метаболизме (катаболизм и анаболизм) и метаболических путях. Методы исследования обмена веществ. Исследование на целом организме, органах, тканях, срезах, клеточных культурах. Фракционирование гомогенатов тканей, выделение субклеточных структур, метаболитов, ферментов, определение последовательности превращений субстратов. Изотопные методы. Методы моделирования и синтеза. Схема катаболизма основных субстратов питания. Понятие о центральном и специфических путях метаболизма белков, липидов, углеводов. Окислительное декарбоксилирование пирувата и цикл лимонной кислоты как центральный путь обмена веществ, последовательность реакций, ферменты, коферменты,  связь с тканевым дыханием. Связь между ана- и катаболизмом на уровне субстратов, коферментов, энергии, регуляторов метаболизма. Биологические мембраны. Структура, свойства и функции биомембран. Фазовые переходы. Жидкостно-мозаичная модель строения мембран. Асимметричность мембран. Динамичность состава и свойств мембран. К+/Na+-АТФ-аза, Са2+ АТФ-аза, структура, роль в клетке. Лектины. Синтез мембран, образование мицелл, липосом. Применение липосом для направленного транспорта веществ.. Биологическое окисление. Эндергонические и экзергонические реакции в клетке. Понятие «макроэрг». Окисление – основной путь получение энергии в клетке. Дегидрогеназы, коферменты дегидрогеназ – строение и роль в клетке. Строение митохондрий и структурная организация цепи транспорта электронов и протонов. Полиферментные комплексы митохондрий и их строение Редокс-потенциалы и электрохимический потенциал дыхательной цепи митохондрий. Механизмы образования АТФ в клетке (субстратное и окислительное фосфорилирование). Сопряжение переноса электронов с синтезом АТФ. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла. Разобщители и ингибиторы тканевого дыхания. Роль кислорода в процессах окисления в клетке. Оксидазы и оксигеназы. Микросомное окисление. Активные формы кислорода,  свободнорадикальное окисление субстратов и перекисное окисление липидов. Ферментативные и неферментные системы антиоксидантной защиты клетки. Метаболизм углеводов. Классификация, функции и биологическая роль углеводов. Структура и биологическая роль моно-, олиго- и полисахаридов. Крахмал, гликоген. Клетчатка и другие пищевые волокна, химическое строение и роль в питании. Потребность организма в углеводах, основные требования к углеводному составу продуктов питания. Переваривание и всасывание углеводов. Непереносимость лактозы и других сахаров, мальабсорбция. Синтез и распад гликогена. Регуляция этих процессов. Гликогенозы и агликогенозы. Пути использования глюкозы в клетке. Восстановительный петь. Дихотомия анаэробная (гликолиз) и аэробная.  Энергетический выход анаэробного и аэробного распада глюкозы. Компартментализация этих процессов. Гормональная и аллостерическая регуляция анаэробной и аэробной дихотомии. Роль фруктозо-2,6-дифосфата. Прямое и окислительное декарбоксилирование пирувата. Последовательность реакций, ферменты, коферменты. Спиртовое брожение. Значение процесса. Пути обезвреживания этанола организмом. Глюконеогенез. Основные субстраты, используемые длясиньтеза глюкозы. Ферменты, обеспечивающие обходные реакции гликолиза. Энергетические затраты в реакциях глюконеогенеаза.  Реципрокная регуляция гликолиза и глюконеогенеза. Цикл Кори. Пентозофофатный (апотомический) путь окисления глюкозы. Ферменты окислительного и неокислительного этапов. Локализация в клетке и биологическая роль. Генетически детерминированные формы глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах. Нарушение обмена глутатиона в эритроцитах (гемолитическая анемия). Связь пентозофосфатного пути с гликолизом. Регуляция процесса. Синдром Вернике-Корсакова. Глюкуроновый путь обмена глюкозы в печени и фибробластах. Биологическая роль. Связь с пентозофосфатным путём и гликолизом. Обмен сахарозы, мальтозы, лактозы. Наследственные нарушения обмена моносахаридов (галактоземия, фруктозурия). Содержание глюкозы в крови. Методы определения. Гормональная регуляция гликемии. Почечный порог для глюкозы. Нагрузочные тесты. Метаболизм липидов. Классификация, физико-химические свойства, функции и биологическая роль липидов. Омыляемые и неомыляемые липиды. Методы определения и исследования химического состава липидов. Жирные кислоты (насыщенные и ненасыщенные, эссенциальные). Строение и свойства нейтральных жиров. Воска. Сложные липиды. Строение и свойства фосфолипидов, сфиголипидов, сульфолипидов. Липиды сердца и мозга. Требования к липидному составу продуктов питания. Переваривание и всасывание липидов. Транспорт короткоцепочечных жирных кислот из кишечника в кровь. Образование мицелл. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов. Нарушение переваривания и всасывания. Ресинтез липидов в энтероцитах. Формирование хиломикронов. Транспорт хиломикронов. Образование ЛПОНП в печени. Механизм активирования жирных кислот.  Окисление жирных кислот: β-окисление. Связь β-окисления с ферментами тканевого дыхания, энергетический выход окисления жирных кислот. α- и ω-окисление, окисление жирных кислот с нечётным числом углеродных атомов. Пути использования ацетил-КоА. Биосинтез жирных кислот. Ацетил-КоА-карбоксилаза. Особенности строения синтазы жирных кислот. Челночный механизм переноса ацильных групп из цитозоля в митохондриальный матрикс. Регуляция биосинтеза жирных кислот. Биосинтез триацилглицеролов и его регуляция. Роль углеводов в биосинтезе липидов. Резервирование и мобилизация жира в жировой ткани. Ожирение. Жиромобилизующая липаза, регуляция активности этого фермента. Ген «ob» и гормон лептин в регуляции энергозатрат организма. Синтез β-окси- β-метил-глутарил-КоА. Роль этого соединения в синтезе кетоновых тел и холестерола. Синтез и метаболизм кетоновых тел. Механизм ацетонемии при голодании и диабете. Синтез мевалоновой кислоты и дальнейшие этапы синтеза холестерола.  Транспорт холестрела в крови. Образование и роль ЛПОНП, ЛПНП, ЛППП, ЛПВП, липопротеин а. Роль липопротеинлипазы и регуляция активности фермента. Рецепция липопротеинов тканями. Роль ЛХАТ. Выведение холестрола из организма, синтез желчных кислот. Регуляция синтеза холестерола. Дислипопротеинемии. Фосфолипиды и гликолипиды. Механизм их синтеза и распада, функции. Фосфолипазы. Липотропные факторы. Обмен простых белков и аминокислот. Пищевые белки как источник  заменимых и незаменимых аминокислот. Усваиваемость животных и растительных белков. Переваривание белков в желудке и кишечнике. Экзо- и эндопептидазы желудка, поджелудочной железы и кишечника. Частичный протеолиз – основной механизм активирования протеиназ. Всасывание аминокислот из кишечника и поступление аминокислот из крови в ткани. Влияние полноценного и неполноценного питания на процесс биосинтеза белков. Азотистый баланс организма. Протеолитический распад белков в клетке. Убиквитин-зависимая и убиквитин-независимая деградация белков. Протеасомы. Гниение белков в кишечнике. Обезвреживающая функция печени. УДФ-глюкуроновая кислота, ФОФС. Пути использования аминокислотного фонда клетки. Прямое и непрямое дезаминирование аминокислот. Роль глутаминовой кислоты и глутаматдегидрогеназы.  Трансаминирование, аминотрансферазы; реакции, катализируемые АСТ и АЛТ. Декарбоксилирование аминокислот; декарбоксилазы, роль коферментов витамина В6. Аминоксидазы. Роль моноаминов и полиаминов в регуляции метаболизма клеток и тканей. Пути использования безазотистого остатка аминокислот: синтез новых аминокислот, образование глюкозы (глюкогенные аминокисилоты), образование кетоновых тел (кетогенные аминокислоты), прямое окисление, синтез липидов. Роль отдельных аминокислот. Метионин и S-аденозилметионин, синтез креатина и креатинина,  гомоцистеина. Аминокислоты как источник одноуглеродных групп при синтезе нуклеотидов. Обмен фенилаланина и тирозина, синтез гормонов, производных тирозина. Нарушение обмена этих аминокислот: фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм. Нарушение обмена триптофана, аминокислот с разветвлённой цепью. Источники аммиака в организме. Пути использования и обезвреживания аммиака: восстановительное аминирование, синтез амидов дикарбоновых кислот, синтез мочевины: карбомоилфосфатсинтетаза I, происхождение атомов азота мочевины. Нарушения синтеза и экскреции мочевины. Гипераммониемия. Компартментализация и регуляция цикла образования мочевины.  Глутаминаза печени и почек. Образование и выведение солей аммония. Остаточный азот сыворотки крови, его компоненты, значение  определения их содержания при патологии. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеины. История открытия нуклеиновых кислот. Нуклеозиды, нуклеотиды, номенклатура. Циклические нуклеотиды и их функция. Роль нуклезиддифосфатов и нуклеозидтрифсфатов. Адениловая система. Первичная структура ДНК и РНК. Связь между нуклеотидами. Вторичная структура нуклеиновых кислот. Типы связей, особенности строения вторичной структуры ДНК, тРНК, рРНК, иРНК.  Альтернативные двухспиральные структуры ДНК: В-, А-, Z-формы. Третичная структура ДНК и тРНК. Роль белков в организации пространственной структуры нуклеиновых кислот. Суперспирализация ДНК. ДНК-топоизомеразы. Строение рибосом. Полирибосомы. Информосома. Нуклеосомная организация генома эукариот. Гистоны, их классификация. Эволюционная стабильность гистонов Н3 и Н4. Упаковка ДРК в хромосоме. Регуляция процесса сборки нуклеосом и хроматина. Распад нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте и в клетке. Распад пуриновых нуклеотидов и образование мочевой кислоты. Распад пиримидиновых нуклеотидов. Синтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: субстраты, ключевые ферменты, характер образования N-гликозидной связи. Регуляция синтеза нуклеотидов. Реутилизация пуриновых оснований и значение этого процесса. Нарушения обмена пуриновых и пириидиновых нуклеотидов. Денатурация нуклеиновых кислот. Гибридизация ДНК-ДНК, ДНК-РНК. Методы исследования структуры нуклеиновых кислот. Реализация генетической информации,  биосинтез нуклеиновых кислот и белков. Синтез ДНК: субстраты, ферменты, условия синтеза. Теломеразы. Репликация ДНК бактерий. Особенности репликации эукариотической ДНК. Механизмы регуляции репликации. Транскрипция: субстраты, ферменты и условия для синтеза матричных, рибосомных и транспортных  РНК. Интроны и экзоны. Посттранскрипционный процессинг и сплайсинг РНК. Регуляция транскрипции. Обратная транскрипция, её биологическая роль. Генетический код и его свойства. Универсальность генетического кода и механизма биосинтеза белков. Адапторная роль тРНК. Кодон-антикодоновое узнавание. Рекогниция. Биосинтез аминоацил-тРНК. Строение и субстратная специфичность аминоацил-тРНК-синтетаз. Трансляция: инициация, элонгация и терминация. Роль (формил)мет-тРНК. Аминоацильный и пептидильный центры рибосомы. Регуляция трансляции. Антибиотики-ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков. Генная инженерия. Рекомбинантная ДНК, способы синтеза. Векторные системы, используемые в генной инженерии: плазмиды, космиды, фаги. Трасфекция и трансдуцкция. Методы молекулярной биологии: исследование последовательности нуклеоидов  (Сэнджер), саузерн-блот, ПЦР,  метод отпечатков пальцев, принципы клонирования генов и организма млекопитающего, биочипы. Регуляция обмена веществ. Гормоны. Основные механизмы регуляции метаболизма: изменение активности ферментов (активирование и ингибирование), изменение количества фермента в клетке (индукция и репрессия), изменение скорости деградации белков, изенение проницаемости клеточных мембран. Принципиальные составляющие, определяющие интеграцию метаболизма: общие промежуточные продукты и возможность их взаимопревращений  (глюкозо-6-фосфат, пируват, ацетилКоА), использование общих коферментов (НАД и НАДФ), общий путь катаболизма субстратов различной природы и единая система освобождения энергии, компартментализация метаболических путей, органная специализация метаболизма). Гормональная регуляция как способ межклеточной и межорганной координации обмена веществ. Классификация гормонов по химической структуре, по месту образования и механизму действия. Особенности синтеза, транспорта, рецепции и механизма действия гормонов аминоксилотной, белково-пептидной и стероидной природы. Другие сигнальные молекулы: цитокины, эйкозаноиды, факторы роста. Особенности их действия на процесса метаболизма. Классификация и строение цитоплазматических и внутриклеточных рецепторов гормонов. Вторичные посредники в действии гормональных сигналов на клетку: циклические пуриновые нуклеотиды, Са++, продукты гидролиза фосфатидилинозитолов, оксид азота. G-белки, строение, классификация, механизм действия. Протеинкиназы и протеинфосфатазы, механизм действия. Тирозин (сер-, тре-) киназы, МАП-киназы. Химическая структура, транспор, рецепция и механизм действия гормонов гипоталамуса, гипофиза, эпифиза, щитовидной и паращитовидной желёз, надпочечников, поджелудочной железы, половых желёз, тимуса. Последствия гопо- и гиперпродукции гормонов. Биохимия тканей и органов. Биохимия печени. Роль печени в обмене углеводов, липидов, аминокислот, белков. Синтезируемые в печени белки плазмы крови. Реакции детоксикации ксенобиотиков и продуктов гниения, поступающих в печень из кишечника. Роль печени в обмене гема, ракции синтеза гема. Реакции распада билирубина, «прямой» и «непрямой» билирубин. Нарушения обмена гема и продуктов его распада. Механизм развития желтух: гемолитической, обтурационной, паренхиматозной. Желтуха новорождённых. Биохимические методы диагностики нарушений функции печени. Биохимия соединительной ткани. Особенности метаболизма клеток соединительной ткани. Химический состав межклеточного вещества. Белково-углеводные комплексы. Классификация (протеогликаны, мукопротеинввы, гликопротеины). Особенности синтеза, типы связей между белковым и углеводным компонентами, распад БУК. Коллаген, особенности строения, биосинтеза и распада. Коллагенозы. Эластин, особенности строения и обмена. Кровь – жидкая соединительная ткань. Форменные элементы крови. Особенности химического состава и метаболизма эритроцитов и лейкоцитов. Разновидности и производные гемоглобина. S-гемоглобин, гликозилированный вариант гемоглобина. Транспорт кислорода и углекислого газа в крови. Регуляция сродства гемоглобина к кислороду.  Карбгемоглобин и карбоксигемоглобин. Гемоглобинопатии. Гипоксии. Плазма и сыворотка крови. Белки плазмы крови. Система гемостаза: свёртывающая и противосвёртывающие системы. Механизмы, способствующие поддержанию крови в жидком состоянии. Сосудисто-тромбоцитарный и коагуляционный гемостаз. Внешняя и внутренняя системы коагуляционного гемостаза (фазы свёртывания). Каскадный механизм активирования ферментов. Роль витамина К в системе гемостаза. Противосвёртывающие системы. Фибринолиз. Ингибиторы свёртывания крови. Гемофилии и тромбозы, ДВС-синдром. Методы исследования системы гемостаза. Биохимия мышечной ткани. Белки миофибрилл, особенности аминокислотного состава. Биохимические механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль ионов в регуляции мышечного сокращения. Белки саркоплазмы, отдельные представители, их строение и функции. Экстрактивные вещества мышц. Особенности энергетического обмена в мышцах. Регуляция распада и синтеза мышечного гликогена. Синтез креатинфосфата, креатинфосфокиназа и её изоферменты. Биохимия нервной ткани. Химический состав нервной ткани. Особенности биохимической организации нервных клеток. Миелиновые мембраны: состав и структура. Особенности энергетического обмена в нервной ткани, роль аэробного распада глюкозы. Молекулярные механизмы синаптической передачи. Медиаторы, механизмы распада и синтеза медиаторов. Роль биогенных аминов. Активные пептиды мозга. Биохимия питания. Потребность человека в белках, липидах, углеводах, минеральных элементах, витаминах. Незаменимые факторы питания: незаменимые аминокислоты, жирные кислоты, витамины, макро-и микроэлементы.  Последствия недостаточного и избыточного потребления белков, липидов, углеводов, роль пищевых волокон. Квашиоркор, маразм. Микронутриенты в питании. Гипо- и гипервитаминозы. Изменения метаболизма и гормональной регуляции после приёма пищи, натощак, голодания различной длительности. Водно-минеральный обмен и биохимия мочи. Электролитный состав биологических жидкостей. Механизмы регуляции объёма, электролитного состава и рН жидкостей организма. Роль почек, желудочно-кишечного тракта, кожи, лёгких в регуляции водно-солевого обмена. Механизм возникновения ацидоза, алкалоза, обезвоживания и отёков. Обмен калия и натрия. Роль в организме, регуляция обмена, суточная потребность. Обмен кальция и фосфора. Механизмы всасывания и выделения из организма. Роль в метаболизме. Регуляция обмена. Суточная потребность. Микроэлементы. Всасывание, транспорт, метаболизм, депонирование и экскреция железа. Суточная потребность. Проявления недостаточности. Биологическая роль и участие в метаболизме меди, магния, марганца, селена, кобальта, цинка, йода, фтора. Суточная потребность, проявления недостаточности. Моча. Физико-химические свойства (объём, плотность, рН, цвет). Химический состав мочи: органические (мочевина, мочевая кислота, креатинин, аминокислоты, ферменты, гормоны и витамины и их метаболиты, пигменты) и неорганические вещества мочи (ионы, NaCl, соли аммония и другие). Патологические компоненты мочи (белок, кровь, сахар, билирубин, уробилин, ацетоновые тела, креатин). Литература Основная литература Уайт А., Хэндлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии, М., «Мир», том 1-3, 1981. Ленинджер А. Основы биохимии, М., «Мир», том 1-3, 1985 Страйер Л., Биохимия, М., «Мир», том 1-3, 1985 Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж., Молекулярная биология клетки, М., «Мир», том 1-3, 1994 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф., Биологическая химия, М., «Медицина», 1990 Николаев А.Я., Биологическая химия, М., «Высшая школа», 1989 Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В., Биохимия человека, М., «Мир», том 1-2, 1993 Харберн Д., Введение в экологическую биохимию, М., «Мир», 1985 Кнорре Д.Г., Мызина С.Д., Биологическая химия, М., «Высшая школа», 1998 Овчинников Ю.А., Биоорганическая химия, М., «Просвещение», 1987 Кольман Я., Рëм К.-Г., Наглядная биохимия, М., «Мир», 2000 Сингер М., Берг П., Гены и геномы, М., «Мир», 1998 Камышников В.С., Волотовская О.А., Ходюкова А.Б., Зубовская Е.Т., Дальнова Т.С., Светлицкая С.Г., Алехнович Л.И., Методы клинических лабораторных исследований.  Учебное пособие под ред. Камышникова В.С., Мн., «Белорусская наука», 2001 Чиркин А.А., Практикум по биохимии, «Новое знание», Минск, 2002 Зайчик А.Ш., Чурилов Л.П., Основы патохимии, «ЭЛБИ-СПб», Санкт-Петербург, 2000 Дополнительная литература Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К., Справочник биохимика, М., «Мир», 1991 Теппермен Дж., Теппермен Х., Физиология обмена веществ и эндокринной системы, М., «Мир», 1989 Келети Т., Основы ферментативной кинетики, М., «Мир», 1990. Северин Е.С., Кочеткова М.Н., Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности, М., «Наука», 1985. Хухо  Ф., Нейрохимия. Основы и принципы, М., «Мир», 1990 Одум Ю., Экология, М., «Мир», том 1-2, 1986 Альберт А., Избирательная токсичность,  М., «Мир», том 1-2, 1989 Бокуть С.Б., Герасимович Н.В., Милютин А.А., Молекулярная биология: механизмы хранения, воспроизведения и реализации генетической информации, Мн., «Вышэйшая школа», 2005 Stryer L., Biochemistry, (4th ed.), Freeman W.H., New York, NY, 1995 Friedberg E.C., Walker G.C., Siede W., DNA repair and mutagenesis, American Society for Microbiology, Washington, DC, 1995 Goodbourn S., (ed.), Eukaryotic gene transcription, IRL Press at Oxford University Press, Oxford, England, 1996 Blow J.J., (ed.), Eukaryotic DNA replication, IRL Press at Oxford University Press, Oxford, England, 1996 Elliott W.H., Elliott D.S., Biochemistry and molecular biology, Oxford University Press, Oxford, England, 1997 Pollard T.D., Earnshaw W.C., Cell biology, Saunders, Elsevier Science, USA, 2004

6.3: Функции белков — Medicine LibreTexts

Цели обучения

• Опишите различные функции белка в организме.

Белки укрепляют мышцы и все ткани тела. Белки играют решающую роль в обеспечении структуры практически всех тканей тела. У некоторых белков есть другая «работа». Другими словами, они не являются частью структуры тела, но выполняют определенные задачи, например, действуют как переносчики, антитела, ферменты и многое другое.Вы уже узнали о некоторых из этих важных белков. Когда вы узнали о диабете, вы изучали гормоны инсулин и глюкагон. Это примеры двух белковых молекул, которые действуют как гормоны с очень специфической и важной «работой», связанной с метаболизмом углеводов.

Ферменты

Некоторые белки действуют как ферменты. Ферменты — это белки, которые проводят определенные химические реакции. Задача фермента — обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для того, чтобы эта химическая реакция произошла (Рисунок \ (\ PageIndex {1} \)).Вот почему ферменты иногда называют катализаторами. В среднем каждую секунду в клетках происходит более ста химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты. Одна только печень содержит более тысячи ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты (или вещества на рисунке \ (\ PageIndex {1} \)), которые подходят их активному сайту, подобно тому, как замок может быть открыт только с помощью определенного ключа. Почти каждая химическая реакция требует определенного фермента. К счастью, фермент может снова и снова выполнять свою роль катализатора, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается.Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Ферменты — это белки. Задача фермента — обеспечить место для веществ, чтобы химически реагировать и образовывать продукт, а также уменьшать количество энергии и время, необходимое для этого.

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов.Гормоны — это химические посредники, вырабатываемые в одной части тела, а затем переносящиеся с кровью в другие части тела. Когда гормон попадает в целевую ткань / часть тела, он передает сообщение, чтобы инициировать определенную реакцию или клеточный процесс. Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам тела, что глюкоза доступна и может забирать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или создания макромолекул.Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них таковы. Другие примеры гормонов, состоящих из белков, включают глюкагон, мелатонин и гормон щитовидной железы.

Баланс жидкости и электролита

Правильное потребление белка позволяет основным биологическим процессам организма поддерживать статус-кво в изменяющейся окружающей среде. Баланс жидкости относится к поддержанию распределения воды в организме.Если слишком много воды в крови внезапно попадает в ткань, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток. Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода перемещается в области с более высокими концентрациями других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза. Белки притягивают жидкость, поэтому для равномерного распределения воды между кровью и клетками белки постоянно циркулируют в крови в высоких концентрациях. Недостаток белка может вызвать отек (опухоль).Самый распространенный белок в крови — это альбумин. Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови похожей на таковую в клетках. Таким образом, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а скорее сводится к минимуму, чтобы сохранить статус-кво. Транспортные белки (обсуждаемые ниже) в клеточной мембране помогают поддерживать правильный баланс электролитов (таких как натрий и калий) внутри и вне клетки.

Кислотно-щелочной баланс (pH)

Белок также необходим для поддержания правильного баланса pH (мера того, насколько кислым или основным является вещество) в крови.Шкала pH колеблется от 0 (сильно кислая) до 14 (сильно щелочная / щелочная). PH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Если кровь становится слишком кислой (состояние, известное как ацидоз), это означает, что уровень водорода (H ⁺ ) в крови чрезмерен. Если кровь становится слишком щелочной / щелочной (состояние, известное как алкалоз), это означает, что уровень H ⁺ в крови недостаточен. Даже небольшое изменение pH крови может повлиять на функции организма. Два примера этого включают:

• Когда белки подвергаются действию кислот или оснований, белки меняют форму и перестают функционировать должным образом.Этот процесс разматывания белков и потери их формы и функции известен как денатурация. Денатурация белков также происходит при воздействии тепла, тяжелых металлов, алкоголя и других повреждающих веществ.
• В главе 4 вы узнали, что кислая кровь (от кетоацидоза) в крайних случаях может привести к коме и / или смерти.

В организме есть несколько систем, которые поддерживают уровень pH крови в пределах нормы для предотвращения проблем. Некоторые белки действуют как буферы и выделяют водород (H ⁺ ) в кровь, если он становится слишком щелочным.Белки также могут забирать водород из крови, если она становится слишком кислой. Выделяя и принимая водород, когда это необходимо, белки поддерживают кислотно-щелочной баланс и поддерживают pH крови в пределах нормы.

Транспорт

Белки также играют роль в транспорте питательных веществ. Мембрана клетки обычно непроницаема для больших молекул. Чтобы доставить необходимые питательные вещества и молекулы в клетку, в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков действуют как каналы, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы (Рисунок \ (\ PageIndex {2} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): Молекулы входят и выходят из клеток через транспортные белки, которые являются либо каналами, либо переносчиками. Облегченная диффузия в клеточной мембране, показаны ионные каналы (слева) и белки-носители (три справа). (CC0; от LadyofHats через Wikimedia Commons)
.

Антитела

Наша иммунная система предназначена для атаки и уничтожения посторонних веществ. Когда инородное вещество атакует организм, иммунная система вырабатывает антитела (Рисунок \ (\ PageIndex {3} \)) для защиты от него.Антитела — это особые белки, которые распознают уникальную молекулу вредоносных бактерий и вирусов, известную как антиген. Антитела связываются с антигеном и разрушают его. Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \): Антитела — это белки, которые окружают чужеродные вещества и атакуют их, прикрепляясь к антигенам на поверхности чужеродного вещества. Каждое антитело связывается с определенным антигеном; взаимодействие, подобное замку и ключу.(общественное достояние; Фвасконселлос через Wikimedia Commons)

Заживление ран, регенерация тканей и функция нервов

Белки участвуют во всех аспектах заживления ран, процесса, который проходит в три фазы: воспаление, разрастание и ремоделирование. Например, если у вас есть небольшой порез, ваша кожа покраснеет и воспаляется. Процесс заживления начинается с белков, таких как брадикинин, которые расширяют кровеносные сосуды в месте повреждения. Дополнительный белок, называемый фибрином, помогает защитить тромбоциты, которые образуют сгусток, чтобы остановить кровотечение.Затем, в фазе пролиферации, клетки перемещаются и восстанавливают поврежденную ткань, устанавливая новые коллагеновые (белковые) волокна. Волокна коллагена помогают сблизить края раны. В фазе ремоделирования откладывается больше коллагена, образуя рубец. Рубцовая ткань только на 80 процентов функциональна, чем нормальная неповрежденная ткань. Если в диете недостаточно белка, процесс заживления ран заметно замедляется.

В то время как заживление ран происходит только после получения травмы, в организме продолжается другой процесс, называемый регенерацией тканей.Во время регенерации ткани создается точная структурная и функциональная копия старой ткани. В конечном итоге старая ткань заменяется новой, полностью функциональной тканью. Ячейки постоянно ломаются, ремонтируются и заменяются. Когда белки в клетках расщепляются, аминокислоты перерабатываются в новые белки. Некоторые клетки (например, клетки кожи, волос, ногтей и кишечника) имеют очень высокую скорость регенерации, в то время как другие (например, клетки сердечной мышцы и нервные клетки) не регенерируют на каких-либо заметных уровнях.Регенерация тканей — это создание новых клеток (деление клеток), для чего требуется множество различных белков, включая ферменты, транспортные белки, гормоны и коллаген. Клетки, выстилающие кишечник, восстанавливаются каждые три-пять дней. Неадекватные белковые диеты ухудшают регенерацию тканей, вызывая множество проблем со здоровьем, включая нарушение переваривания и усвоения питательных веществ.

Аминокислоты могут использоваться для создания нейромедиаторов (например, адреналина), которые передают сообщения от одной нервной клетки к другой.

Источник энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии. У здоровых людей белок мало способствует удовлетворению энергетических потребностей. Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать аминокислоты для производства энергии. Когда белки необходимы для получения энергии, они берутся из крови и тканей тела (например, мышц). Чтобы использовать белки для получения энергии, требуется дезаминирование. Дезаминирование — это процесс, при котором аминогруппа удаляется из аминокислоты, а азот транспортируется в почки для экскреции.Остальные компоненты метаболизируются для получения энергии. Чтобы защитить ткани нашего организма от расщепления для получения энергии, важно потреблять достаточное количество жиров и углеводов. Также важно отметить, что наш организм не может накапливать избыток белка. Избыточное потребление белка приводит к выведению азота; остальные компоненты используются для получения энергии или превращаются в жир для дальнейшего использования.

Основные выводы

• Белки выполняют множество функций, в том числе: действуют как ферменты и гормоны, поддерживают необходимый водный и кислотно-щелочной баланс, обеспечивают транспорт питательных веществ, вырабатывают антитела, обеспечивают заживление ран и регенерацию тканей, а также обеспечивают энергией при недостаточном потреблении углеводов и жиров.
• Без адекватного потребления белка, содержащего все незаменимые аминокислоты, функции белков будут нарушены.

5.5: Функции белков в организме

Навыки для развития

• Перечислить функции белков в организме.

Белки являются «рабочими лошадками» организма и участвуют во многих функциях организма. Как вы, возможно, помните, белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для выполнения своей конкретной функции.

Рисунок 5.5.1: Белки бывают всех размеров и форм.

Структура и движение

В организме человека обнаружено более сотни различных структурных белков, но наиболее распространенным является коллаген, который составляет около 6 процентов от общей массы тела. Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и включает большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген — это прочный волокнистый белок, состоящий в основном из аминокислот глицина и пролина.В его четвертичной структуре три белковых нити скручиваются друг вокруг друга, как веревка, а затем эти коллагеновые нити накладываются друг на друга. Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Волокна коллагена в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие фибриллы белка эластина и делают ее гибкой. Зажмите кожу на руке и отпустите; белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме.Гладкомышечные клетки, которые выделяют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая им структуру и способность растягиваться назад после того, как через них прокачивается кровь. Другой сильный волокнистый белок — это кератин , из которого состоят кожа, волосы и ногти.

Рисунок 5.5.2: Коллаген: сильный белок, состоящий из трех переплетенных пептидов. (CC-SA-By; Невит Дильмен).

Плотно упакованные коллагеновые фибриллы в сухожилиях и связках обеспечивают синхронные механические движения костей и мышц и способность этих тканей возвращаться назад после завершения движения.Двигайте пальцами и следите за синхронностью движений суставов. Чтобы двигаться, мышцы должны сокращаться. Сократительными частями мышц являются белки актин и миозин . Когда эти белки стимулируются нервным импульсом, они скользят друг по другу, вызывая сокращение мышечной клетки. При стимуляции несколько мышечных клеток укорачиваются одновременно, что приводит к сокращению мышц.

Видео 5.5.1: Сокращение мышц: модель скользящей нити

Посмотрите это видео, чтобы увидеть актин и миозин в действии.(нажмите, чтобы посмотреть видео)

Хотя белки в наибольшем количестве содержатся в соединительных тканях, таких как кости, их наиболее необычная функция — это ферменты. Ферменты — это белки, которые проводят определенные химические реакции. Задача фермента — обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для того, чтобы эта химическая реакция произошла (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более ста химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты.Одна только печень содержит более тысячи ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые подходят их активному сайту, подобно тому, как замок может быть открыт только с помощью определенного ключа. Почти каждая химическая реакция требует определенного фермента. К счастью, фермент может снова и снова выполнять свою роль катализатора, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты.

Рисунок 5.5.3: Ферменты — это белки. Задача фермента — обеспечить место для веществ, чтобы химически реагировать и образовывать продукт, а также уменьшать количество энергии и время, необходимое для этого.

Видео 5.5.2: Фермент

Посмотрите анимацию работы фермента. (нажмите, чтобы посмотреть видео)

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов. Вспомните, что гормоны — это химические сообщения, производимые железами внутренней секреции.Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон транспортируется с кровью к своей клетке-мишени, где он передает сообщение, чтобы инициировать определенную реакцию или клеточный процесс. Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам тела, что глюкоза доступна и может забирать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или создания макромолекул.Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них таковы.

Жидкостный и кислотно-щелочной баланс

Правильное потребление белка позволяет основным биологическим процессам организма поддерживать статус-кво в изменяющейся окружающей среде. Баланс жидкости относится к поддержанию распределения воды в организме. Если слишком много воды в крови внезапно попадает в ткань, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток.Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода перемещается в области с более высокими концентрациями других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза. Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, белки постоянно циркулируют в крови в высоких концентрациях. Самый распространенный белок в крови — это белок в форме бабочки, известный как , альбумин . Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови похожей на таковую в клетках.Таким образом, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а скорее сводится к минимуму, чтобы сохранить статус-кво.

Рисунок 5.5.4: Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание жидкостного и кислотно-щелочного баланса и транспортировку молекул. Мультяшное изображение молекулярной структуры белка, зарегистрированного с кодом 1ao6. (Общественное достояние; Джавахар Сваминатан и сотрудники MSD в Европейском институте биоинформатики).

Белок также необходим для поддержания правильного баланса pH (мера того, насколько кислым или основным является вещество) в крови. PH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже небольшое изменение pH крови может повлиять на функции организма. Напомним, что кислая среда может вызвать денатурацию белка, что останавливает функционирование белков. В организме есть несколько систем, которые удерживают pH крови в пределах нормы, чтобы этого не происходило. Один из них — это циркулирующий альбумин.Альбумин имеет слабую кислотность и, поскольку он отрицательно заряжен, уравновешивает множество положительно заряженных молекул, таких как протоны водорода (H ⁺ ), кальций, калий и магний, которые также циркулируют в крови. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентраций этих молекул, тем самым уравновешивая pH крови и поддерживая статус-кво. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая протоны водорода.

Транспорт

Альбумин и гемоглобин также играют роль в молекулярном транспорте.Альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и переносит их по кровеносной системе. Каждый эритроцит содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно не проницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы (рис. 5.5.5).

Рис. 5.5.5: Молекулы входят в клетки и выходят из них посредством транспортных белков, которые являются либо каналами, либо переносчиками. Облегченная диффузия в клеточной мембране, показаны ионные каналы (слева) и белки-носители (три справа). (Общественное достояние; LadyofHats).

Защита

Ранее мы обсуждали, что прочные волокна коллагена в коже обеспечивают ей структуру и поддержку.Плотная сеть коллагеновых волокон кожи также служит преградой для вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Фермент под названием лизоцим секретируется со слюной и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв. Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. Антитела, выделяемые лейкоцитами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредных бактерий и вирусов, которые можно окружить и уничтожить.Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

Рисунок 5.5.6: Белки играют роль в защите организма от нежелательных вторжений. Антитела окружают вирус гриппа и атакуют его через «антигены» на его поверхности. Каждое антитело связывается с определенным антигеном; взаимодействие, подобное замку и ключу. (Общественное достояние; Фвасконселлос и правительство США).

Видео 5.5.4: Специфический иммунитет: антитела

Посмотрите это, чтобы увидеть, как антитела защищают от посторонних вторжений.(нажмите, чтобы посмотреть видео)

Заживление ран и регенерация тканей

Белки участвуют во всех аспектах заживления ран, процесса, который проходит в трех фазах: воспалительной, пролиферативной и ремоделирующей. Например, если вы шили и укололи палец иглой, ваша плоть покраснела бы и воспалилась. Через несколько секунд кровотечение остановится. Процесс заживления начинается с белков, таких как брадикинин, которые расширяют кровеносные сосуды в месте повреждения.Дополнительный белок, называемый фибрином, помогает защитить тромбоциты, которые образуют сгусток, чтобы остановить кровотечение. Затем, в фазе пролиферации, клетки перемещаются и восстанавливают поврежденную ткань, устанавливая новые коллагеновые волокна. Волокна коллагена помогают сблизить края раны. В фазе ремоделирования откладывается больше коллагена, образуя рубец. Рубцовая ткань только на 80 процентов функциональна, чем нормальная неповрежденная ткань. Если в диете недостаточно белка, процесс заживления ран заметно замедляется.

В то время как заживление ран происходит только после получения травмы, в организме продолжается другой процесс, называемый регенерацией тканей. Основное различие между заживлением ран и регенерацией тканей заключается в процессе регенерации точной структурной и функциональной копии утраченной ткани. Таким образом, старая умирающая ткань заменяется не рубцовой тканью, а совершенно новой, полностью функциональной тканью. Некоторые клетки (например, клетки кожи, волос, ногтей и кишечника) имеют очень высокую скорость регенерации, в то время как другие (например, клетки сердечной мышцы и нервные клетки) не регенерируют на каких-либо заметных уровнях.Регенерация тканей — это создание новых клеток (деление клеток), для чего требуется множество различных белков, включая ферменты, синтезирующие РНК и белки, транспортные белки, гормоны и коллаген. В волосяном фолликуле клетки делятся, и волосы растут в длину. Рост волос в среднем составляет 1 сантиметр в месяц, а ногтей — около 1 сантиметра каждые сто дней. Клетки, выстилающие кишечник, восстанавливаются каждые три-пять дней. Неадекватные белковые диеты ухудшают регенерацию тканей, вызывая множество проблем со здоровьем, включая нарушение переваривания и усвоения питательных веществ и, что наиболее заметно, роста волос и ногтей.

Производство энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии. Только около 10 процентов пищевых белков катаболизируются каждый день для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, которые затем могут быть включены в цикл лимонной кислоты. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ. Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что ставит под угрозу синтез новых белков и разрушает мышечные белки.Кроме того, если в рационе человека содержится больше белка, чем необходимо организму, лишние аминокислоты расщепляются и превращаются в жир.

Основные выводы

• Белки множества форм и размеров позволяют им выполнять широкий спектр функций, в том числе действовать как ферменты и гормоны, обеспечивая водный и кислотно-щелочной баланс, транспорт, защиту, заживление ран и регенерацию тканей, а также производство энергии.
• Без адекватного потребления белка, содержащего все незаменимые аминокислоты, все функции белка будут нарушены.

Обсуждение Starter

1. Учитывая критическую роль белка в иммунной системе, что, по вашему мнению, может происходить чаще у человека, чья диета бедна белком?

Физиология, белки — StatPearls — Книжная полка NCBI

Введение

Белки — это биополимерные структуры, состоящие из аминокислот, 20 из которых обычно встречаются в биологической химии. Белки служат структурной опорой, биохимическими катализаторами, гормонами, ферментами, строительными блоками и инициаторами клеточной смерти.Далее белки можно определить по четырем структурным уровням: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первый уровень — это первичная структура, потому что это самый базовый уровень структуры белка. Он состоит из аминокислотных остатков линейного порядка. Все остатки соединяются пептидными связями. Эти связи обозначены положениями атомов углерода альфа, бета и гамма, которые соответствуют конкретным положениям относительно пептидной связи. Эта структура также носит название белкового остова.

Второй уровень структуры белка — это вторичная структура, и она состоит из различных форм, образующихся за счет водородных связей. Эти формы включают альфа-спираль, бета-гофрированный лист и бета-виток. Как указывалось ранее, водородные связи стабилизируют все эти формы.

Третий уровень структуры белка — это третичная структура. Он состоит из трехмерной формы, которая будет формироваться, когда «каркас» полипептидной цепи взаимодействует с водной средой, которая немедленно начинает формироваться, когда вновь синтезированная полипептидная цепь выходит из терминального конца комплекса рибосомных субъединиц.Полипептидная цепь изолирует гидрофобные остатки и обнажает те, которые являются гидрофильными; все это для достижения термодинамической стабильности. Эта термодинамическая стабильность дополнительно обусловлена ​​множеством химических взаимодействий, включая водородные связи, силы Вандерволла и ионные связи (термин ионная связь включает электростатические взаимодействия и солевые мостики). Энергия, которую могут производить эти взаимодействия, колеблется от 0,1 до 3 килокалорий на моль. Четвертый и последний уровень структуры белка называется четвертичной структурой.На этом уровне комплексы образуются из множества полипептидных цепей, называемых субъединицами. Примером этого является гемоглобин и то, как формируется его тетрамерная структура, когда две альфа- и две бета-субъединицы удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Поэтому уместно сказать, что четвертичная структура — это трехмерное расположение двух или более полипептидов в белке, каждый из которых сворачивается независимо от другого. Важно отметить, что термин субъединица взаимозаменяем с протомер.[1] Примером клинического значения является серповидноклеточная анемия, при которой произведенный белок гемоглобина содержит аминокислоты, которые нерастворимы в водной среде, заставляя дефектный гемоглобин агрегироваться, чтобы скрыть вновь образованные гидрофобные остатки и достичь термодинамической благоприятности. Эти измененные молекулы гемоглобина затем образуют полимеры, которые проявляются в виде длинных негибких стержней. Эти макромолекулы продолжают удлиняться, пока они в конечном итоге не осаждаются и не деформируют плазматическую мембрану эритроцитов в классическую форму серпа, наблюдаемую при кризисе серповидных клеток.

Проблемы, вызывающие озабоченность

Денатурация

Меркаптоэтанол — это химическое вещество, которое может разрушать дисульфидные связи. Он «разрезает» белки справа от карбоксильной группы предпоследней аминокислоты. Это разрезание может происходить только на дисульфидных связях, потому что эти связи могут принимать электроны от спиртовых групп бета-меркаптоэтанола, поэтому это вещество также известно как восстанавливающий агент. Проблема, вызывающая беспокойство, проявляется через гормональную денатурацию. Гормоны известны как белки с большим количеством дисульфидных связей.Поэтому, если их поместить в водную среду, богатую спиртовыми группами, гормоны денатурируют и теряют биологическую функциональность. Это состояние, по-видимому, является причиной того, почему матери, страдающие алкогольным расстройством и кормящие грудью, могут перестать кормить грудью (из-за денатурированного пролактина), почему у алкоголиков через некоторое время развивается диабет (из-за денатурированного инсулина) и почему подростки, чрезмерно употребляющие алкоголь, перестают расти (из-за денатурированный гормон роста). [2]

Сотовая связь

Транспорт

Белки, продуцируемые на рибосомах грубого эндоплазматического ретикулума, переносятся в гладкий эндоплазматический ретикулум для преобразования в пузырьки для внутриклеточного транспорта.Белки также несут ответственность за нацеливание на везикулы посредством ряда взаимодействий, которые включают взаимодействия рецепторов и субстратов. Аппарат Гольджи состоит из цис-, медиальной, транс- и транс-сети Гольджи. Джеймс Ротман предположил в 1980-х, что белки, обрабатываемые аппаратом Гольджи, переносятся из одного мешочка в другой в пузырьках. Эта концепция важна, потому что не было хорошо известно, как белки могут оставаться и действовать как специфические ферменты Гольджи, тем более что практически все ферменты Гольджи являются мембранными белками.Это предложение привело к трем различным теоретическим путям, с помощью которых белки обрабатываются и транспортируются. [3]

Три пути:

• Секреторный

• Лизосомальный

• Регулируемый

Секреторный транспорт

Конститутивная секреция — это непрерывный путь, который происходит во всех клетках. Считается, что именно так клетки производят новые плазматические мембраны. Это также то, как происходит экзоцитоз.Везикулы цитозоля сливаются с плазматической мембраной. Жидкие мембраны способствуют слиянию мембран из-за принципа «подобное растворяется в подобном». Эта теория утверждает, что сигнал и рецептор комплемента (который находится на Гольджи) необходимы для сортировки в Гольджи. Эта теория основана на хорошо известной концепции, согласно которой сигнал и его рецептор комплемента являются фундаментальными компонентами всей внутриклеточной везикулярной сортировки. [4]

Лизосомальный транспорт

Эта теория, определяемая как конститутивный лизосомный путь, утверждает, что транспортные везикулы, содержащие лизосомальные ферменты, образуют лизосомы, когда внутриклеточные везикулы сливают везикулы, образованные из плазматической мембраны во время эндоцитоза.Лизосома — это участок внутри клетки, где макромолекулы распадаются на соответствующие мономеры. (например, белки, полисахариды, полинуклеотиды и липиды. Это основные строительные блоки: аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды. Для липидов нет единого строительного блока, но жирные кислоты подходят ближе всего. Клетка повторно использует строительные блоки для создания новых макромолекул . [5]

Регулируемый транспорт

Этот регулируемый секреторный путь имеет место только в клетках, специализирующихся на секреции.(например, В-лимфоциты секретируют антитела). Везикула, содержащая специализированные белки для зачатка секреции области транс-сети Гольджи аппарата Гольджи. В этом случае секреторный пузырь остается в цитозоле. Лиганд связывается с сайтом связывания лиганда на внеклеточном матриксе, обращенном к трансмембранному рецепторному белку. После связывания с лигандом (например, нейротрансмиттером или гормоном) это заставляет рецептор претерпевать конформационные изменения, тем самым активируя путь передачи сигнала. Путь передачи сигнала может вызвать повышение уровня внутриклеточного кальция.(-6) М. Затем цитозольные секреторные пузырьки перемещаются к плазматической мембране для экзоцитоза. [6]

Пептидные связи

Пептидные связи образуются, когда карбоксильная группа аминокислоты слева атакует аминогруппу аминокислоты справа. Аминоконец всегда слева. Карбокси-конец всегда справа. Полярность каждой аминокислоты обусловлена ​​ее R-группой. Пептидная связь имеет три особенности: подошвенную, ограниченную подвижность и транс-конфигурацию.Рестрикционные ферменты часто используются в лабораторных процедурах для определения последовательности белков. История секвенирования белков выходит за рамки данной статьи [7].

Дисульфидные связи

Они также известны как дисульфидные мостики; эти связи образуются близлежащими остатками цистеина в белке. Остаток цистеина имеет неполярную группу R, более конкретно, сульфгидрильную группу. Эта связь составляет примерно 60 килокалорий на моль энергии. Эти прочные ковалентные связи являются результатом химического взаимодействия, связанного с белками, которые сворачиваются в грубую эндоплазматическую сеть — это происходит потому, что восстановители разрывают дисульфидные связи, а относительно высокая концентрация восстановителей в цитозоле разрывает связи сера-сера, как только эти связи образуются. .Основным восстанавливающим агентом в цитозоле является трипептид, называемый глутатионом. В основе этого понимания лежит классический эксперимент Анфинсена. В эксперименте использовалась рибонуклеаза, функциональное представление зрелой структуры с многочисленными дисульфидными связями. В эксперименте к рибонуклеазе применяли восстанавливающие агенты, которые денатурируют белок, в частности, мочевину, которая разрывает все слабые химические связи в белке. Еще одним используемым восстановителем был бета-меркаптоэтанол. В результате получился белок, не обладающий биологической активностью, поскольку у него больше не было активного сайта.Говорят, что это денатурированная форма белка рибонуклеазы. Затем белок помещали в воду с денатурирующим агентом и диализной трубкой. Они несколько раз заменяли внешнюю диализную среду, чтобы удалить как можно больше денатурирующих молекул. После диализа они обнаружили, что рибонуклеаза ренатурировала до 100% функционального статуса, что привело к заключению, что первичная структура определяет третичную структуру [7].

Биохимические реакции

Самые важные белки в организме — это те, которые помогают в реакциях.Они называются ферментами, и их основная задача — помочь организму вырабатывать энергию. Реакция всегда возможна, но не всегда благоприятна. Примерно 90% реакций, которые происходят в организме, не будут происходить с надлежащей скоростью, необходимой для жизни. Таким образом, ферменты действуют как «катализаторы». Примерно 80% реакций в организме не произошло бы, если бы не присутствовал фермент, катализирующий реакцию. Ферменты делают реакции более вероятными, облегчая их возникновение. Они объединяют субстраты в пространстве и времени.Ферменты снижают свободную энергию активации, что приводит к меньшему количеству энергии, необходимой для возникновения реакции. Ферменты также стабилизируют высокоэнергетический промежуточный субстрат в реакции и не расходуются в реакции. Фермент можно классифицировать как глобулярный, если это сильно свернутый полипептид, который часто имеет сферическую форму и стабилизируется слабыми химическими взаимодействиями. [8]

Источники

Белок является жизненно важной частью рациона человека и присутствует в различных продуктах, таких как яйца, мясо, молочные продукты, бобовые морепродукты, орехи и семена.Независимо от источника потребляемого белка, он расщепляется и превращается в новые белки в нашем организме. Эти белки делают все: от борьбы с инфекциями до деления клеток. L-изомер каждой аминокислоты обычно является более биологически релевантной формой по сравнению с D-изомером.

Классификация аминокислот

Хотя в природе существуют сотни аминокислот, люди используют только 20 из них. Один из способов их дальнейшей классификации — определить, какие из них здоровые тела могут вырабатывать, а какие нет.

Три класса белков:

• Незначительные

• Условно необходимые

• Основные

Незаменимые аминокислоты

Есть пять аминокислот, которые считаются несущественными, потому что они могут быть получены из продуктов питания, а также произведены в организме.

Незаменимые аминокислоты:

• Аланин

• Аспарагин

• Аспарагиновая кислота

• Глутаминовая кислота

• Серин

  Условно незаменимые аминокислоты

  Шесть аминокислот называют условно незаменимыми, потому что здоровый организм может вырабатывать их при нормальных физиологических условиях.Они становятся необходимыми при определенных условиях, таких как голодание или врожденные нарушения обмена веществ.

  Условно незаменимыми аминокислотами являются:

  • Аргинин

  • Цистеин

  • Глютамин

  • Глицин

  • 000

    000

  000
Незаменимые аминокислоты

Девять аминокислот называют незаменимыми, потому что они не могут вырабатываться в организме.Следовательно, диетический белок обеспечивает эти аминокислоты, которые необходимы для выработки определенных гормонов и других важных молекул.

Незаменимыми аминокислотами являются:

• Гистидин

• Изолейцин

• Лейцин

• Лизин

• 000
  000500030006

• 00050006
000
0006

• Валин

Развитие

Четыре уровня структуры белка:

• Первичная структура

• Вторичная структура

• Третичная структура

• Первичная структура

  По сути, белок представляет собой цепь аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями.Подобно нитке бусинок, эти нити могут скручиваться и складываться в окончательную форму белка. Когда кто-то ест белок, он расщепляется на аминокислоты. Эти аминокислоты состоят из центрального атома углерода, связанного с «амино» или азотсодержащей группой, и карбоновой «кислотной» группы, отсюда и название «аминокислота». Углерод также имеет один атом водорода и боковую цепь или «R-группу», которая уникальна для каждой аминокислоты. Исключением является пролин, имеющий кольцевую структуру.

  Среднее Структура

  Вторичная структура — это уровень структуры белка, на котором встречаются два общих подтверждения, альфа-спираль и бета-складчатые листы.Биологически этот уровень можно подразделить на три общие структуры. Третий — комбинация альфа-спиралей и бета-пластин, которые могут образовывать некоторые ферменты.

  Первый — это альфа-спирали, которые могут присутствовать в таких белках, как гемоглобин и промежуточные филаменты. Альфа-спирали — это аминокислоты в форме спирали или спирали, позволяющие образовывать водородные связи между азотом и водородом, иначе известные как нитратные группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты на четыре остатка ранее.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию альфа-спиралей. Некоторыми примерами являются метионин, глутамин, цистеин, гистидин и лизин.

  Второй — бета-складчатые листы, которые появляются в белках, транспортирующих жирные кислоты, и антителах. Бета-складчатые листы представляют собой аминокислоты в серии соседних рядов, что позволяет образовывать боковые водородные связи между аминокислотной группой с карбоксильной группой другой аминокислоты. Если на рисунке имеется перегиб, это указывает на то, что в этом положении находится аминокислота пролин.Некоторые аминокислоты более склонны к образованию бета-складок. Некоторыми примерами являются изолейцин, тирозин, триптофан и валин.

  Кроме того, существуют две биологические характеристики вторичной структуры — функциональные и острофазовые реагенты.

  Костный мозг и печень делают их функциональными. Костный мозг производит иммуноглобулины. В печени вырабатываются альбумин, фибриноген и альфа-1-антитрипсин. Печень производит примерно 90% белков, которые служат в качестве осмотического градиента в сыворотке.Осмотический градиент необходим для втягивания жидкости в капилляры и из них.

  Реагенты острой фазы — это белки, вырабатываемые во время воспаления. Они неспецифичны и используются для контроля за воспалительными процессами в организме. Примеры включают трансферрин и церулоплазмин. [9]

  Третичная структура

  Наиболее важным фактором, влияющим на третичную структуру, являются ее гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Гидрофобные жирорастворимые аминокислоты в белке будут складываться по направлению к белку «внутрь» и от контакта с водой.Напротив, гидрофильные водорастворимые аминокислотные остатки будут сворачиваться по направлению к «внешней стороне» белка, к контакту с водой. Кроме того, третичный — это уровень образования ковалентных связей. Все эти характеристики способствуют формированию трехмерной формы. [10]

  Четвертичная структура

  Четвертичная структура — это уровень, на котором два или более белков взаимодействуют друг с другом, и называется кооперативностью.

  Когда кооперативность применяется к композиции ферментов, она классифицируется как аллостерический фермент.А аллостерические ферменты обычно являются ферментами, ограничивающими скорость. Это белки, которые контролируют конкретный этап пути. Следовательно, фермент, ограничивающий скорость, участвует в стадии, которая называется «стадией ограничения скорости». Если ограничивающий скорость фермент становится медленнее, то последующие или последующие шаги также замедляются. Верно и обратное. Если ограничивающий скорость фермент станет более эффективным, он увеличит скорость реакции, поскольку последующие стадии в конечном итоге происходят раньше.Таким образом, по определению, ограничивающий скорость фермент должен быть самым медленным катализатором реакции. Следует также упомянуть, что большинство генетических состояний, которые являются клинически значимыми, влияют на ограничивающий скорость фермент биохимической реакции.

  Кинетическая кривая фермента будет иметь определенную форму, если белок является аллостерическим. Наиболее вероятное подтверждение — сигмовидное, что имеет значение при элиминации первого порядка. Хотя фармакокинетические аспекты выходят за рамки данной статьи, необходимо понимать, что выведение первого порядка связано с концентрацией субстрата и Vmax.Когда белки имеют несколько активных центров, их Vmax увеличивается. Говорят, что белки насыщены, когда субстрат занимает все активные центры. Клинически это то, как белковые каналы и переносчики влияют на скорость клубочковой фильтрации [11].

  Вовлеченные системы органов

  Диета

  В целом, белковые продукты животного происхождения, такие как яйца, молочные продукты, мясо и морепродукты, содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве. Продукты на основе сои уникальны, потому что они безвкусны и содержат все девять незаменимых аминокислот в достаточном количестве.Большинство других растительных продуктов, включая цельнозерновые, орехи, бобовые и семена, содержат высокий уровень одних аминокислот и низкий уровень других. Было бы неправильно предполагать, что продукты животного происхождения содержат больше белка, чем продукты растительного происхождения. В чашке тофу содержится столько же граммов белка, сколько в 100 граммах стейка, курицы или рыбы. Полстакана чечевицы содержит больше граммов белка, чем яйцо. Не все растительные продукты содержат одни и те же аминокислоты, поэтому употребление разнообразных растительных продуктов может обеспечить все девять основных компонентов.Например, сочетание источников белка, таких как рис и бобы, хумус и лаваш, или овсянка с миндальным маслом. Однако с точки зрения объема может потребоваться употребление большего количества продуктов растительного происхождения, чтобы получить такое же количество белков и аминокислотный профиль, обеспечиваемый белками животного происхождения. [12]

  Пищеварение

  Когда пища достигает желудка, соляная кислота денатурирует белок, разворачивая его и делая аминокислотную цепь более доступной для ферментативного действия.Затем пепсин, белок, продуцируемый главными клетками желудка, расщепляет любой доступный белок на более мелкие олигопептидные цепи, которые затем перемещаются в двенадцатиперстную кишку. Второй набор пищеварительных ферментов, вырабатываемых поджелудочной железой, дополнительно расщепляет олигопептиды на трипептиды, дипептиды и отдельные аминокислоты. Все эти продукты могут поглощаться клетками кишечника, где дипептиды и трипептиды превращаются в аминокислоты. Некоторые аминокислоты являются частью процесса синтеза кишечных ферментов и новых клеток.Большинство из них попадает в кровоток и переносится в другие части тела.

  Гросс Анатомическое проявление

  Волосы — это белок, который содержит множество изгибов и поворотов. Поэтому неудивительно, что волосы содержат много дисульфидных связей. Тепло денатурирует белки; вот почему люди могут распаривать волосы, чтобы «расслабиться» и выпрямить очень вьющиеся волосы. Системы органов в организме, обладающие бета-складчатыми листами, требуют плоских тканей, таких как плоские кости и кожа.[13]

  Функция

  Белки играют решающую роль в биохимии человека . Основная роль заключается в обеспечении строительных блоков тела. Они являются предшественниками нескольких биологически значимых молекул. Следовательно, избыток или недостаток белка может привести к заболеванию, которое может привести к дефектам нервной системы, метаболическим проблемам, отказу органов и даже смерти.

  Биохимические функции

  Ферменты белков ускоряют реакцию в качестве катализатора.Катализированные реакции протекают в миллион или более раз быстрее. Ферменты обычно имеют в названии суффикс «-аза». Исключение составляют ферменты, обнаруженные до начала схемы наименования. Каждый фермент регулируется конкурентными и неконкурентными ингибиторами и / или аллостерическими молекулами. Ферменты могут катализировать пути производства или разрушения биологических молекул. Изменения ферментов могут привести к заболеванию или лечению. Определенные аминокислоты образуют сайт связывания субстрата фермента. Сайт связывания субстрата — это «активный сайт».«Это служит в химических реакциях. Субстраты могут быть гидрофобными, гидрофильными, заряженными, незаряженными, нейтральными или их комбинациями. Мутации, которые изменяют аминокислоты в активном центре, изменяют активность фермента. Субстрат присоединяется к ферменту, который выстлан совместимыми аминокислотами. кислоты. Если эти аминокислоты изменяются, субстрат может быть не в состоянии соединиться, что делает фермент нефункциональным. То, как субстрат взаимодействует с активным сайтом, означает «сродство» этого фермента. Более высокое сродство означает, что для добиться реакции.Мутация, изменяющая активный сайт, может повышать или понижать аффинность. [14]

  Структурные функции

  Белки служат структурными элементами клеток и тканей — белки актин и тубулин образуют актиновые филаменты и микротрубочки. В мышцах актин обеспечивает «основу», на которой миозин может вызывать сокращение мышц. [15]

  Кинетический Функции

  Моторные белки транспортируют молекулы внутри клетки, обеспечивают движение определенных частей отдельных клеток, участвующих в специализированных функциях, генерируют крупномасштабные движения жидкостей и полутвердых веществ, такие как циркуляция крови и движение пищи через пищеварительный тракт и, наконец, обеспечивают движение человеческого тела через свои скелетные мышцы.Миозин — это белок с гидрофобным хвостом, головной группой, которая может присоединяться и отделяться от актиновых нитей, и «шарнирной» частью, которая перемещает головную группу вперед и назад, приводя к движению [16].

  каналов

  Каналы необходимы для транспортировки питательных веществ в клетки и из них, а также для передачи нервных сигналов и избирательной фильтрации молекул в почках. Это проиллюстрировано тем, что внутриклеточная концентрация калия в клетке млекопитающего составляет приблизительно 140 миллимолей на клетку, а натрия — от 5 до 15 миллимолей.Внеклеточная среда имеет концентрацию калия 5 моль и концентрацию натрия 145 миллимоль. специфические для калия каналы отвечают за регулирование этих концентраций в своих соответствующих отделах [17].

  Механизм

  Перевод

  Синтез белка инициируется GTP, который заставляет рибосомные единицы собираться и запускать процесс элонгации, который превращает первичный транскрипт в аминокислотную последовательность, формирующую фундаментальную структуру белка.Эукариотические рибосомные субъединицы — это 40-е и 60-е, тогда как прокариотические рибосомные субъединицы — 30-е и 50-е. Рибосомная субъединица эукариот — это 80-е годы. Прокариотическая рибосомная субъединица — это 70-е годы. S не представляет размер субъединиц, поэтому не следует предполагать, что общая сумма для комплекса субъединиц является суммой двух отдельных субъединиц. «S» представляет собой коэффициент седиментации, при котором каждый белок проявляет при центрифугировании. Процесс удлинения — это то, как создается первичная структура белка, который также известен как транслокация.ТРНК связывается с определенной позицией, называемой сайтом. Затем TRNA перемещается в участок гороха, где доставляет аминокислоту в конец растущей полипептидной цепи. Наконец, тРНК перемещается на электронный сайт, откуда она выходит.

  Сопутствующее тестирование

  Секвенирование белков

  Есть несколько лабораторных методов, используемых для определения характеристик белка. Это тесты, которые определяют тип, количество и заряд аминокислот в белке.

  Кислотный гидролиз

  • Используется для определения типов аминокислот в белке.

  • Этот метод не может определить последовательность.

  • Кислотный гидролиз выполняется путем погружения белка в кислоту, которая денатурирует белок. [18]

  Гель-электрофорез

  • Использует агарозный гель для разделения белков в основном по размеру.

  • Он также может разделять их по заряду, если добавлены электроды.

  • Более мелкие белки перемещаются дальше.

  • Более крупные белки остаются ближе к стартовому сайту.

  • Не секвенирует белки.

  • Электрофоретическая картина существует для любого полипептида; поэтому для его обнаружения можно использовать гель-электрофорез. [19]

  Реакция нингидрина

  • Это химическая реакция, которая вступает в реакцию с аминокислотой на амино-конце (слева).

  • Реагирует со всеми аминокислотами, образуя пурпурный цвет.

  • Реакция пролина дает желтый цвет.

  • Используется для подсчета количества пролинов в конкретном белке. [20]

  Деградация Эдмана

  • Использует реагент под названием фенилизотиоцианат.

  • Реагирует с любой аминокислотой, начиная с амино-конца.

  • Аминокислоты идентифицируются с помощью тонкослойной хроматографии или высокоэффективной жидкостной хроматографии.

  • Процедура точна только до 30 аминокислот. [21]

  Рестрикционные пептидазы

  • Определяет последовательность путем разделения белка на наборы аминокислот.

  • Пептидазы ограничены в том, что они могут распознать и разрезать.

  • Затем используется обратный инжиниринг, чтобы выяснить, как они должны были быть связаны. [22]

  • Используется для секвенирования белков.

  • Необходимо вывести последовательность.

  • Сначала необходимо знать, какие аминокислоты распознают ферменты.

  • Трипсиновые разрезы справа от LYS и ARG.

  • Химотрипсин разрезает справа от ароматических аминокислот, PHE, TRP.

  • Эластаза разрезает справа от GLY, ALA, SER, трех самых маленьких аминокислот.

  • Цианоген бромид сокращается справа от НЕТ.

  • Аминопептидаза разрезает справа от любой аминокислоты на амино-конце.

  • Меркаптоэтанол разрушает дисульфидные связи.

  • Карбоксипептидаза разрезает слева от любой аминокислоты на карбоксильном конце.

  Патофизиология

  Дисфункциональный белок может привести к различным заболеваниям и, часто, к смерти. Дисфункциональные белки могут привести к детскому ожирению, разрушению сетчатки, ведущему к слепоте, потере слуха и диабету 2 типа.

  Возьмем, к примеру, белковые реснички и то, как проявляется их дисфункция.

  • Недостаточные реснички в жгутиках приводят к нарушению подвижности сперматозоидов.

  • Дефект ресничек дыхательных путей приводит к хроническим легочным инфекциям.

  • Дисфункция ресничек евстахиевой трубы вызывает хронические ушные инфекции и потерю слуха.

  • Дисфункциональные реснички маточных труб вызывают бесплодие.

  Инфекционный

  Многие инфекционные агенты действуют, имитируя дополнительные белки человека и связываясь с факторами удлинения.Хотя бактерии ингибируют белки, вирусы фактически «захватывают» и используют аппарат синтеза белка хозяина для размножения и дальнейшего заражения. Инфекционные, неправильно свернутые белки, называемые «прионами», сокращенно от «белковые и инфекционные вирионы», заражают как нормально свернутый белок, затем реплицируются и неправильно складываются в β-листы, называемые «амилоидная складка». Они собираются в амилоидные бляшки и создают «дыры» в ткани, создавая «губчатый» вид. Прионы поражают нервную ткань, вызывая вредные и смертельные неврологические симптомы.[23]

  Хрящевой

  Мутации, которые изменяют структуру коллагена, вызывают частые переломы, легкие синяки, слабые суставы и потерю слуха из-за аномальных костей внутреннего уха. [24]

  Ферментативный

  Генетическое заболевание может вызвать дефицит фермента, необходимого для преобразования аминокислот в нейротрансмиттеры и пигмент кожи. Заболевание возникает не из-за снижения уровня аминокислот, а из-за их высокой концентрации.Это способствует активности второстепенного ферментативного пути, производящего токсичные продукты. Наличие этих продуктов в крови проверяется в рамках стандартного неонатального тестирования. Пациенты обычно проявляют признаки альбинизма, светлые волосы, бледно-голубые глаза и запах токсичных продуктов в их поте, моче, коже и волосах. Лечение этого заболевания заключается в соблюдении диеты с низким содержанием определенных аминокислот [25].

  Мускулистый

  Заболевания белков скелетных мышц могут вызывать быстрое разрушение, что приводит к неспособности ходить.[26]

  Осмотический

  Неправильно свернутые белки могут вызывать множество клинически значимых заболеваний. В частности, это муковисцидоз, аутосомно-рецессивное заболевание, вызванное дефектом белка CFTR хлоридного канала, который регулирует движение воды, хлоридов и выработку слизи. Обычно этот белок является каналом для хлорида, который выходит из клеток, чтобы сбалансировать тонус соли и воды. Натрий — это ион, который движется противотоком, чтобы сбалансировать осмоляльность между компартментами.Это важно для железистых тканей, которые выделяют большие концентрации хлорида натрия. Обычные проявления — слизистые пробки, рецидивирующие инфекции, бесплодие и желудочно-кишечная дисфункция [27].

  Многофакторный

  Реагенты острой фазы, вызываемые в основном ИЛ-6, производимыми макрофагами, а также Т-хелперами. Слишком много белков острой фазы может откладываться в любом месте тела. Неспецифическое отложение называется амилоидозом. Отложение в сосудистой сети нарушает их целостность.Уменьшается соответствие стенок кровеносных сосудов, что приводит к меньшей растяжимости; это увеличивает вероятность разрыва кровеносного сосуда при повышении давления — массивное внутримозговое кровоизлияние у молодого человека, у которого в анамнезе не было гипертонии или травм. Диагностическое подтверждение подтверждается окрашиванием конго красным, которое показывает характерное двойное лучепреломление яблочно-зеленого цвета [28].

  Бета-амилоид или тау-белок присутствует как при возрастной, так и при связанной с синдромом Дауна болезни Альцгеймера (бета-липопротеин E4 более специфичен для болезни Альцгеймера).У населения в целом этот белок окисляется, вызывая болезнь Альцгеймера. Нейрофибриллярные клубки — это проявление тау-белка, подвергающегося окислению и агрегации. При синдроме Дауна организм не может отщеплять бета-липопротеин от белка-предшественника амилоида. В результате накапливается бета-липопротеин, который вызывает раннее начало болезни Альцгеймера.

  Клиническая значимость

  Признаки и симптомы

  • Недоедание

    • Деменция

    • Пеллагра (3 Ds)

      • Депрессия

      • Дерматит

      • Диарея

    • Психические изменения

    • Анорексия

    • 000
    000000
    • 000

    • 000

    • 0006 Потеря веса 9000 Энцефалопатия

      • Путаница

      • Кома

      • Астериксис
    • Энтеропатия

      • Кишечная дисфункция

      • История трансплантации органов

      • Застой сосудов

      • Язвенный отек

      • Асцит

      • 000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000 9000

      Фармакотерапия

      • Цефалоспорины могут связываться с пенициллин-связывающими белками, тем самым подавляя синтез клеточной стенки бактерий.

      • Макролиды и Линкозамид оба связываются с 50-й рибосомной субъединицей, которая ингибирует синтез бактериального белка таким образом подавляя синтез бактериального белка. [30]

      Лабораторная медицина

      • Концентрация белка в плазме и сыворотке составляет примерно 7.0 г / дл / л

      • Концентрация белка в спинномозговой жидкости составляет примерно 0,48 г / дл / л

      • Концентрация белка в моче примерно 1,5 г / день

      • Концентрация сывороточного белка примерно 140 мЭкв / л

      • Примерно 50% сывороточного белка составляет альбумин.
      • Примерно 48% сывороточного белка составляет глобулин. [31] Состав такой:

        • Альфа 1: приблизительно 5,7%

        • Альфа 2: приблизительно 9.4%

        • Бета: приблизительно 11,6%

        • Гамма: приблизительно 17%

      Скорость оседания эритроцитов и C-реактивный белок

      Если в плазме слишком много белков, это может быть отражено в лабораторных исследованиях по повышенной скорости оседания эритроцитов (СОЭ) или С-реактивному белку (СРБ). СОЭ — это анализ крови, который определяет скорость осаждения эритроцитов во время центрифугирования за один час.CRP — это опсонин, который связывается с поверхностью мертвых клеток для активации системы комплемента. Повышение CRP указывает на неспецифическое воспаление. Повышенная СОЭ не указывает, какие белки увеличились. Другими факторами, влияющими на СОЭ, являются микроцитарная анемия, серповидно-клеточная анемия и полицитемия. Ценность СОЭ заключается в его способности определять воспалительный или невоспалительный процесс.

      Представьте себе флакон с плазмой пациента. Встряхните и переверните вверх дном.Посчитайте, сколько времени нужно, чтобы один эритроцит опустился на дно. Как только он достигает дна, часы останавливаются. Если он достигает дна быстро, скорость осаждения низкая.

      Если белки мешают, эритроциты будут подпрыгивать, пока не достигнут дна; это вызовет высокую скорость осаждения. Анемия вызовет ложно высокую скорость оседания, потому что во флаконе очень мало клеток; только по чистой случайности человеку понадобится много времени, чтобы, наконец, уплыть на дно.

      Может возникнуть ложно низкая скорость оседания, если флакон уже заполнен эритроцитами.Следовательно, нет необходимости проводить оценку для пациента с полицитемией, поскольку подсчет клеток будет искажать результат. Серповидная форма красных кровяных телец позволяет клеткам быстрее достигать дна флакона, что делает скорость оседания ложно низкой. [32]

      Профилактическое здравоохранение

      Диабет

      Диеты с высоким содержанием белка могут способствовать снижению веса за счет повышенной чувствительности к инсулину, повышенного окисления жирных кислот, повышения и подавления аппетита, повышенного насыщения.Однако людям с диабетом, страдающим подагрой, следует соблюдать осторожность, поскольку белок может повышать уровень ниацина, что может усугубить симптомы, связанные с подагрой.

      Просеивание

      Определенные комбинации белков могут быть полезны при обследовании состояния здоровья. Например, определенные комбинации белков имеют более высокую чувствительность для выявления рака, чем тестирование только на один конкретный белок. [33]

      Ссылки

      1.

      Мовилеану Л., Беневидес Дж. М., Томас Дж. Дж.Определение вкладов оснований и скелетов в термодинамику предплавильных и плавильных переходов в B-ДНК. Nucleic Acids Res. 2002 Сентябрь 01; 30 (17): 3767-77. [Бесплатная статья PMC: PMC137406] [PubMed: 12202762]

      2.

      Santucci L, Bruschi M, Del Zotto G, Antonini F, Ghiggeri GM, Panfoli I, Candiano G. Биологические свойства поверхности внеклеточных везикул и их влияние на грузовые белки. Sci Rep.10 сентября 2019; 9 (1): 13048. [Бесплатная статья PMC: PMC6736982] [PubMed: 31506490]

      3.

      Rothman JE, Fine RE. Покрытые везикулы транспортируют вновь синтезированные мембранные гликопротеины от эндоплазматического ретикулума к плазматической мембране в две последовательные стадии. Proc Natl Acad Sci U S. A. 1980 февраль; 77 (2): 780-4. [Бесплатная статья PMC: PMC348364] [PubMed: 6244586]

      4.

      Диаз Р., Майорга Л.С., Вайдман П.Дж., Ротман Д.Е., Шталь PD. Слияние везикул после рецептор-опосредованного эндоцитоза требует белка, активного в транспорте Гольджи. Природа. 1 июня 1989 г .; 339 (6223): 398-400. [PubMed: 2725659]

      5.

      Ротман Дж. Х., Ямасиро Коннектикут, Раймонд СК, Кейн П.М., Стивенс Т.Х. Подкисление лизосомоподобной вакуоли и вакуолярной Н + -АТФазы наблюдается у двух дрожжевых мутантов, которые не могут сортировать вакуолярные белки. J Cell Biol. 1989 июл; 109 (1): 93-100. [Бесплатная статья PMC: PMC2115461] [PubMed: 2526133]

      6.

      Brion C, Miller SG, Moore HP. Регулируемая и конститутивная секреция. Дифференциальные эффекты остановки синтеза белка на транспорт цепей гликозаминогликанов по двум секреторным путям.J Biol Chem. 1992 25 января; 267 (3): 1477-83. [PubMed: 1309785]

      7.

      Гордон А.Х., Мартин А.Дж., Synge RL. Изучение частичного кислотного гидролиза некоторых белков с особым упором на способ связывания основных аминокислот. Biochem J. 1941 Dec; 35 (12): 1369-87. [Бесплатная статья PMC: PMC1265646] [PubMed: 16747423]

      8.

      Хадади Н., Мохаммади Пейхани Х., Мискович Л., Сейджо М., Хатзиманикатис В. Энзимная аннотация для орфанных и новых реакций с использованием информации о реактивных сайтах субстрата.Proc Natl Acad Sci U S. A. 2019, 9 апреля; 116 (15): 7298-7307. [Бесплатная статья PMC: PMC6462048] [PubMed: 30

      1]

      9.

      Hoefs JC. Коррекция градиента альбумина глобулином: корреляция с измеренными градиентами осмотического давления коллоидного коллоида асцита сыворотки. Гепатология. 1992 августа; 16 (2): 396-403. [PubMed: 1639349]

      10.

      Chen B, Ren X, Neville T, Jerome WG, Hoyt DW, Sparks D, Ren G, Wang J. Третичные структуры аполипопротеина AI определяют стабильность и фосфолипид-связывающую активность дискоидно-высоких концентраций. плотность липопротеиновых частиц разного размера.Protein Sci. 2009 Май; 18 (5): 921-35. [Бесплатная статья PMC: PMC2771295] [PubMed: 19384992]

      11.

      Цзяо В., Блэкмор, штат Нью-Джерси, Назми, АР, Паркер Э. Четвертичная структура является важным компонентом, который способствует сложному механизму аллостерической регуляции ключевого фермента Mycobacterium tuberculosis. PLoS One. 2017; 12 (6): e0180052. [Бесплатная статья PMC: PMC5493349] [PubMed: 28665948]

      12.

      O’Neil CE, Keast DR, Fulgoni VL, Nicklas TA. Пищевые источники энергии и питательных веществ среди взрослых в США: NHANES 2003–2006.Питательные вещества. 2012 декабря 19; 4 (12): 2097-120. [Бесплатная статья PMC: PMC3546624] [PubMed: 23363999]

      13.

      Wickett RR. Перманентная завивка и выпрямление волос. Кутис. 1987 июн; 39 (6): 496-7. [PubMed: 3608576]

      14.

      Agarwal PK. Ферменты: комплексное представление о структуре, динамике и функциях. Факт о микробной клетке. 2006 12 января; 5: 2. [Бесплатная статья PMC: PMC1379655] [PubMed: 16409630]

      15.

      Shoulders MD, Raines RT. Структура и стабильность коллагена.Анну Рев Биохим. 2009; 78: 929-58. [Бесплатная статья PMC: PMC2846778] [PubMed: 19344236]

      16.

      Шрайбер Г. Кинетические исследования белок-белковых взаимодействий. Curr Opin Struct Biol. 2002 Февраль; 12 (1): 41-7. [PubMed: 11839488]

      17.

      Чаван Т., Мадуке М., Шварц К. Белковые лиганды для изучения белков ионных каналов. J Gen Physiol. 2017 апр 3; 149 (4): 407-411. [Бесплатная статья PMC: PMC5379924] [PubMed: 28270405]

      18.

      Зубарев Р.А., Чиванов В.Д., Хоканссон П., Сундквист БУ.Секвенирование пептидов с помощью частичного кислотного гидролиза и масс-спектрометрии с десорбцией плазмы высокого разрешения. Масс-спектрометр Rapid Commun. 1994 ноя; 8 (11): 906-12. [PubMed: 7819601]

      19.

      Aebersold R, Leavitt J. Анализ последовательности белков, разделенных электрофорезом в полиакриламидном геле: в направлении интегрированной базы данных белков. Электрофорез. 1990 июл; 11 (7): 517-27. [PubMed: 2226408]

      20.

      Фридман М. Применение реакции нингидрина для анализа аминокислот, пептидов и белков в сельскохозяйственных и биомедицинских науках.J. Agric Food Chem. 2004 11 февраля; 52 (3): 385-406. [PubMed: 14759124]

      21.

      Шимониси Ю., Хонг Ю.М., Китагиси Т., Мацуо Т., Мацуда Х., Катакузе И. Секвенирование пептидных смесей методом деградации по Эдману и масс-спектрометрии с десорбцией в полевых условиях. Eur J Biochem. 1980 ноя; 112 (2): 251-64. [PubMed: 7460922]

      22.

      Каннингем Д.Ф., О’Коннор Б. Пролинспецифические пептидазы. Biochim Biophys Acta. 1997, 5 декабря; 1343 (2): 160-86. [PubMed: 9434107]

      23.

      Ковач Г.Г., Будка Х.Прионные болезни: от белковой к клеточной патологии. Am J Pathol. Март 2008 г .; 172 (3): 555-65. [Бесплатная статья PMC: PMC2258253] [PubMed: 18245809]

      24.

      Hsueh MF, Önnerfjord P, Bolognesi MP, Easley ME, Kraus VB. Анализ «старых» белков выявляет динамический градиент обновления хряща в конечностях человека. Sci Adv. 2019 Октябрь; 5 (10): eaax3203. [Бесплатная статья PMC: PMC6785252] [PubMed: 31633025]

      25.

      Риос М., Хабекер Б., Сасаока Т., Эйзенхофер Г., Тиан Х., Ландис С., Чикараиши Д., Роффлер-Тарлов С.Синтез катехоламинов опосредуется тирозиназой в отсутствие тирозингидроксилазы. J Neurosci. 1 мая 1999 г .; 19 (9): 3519-26. [Бесплатная статья PMC: PMC6782225] [PubMed: 10212311]

      26.

      Ji LL, Yeo D. Митохондриальная дисрегуляция и атрофия неиспользования мышц. F1000Res. 2019; 8 [Бесплатная статья PMC: PMC6743252] [PubMed: 31559011]

      27.

      Henderson AG, Ehre C, Button B, Abdullah LH, Cai LH, Leigh MW, DeMaria GC, Matsui H, Donaldson SH, Davis CW , Шихан Дж.К., Буше Р.К., Кесимер М.В выделениях из дыхательных путей при муковисцидозе наблюдается повышенная концентрация муцина и повышенное осмотическое давление. J Clin Invest. 2014 июл; 124 (7): 3047-60. [Бесплатная статья PMC: PMC4072023] [PubMed: 24892808]

      28.

      Iadanza MG, член парламента Джексона, Hewitt EW, Ranson NA, Radford SE. Новая эра в понимании амилоидных структур и болезней. Nat Rev Mol Cell Biol. 2018 декабрь; 19 (12): 755-773. [PubMed: 30237470]

      29.

      Zanotti G, Cendron L. Структурные аспекты устойчивости Helicobacter pylori к антибиотикам.Adv Exp Med Biol. 2019; 1149: 227-241. [PubMed: 31016632]

      30.

      Уильямсон Э., Като Х., Вольтерман К.А., Сузуки К., Мур ДР. Влияние диетического белка на метаболизм и производительность у мужчин, тренирующихся на выносливость. Медико-спортивные упражнения. 2019 Февраль; 51 (2): 352-360. [PubMed: 30252774]

      31.

      Viteri FE. INCAP изучает энергию, аминокислоты и белок. Еда Nutr Bull. 2010 Март; 31 (1): 42-53. [PubMed: 20461903]

      32.

      Липпи Г., Плебани М.Комплексная диагностика: будущее лабораторной медицины? Биохим Мед (Загреб). 2020 15 февраля; 30 (1): 010501. [Бесплатная статья PMC: PMC66] [PubMed: 31839719]

      33.

      Twohig PA, Rivington JR, Gunzler D, Daprano J, Margolius D. Виды панели управления клиницистом и улучшение превентивных показателей здоровья: ретроспективный анализ. BMC Health Serv Res. 11 июля 2019; 19 (1): 475. [Бесплатная статья PMC: PMC6621998] [PubMed: 31296211]

      Что такое белок? Биолог объясняет

      Примечание редактора: Натан Альгрен — доцент кафедры биологии в Университете Кларка.В этом интервью он подробно объясняет, что такое белки, как они производятся, а также широкий спектр функций, которые они выполняют в организме человека.

      Натан Альгрен объясняет, что делают белки в нашем организме.

      Что такое белок?

      Белок — это основная структура, которая встречается во всем живом. Это молекула. И главное в белке — это то, что он состоит из более мелких компонентов, называемых аминокислотами. Мне нравится думать о них как о бусинах разного цвета.Каждая бусинка представляет собой аминокислоту, представляющую собой более мелкие молекулы, содержащие атомы углерода, кислорода, водорода и иногда атомы серы. Итак, белок — это, по сути, цепочка, состоящая из этих маленьких отдельных аминокислот. Есть 22 разных аминокислоты, которые вы можете комбинировать по-разному.

      Белок обычно не существует в виде цепочки, но фактически сворачивается в определенную форму в зависимости от порядка и того, как эти разные аминокислоты взаимодействуют друг с другом. Эта форма влияет на то, что белок делает в нашем организме.

      Откуда берутся аминокислоты?

      Аминокислоты в нашем организме поступают из пищи, которую мы едим. Мы также производим их в нашем теле. Например, другие животные производят белки, а мы их едим. Наше тело берет эту цепочку и разбивает ее на отдельные аминокислоты. Затем он может преобразовать их в любой белок, который нам нужен.

      После того, как белки расщепляются на аминокислоты в пищеварительной системе, они попадают в наши клетки и как бы плавают внутри клетки, как эти маленькие отдельные шарики в нашей аналогии.А внутри клетки ваше тело в основном связывает их вместе, чтобы вырабатывать белки, необходимые вашему организму.

      Примерно половину необходимых нам аминокислот мы можем производить самостоятельно, а остальные мы должны получать из пищи.

      Что делают белки в нашем организме?

      Ученые не совсем уверены, но большинство из них согласны с тем, что в нашем организме около 20 000 различных белков. Некоторые исследования предполагают, что их может быть даже больше. Они выполняют множество функций — от некоторых метаболических преобразований до удержания ваших клеток вместе и заставляя ваши мышцы работать.

      Их функции делятся на несколько широких категорий. Один структурный. Ваше тело состоит из множества различных структур — представьте себе струнные структуры, шарики, якоря и т. Д. Они образуют материал, который скрепляет ваше тело. Коллаген — это белок, который придает структуру вашей коже, костям и даже зубам. Интегрин — это белок, который обеспечивает гибкие связи между вашими клетками. Ваши волосы и ногти состоят из протеина, называемого кератином.

      Еще одна важная роль, которую они берут на себя, — это биохимия — то, как ваше тело выполняет определенные реакции в вашей клетке, такие как расщепление жиров или аминокислот.Помните, я сказал, что наше тело расщепляет белок из пищи, которую мы едим? Даже эту функцию выполняют такие белки, как пепсин. Другой пример — гемоглобин — белок, переносящий кислород в крови. Итак, они проводят эти особые химические реакции внутри вас.

      Белки также могут обрабатывать сигналы и информацию, например белки циркадных часов, которые отслеживают время в наших клетках, но это несколько основных категорий функций, которые белки выполняют в клетке.

      Почему белок часто ассоциируется с мышцами и мясом?

      В разных продуктах есть разное содержание белка. В таких растениях, как пшеница и рис, много углеводов, но они менее богаты белком. Но в мясе вообще больше белка. Для создания мышц вашего тела требуется много белка. Вот почему белок часто ассоциируется с употреблением мяса и наращиванием мышечной массы, но на самом деле белки участвуют в гораздо большем, чем это.

      [ Получайте удовольствие от разговора каждые выходные. Подпишитесь на нашу еженедельную рассылку.]

      Функции белков в организме — Питание человека [УСТАРЕЛО]

      Белки являются «рабочими лошадками» тела и участвуют во многих функциях организма. Белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для своей конкретной функции.

      Структура и движение

      Рисунок 6.9 Структура коллагена

      Тройная спираль коллагена от Невита Дилмена / CC BY-SA 3.0

      В организме человека было обнаружено более сотни различных структурных белков, но самым распространенным на сегодняшний день является коллаген, который составляет около 6 процентов от общей массы тела. Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и включает большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген — это прочный волокнистый белок, состоящий в основном из глицина и пролина. Внутри его четвертичной структуры три пептидных нити скручиваются друг вокруг друга, как веревка, а затем эти коллагеновые нити перекрываются друг с другом.Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Волокна коллагена в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие фибриллы белка эластина делают ее гибкой. Зажмите кожу на руке и отпустите; белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме. Гладкомышечные клетки, которые выделяют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая им структуру и способность растягиваться назад после того, как через них прокачивается кровь.Еще один сильный волокнистый белок — кератин, из которого состоят кожа, волосы и ногти. Плотно упакованные коллагеновые фибриллы в сухожилиях и связках обеспечивают синхронные механические движения костей и мышц и способность этих тканей возвращаться назад после завершения движения.

      Ферменты

      Хотя белки в наибольшем количестве содержатся в соединительных тканях, таких как кости, их наиболее необычная функция — это ферменты. Ферменты — это белки, которые проводят определенные химические реакции.Задача фермента — обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для того, чтобы эта химическая реакция произошла (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более ста химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты. Одна только печень содержит более тысячи ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые подходят их активному сайту, подобно тому, как замок может быть открыт только с помощью определенного ключа.Почти каждая химическая реакция требует определенного фермента. К счастью, фермент может снова и снова выполнять свою роль катализатора, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты (см. Рисунок 6.10 «Роль ферментов в переваривании углеводов») .

      Рисунок 6.Роль 10 ферментов в переваривании углеводов

      Гормоны

      Белки отвечают за синтез гормонов. Гормоны — это химические сообщения, производимые железами внутренней секреции. Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон транспортируется с кровью к своей клетке-мишени, где он передает сообщение, чтобы инициировать определенную реакцию или клеточный процесс. Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин.Инсулин сообщает клеткам тела, что глюкоза доступна и может забирать ее из крови и хранить или использовать для производства энергии или создания макромолекул. Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них таковы.

      Жидкостный и кислотно-щелочной баланс

      Правильное потребление белка позволяет основным биологическим процессам организма поддерживать статус-кво в изменяющейся окружающей среде.Баланс жидкости относится к поддержанию распределения воды в организме. Если слишком много воды в крови внезапно попадает в ткань, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток. Вода всегда течет из области с высокой концентрацией в область с низкой концентрацией. В результате вода перемещается в области с более высокими концентрациями других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза. Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, белки постоянно циркулируют в крови в высоких концентрациях.Самый распространенный белок в крови — это белок в форме бабочки, известный как альбумин. Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови похожей на таковую в клетках. Таким образом, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а скорее сводится к минимуму, чтобы сохранить статус-кво.

      Рисунок 6.11 Белковый альбумин

      PDB 1o9x EBI Джавахара Сваминатана и сотрудников MSD из Европейского института биоинформатики / Public Domain Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание жидкостного и кислотно-щелочного баланса и транспортировку молекул.

      Белок также необходим для поддержания правильного баланса pH (мера того, насколько кислым или основным является вещество) в крови. PH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже небольшое изменение pH крови может повлиять на функции организма. Напомним, что кислая среда может вызвать денатурацию белка, что останавливает функционирование белков. В организме есть несколько систем, которые удерживают pH крови в пределах нормы, чтобы этого не происходило. Один из них — это циркулирующий альбумин.Альбумин имеет слабую кислотность и, поскольку он отрицательно заряжен, уравновешивает множество положительно заряженных молекул, таких как протоны (H +), кальций, калий и магний, которые также циркулируют в крови. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентраций этих молекул, тем самым уравновешивая pH крови и поддерживая статус-кво. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая и высвобождая протоны.

      Транспорт

      Альбумин и гемоглобин также играют роль в молекулярном транспорте.Альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и переносит их по кровеносной системе. Каждый эритроцит содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно не проницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы.

      Защита

      Рисунок 6.12 Белки антител

      Абаговомаб (моноклональное антитело) по Blake C / CC BY-SA 3.0

      Рисунок 6.13 Антигены

      Цепи антител от Fred the Oyster / Public Domain

      Белок антитела состоит из двух тяжелых цепей и двух легких цепей. Вариабельная область, которая отличается от одного антитела к другому, позволяет антителу распознавать соответствующий ему антиген.

      Ранее мы обсуждали, что прочные волокна коллагена в коже обеспечивают ей структуру и поддержку.Плотная сеть коллагеновых волокон кожи также служит преградой для вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Фермент лизоцим выделяется со слюной и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв. Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. Антитела, выделяемые лейкоцитами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредных бактерий и вирусов, которые можно окружить и уничтожить.Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

      Заживление ран и регенерация тканей

      Белки участвуют во всех аспектах заживления ран, процесса, который проходит в трех фазах: воспалительной, пролиферативной и ремоделирующей. Например, если вы шили и укололи палец иглой, ваша плоть покраснела бы и воспалилась. Через несколько секунд кровотечение прекратится. Процесс заживления начинается с белков, таких как брадикинин, которые расширяют кровеносные сосуды в месте повреждения.Дополнительный белок, называемый фибрином, помогает защитить тромбоциты, которые образуют сгусток, чтобы остановить кровотечение. Затем, в фазе пролиферации, клетки перемещаются и восстанавливают поврежденную ткань, устанавливая новые коллагеновые волокна. Волокна коллагена помогают сблизить края раны. В фазе ремоделирования откладывается больше коллагена, образуя рубец. Рубцовая ткань только на 80 процентов функциональна, чем нормальная неповрежденная ткань. Если в диете недостаточно белка, процесс заживления ран заметно замедляется.

      В то время как заживление ран происходит только после получения травмы, в организме продолжается другой процесс, называемый регенерацией тканей. Основное различие между заживлением ран и регенерацией тканей заключается в процессе регенерации точной структурной и функциональной копии утраченной ткани. Таким образом, старая умирающая ткань заменяется не рубцовой тканью, а совершенно новой, полностью функциональной тканью. Некоторые клетки (например, клетки кожи, волос, ногтей и кишечника) имеют очень высокую скорость регенерации, в то время как другие (например, клетки сердечной мышцы и нервные клетки) не регенерируют на каких-либо заметных уровнях.Регенерация тканей — это создание новых клеток (деление клеток), для чего требуется множество различных белков, включая ферменты, синтезирующие РНК и белки, транспортные белки, гормоны и коллаген. В волосяном фолликуле клетки делятся, и волосы растут в длину. Рост волос в среднем составляет 1 сантиметр в месяц, а ногтей — около 1 сантиметра каждые сто дней. Клетки, выстилающие кишечник, восстанавливаются каждые три-пять дней. Неадекватные белковые диеты ухудшают регенерацию тканей, вызывая множество проблем со здоровьем, включая нарушение переваривания и усвоения питательных веществ и, что наиболее заметно, роста волос и ногтей.

      Производство энергии

      Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии (Рисунок 6.14 «Аминокислоты, используемые для получения энергии»). Только около 10 процентов пищевых белков катаболизируются каждый день для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, которые затем могут быть включены в цикл лимонной кислоты. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ. Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что ставит под угрозу синтез новых белков и разрушает мышечные белки.Кроме того, если в рационе человека содержится больше белка, чем необходимо организму, лишние аминокислоты расщепляются и превращаются в жир.

      Рисунок 6.14 Аминокислоты, используемые для производства энергии

      Изображение Эллисон Калабрезе / CC BY 4.0

      Что такое белки и что они делают? — Биология муниципального колледжа Маунт-Худ 102

      Как у прокариот, так и у эукариот, основная цель ДНК — предоставить информацию, необходимую для создания белков, необходимых для того, чтобы клетка могла выполнять все свои функции.Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

      Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

      Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

      Функция	Описание
      Антитело	Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.
      Фермент	Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках.Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.
      Посланник	Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.
      Конструктивный элемент	Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.
      Транспортировка / хранение	Эти белки связывают и переносят атомы и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

      Вы могли заметить, что «источник энергии» не был указан среди функций белков. Это связано с тем, что белки в нашем рационе обычно снова расщепляются на отдельные аминокислоты, которые наши клетки затем собирают в наши собственные белки. На самом деле люди не могут вырабатывать некоторые аминокислоты внутри наших собственных клеток — они необходимы нам в нашем рационе (это так называемые «незаменимые» аминокислоты).Наши клетки могут переваривать белки для высвобождения энергии, но обычно это происходит только тогда, когда углеводы или липиды недоступны.

      Рис. 4: Примеры продуктов с высоким содержанием белка. («Белок» Национального института рака находится в открытом доступе)

      Функции белков очень разнообразны, потому что они состоят из 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Функция белка зависит от формы белка.Форма белка определяется порядком аминокислот. Белки часто состоят из сотен аминокислот и могут иметь очень сложную форму, потому что существует очень много различных возможных порядков для 20 аминокислот!

      Рисунок 5: Основные уровни структуры белка. («Основные уровни структуры белка en» от LadyofHats находится в открытом доступе)

      Уникальная форма каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка.Люди, страдающие серповидно-клеточной анемией, могут иметь множество серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе. При этом заболевании β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры (формы), так и функции (работы) белка. Примечательно, что молекула гемоглобина состоит примерно из 600 аминокислот. Структурная разница между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидных клеток — это одна аминокислота из 600.

      Рисунок 6: Уникальная форма нормального белка гемоглобина. («Структура гемоглобина Gower 2» от Emw под лицензией CC BY-SA 3.0)

      Если не указано иное, изображения на этой странице лицензированы OpenStax в соответствии с CC-BY 4.0.

      OpenStax, Биология. OpenStax CNX. 27 мая 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]:QhGQhr4x@6/Biological-Molecules

      «Что такое белки и для чего они нужны?» Национальной медицинской библиотеки США находится в общественном достоянии

      3.6 белков — Биология человека

      Создал: CK-12 / Адаптировал Кристин Миллер

      Рисунок 3.6.1 Белковые коктейли различаются по качеству в зависимости от того, какие аминокислоты они содержат.

      Напитки, подобные этому коктейлю, содержат много белка. Мышечная ткань состоит в основном из белка, поэтому такие напитки популярны у людей, желающих нарастить мышцы. Составление мышц — лишь одна из множества функций этого удивительно разнообразного класса биохимических веществ.

      Белки представляют собой основной класс биохимических соединений, состоящих из небольших молекул мономеров, называемых аминокислотами . Более 20 различных аминокислот обычно содержатся в белках живых существ. Маленькие белки могут содержать всего несколько сотен аминокислот, в то время как большие белки могут содержать тысячи.

      Когда аминокислоты связываются вместе, они могут образовывать короткие цепи из двух или всего нескольких аминокислот. Эти короткие цепи называются пептидами . Когда аминокислоты образуют длинные цепи, цепи называются полипептидами . Белок состоит из одного или нескольких полипептидов.

      Белки могут иметь до четырех уровней структуры, от первичного до четвертичного.В результате они могут иметь огромное разнообразие. Вот некоторые дополнительные сведения об уровнях структуры белка:

      Рисунок 3.6.2 Четыре белковые структуры.

      Разнообразие белковых структур объясняет, почему этот класс биохимических соединений может играть так много важных ролей в живых существах. Каковы роли белков?

      • Некоторые белки имеют структурные функции. Они могут помочь клеткам сохранять форму или образовывать мышечные ткани.
      • Многие белки представляют собой ферменты, ускоряющие химические реакции в клетках.Ферменты обычно очень специфичны и ускоряют только одну или несколько химических реакций. Известно, что тысячи различных биохимических реакций катализируются ферментами, в том числе большинство реакций, участвующих в метаболизме. Реакция без фермента может занять миллионы лет, тогда как с подходящим ферментом она может занять всего несколько миллисекунд!
      • Другие белки — это антитела , которые связываются со специфическими чужеродными веществами, такими как белки на поверхности бактериальных клеток.Этот процесс нацелен на разрушение клеток.
      • Еще одни белки несут сообщения или материалы. Миоглобин, например, представляет собой связывающий кислород белок, обнаруживаемый в мышечных тканях большинства млекопитающих (включая человека).

      Основная характеристика белков, которая обеспечивает их разнообразный набор функций, — это их способность связываться с другими молекулами так специфично и прочно. Миоглобин может специфически и прочно связываться с кислородом. Область белка, отвечающая за связывание с другой молекулой, известна как сайт связывания . Этот сайт часто представляет собой углубление на молекулярной поверхности, в значительной степени определяемое третичной структурой белка.

      Белки необходимы в рационе человека и других животных. Мы не можем производить все необходимые нам аминокислоты, поэтому мы должны получать некоторые из них из продуктов, которые мы потребляем. В процессе пищеварения мы расщепляем белки пищи на свободные аминокислоты, которые затем можно использовать для синтеза наших собственных белков. Синтез белка из мономеров аминокислот происходит во всех клетках и контролируется генами.После того, как синтезируются новые белки, они, как правило, не хранятся очень долго, прежде чем они расщепятся и их аминокислоты будут переработаны. Продолжительность жизни белка в клетках млекопитающих обычно составляет всего день или два.

      • Белки представляют собой основной класс биохимических соединений. Они состоят из небольших мономерных молекул, называемых аминокислотами. В белках живых существ обычно содержится более 20 аминокислот. Белки обладают огромным разнообразием как по структуре, так и по функциям.
      • Длинные цепи аминокислот образуют полипептиды.Последовательность аминокислот в полипептидах составляет первичную структуру белков. Белки также имеют более высокий уровень структуры. Вторичная структура относится к конфигурациям — таким как спирали и пластинки — внутри полипептидных цепей. Третичная структура — это общая трехмерная форма белка, которая контролирует основную функцию молекулы. Четвертичная структура образуется, если несколько белковых молекул соединяются вместе и функционируют как комплекс.
      • Белки помогают клеткам сохранять свою форму, составляют мышечные ткани, действуют как ферменты или антитела и несут сообщения или материалы.Основная характеристика, которая позволяет белкам выполнять разнообразные функции, — это их способность специфически и прочно связываться с другими молекулами.
      • Мы не можем производить все аминокислоты, необходимые для синтеза наших собственных белков, поэтому мы должны получать некоторые из них из белков, содержащихся в пищевых продуктах.
      1. Что такое белки?
      2. Обозначьте четыре уровня структуры белка.
      3. Определите четыре функции белков.
      4. Объясните, почему белки могут выполнять так много разных функций в живых организмах.
      5. Какова роль белков в рационе человека?
      6. Можно ли получить белок как с альфа-спиралью, так и с гофрированным листом? Почему или почему нет?
      7. Если в гене есть мутация, которая вызывает кодирование другой аминокислоты, чем та, которая обычно кодируется в этом положении в белке, повлияет ли это на:
         • Первичная структура белка? Поясните свой ответ.
         • Высшие структуры (вторичные, третичные, четвертичные) белка? Поясните свой ответ.
         • Функция белка? Поясните свой ответ.
      8. Какая область белка отвечает за связывание с другой молекулой? Какой уровень или уровни белковой структуры создает эту область?
      9. Какая область белка отвечает за связывание с другой молекулой? Какой уровень или уровни белковой структуры создает эту область?
      11. Верно или неверно: Вы можете определить функцию всех белков на основе их четвертичной структуры.
      12. Объясните, что означает чтение, когда говорится, что аминокислоты «перерабатываются».

      Структура и сворачивание белка по The Amoeba Sisters, 2018.

      Атрибуты

      Рисунок 3.6.1

      Protein_shake от Sandstein, на Wikimedia Commons, используется по лицензии CC BY 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0).

      Рисунок 3.6.2

      Structures of Protein от OpenStax, на Wikimedia Commons, используется в соответствии с CC BY 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by/4.0) лицензии.

      Список литературы

      Сестры Амеба. (2018, 24 сентября). Структура и сворачивание белка. YouTube. https://www.youtube.com/watch?v=hok2hyED9go

      OpenStax. (2012, 22 августа). Рис. 9. На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры.