Содержание

Рибосомы строение и функции, какую функцию выполняют, где образуются рибосомы, что входит в химический состав, роль рибосом в синтезе белка

Строение и функции рибосом необходимо знать любому современному человеку. Функционирование клетки живого организма – сложный процесс, продолжающийся в течение жизни организма.

Рибосомы представляют собой органоиды клетки, участвующие в сложном клеточном механизме  трансляции генетического кода в цепи аминокислот. Длинные цепи аминокислот соединяются между собой, образуя белки, выполняющие различные функции. Схема строения рибосомы показана на рисунке ниже.

Какую функцию выполняют рибосомы

Назначение описываемого органоида в любой клетке заключается в осуществлении синтеза белков. Белки используются практически всеми клетками:

  • в качестве катализаторов ускоряют время реакции,
  • в качестве волокон обеспечивают стабильность клетки,
  • многие белки имеют индивидуальные задачи.

Основным хранилищем информации в клетках служит молекула дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Специальный фермент, РНК-полимераза, связывается с молекулой ДНК и создает «зеркальную копию» матричную рибонуклеиновую кислоту (мРНК), свободно перемещающуюся из ядра в цитоплазму клетки.

Цепочка рибонуклеиновой кислоты обрабатывается при выходе из ядра, области РНК, которые не кодируют белки, удаляются, мРНК используется для дальнейшего синтеза белка.

Каждая мРНК состоит из 4 различных нуклеиновых кислот, тройки которых составляют кодоны. Каждый кодон определяет специфическую аминокислоту. В организме всех живых существ на Земле встречаются 20 аминокислот. Кодоны, используемые для спецификации аминокислот, почти универсальны.

Кодон, запускающий все белки «AUG», последовательность нуклеиновых оснований:

  1. аденин,
  2. урацил,
  3. гуанин.

Специальная молекула РНК поставляет аминокислоты для синтеза транспортная РНК или тРНК. К активному кодону подходит тРНК, несущая соответствующую аминокислоту, ассоциируется с ним. Происходит образование пептидной связи новой аминокислоты со строящимся белком.

Где образуются рибосомы

Составные части органоида образуются в ядрышке. Две субъединицы объединяются для начала химического процесса синтеза белка из цепи мРНК. Рибосома действует в качестве катализатора, образуя пептидные связи между аминокислотами. Использованная тРНК высвобождается обратно в цитозоль, в дальнейшем она может связываться с другой аминокислотой.

Органоид достигнет стоп-кодона мРНК (UGA, UAG и UAA), остановив процесс синтеза. Специальные белки (факторы терминации) прервут цепочку аминокислот, отделив ее от последней тРНК формирование белка закончится.

Различные белки требуют некоторых модификаций, транспортировки в определенные области клетки до начала функционирования. Рибосома, прикрепленная к эндоплазматическому ретикулуму, поместит вновь образованный белок внутрь, он пройдет дополнительные модификации, будет должным образом свернут. Другие белки образуются непосредственно в цитозоли, где действуют как катализатор для различных реакций.

Рибосомы создают нужные клеткам белки, составляющие около 20 процентов состава клетки. Приблизительно в клетке находится 10 000 различных белков, приблизительно по миллиону копий каждого.

Рибосома эффективно и быстро участвует в синтезе, добавляя 3-5 аминокислот к белковой цепи в секунду. Короткие белки, содержащие несколько сотен аминокислот, могут быть синтезированы за считанные минуты.

Состав и строение рибосом

Рибосомы имеют схожую структуру в клетках всех организмов Земли, незаменимы при синтезе белков. В начале эволюции различных форм жизни рибосома была принята в качестве универсального способа перевода РНК в белки. Эти органоиды изменяются в различных организмах незначительно.

Описываемые органоиды состоят из большой и малой субъединицы, располагающихся вокруг молекулы мРНК. Каждая субъединица представляет собой комбинацию белков и РНК, называемых рибосомальной РНК (рРНК).

Длина рРНК в разных цепях разная. рРНК окружена белками, создающими рибосому. рРНК удерживает мРНК и тРНК в органоиде и действует в качестве катализатора для ускорения образования пептидных связей между аминокислотами.

Рибосомы измеряются в единицах Svedberg, означающих сколько времени требуется молекуле для осаждения из раствора в центрифуге. Чем больше число, тем больше молекула.

Различия между прокариотическими и эукариотическими рибосомами рассмотрены в таблице.

Критерий Прокариотические Эукариотические
Размер в единицах Svedberg 70S 80S
содержание белков и РНК меньше белков и меньше РНК больше белков и больше РНК
содержание молекул РНК 3 молекулы РНК 4 молекулы РНК

Рибосомы отвечают за процесс синтеза белка – двигательной силы организма и являются одним из ключевых органоидов живой клетки, представленной во всем многообразии живых существ на Земле.

Ученым удалось заставить рибосому работать «на заказ»

Потенциальное лекарство от рака, вирусов и бактерий смогли создать ученые, модифицировав рибосому и получив такую структуру, которая способна синтезировать белки «по заказу» исследователей. Отдел науки «Газеты.Ru» разбирался в том, что представляет собой эта рибосома и для чего она нужна. Авторы разработки рассказали, чем их изобретение напоминает сиамских близнецов и как оно поможет в борьбе с самыми различными болезнями.

Рибосома — это важнейшая специализированная структура в клетках живых организмов. Основной ее функцией является производство белков из аминокислот на основе генетической информации, предоставляемой матричной рибонуклеиновой кислотой (мРНК).

По сути, рибосома представляет собой «фабрику» по производству белков, которые затем используются для поддержания жизнедеятельности самой клетки, то есть для ее роста, развития и обновления.

Основными составляющими рибосомы являются две структуры, называемые субчастицами, которые постоянно меняют своих «партнеров». Малая субчастица находит мРНК (а затем расшифровывает содержащуюся в ней генетическую информацию), после чего к ней присоединяется большая субчастица, которая выполняет следующий этап синтеза — обеспечивает формирование связей между растущей аминокислотной цепочкой будущего белка и каждой последующей аминокислотой. После того как синтез завершен, обе частицы расходятся.

Идея о том, чтобы научиться синтезировать пептиды (составляющие части белков) — то есть, по сути, научиться выполнять работу рибосом, — занимает умы исследователей в течение долгого времени. Общий метод, позволивший синтезировать пептиды в лабораторных условиях, был разработан еще в 1905 году лауреатом Нобелевской премии по химии 1902 года Эмилем Германом Фишером. Спустя полвека в лаборатории был создан окситоцин — гормон, состоящий из длинных пептидных цепочек. А в 1963 году Роберт Брюс Меррифилд разработал методику твердофазного пептидного синтеза, за что удостоился Нобелевской премии по химии 1984 года. На основе

его разработок были созданы автоматические синтезаторы пептидов.

Твердофазный синтез пептидов продолжает использоваться и до сих пор, причем на производство одной пептидной связи обычно уходит от 10 до 15 минут. В 2013 году журнал Science опубликовал статью группы исследователей из Манчестера и Эдинбурга под руководством Дэвида Лея, в которой ученые описывали созданный ими искусственный аналог рибосомы — правда, весьма примитивный.

Структура представляла собой «машину» для синтеза пептидов заданного состава, сделанную из ротаксанов — соединений, состоящих из молекулы гантелевидной формы и циклической молекулы, «надетой» на нее. Принципиальные отличия от «настоящей» рибосомы заключались в том, что состав пептидов был уже задан, и «машине» оставалось только расставить предоставленные ей аминокислоты в нужном порядке, причем на присоединение одного аминокислотного остатка у нее уходило до 12 часов.

Клеточные рибосомы же самостоятельно определяют, в каком порядке должны располагаться аминокислоты, а соединяют они их со скоростью 15–20 штук в секунду.

Группа исследователей под руководством Александра Манькина (Иллинойский университет в Чикаго) и Майкла Джуветта (Северо-Западный университет) совершила настоящий прорыв в науке, сумев создать искусственную рибосому, которая выполняет те же функции, что и естественная. Кроме того, в ходе работы ученые существенным образом изменили структуру рибосомы, «запретив» ее субчастицам разделяться после синтеза белка. Подробнее

ознакомиться с результатами работы исследователей можно в журнале Nature.

Один из ведущих авторов исследования Александр Манькин рассказал отделу науки, в чем заключается суть достижения.

— Александр, скажите, можно ли утверждать, что вы создали искусственную рибосому?
— Нет. Однако нам удалось существенным образом переиначить природную рибосому, которая является результатом всего каких-то трех миллиардов лет эволюции. Мы решили связать малую и большую субчастицы вечным союзом, фактически соединив их наручниками: основу большой субчастицы мы переделали таким образом, чтобы ее можно было «подшить» к малой субчастице.

close

100%

Большая и малая субчастицы, соединенные между собой («связка» обозначена зеленым цветом)

Александр Манькин

В результате это выглядит как нормальная рибосома, но вместо двух скелетов (РНК малой субчастицы и РНК большой субчастицы) эти скелеты соединены в один, прямо как у сиамских близнецов. А значит, теперь мы с этой парой сможем делать все, что захотим.

— Например?
— Например, учить ее синтезировать белки, в том числе и терапевтические, которые обычная рибосома или же совсем делать не умеет, или же делает их из рук вон плохо. Или же мы можем учить ее включать неприродные аминокислоты в белок с тем, чтобы сделать его лучше, устойчивее, более терапевтически полезным или вообще другим. Надо помнить, что природа предложила нам всего только 20 «нормальных» аминокислот, чтобы делать генетически программируемые полимеры, называемые белками.

Но теперь мы можем насинтезировать много разных новых аминокислот, или даже вовсе не аминокислот, а других соединений, которые можно было бы соединять в различные полезные для нас и, главное, программируемые полимеры.

— Получается, ваша модифицированная рибосома способна выполнять все функции рибосомы природной и даже больше?
— Да. Поэтому, к нашему огромному удивлению, клетка с такой рибосомой (но без «нормальных» рибосом) живет достаточно счастливо и растет всего в два раза медленнее, чем обычная клетка. Однако малая субчастица должна узнавать мРНК сама по себе. Неудивительно, что наша «сиамская» рибосома делает это несколько хуже. Мы сейчас пытаемся понять, можно ли нашей рибосоме помочь в этом деле, например, меняя структуру фрагментов РНК, которые связывают две субчастицы.

— Может ли помочь ваша работа пониманию того, как именно зародилась жизнь на Земле? Ведь предполагается, что первичными «кирпичиками» жизни, сформировавшимися в условиях молодой Земли, были именно РНК.
— Это замечательный вопрос. Ответ — сегодня, наверное, нет, а завтра — возможно. Ученые (в том числе и моя лаборатория) в течение многих лет пытались доказать, что РНК большой субчастицы может сама катализировать образование пептидной связи и соединять аминокислоты в белок. Доказательство этого факта было бы сильным аргументом в пользу того, что белковый синтез зародился в эпоху РНК, но пока, увы, все попытки сделать это были безуспешными. Наша рибосома, вероятно, позволит проводить новые эксперименты в этом направлении. В то же время тот факт, что клетка живет вполне счастливо с «сиамской» рибосомой, показывает, что двухсубъединичная структура рибосомы — это, скорее всего,

один из возможных эволюционных вариантов синтеза белка, а вовсе не необходимость, диктуемая механикой белкового синтеза.

— Можно ли использовать «сиамскую» рибосому в медицинских целях?
— Ну конечно! Все, что делается в биологических исследованиях — фундаментальных или прикладных, — рано или поздно, напрямую или косвенно оказывает влияние на медицину, сельское хозяйство… Как я уже говорил, нашу рибосому с «повязанными» субчастицами можно научить синтезировать терапевтические белки, которые будут более устойчивы в клетках, и, значит, их не надо будет давать пациенту слишком часто. Или же можно эти терапевтические белки (например, моноклональные антитела) сделать лучше, подшивая к ним всевозможные «боеголовки» для атак на наших врагов — раковые клетки, патогенные бактерии и вирусы.

ru:about:media:2015:20152005 [Институт химической биологии и фундаментальной медицины]

Оригинал статьи

ПОИСК от 20.04.2016 г.

ПОМЕХИ ПРИ ТРАНСЛЯЦИИ. ПРЕДОТВРАТИТЬ МУТАЦИИ В ОРГАНИЗМЕ МОЖНО ЕЩЕ НА СТАДИИ ЭМБРИОНА.

Происходящее внутри живой клетки вызывает изумление даже у самых искушенных ученых. Некоторые из них признавались, что именно невероятная сложность и слаженность процессов в ней заставила их поверить в Бога. Не может такой безум­но сложный и в то же время предельно согласованный мир возникнуть просто так, без высшего творческого участия. Но, несмотря на случающиеся внутренние сомнения, ученые продолжают изучать мир, который запрятан глубоко в нас и благодаря которому мы живем, думаем, развиваемся. Работа одного из таких исследователей — научного сотрудника Института химической биологии и фундаментальной медицины (ИХБФМ) СО РАН кандидата химических наук Юлии БАРТУЛИ — получила государственную поддержку в виде гранта Президента РФ. Наш корреспондент попросил молодого ученого помочь ему разобраться в очень непростой теме.

— Все процессы жизнедеятельности клетки зависят от набора имеющихся в ней белков, — рассказывает Юлия Сергеевна. — Они выполняют разные функции — катализируют протекание всех биохимических реакций, образуют цитоскелет, поддерживающий форму клеток, и играют ключевую роль в клеточном цикле, сигнальных системах клеток и при иммунном ответе. Информация об аминокислотных последовательностях белков организма закодирована в геномной ДНК, и их синтез из мономеров — аминокислотных остатков — это последний этап реализации генетической информации. Во всех организмах, от бактерий до человека, он осуществляется на рибосоме — одной из самых сложно устроенных молекулярных машин в клетке. Генетическая информация копируется в виде матричной РНК (мРНК), которая поступает в рибосому, где происходит перевод (трансляция) генетической информации с языка последовательности нуклеотидов мРНК в последовательность аминокислотных остатков белка. Перевод осуществляется в соответствии с универсальным для всех организмов генетическим кодом, согласно которому каждой последовательности из трех нуклеотидов мРНК (кодону) соответствует одна из 20 аминокислот.

Рибосома состоит из рибосомных РНК (рРНК) и нескольких десятков рибосомных белков. Ее способность синтезировать белок по программе, записанной в мРНК, с высокой точностью (вероятность встраивания в белковую цепь неправильного аминокислотного остатка составляет 1 к 10 000) достигается за счет уникальной пространственной структуры и скоординированной работы всех структурных элементов рибосомы. Сегодня строение рибосом изучено с помощью различных методов, включая рентгеноструктурный анализ и низкотемпературную электронную микроскопию высокого разрешения. За расшифровку структуры рибосомы бактерий в 2009 году была присуждена Нобелевская премия в области химии. Рибосома — самый сложный надмолекулярный комплекс, структуру которого удалось расшифровать с разрешением почти до отдельных атомов. Несмотря на это, молекулярные механизмы их функционирования до конца не выяснены. В частности, не совсем понятно, как рибосомам удается с такой эффективностью и точностью синтезировать белок, и остается много вопросов, связанных с регуляцией белкового синтеза.

— Какую роль играют рибосомные белки?

— Каталитическая функция рибосомы — соединение аминокислотных остатков в белковую цепь согласно программе, записанной в мРНК. Это обеспечивается скоординированной работой нескольких функциональных центров рибосомы, предназначенных для связывания различных участников процесса трансляции. Участники — это мРНК, несущие генетическую информацию, транспортные РНК (тРНК), доставляющие на рибосому аминокислотные остатки для синтеза белка (каждая тРНК “возит” один строго определенный аминокислотный остаток), и белки-ассистенты, которые называются факторами трансляции.

На первой стадии трансляции — инициации — соответствующие факторы помогают собрать комплекс рибосомы, где стартовый кодон мРНК взаимодействует с антикодоном тРНК, несущим первый аминокислотный остаток (всегда метионин). Следующий за стартовым кодон при этом располагается в декодирующем центре рибосомы и готов для связывания с вновь поступающей тРНК, несущей аминокислотный остаток. Далее происходит элонгация (удлинение) пептидной цепи, в результате которой рибосома последовательно присоединяет аминокислотные остатки к растущей полипептидной цепи в соответствии с программой, записанной в мРНК. Завершение элонгации, или терминация трансляции, наступает, когда в декодирующем центре оказывается стоп-кодон мРНК, которому не соответствует никакая аминокислота. Тогда в этом центре вместо тРНК связываются два белковых высвобождающих фактора (по-английски — releasing factors). Один из них запускает гидролиз сложноэфирной связи между тРНК и С-концом синтезированного полипептида, тем самым высвобождая белок, а другой использует энергию, полученную за счет гидролиза ГТФ (гуанозинтрифосфата — аналога АТФ, универсального аккумулятора энергии в клетке), для диссоциации рибосомного комплекса на составляющие компоненты.

В конце XX века обнаружили, что каталитическую функцию рибосомы, благодаря которой она способна соединять аминокислотные остатки друг с другом, осуществляет рРНК, а не белки. После этого какое-то время считалось, что рРНК играет главную роль в работе рибосомы, а белки нужны лишь для поддержания ее правильной структурной организации. Однако в последние годы стало ясно, что работа рибосомы обеспечивается высокоскоординированными взаимодействиями между рибосомными белками и рРНК. Более того, оказалось, что многие белки непосредственно вовлечены в формирование таких функциональных центров рибосомы, как декодирующий центр, участок входа мРНК в рибосому, и других.

— Что включает круг ваших исследований?

— Известно, что многие рибосомные белки могут находиться не только в составе рибосомы, но и в свободном состоянии (вне рибосомы), выполняя самые разные функции в клетке, не связанные непосредственно с трансляцией. Научная проблема, на решение которой направлено наше исследование, связана с пониманием специфических функций ряда рибосомных белков человека, которые они выполняют, находясь в составе рибосомы или вне ее. К числу таких функций относится, в частности, избирательная регуляция трансляции мРНК, кодирующих определенные клеточные белки. Понимание механизмов, лежащих в основе такой регуляции, позволит влиять на их биосинтез в клетке. Уже известно, что от того, насколько эффективно происходит биосинтез таких специфических полипептидов в клетке, могут зависеть многие процессы в организме — от противодействия инфекции до правильного формирования органов в ходе эмбрионального развития.

Например, один из объектов нашего исследования — рибосомный белок, в гене которого мутации вызывают аномалии в развитии осевого скелета у млекопитающих. Оказалось, что присутствие такого “испорченного” белка в клетках приводит к понижению эффективности трансляции особого класса мРНК, кодирующих полипептиды, ответственные за развитие скелета. Наша задача — определить мРНК, трансляция которых зависит от уровня этого рибосомного компонента в клетке, и установить молекулярные механизмы, посредством которых он влияет на трансляцию таких мРНК. Аналогичные исследования планируется провести с другим компонентом рибосомы, который вовлечен во многие клеточные процессы, включая канцерогенез и ангиогенез, при котором происходит образование сосудов в органах и тканях.

Кроме того, в ходе исследований мы попытаемся выяснить, контактируют ли рибосомные белки непосредственно с теми мРНК, на чей уровень трансляции они влияют, и, если такое взаимодействие реализуется, определить тонкую структуру участков связывания (то есть идентифицировать нуклеотидные и аминокислотные остатки, формирующие область контакта).

Мы провели необходимую подготовительную работу и получили генетические конструкции, которые в дальнейшем позволят нам повышать или понижать содержание интересующих нас рибосомных белков в клетках человека и оценивать их влияние на эффективность трансляции некоторых спе­цифических мРНК.

— Что нового в ваших исследованиях и каким может быть их практическое применение?

— Ключевая особенность исследований в том, что для решения поставленных задач мы планируем использовать один из самых современных подходов, так называемый метод рибосомного профайлинга, позволяющий получать как бы “одномоментный снимок” всех молекул мРНК, которые в настоящий момент транслируются рибосомами в клетке. Этот метод включает высокопроизводительное геномное секвенирование последнего поколения, которое дает возможность одновременно определять последовательности миллиардов мРНК. Использование такого подхода позволит нам узнать, как изменение количества конкретного рибосомного белка в клетке будет влиять на трансляцию определенных мРНК.

Полученная информация поможет выявить взаимосвязь между конкретным рибосомным белком и набором мРНК, чья трансляция зависит от его концентрации в клетке. Это в совокупности с данными об участках связывания в мРНК и белках (изолированных или в составе рибосомы) позволит пролить свет на молекулярные механизмы, обеспечивающие регуляторную роль этих белков в трансляции специфических мРНК. Новые знания, безусловно, будут способствовать разработке инновационных подходов к повышению эффективности трансляции определенных мРНК и подавлению трансляции “нежелательных” для клетки мРНК, а в перспективе позволят наметить подходы для исправления патологий, вызванных нарушениями в работе рибосомных белков.

— Что, по вашему мнению, помогло вам выиграть конкурс на получение гранта президента?

— Начиная с преддипломной практики я работаю в лаборатории структуры и функции рибосом ИХБФМ СО РАН, возглавляемой профессором Галиной Георгиевной Карповой, одним из ведущих специалистов в мире по изучению молекулярных механизмов белкового синтеза у высших организмов с использованием химических и биохимических подходов. Работа на самом переднем крае науки позволила мне за восемь лет получить хороший кругозор в области молекулярной биологии, освоить многие современные методы и стать соавтором ряда публикаций в престижных международных журналах с высоким импакт-фактором. Эти публикации хорошо известны специалистам и цитируются международным научным сообществом. Думаю, что все это в совокупности с интересной научной задачей, которой посвящен мой проект, и способствовало тому, что моя заявка была поддержана.

Беседу вел
Василий ЯНЧИЛИН
Фото предоставлено Ю.Бартули

На нижнем фото: Кристаллографическая структура бактериальной рибосомы

Эндоплазматическая сеть. Рибосомы. Комплекс Гольджи

«Введение в общую биологию и экологию. 9 класс». А.А. Каменский (гдз)

 

 

 

Вопрос 1. Чем образованы стенки эндоплазматической сети и комплекса Гольджи?
Стенки эндоплазматической сети и комплекса Гольджи образованы однослойной мембраной.

Вопрос 2. Назовите функции эндоплазматической сети.
Эндоплазматическая сеть (эндоплазматический ретикулум, ЭПС) — одномембранные органеллы, общего типа, которые представляют собой каналы плазматической мембраны разной формы и величины. ЭПС бывает гладкая и гранулярная.
Гладкая ЭПС — мембранные мешочки.
Функции:
1) транспорт веществ к комплексу Гольджи;
2) депонирующая. В мышечных клетках накапливает Ca2+, необходимый для мышечных сокращений;
3) детоксикационная — в клетках пе-чени участвует в обезвреживании ядовитых веществ;
4) синтезирует углеводы и липиды, которые поступают внутрь мембран.
Гранулярная (ГрЭПС или эргастоплазма) — мембранные мешочки на которых располагаются рибосомы. В клетке располагается вокруг ядра и наружная ядерная оболочка переходит в мембраны ГрЭПС.
Функции:
1) делит клетку на отсеки, в которых протекают различные химические процессы;
2) транспортирует вещества к комплексу Гольджи;
3) синтезирует белки, которые поступают внутрь каналов ЭПС, где они приобретают свою вторичную и третичную структуры.

Вопрос 3. Какую функцию выполняют рибосомы?
Основная функция рибосом — синтез белка. Свободные полисомы синтезируют белок для самой клетки, а прикрепленные на ЭПС — синтезируют белок на экспорт из клетки.

Вопрос 4. Почему большинство рибосом расположены на каналах эндоплазматической сети?
Гранулярная (ГрЭПС или эргастоплазма) — мембранные мешочки на которых располагаются рибосомы. В клетке располагается вокруг ядра и наружная ядерная оболочка переходит в мембраны ГрЭПС. На рибосомах гранулярной сети синтезируются белки, которые затем поступают внутрь каналов ЭПС, где и приобретают третичную структуру. Белки, синтезируемые рибосомами, расположенными на каналах эндоплазматической сети, сразу же транспортируются к тому месту, где они необходимы в клетке.

Вопрос 5. Почему аппарат Гольджи чаще расположен вблизи от ядра клетки?
Основные функции аппарата Гольджи:
1)обезвоживание, накопление и упаковка веществ в мембраны;
2)транспорт веществ из клетки;
3)синтезирует полисахариды и присоединяет их к белкам с образованием гликопротеидов, которые обновляют гликокаликс. Гликопротеин (муцин) является важной частью слизи;
4)образует первичные лизосомы;
5)формирует включения;
6)участвует в обмене веществ в клетке;
7)формирует пероксисомы или микротельца;
8) сборка и «рост» мембран, которые затем окружают продукты секреции;
9)участвует в секреции воска растительных клеток.
Из чего следует, что основная функция аппарата Гольджи — накапливание веществ, которые синтезирует клетка. Эти вещества важны для основных процессов жизнедеятельности клетки, особенно при ее делении. В результате этого процесса образуются дочерние клетки, которым нужен запас органических веществ, играющих роль строительного материала и энергетических ресурсов. Это и объясняет расположение аппарата Гольджи вблизи ядра клетки.

Вопрос 6. Почему в эритроцитах аппарат Гольджи отсутствует?
Эритроциты представляют собой специализированные клетки крови, выполняющие газотранспортную функцию. Зрелые эритроциты имеют постоянную форму, не растут и не делятся. Поэтому они не содержат аппарата Гольджи.

Строение и функции рибосом

Рибосомы — это важнейшие компоненты клеток как прокариот, так и эукариот. Строение и функции рибосом связаны с синтезом белка в клетке, т. е. процессом трансляции.

По химическому составу рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиды, т. е. состоят из РНК и белков. В рибосомы входит только один тип РНК – рРНК (рибосомальная РНК). Однако существует 4 разновидности ее молекул.

По строению рибосомы — это мелкие, округлой формы, немембранные органоиды клетки. Их количество в разных клетках варьирует от тысяч до нескольких миллионов. Рибосома — это не монолитная структура, она состоит из двух частиц, которые называют большой и малой субъединицами.

В клетках эукариот большинство рибосом прикреплено к ЭПС, в результате чего последняя становится шероховатой.

Большая часть рРНК, составляющая рибосомы, синтезируется в ядрышке. Ядрышко образуют определенные участки разных хромосом, содержащие множество копий генов, на которых синтезируется предшественник молекул рРНК. После синтеза предшественника он видоизменяется и распадается на три части — разные молекулы рРНК.

Одна из четырех типов молекул рРНК синтезируется не в ядрышке, а в ядре на других участках хромосом.

В ядре происходит сборка отдельных субъединиц рибосом, которые затем выходят в цитоплазму, где при синтезе белка объединяются.

По строению обе субъединицы рибосом представляют собой молекулы рРНК, которые принимают определенные третичные структуры (сворачиваются) и инкрустируются десятками различных белков. При этом в состав большой субъединицы рибосом входит три молекулы рРНК (у прокариот — две), а в состав малой — только одна.

Единственная функция рибосом — это обеспечение возможности протекания химических реакций при биосинтезе белка в клетке. Матричная РНК, транспортные РНК, множество белковых факторов в рибосоме занимают определенные положения, что дает возможность эффективно протекать химическим реакциям.

При объединении субъединиц в рибосоме образуются «места» – сайты. Рибосома движется по мРНК и «считывает» кодон за кодоном. В один сайт поступает тРНК с присоединенной к ней аминокислотой, в другом – находится ранее прибывшая тРНК, к которой прикреплена ранее синтезированная полипептидная цепочка. В рибосоме между аминокислотой и полипептидом образуется пептидная связь. В результате полипептид оказывается на «новой» тРНК, а «старая» покидает рибосому. На ее место смещается оставшаяся тРНК вместе со своим «хвостом» (полипептидом). Рибосома сдвигается по мРНК вперед на один триплет, и к нему присоединяется комплементарная тРНК и т. д.

По одной цепи мРНК могут двигаться друг за другом несколько рибосом, образуя полисому.

Ученый из МФТИ описал основные структуры темной РНК

Некодирующая РНК в клетке входит в важные органеллы, регулирует синтез белков, ускоряет некоторые реакции и участвует в других важных процессах. Биоинформатик из МФТИ и Института математических проблем биологии РАН описал известные структуры некодирующих РНК, связанных с аденином. Работа опубликована в журнале Biochemistry.

ДНК содержит информацию о белках, необходимых для функционирования клетки. При считывании этой информации образуются промежуточные молекулы — матричные РНК, по которым далее строится белок. Но далеко не вся ДНК хранит последовательности белков — их не кодируют почти 98% генома человека. 

По части некодирующей ДНК синтезируются некодирующие молекулы РНК. Проводя параллель с материей во вселенной, можно сказать, что это темная РНК. Сейчас известно, что эти молекулы участвуют в регуляции синтеза белка, составляют большую часть рибосомы и выполняют ее функции. 

Также некодирующие РНК ускоряют некоторые биохимические процессы в клетке и могут подавлять производство белка. На этом эффекте основан препарат от редкого генетического заболевания — спинально-мышечной атрофии. 

ДНК и некоторые участки РНК представляют собой двунитевые молекулы или части молекул, закрученные в спираль. Образующие молекулу нити расположены несимметрично относительно оси спирали, поэтому образуются малая и большая бороздки — меньший и больший, чем 180°, угол между нитями. В малые бороздки некоторых некодирующих РНК встраиваются аденины из той же или другой молекулы РНК. Структуры РНК со связанным аденином называются А-минорами, а несколько идущих подряд А-миноров — мотивом А-минор.

Автор работы, старший преподаватель кафедры алгоритмов и технологий программирования МФТИ Евгений Баулин, систематизировал имеющиеся структуры А-миноров и мотивов А-минор, описал их геометрию и функции. Он выделил две основных группы А-миноров, различающихся расстоянием вдоль последовательности РНК между тремя участвующими во взаимодействии нуклеотидами. В структурах из первой группы они расположены близко, из второй — удалены друг от друга. По этим группам можно разделить все обнаруженные ранее структуры А-миноров. Такая классификация позволит быстро определять вид А-минора или мотива А-минора и пользоваться уже известными их свойствами.

“Взаимодействия A-минор — один из наиболее распространенных типов взаимодействий частей молекулы РНК или нескольких РНК. Я описал известные взаимодействия A-минор, перечислил примеры функциональных мотивов А-минор и рассмотрел наиболее распространенные типы их структур. Важная особенность A-миноров, о которой следует упомянуть, — это динамика составляющих, которая существенно различается между A-минорами разной структуры. В настоящее время определяющие А-миноры программы и описания используют далеко не все существующие данные. К сожалению, такой подход упускает из виду многие неканонические A-миноры. Нет сомнений в том, что с экспоненциально растущим числом разрешенных трехмерных структур различных молекул РНК список функционально важных взаимодействий A-минор также будет быстро расти. Следовательно, необходимо разработать расширенные программы для описания различных типов A-миноров и для определения взаимодействий A-миноров с другими мотивами РНК”, — пояснил Евгений Баулин.


Источник: https://zanauku.mipt.ru/2021/08/25/opisany-osnovnye-struktury-temnoj-rnk/

Вам может быть интересно

Секреты молекулярных машинок. Современная химия в долгу перед биологами

Нобелевская премия по химии 2009 года в размере 1 млн 420 тысяч долларов (или 10 млн шведских крон) будет разделена поровну между тремя исследователями, работавшими независимыми коллективами и пришедшими к совпадающим и расширяющим друг друга результатам.

Комментарий «УГ»ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота, обеспечивающая хранение и передачу генетической информации в живых организмах.РНК – рибонуклеиновая кислота, участвующая в ряде биологических процессов, в частности в синтезе белка.Кодон – триплет нуклеотидных остатков в ДНК или РНК, кодирующий аминокислоту.

Когда-то в сообщении «Взлом кода жизни», датированном 2001 годом, была проведена интересная аналогия между путем передачи информации в клетке и процессом приготовления пищи…

«Рецепт» приготовления блюда – это код ДНК. Синтезу белка (трансляции) всегда предшествует процесс копирования информации с двунитевой ДНК на однонитевую РНК (транскрипция), осуществляемый специальным ферментом РНК-полимеразой – она прочитывает «рецепт» и отдает его матричной или информационной РНК (мРНК), чтобы та отнесла его на «кухню». мРНК несет важный кусочек кода жизни, кода специфического белка. Она имеет небольшие размеры и очень мобильна, что позволяет ей легко покинуть ядро. Молекулы мРНК переносят инструкции по «приготовлению» белка к определенному месту сборки. Местом синтеза белка являются рибосомы. Рибосомы состоят из особого типа РНК (рибосомной РНК, рРНК) и белков и расположены на мембране эндоплазматического ретикулума в цитоплазме клетки. В процессе синтеза белка рибосомы удерживают аминокислоты в определенном положении. Возвращаясь к аналогии с кухней, можно сказать, что рибосомы являются поварами.

Чтобы начать биосинтез, рибосомы должны присоединиться к матричной РНК. Образующийся комплекс рибосом и мРНК относительно неподвижен. Далее необходимо транспортировать аминокислоты к месту синтеза белка с помощью еще одного типа РНК – транспортной РНК (тРНК). тРНК переводит нуклеотидный код, записанный на матрице мРНК, в инструкции для специфической аминокислоты. Транспортная РНК доставляет аминокислоту к рибосоме, причем для каждой из аминокислот существует определенная молекула тРНК.

Теперь необходимо соединить аминокислоты вместе согласно инструкциям. Это происходит на рибосоме. Когда мРНК поступает в цитоплазму, малая субъединица рибосомы связывается с ней. Ассоциация с рибосомой тРНК, несущей первую аминокислоту (формилметионин), или стартовый кодон, также является сигналом для присоединения к комплексу большой субъединицы рибосомы (инициация трансляции). После образования такого комплекса тРНК стартового кодона располагается в P-центре рибосомы. Следующая тРНК, несущая вторую аминокислоту, связывается с А-центром рибосомального комплекса. Затем между первой и второй аминокислотами образуется пептидная связь, тРНК из Р-центра, содержавшая ранее стартовый кодон, покидает комплекс рибосомы, а тРНК из А-центра, включающая ныне пептид из двух первых аминокислот белка, перемещается в Р-центр. Затем в освободившемся Р-центре происходит связывание тРНК, несущей третью аминокислоту, и процесс повторяется снова. Рибосома постепенно продвигается вдоль мРНК, и количество аминокислотных остатков в полипептидной цепи увеличивается (элонгация трансляции). При прекращении синтеза белка (терминация трансляции), которое кодируется стоп-кодоном, две субъединицы рибосомы расходятся.

Таким образом, «рецепт» прочитан, и успешно приготовлено «блюдо» – белок (в виде его первичной структуры). (См. фото 1.)

Эта тема входит в состав обязательной школьной программы по биологии. Однако множество деталей синтеза белков из аминокислот выяснилось совсем недавно – только после установления структуры рибосом.

Рибосомы впервые были описаны в 50-х годах прошлого века. Они выглядят как небольшие плотные гранулы, рассеянные по всей цитоплазме клетки. Их очень много – несколько десятков тысяч, каждая длиной порядка 25 нм (нано – одна миллиардная доля), эти структуры могут составлять до 30% сухой массы цитоплазмы. Такое их обилие сразу же позволило предположить, что рибосомы выполняют в клетке весьма важную функцию.

Сам термин «рибосома» был предложен в 1958 году Р.Робертсом. Функцию рибосом в организме впервые установили Клод, Палладе и Де Дюв, которые в 1974 году получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки». Позднее в лабораториях Дж. Уотсона, А.С.Спирина и М.Номуры были установлены принципы структурной организации рибосом.

Вскоре было высказано предположение об участии рибосом в синтезе белка. На сегодня известно, что на основе генетических данных рибосомы синтезируют необходимые клетке белки, т.е. биохимическую основу жизни: переносящий кислород гемоглобин, гормоны, антитела иммунной системы и многие-многие другие. Но как именно эти маленькие молекулярные машинки собирают полипептидные цепи, до некоторых пор оставалось загадкой – не хватало данных об устройстве этих структур.

К началу 80-х годов биологам было известно, что рибосомы состоят из двух субъединиц – большой и малой – и их функции различны. Кроме того, ученые выяснили, что рибосомы прокариот и эукариот различаются по локализации и строению.

Тем не менее детальные характеристики структуры рибосом невозможно было установить даже методом электронной микроскопии – из-за ассимметрии рибосом и их огромной молекулярной массы. К счастью, в химии появился метод рентгеновской кристаллографии, способный выявлять тонкие особенности биологических систем.

В качестве одного из ведущих мировых специалистов в данной области называют Харри Ноллера. Именно он первым получил данные рентгеноструктурного анализа рибосомы, правда, невысокого качества, а также объяснил работу рибосом. Пионером исследований структуры и функции рибосом считается израильтянка Ада Йонат, которая в 1980 году сумела закристаллизовать большую субъединицу рибосомы термофильной бактерии Geobaciiius stearothermophilis. Позже группе Томаса Стейтца (США, 2000 год) удалось определить строение большой субъединицы рибосомы с высоким разрешением. А строение малой субчастицы открыл британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан, кроме того, он выделил в рибосоме структуру, отвечающую за правильность считываемой с мРНК информации. Благодаря такому механизму частота допускаемых рибосомой ошибок при синтезе белка чрезвычайно низка (1 ошибка на 100 тысяч связываемых в полипептидную цепь аминокислот).

Трое последних ученых стали лауреатами Нобелевской премии по химии 2009 года (http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2009/index.html).

Конечно, правомерно спросить: почему же в номинации по химии выступают по сути дела биологи? Открытия совершаются на стыке дисциплин – уж такова особенность ХХI века с его приоритетом наук о живом. Впрочем, Нобелевский комитет в официальном пресс-релизе мотивировал выбор номинации так: «Рибосома катализирует два этапа химической реакции – образование ковалентных связей при формировании пептидных цепочек и гидролиз эфирных связей при терминации (прекращении) белкового синтеза».

На сегодня, таким образом, известно, что рибосома состоит из двух субчастиц – малой и большой. Они оправдывают свои названия – малая состоит из одной молекулы РНК и 30-40 молекул белка, большая включает 3 типа РНК и 40-50 белков. Их функции различны. Все операции с мРНК в начале биосинтеза осуществляет малая субъединица, большая присоединяется к ней фактически только, когда подготавливается образование первой пептидной связи. Такое «разделение труда» абсолютно правомерно, ведь малая частица отвечает за прием генетической информации, и только она связывается с мРНК; большая же выступает как фермент, ответственный за образование пептидных связей и за синтез полипептидной цепи в целом. Кроме того, по мнению авторов статьи «Происхождение и эволюция рибосомы», большая субъединица эволюционно более старая, а малая является более поздним дополнением к ней (T.F. Smith, J.C. Lee, R.R. Gutell, H. Hartman. Biology Direct, 2008, 3, 16; http://www.biology-direct.com/content/3/1/16). (См. фото 2.)

В целом рибосому можно назвать сложнейшей белоксинтезирующей системой с генетической (декодирует), каталитической (фермент пептидилтрансфераза) и механической (молекулярная машина) функциями. Помимо того она является рибозимом, то есть ее каталитическая активность при синтезе полипептидных цепей определяется не белком, а молекулой РНК.

Какова же практическая значимость столь высоко оцененного открытия помимо расширения области фундаментального знания?

Синтез белков – ключевой процесс, необходимый для жизнедеятельности клетки. Если его каким-либо образом выключить, клетка погибнет. Строение рибосом безъядерных бактерий и эукариот различно, а значит, ученые могут создавать лекарства, прекращающие синтез белка селективно в клетках бактерий. В настоящее время 50% антибиотиков действуют именно на бактериальные рибосомы (тетрациклин, эритромицин, стрептомицин, неомицин и др.). Решение структуры рибосомы позволяет разобраться в механизме работы антибиотиков, которые угнетают жизнедеятельность бактерий на уровне процесса синтеза белка. Знание устройства центров связывания антибиотиков на рибосоме позволяет с помощью компьютерных программ моделировать структуры более совершенных препаратов, чем занимаются многие исследователи начиная с 1999-2000 годов. И хотя проблема использования антибиотиков заключается в приобретении бактериальными клетками устойчивости (антибиотикорезистентности) при длительном использовании препарата, прогрессивное открытие структуры рибосом позволяет создавать принципиально новые лекарства, которым нет аналогов (в США созданный таким образом антибиотик проходит последнюю стадию клинических испытаний).

В будущем можно будет создавать рибосомы с заданными свойствами и синтезировать нужные человечеству и отдельному индивидууму белки «в пробирке».

Светлана ХОРОНЕНКОВА, кандидат химических наук

P.S.

По материалам сайтов:

http://chemport.ru – портал для химиков

http://nobelprize.org – англоязычный сайт Нобелевского комитета

http://www.weizmann.ac.il/sb/faculty_pages/Yonath/home.html – англоязычный сайт А.Йонат

http://www.mbb.yale.edu/faculty/pages/steitzt.html – сайт Томаса Стейтца на английском языке

http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/ribo/homepage/ramak/index.html – англоязычный сайт В.Рамакришнана

Британское общество клеточной биологии

Щелкните, чтобы просмотреть изображение микроскопа исследовательского уровня, интерпретированное с использованием технологии CIMR GridPoint

Быстрый просмотр:
Рибосома функционирует как микромашина для производства белков. Рибосомы состоят из особых белков и нуклеиновых кислот. ПЕРЕВОД информации и связывание аминокислот лежат в основе процесса производства белка.
Рибосома, образованная из двух сцепляющихся друг с другом субъединиц, выполняет следующие функции: (1) переводит закодированную информацию из ядра клетки, предоставляемую матричной рибонуклеиновой кислотой (мРНК), (2) связывает вместе аминокислоты, выбранные и собранные из цитоплазмы путем переноса. рибонуклеиновая кислота (тРНК).(Порядок, в котором аминокислоты связаны друг с другом, определяется мРНК) и (3) Экспорт полученного полипептида в цитоплазму, где он сформирует функциональный белок.

Рибосомы обнаруживаются «свободными» в цитоплазме или связаны с эндоплазматическим ретикулумом (ER) с образованием грубого ER. В клетке млекопитающего может быть до 10 миллионов рибосом. К одной и той же цепи мРНК могут быть присоединены несколько рибосом, такая структура называется полисомой. Рибосомы существуют только временно.Когда они синтезируют полипептид, две субъединицы разделяются и либо повторно используются, либо разбиваются.

Рибосомы могут соединять аминокислоты со скоростью 200 в минуту. Таким образом, небольшие белки могут быть произведены довольно быстро, но для более крупных белков, таких как массивный мышечный белок титин, состоящий из 30 000 аминокислот, требуется два-три часа.

Рибосомы прокариот используют несколько иной процесс производства белков, чем рибосомы эукариот.К счастью, это различие представляет собой окно молекулярной возможности для атаки антибиотиков, таких как стрептомицин. К сожалению, некоторые бактериальные токсины и вирус полиомиелита также используют его, чтобы атаковать механизм трансляции.

Чтобы просмотреть обзорную диаграмму производства белка, щелкните здесь.
(Диаграмма откроется в отдельном окне)

  • Это изображение, полученное с помощью электронного микроскопа, показывает часть шероховатой эндоплазматической сети в клетке корня растения кукурузы.Темные пятна — это рибосомы.

    (любезно предоставлено Крисом Хоузом, Исследовательская школа биологии и молекулярных наук, Оксфордский университет Брукса, Оксфорд, Великобритания)

ПОСМОТРЕТЬ Рибосомы:

Рибосомы — это макромолекулярные производственные единицы. Они состоят из рибосомных белков (рибопротеинов) и рибонуклеиновых кислот (рибонуклеопротеидов). Слово «рибосома» образовано из « рибо » из рибонуклеиновой кислоты и добавления его к « сома », латинскому слову «тело».Рибосомы могут быть связаны мембраной (мембранами), но они не являются мембранными.

Рибосома: микромашина для производства белков
Рибосома — это, по сути, очень сложная, но элегантная микромашина для производства белков. Каждая полная рибосома состоит из двух частей. Рибосома эукариот состоит из нуклеиновых кислот и около 80 белков и имеет молекулярную массу около 4200000 Да. Около двух третей этой массы состоит из рибосомальной РНК, а одна треть — из примерно 50+ различных рибосомных белков.

Рибосомы обнаружены в прокариотических и эукариотических клетках; в митохондриях, хлоропластах и ​​бактериях. Те, что обнаруживаются у прокариот, обычно меньше, чем у эукариот. Рибосомы в митохондриях и хлоропластах по размеру сходны с таковыми у бактерий. В клетке млекопитающего около 10 миллиардов белковых молекул, и большинство из них вырабатываются рибосомами. Быстрорастущая клетка млекопитающего может содержать около 10 миллионов рибосом. [Одна клетка E. Coli содержит около 20 000 рибосом, что составляет около 25% от общей массы клеток].

Белки и нуклеиновые кислоты, которые образуют субъединицы рибосомы, образуются в ядрышке и экспортируются через ядерные поры в цитоплазму. Два субблока не равны по размеру и существуют в этом состоянии до тех пор, пока не потребуются для использования. Более крупная подгруппа примерно в два раза больше, чем меньшая.

Более крупный блок выполняет в основном каталитическую функцию; меньший подблок в основном декодирующий. В большой субъединице рибосомная РНК выполняет функцию фермента и называется рибозимом.Меньшая единица связывается с мРНК, а затем фиксируется на более крупной субъединице. Однажды сформированные рибосомы не являются статическими единицами. Когда производство определенного белка завершается, две субъединицы разделяются и затем обычно разбиваются. Рибосомы существуют только временно.

Иногда субъединицы рибосомы допускают мРНК, как только мРНК выходит из ядра. Когда это происходит с множеством рибосом, структура называется полисомой. Рибосомы могут функционировать в «свободном» состоянии в цитоплазме, но они также могут «оседать» на эндоплазматическом ретикулуме, образуя «грубый эндоплазматический ретикулум».Там, где имеется грубый эндоплазматический ретикулум, ассоциация между рибосомой и эндоплазматическим ретикулумом (ER) облегчает дальнейшую обработку и проверку вновь образованных белков с помощью ER.

Белковая фабрика: сайт и услуги.

Все предприятия нуждаются в таких услугах, как газ, вода, канализация и связь. Для того, чтобы они были предоставлены, должно быть место или участок.

Производство протеина также требует сервисных требований. Сайт, требующий предоставления услуг, образуется в небольшой субъединице рибосомы, когда цепь мРНК входит через одну селективную щель, а цепь инициаторной тРНК — через другую.Это действие заставляет маленькую субъединицу связываться с большой субъединицей рибосомы, чтобы сформировать полную и активную рибосому. Теперь можно начинать удивительный процесс производства белка.

Для трансляции и синтеза белка задействованы многие химические вещества-инициаторы и высвобождающие вещества, а также происходит множество реакций с использованием ферментов. Однако существуют общие требования, и они должны быть выполнены. В приведенном ниже списке показаны основные требования и порядок их выполнения:

  • Требование: Безопасное (без загрязнения) и подходящее оборудование для процесса производства белка.
  • Предоставление: это средство обеспечивается двумя субединицами рибосом. Когда две субъединицы сцепляются вместе, образуя полную рибосому, входящие и выходящие молекулы могут делать это только через селективные щели или туннели в молекулярной структуре.
  • Требование: Поставка информации в форме, которую рибосома может переводить с высокой степенью точности. Перевод должен быть точным, чтобы были произведены правильные белки.
  • Предоставление: Информация доставляется ядром и доставляется на рибосому в виде цепи мРНК.Когда мРНК образуется в ядре, интроны (некодирующие участки) вырезаются, а экзоны (кодирующие участки) соединяются вместе посредством процесса, называемого сплайсингом.
  • Требование: Запас аминокислот, из которых рибосомный механизм может получить определенные необходимые аминокислоты.
  • Обеспечение: Аминокислоты, поступающие в основном с пищей, обычно свободно доступны в цитоплазме.
  • Требование: Система, которая может выбирать и фиксировать аминокислоту в цитоплазме и доставлять ее к сайту трансляции и синтеза в рибосоме.
  • Предоставление: Короткие цепи переносящей рибонуклеиновой кислоты (тРНК), образующиеся в ядре и доступные в цитоплазме, действуют как «адаптерные инструменты». Когда цепь тРНК зафиксирована на аминокислоте, тРНК называется «заряженной». тРНК диффундирует в меньшую субъединицу рибосомы, и каждая короткая цепь тРНК будет доставлять ONE и аминокислоту.
  • Требование: Средства высвобождения в цитоплазму: (a) новообразованный полипептид, (b) мРНК, которая использовалась в процессе трансляции, и (c) тРНК, которая доставила аминокислота, которую он нес, и теперь «не заряжена».
  • Положение: (a) , когда вновь образованная пептидная цепь продуцируется глубоко внутри большой субъединицы рибосомы, она направляется в цитоплазму по туннелю или щели. (b) «Использованная» мРНК покидает меньшую субъединицу рибосомы через туннель на стороне, противоположной точке входа. Движение через рибосому вызывается только односторонним, прерывистым движением рибосомы вдоль и в направлении входящей цепи мРНК. (c ) тРНК в «незаряженном» состоянии выходит через туннель в молекулярной архитектуре большой субъединицы рибосомы.

Белковая фабрика: что происходит внутри?
— Посмотрите на линию по производству белка, которая может соединять аминокислоты со скоростью 200 в минуту!

Теперь, когда мы рассмотрели требования и условия, необходимые для работы машины для производства белка, мы можем взглянуть на внутреннюю работу.

Как упоминалось ранее, в рибосоме протекают многие детальные биохимические реакции, и здесь дается только краткое описание, чтобы проиллюстрировать концепцию.
( См. Также «Схема рибосомы» в конце раздела)

В рибосоме есть ТРИ ЭТАПА и ТРИ операционных САЙТА, ​​задействованных в производственной линии белка.

Три ЭТАПА : (1) начало, (2) удлинение и (3) завершение.

Три рабочих или связывающих САЙТА — это A, P и E , считываемые с сайта входа мРНК (обычно с правой стороны).

Сайты A и P охватывают как субъединицы рибосомы, большая часть которых находится в большой субъединице рибосомы, так и меньшая часть — в меньшей субъединице. Сайт E , сайт выхода, находится в большой субъединице рибосомы.

Таблица сайтов связывания, положений и функций в рибосоме
(см. Также схему рибосомы в конце раздела)

Место привязки

Сайт входа в цепь мРНК

Биологический термин

Основные процессы

Участок А

1-й

A миноацил

Допуск кодона мРНК «заряженной» цепи тРНК.Проверка и расшифровка и начало «передачи» одной молекулы аминокислоты

Участок П

2-я

P эптидил

Синтез пептидов, консолидация, удлинение и перенос пептидной цепи в сайт A

Si t e E

3-я

Выход в цитоплазму

Подготовка «незаряженной» тРНК для выхода

Три этапа:

  1. Инициирование. На этой стадии небольшая субъединица рибосомы связывается с «начальным концом» цепи мРНК. «Инициатор тРНК» также входит в небольшую субъединицу. Затем этот комплекс присоединяется к большой субъединице рибосомы. В начале цепи мРНК есть сообщение «начало трансляции», и цепь тРНК, «заряженная» одной конкретной аминокислотой, входит в сайт A рибосомы. Производство полипептида уже начато. Чтобы тРНК не отвергалась, трехбуквенная кодовая группа, которую она несет (называемая антикодоном), должна совпадать с трехбуквенной кодовой группой (называемой кодоном) на цепи мРНК. в рибосоме.Это очень важная часть процесса перевода на , и удивительно, как мало возникает «ошибок перевода». [В общем, конкретная аминокислота, которую он несет, определяется трехбуквенным антикодоном, который он несет, например если трехбуквенный код — CAG ( C иттозин, A денин, G уанин), тогда он будет выбирать и транспортировать аминокислоту глутамин (Gln)].
  1. Удлинение. Этот термин охватывает период между инициированием и завершением, и именно в это время вырабатывается основная часть обозначенного белка.Процесс состоит из серии циклов, общее количество которых определяется мРНК. Одним из основных событий при элонгации является транслокация . Это происходит, когда рибосома перемещается вдоль мРНК на одну кодонную выемку и начинается новый цикл. Во время процесса «запуска» «инициирующая тРНК» переместится в сайт P (см. Схему рибосомы в конце раздела). ), и рибосома будет допущена в сайт A, новую тРНК, «заряженную» одной аминокислотой.«Заряженная» тРНК находится в сайте A до тех пор, пока она не будет проверена и принята (или отвергнута) и пока растущая пептидная цепь, прикрепленная к тРНК в сайте P, не будет перенесена ферментами на «заряженную» тРНК в сайте A. Здесь одна новая аминокислота передается тРНК и добавляется к пептидной цепи. Благодаря этому процессу длина пептидной цепи увеличивается на одну аминокислоту. [Образованию пептидной связи между растущей пептидной цепью и вновь поступившей аминокислотой способствует пептидилтрансфераза и происходит в большой субъединице рибосомы.Реакция происходит между тРНК, которая несет зарождающуюся пептидную цепь, пептидил-тРНК, и тРНК, которая несет входящую аминокислоту, аминоацил-тРНК]. Когда это произошло, тРНК в сайте P, , перенесшая свою пептидную цепь и теперь без каких-либо прикреплений, перемещается в сайт E, сайт выхода. Затем тРНК в сайте A, в комплекте с пептидом. Цепь, увеличенная в длине на одну аминокислоту, переходит на сайт P . В сайте P рибопротеины действуют, чтобы консолидировать связывание пептидной цепи с вновь добавленной аминокислотой.Если пептидная цепь длинная, самая старая часть будет перемещена в цитоплазму, и за ней последует остальная часть цепи по мере ее образования. Следующий цикл
    С сайтом A теперь пустым имеет место транслокация . Рибосома перемещается на расстояние в одну (трехбуквенную) кодонную выемку вдоль мРНК, чтобы ввести новый кодон в зону обработки. тРНК, «заряженная» присоединенной аминокислотой, теперь входит в сайт A, и при условии удовлетворительного совпадения кодона мРНК и антикодона тРНК цикл начинается снова.Этот процесс продолжается до тех пор, пока не будет достигнута стадия завершения.
  2. Прекращение. Когда рибосома достигает конца цепи мРНК, появляется сообщение о конце или «конце белкового кода». Это регистрирует конец продукции конкретного белка, кодируемого этой цепью мРНК. Химические вещества «фактора высвобождения» предотвращают дальнейшее добавление аминокислот, и новый белок (полипептид) полностью перемещается в цитоплазму через щель в большой субъединице. Две субъединицы рибосомы отделяются, разделяются и используются повторно или разрушаются.

Резюме:

  • Почти все белки, необходимые клеткам, синтезируются рибосомами. Рибосомы находятся «свободными» в цитоплазме клетки, а также прикреплены к грубому эндоплазматическому ретикулуму.
  • Рибосомы получают информацию от ядра клетки и строительных материалов из цитоплазмы.
  • Рибосомы транслируют информацию , закодированную в матричной рибонуклеиновой кислоте (мРНК).
  • Они связывают вместе определенных аминокислот с образованием полипептидов и экспортируют их в цитоплазму.
  • Клетка млекопитающего может содержать до 10 миллионов рибосом, но каждая рибосома существует только временно.
  • Рибосомы могут связывать аминокислоты со скоростью 200 в минуту.
  • Рибосомы образуются в результате связывания маленькой субчастицы с большой субчастицей. Субъединицы обычно доступны в цитоплазме, причем большая из них примерно в два раза больше, чем меньшая.
  • Каждая рибосома представляет собой комплекс рибонуклеопротеидов, две трети массы которого состоят из рибосомной РНК и примерно на одну треть рибосомного белка.
  • Производство белка происходит в три стадии: (1) инициация , (2) элонгация , и (3 ) терминация.
  • Во время производства пептида рибосома перемещается по мРНК в прерывистом процессе, называемом транслокацией .
  • Антибиотики, такие как стрептомицин, могут использоваться для атаки на механизм трансляции у прокариот. Это очень полезно. К сожалению, некоторые бактериальные токсины и вирусы тоже могут это делать.
  • После того, как они покидают рибосому, большинство белков каким-либо образом сворачиваются или модифицируются.Это называется «пост-переводной модификацией».
  • Обзорная диаграмма производства белка, включая примечание о модификации белка.

Функция и синтез рибосом

  • 1

    Бан, Н., Ниссен, П., Хансен, Дж., Мур, П. Б. и Стейтц, Т. А. Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы с разрешением 2,4 Å. Наука 289 , 905–920 (2000). Первая структура большой рибосомной субъединицы архей с атомным разрешением.

    CAS Статья Google ученый

  • 2

    Schluenzen, F. et al. Структура функционально активированной малой субъединицы рибосомы при разрешении 3,3 ангстрем. Cell 102 , 615–623 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 3

    Wimberly, B.T. et al. Структура 30S субъединицы рибосомы. Природа 407 , 327–339 (2000). Ссылки 2 и 3 описывают структуру бактериальной малой субъединицы рибосомы с атомным разрешением.

    CAS Статья Google ученый

  • 4

    Юсупов М.М. и др. Кристаллическая структура рибосомы с разрешением 5,5 Å. Наука 292 , 883–896 (2001). Карта с разрешением около атома (0,55 нм) всей бактериальной рибосомы, связанной информационными РНК и транспортными РНК.Первый детальный вид межсубъединичных мостов.

    CAS Статья Google ученый

  • 5

    Stark, H. et al. Расположение тРНК в пре- и посттранслокационных рибосомах, выявленное с помощью электронной криомикроскопии. Cell 88 , 19–28 (1997).

    CAS Статья Google ученый

  • 6

    Stark, H. et al. Визуализация фактора элонгации Tu на рибосоме Escherichia coli . Природа 389 , 403–406 (1997).

    CAS Статья Google ученый

  • 7

    Mueller, F. et al. Трехмерное расположение 23S и 5S рРНК в рибосомной субъединице Escherichia coli 50S на основе криоэлектронно-микроскопической реконструкции с разрешением 7,5 Å. J. Mol. Биол. 298 , 35–59 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 8

    Габашвили, И.S. et al. Структура раствора рибосомы E. coli 70S при разрешении 11,5 Å. Cell 100 , 537–549 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 9

    Agrawal, R.K. et al. Прямая визуализация РНК переноса A-, P- и E-сайта в рибосоме Escherichia coli . Наука 271 , 1000–1002 (1996).

    CAS Статья Google ученый

  • 10

    Франк, Дж.и другие. Модель синтеза белка на основе криоэлектронной микроскопии рибосомы E. coli . Nature 376 , 441–444 (1995).

    CAS Статья Google ученый

  • 11

    Mueller, F. & Brimacombe, R. Новая модель трехмерного сворачивания Escherichia coli 16 S рибосомной РНК. I. Подгонка РНК к трехмерной электронной микроскопической карте при 20 Å. J. Mol. Биол. 271 , 524–544 (1997).

    CAS Статья Google ученый

  • 12

    Ban, N. et al. Рентгеновская кристаллографическая карта с разрешением 9 Å большой субъединицы рибосомы. Cell 93 , 1105–1115 (1998).

    CAS Статья Google ученый

  • 13

    Ban, N. et al. Размещение структур белка и РНК на карте 50S рибосомной субъединицы с разрешением 5 Å. Nature 400 , 841–847 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 14

    Tocilj, A. et al. Маленькая рибосомная субъединица из Thermus thermophilus при разрешении 4,5 Å: подгонка образца и идентификация функционального сайта. Proc. Natl Acad. Sci. США 96 , 14252–14257 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 15

    Кейт Дж. Х., Юсупов М.М., Юсупова, Г. З., Эрнест, Т. Н., Ноллер, Х. Ф. Рентгеновские кристаллические структуры функциональных комплексов 70S рибосом. Наука 285 , 2095–2104 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 16

    Matadeen, R. et al. Большая рибосомная субъединица Escherichia coli с разрешением 7,5 Å. Struct. Сложите Des. 7 , 1575–1583 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 17

    Рамакришнан, В.И Мур, П. Б. Наконец-то атомные структуры: рибосома в 2000 г. Curr. Opin. Struct. Биол. 11 , 144–154 (2001). Обзор недавней истории анализа структуры рибосом.

    CAS Статья Google ученый

  • 18

    Хайтович П., Манкин А. С., Грин Р., Ланкастер Л. и Ноллер Х. Ф. Характеристика функционально активных субрибосомных частиц из Thermus aquaticus . Proc. Natl Acad. Sci. США 96 , 85–90 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 19

    Дальберг, А. Е. Функциональная роль рибосомной РНК в синтезе белка. Cell 57 , 525–529 (1989).

    CAS Статья Google ученый

  • 20

    Ниссен, П., Хансен, Дж., Бан, Н., Мур, П. Б. и Стейтц, Т. А.Структурные основы активности рибосом в синтезе пептидных связей. Наука 289 , 920–930 (2000). Пептидилтрансферазный центр описывается как клетка РНК, без белков ближе чем на 1,8 нм от пептидной связи, которую необходимо синтезировать. Предполагается, что образование пептидной связи следует правилам кислотно-основного катализа, как описано в сериновых протеазах. Рибосома описывается как рибозим. См. Также ссылки 35 и 36 .

    CAS Статья Google ученый

  • 21

    Agrawal, R.K. et al. Визуализация движений тРНК на рибосоме Escherichia coli 70S во время цикла элонгации. J. Cell Biol. 150 , 447–460 (2000). Трехмерные реконструкции с помощью криоэлектронной микроскопии, предлагающие моментальные снимки основных положений, занимаемых транспортными РНК во время элонгации.

    CAS Статья Google ученый

  • 22

    Франк, Дж.И Агравал, Р. К. Храповидная межсубъединичная реорганизация рибосомы во время транслокации. Природа 406 , 318–322 (2000). Трехмерный криоэлектронный микроскопический анализ бактериальных рибосом в различных функциональных состояниях выявил храповидное вращение малой субъединицы относительно большой субъединицы при связывании EF-G и гидролизе GTP.

    CAS Статья Google ученый

  • 23

    Габашвили, И.S. et al. Основные перестройки в трехмерной структуре рибосомы 70S, вызванные конформационным переключением в 16S рибосомной РНК. EMBO J. 18 , 6501–6507 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 24

    Старк, Х., Роднина, М. В., Виден, Х. Дж., Ван Хил, М., Винтермейер, У. Крупномасштабное перемещение фактора удлинения G и обширные конформационные изменения рибосомы во время транслокации. Cell 100 , 301–309 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 25

    Агравал Р. К., Пенчек П., Грассуччи Р. А. и Франк Дж. Визуализация фактора удлинения G на рибосоме Escherichia coli 70S: механизм транслокации. Proc. Natl Acad. Sci. США 95 , 6134–6138 (1998).

    CAS Статья Google ученый

  • 26

    Агравал, Р.К., Хигл, А. Б., Пенчек, П., Грассуччи, Р. А. и Франк, Дж. EF-G-зависимый гидролиз GTP вызывает транслокацию, сопровождающуюся большими конформационными изменениями в 70S рибосоме. Nature Struct. Биол. 6 , 643–647 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 27

    Brodersen, D. E. et al. Структурная основа действия антибиотиков тетрациклина, пактамицина и гигромицина B на 30S субъединицу рибосомы. Ячейка 103 , 1143–1154 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 28

    Картер, А. П. и др. Функциональные сведения о структуре 30S субъединицы рибосомы и ее взаимодействии с антибиотиками. Природа 407 , 340–348 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 29

    Порсе, Б. Т. и Гарретт, Р.A. Механика рибосом, антибиотики и гидролиз GTP. Cell 97 , 423–426 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 30

    Огл, Дж. М. и др. Распознавание родственной транспортной РНК 30S рибосомной субъединицей. Наука 292 , 897–902 (2001). Анализ процесса декодирования. Демонстрация того, что геометрия взаимодействий пар оснований Уотсона-Крика в кодоне-антикодоне воспринимается специфическими остатками 16S рибосомной РНК при связывании родственной тРНК.

    CAS Статья Google ученый

  • 31

    Muth, G. W., Ortoleva-Donnelly, L. & Strobel, S. A. Один аденозин с нейтральным p K a в рибосомном пептидилтрансферазном центре. Наука 289 , 947–950 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 32

    Zhang, B. & Cech, T. R. Образование пептидной связи с помощью in vitro выбранных рибозимов. Nature 390 , 96–100 (1997).

    CAS Статья Google ученый

  • 33

    Чжан Б. и Чех Т. Р. Пептидилтрансферазные рибозимы: транс- реакций, структурная характеристика и рибосомные РНК-подобные особенности. Chem. Биол. 5 , 539–553 (1998).

    CAS Статья Google ученый

  • 34

    Сюн, Л.и другие. Мутации устойчивости к оксазолидинону в 23S рРНК Escherichia coli выявляют центральную область домена V как первичный сайт действия лекарственного средства. J. Bacteriol. 182 , 5325–5331 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 35

    Polacek, N., Gaynor, M., Yassin, A. & Mankin, A. S. Рибосомная пептидилтрансфераза может противостоять мутациям предполагаемого каталитического остатка. Природа 411 , 498–501 (2001). Предполагается, что сайт-направленный мутагенез остатков рибосомной РНК участвует в катализе пептидных связей. Предлагается рРНК позиционировать реагирующие группы без непосредственного участия в химическом катализе.

    CAS Статья Google ученый

  • 36

    Барта, А. и др. Механизм образования рибосомальной пептидной связи. Наука 291 , 203 (2001). Три коротких письма представляют собой живое обсуждение современного понимания пептидилтрансферазной реакции.

    CAS Статья Google ученый

  • 37

    Пью, Г. Э., Никол, С. М. и Фуллер-Пейс, Ф. В. Взаимодействие Escherichia coli DEAD-бокс-белка DbpA с 23S рибосомной РНК. J. Mol. Биол. 292 , 771–778 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 38

    Dammel, C. S. и Noller, H. F. Чувствительная к холоду мутация в 16S рРНК предоставляет доказательства спирального переключения в сборке рибосом. Genes Dev. 7 , 660–670 (1993).

    CAS Статья Google ученый

  • 39

    Colley, A., Beggs, J. D., Tollervey, D. & Lafontaine, D. L. Dhr1p, предполагаемая DEAH-бокс-РНК-геликаза, ассоциирована с боксом C + D snoRNP U3. Мол. Клетка. Биол. 20 , 7238–7246 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 40

    Даугерон, М.К. и Линдер П. Характеристика и мутационный анализ дрожжевого Dbp8p, предполагаемой РНК-геликазы, участвующей в биогенезе рибосом. Nucleic Acids Res. 29 , 1144–1155 (2001).

    CAS Статья Google ученый

  • 41

    де ла Круз, Дж., Кресслер, Д. и Линдер, П. Разматывающая РНК в Saccharomyces cerevisiae : DEAD-бокс-белки и родственные семейства. Trends Biochem. Sci. 24 , 192–198 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 42

    Трауб П. и Номура М. Структура и функции рибосом E. coli . V. Восстановление функционально активных 30S рибосомных частиц из РНК и белков. Proc. Natl Acad. Sci. США 59 , 777–784 (1968).

    CAS Статья Google ученый

  • 43

    Номура, М. и Эрдманн, В.A. Восстановление 50S рибосомных субъединиц из диссоциированных молекулярных компонентов. Природа 228 , 744–748 (1970).

    CAS Статья Google ученый

  • 44

    Калвер, Г. М. и Ноллер, Х. Ф. Эффективное восстановление функциональных рибосомных субъединиц Escherichia coli 30S из полного набора рекомбинантных малых субъединиц рибосомных белков. РНК 5 , 832–843 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 45

    Герольд М. и Нирхаус К. Х. Включение шести дополнительных белков для завершения карты сборки субъединицы 50S из рибосом Escherichia coli . J. Biol. Chem. 262 , 8826–8833 (1987).

    CAS PubMed Google ученый

  • 46

    Агаларов С.Ч., Шридхар Прасад Г., Funke, P.M., Stout, C.D. и Williamson, J.R. Структура комплекса S15, S6, S18-рРНК: сборка центрального домена 30S рибосомы. Наука 288 , 107–113 (2000). Анализ сборки малой субъединицы рибосомы. Установлено, что связывание белка S15 с центральным доменом 16S рибосомной РНК индуцирует и стабилизирует структурную реорганизацию рРНК, необходимую для связывания последующих r-белков.

    CAS Статья Google ученый

  • 47

    Гомес-Лоренцо, М.G. et al. Трехмерная криоэлектронная микроскопия, локализация EF2 в рибосоме Saccharomyces cerevisiae 80S с разрешением 17,5 Å. EMBO J. 19 , 2710–2718 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 48

    Ибба, М. и Солл, Д. Механизмы контроля качества при переводе. Наука 286 , 1893–1897 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 49

    Ниссен, П., Кьельдгаард М. и Найборг Дж. Макромолекулярная мимикрия. EMBO J. 19 , 489–495 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 50

    Fourmy, D., Yoshizawa, S. & Puglisi, J. D. Связывание паромомицина вызывает локальные конформационные изменения в A-сайте 16S рРНК. J. Mol. Биол. 277 , 333–345 (1998).

    CAS Статья Google ученый

  • 51

    Пиолетти, М.и другие. Кристаллические структуры комплексов малой субъединицы рибосомы с тетрациклином, эдеином и IF3. EMBO J. 20 , 1829–1839 (2001).

    CAS Статья Google ученый

  • 52

    Белова Л., Тенсон Т., Ксионг Л., МакНиколас П. М. и Манкин А. С. Новый участок действия антибиотика в рибосоме: взаимодействие эвернимицина с большой субъединицей рибосомы. Proc. Natl Acad. Sci. США 98 , 3726–3731 (2001).

    CAS Статья Google ученый

  • 53

    Heffron, S.E. & Jurnak, F. Структура комплекса EF-Tu с тиазолилпептидным антибиотиком, определенная с разрешением 2,35 Å: атомная основа для ингибирования EF-Tu GE2270A. Биохимия 39 , 37–45 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 54

    Вогли, Л., Палм, Г. Дж., Местерс, Дж.Р. и Хильгенфельд Р. Конформационное изменение фактора элонгации Tu (EF-Tu), вызванное связыванием антибиотика. Кристаллическая структура комплекса ЭФ-Ту. ВВП и авродокс. J. Biol. Chem. 276 , 17149–17155 (2001).

    CAS Статья Google ученый

  • 55

    Лафонтен, Д. Л. и Толлервей, Д. Рождение snoRNP: эволюция snoRNAs, направляющих модификации. Trends Biochem. Sci. 23 , 383–388 (1998).

    CAS Статья Google ученый

  • 56

    Стадия-Циммерманн, Т., Шмидт, У. и Сильвер, П. А. Факторы, влияющие на ядерный экспорт 60S рибосомной субъединицы in vivo . Мол. Биол. Ячейка 11 , 3777–3789 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 57

    Ho, J. H., Kallstrom, G. & Johnson, A. W. Nmd3p представляет собой Crm1p-зависимый адаптерный белок для ядерного экспорта большой рибосомной субъединицы. J. Cell Biol. 151 , 1057–1066 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • 58

    Gadal, O. et al. Ядерный экспорт 60S субъединиц рибосомы зависит от Xpo1p и требует NES-содержащего фактора Nmd3p, который ассоциируется с белком большой субъединицы Rpl10p. Мол. Клетка. Биол. 21 , 3405–3415 (2001).

    CAS Статья Google ученый

  • 59

    Мой Т.I. & Silver, P. A. Ядерный экспорт малой рибосомной субъединицы требует цикла ран-ГТФазы и определенных нуклеопоринов. Genes Dev. 13 , 2118–2133 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 60

    Kressler, D., Linder, P. & de La Cruz, J. Protein trans -Действующие факторы, участвующие в биогенезе рибосом в Saccharomyces cerevisiae . Мол. Клетка. Биол. 19 , 7897–7912 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 61

    Венема Дж. И Толлервей Д. Синтез рибосом в Saccharomyces cerevisiae . Annu. Преподобный Жене. 33 , 261–311 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 62

    Li, Z., Pandit, S. & Deutscher, M. P. РНКаза G (белок CafA) и РНКаза E необходимы для 5′-созревания 16S рибосомной РНК. EMBO J. 18 , 2878–2885 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 63

    Li, Z., Pandit, S. & Deutscher, M. P. Созревание 23S рибосомальной РНК требует экзорибонуклеазы РНКазы T. РНК 5 , 139–146 (1999).

    CAS Статья Google ученый

  • 64

    Дойчер, М. П. и Ли, З. Экзорибонуклеазы и их многочисленные роли в метаболизме РНК. Прог. Nucleic Acid Res. Мол. Биол. 66 , 67–105 (2000).

    CAS Статья Google ученый

  • Функция рибосом в клетках

    Рибосома — это сложная макромолекулярная структура в клетке, которая участвует в процессе трансляции. Это важная функция всех живых клеток, позволяющая производить белки и всевозможные биологические структуры.

    Рибосомы функционируют, связывая аминокислоты вместе (со скоростью до 200 в минуту) в порядке, определяемом молекулами мРНК (информационная РНК), которые, в свою очередь, транскрибируют информацию, содержащуюся в ДНК.Для перевода большого количества белка может потребоваться 2-3 часа. Как только цепь аминокислот полностью транслируется, она выбрасывается в цитоплазму клетки и превращается в функциональный белок.

    Рибосома состоит из двух субъединиц: большая и малая. Малая субъединица считывает мРНК, в то время как большая субъединица связывает вместе аминокислоты (которые переносятся на рибосому путем переноса тРНК — переносят молекулы РНК) в полипептидную цепь. Эти субъединицы состоят из молекул рибосомной РНК (рРНК) и рибосомных белков (rProtein.)

    Где сделана рибосома?

    Рибосома (которая вместе со связанными с ней молекулами также называется трансляционным аппаратом ) синтезируется в ядрышке. Это небольшая плотная сферическая структура, расположенная внутри ядра. В ядрышке есть три структуры, которые выполняют различные функции в производстве рибосом: гранулярный компонент (пре-сборка рибосомы), фибриллярный центр (транскрипция рРНК) и плотный фибриллярный компонент (процессинг пре-рРНК).)

    После того, как рибосома сделана, она переходит из ядра в остальную часть клетки. Там он будет выполнять свою функцию и переводить белки для использования внутри клетки.

    Свободные и мембраносвязанные рибосомы

    Попадая в клетку, рибосомы классифицируются как свободные или связанные с мембраной.

    Свободные рибосомы находятся в цитоплазме и производят белки для использования внутри клетки. Они могут свободно перемещаться по цитозолю, но исключены из органелл и ядра.

    Рибосомы, связанные с мембраной, находятся на мембранах органелл. В эукариотических клетках это происходит в области эндоплазматического ретикулума (ER), называемой «Rough ER». Эти связанные с мембраной рибосомы используются для синтеза белков, которые требуются некоторым органеллам, а полипептидные цепи, продуцируемые этими рибосомами, напрямую связываются с ER посредством векторного синтеза и затем транспортируются к месту назначения по секреторному пути. Белки, продуцируемые связанными рибосомами, используются внутри плазматической мембраны или посредством экзоцитоза выводятся из клетки для использования в другом месте.

    Мутации в рибосоме

    Как и сам геном, внутри рибосомы могут происходить мутации, которые влияют на образование белков и здоровое функционирование организма. Функция рибосом имеет решающее значение для выживания, поскольку любая ошибка в процессе трансляции может привести к мутациям в синтезируемом белке.

    Мутации могут существовать в больших и малых субъединицах. Мутации в малой субъединице могут привести к таким состояниям, как синдром Тричера Коллинза, аутосомно-доминантное заболевание.Это вызывает аномалии в костях лица, а также в ушах и глазах. Мутации в большой субъединице могут привести к таким состояниям, как синдром Швахмана-Бодиана. Основным симптомом этого состояния является неэффективность поджелудочной железы, вызванная жировой тканью, замещающей ткань поджелудочной железы.

    Могут существовать и другие мутации различной степени тяжести.

    Происхождение рибосомы

    Предполагается, что когда-то существовал «мир РНК», который является гипотетическим этапом в эволюции жизни на Земле.Считается, что рибосомы существовали в этом древнем мире как самовоспроизводящиеся конструкции, которые взаимодействовали с первыми появившимися аминокислотами, что привело к развитию ДНК и белков, которые учли сложность и функцию жизни, развившейся после этого периода. эволюционная история.

    У эукариотических организмов митохондрии и хлоропласты содержат свои собственные рибосомы, которые отличаются от других частей клетки тем, что они сильно напоминают прокариотические рибосомы.Эти данные подтверждают теорию о том, что эти структуры изначально были прокариотическими организмами, вступившими в симбиотические отношения с эукариотическими клетками.

    По мере развития клетки, составляющей основу всей жизни, существующей на Земле сегодня, рибосома стала лишь одной из ее многочисленных сложных структур, хотя и одной из самых важных во всей клетке, без которой жизнь не могла бы существовать.

    Источники

    • Мур, П.Б. и Стейтц, Т.А. (2002), Участие РНК в функции рибосом, Nature , том 418, страницы 229–235, https: // doi.org / 10.1038 / 418229a
    • Рибосома (Британское общество клеточной биологии), https://bscb.org/learning-resources/softcell-e-learning/ribosome/
    • Neveu, M et al. (2013), «Сильная» гипотеза мира РНК: пятьдесят лет назад, Astrobiology vol. 13 Выпуск 4 стр. 391-403, https://doi.org/10.1089/ast.2012.0868
    • Copley, S.D et al. (2007), Происхождение мира РНК: совместная эволюция генов и метаболизма, Bioorganic Chemistry Vol. 35, Выпуск 6, стр.430-443, https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2007.08.001

    Дополнительная литература

    рибосомы | цитология | Britannica

    рибосома , частица, которая присутствует в большом количестве во всех живых клетках и служит местом синтеза белка. Рибосомы встречаются как в виде свободных частиц в прокариотических и эукариотических клетках, так и в виде частиц, прикрепленных к мембранам эндоплазматического ретикулума в эукариотических клетках. Маленькие частицы, которые стали известны как рибосомы, были впервые описаны в 1955 году американским клеточным биологом, родившимся в Румынии Джорджем Э.Паладе, который обнаружил, что они часто связаны с эндоплазматическим ретикулумом в эукариотических клетках.

    Рибосомы чрезвычайно многочисленны в клетках. Например, одна активно реплицирующаяся эукариотическая клетка может содержать до 10 миллионов рибосом. У бактерии Escherichia coli (прокариот) рибосомы могут насчитывать до 15 000, что составляет до четверти общей массы клетки. Размер рибосом внутри клеток варьируется в зависимости от типа клетки и таких факторов, как то, находится ли клетка в покое или реплицируется.Средняя рибосома E. coli , наиболее охарактеризованный образец, имеет диаметр около 200 ангстрем (около 20 нм).

    Синтез белка

    ДНК в ядре клетки несет генетический код, который состоит из последовательностей аденина (A), тимина (T), гуанина (G) и цитозина (C) (рис. 1). РНК, которая содержит урацил (U) вместо тимина, переносит код на участки образования белков в клетке. Чтобы создать РНК, ДНК соединяет свои основания с основаниями «свободных» нуклеотидов (рис. 2).Информационная РНК (мРНК) затем перемещается к рибосомам в цитоплазме клетки, где происходит синтез белка (рис. 3). Основные триплеты транспортной РНК (тРНК) соединяются с таковыми из мРНК и в то же время откладывают свои аминокислоты на растущей белковой цепи. Наконец, синтезированный белок высвобождается для выполнения своей задачи в клетке или в другом месте тела.

    Encyclopædia Britannica, Inc.

    Британская викторина

    Части клеточной викторины

    Какой тонкий слой образует внешнюю границу ячейки? Где находится место фотосинтеза в растительной клетке? Проверьте свои знания.Пройдите эту викторину.

    Рибосомы состоят из рибосомных белков и рибосомной РНК (рРНК). У прокариот рибосомы примерно на 40 процентов состоят из белка и на 60 процентов рРНК. У эукариот рибосомы примерно наполовину состоят из белка и наполовину из рРНК. Рибосомы обычно состоят из трех или четырех молекул рРНК и примерно от 40 до 80 различных рибосомных белков.

    Каждая рибосома состоит из двух субъединиц, большей и меньшей, каждая из которых имеет характерную форму.Субъединицы обычно называют их скоростью седиментации, которая измеряется в единицах Сведберга (S), в центробежном поле. Маленькие и большие субъединицы эукариот обозначаются 40S и 60S соответственно, в то время как прокариоты содержат небольшую 30S-субъединицу и большую 50S-субъединицу.

    Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту. Подпишитесь сейчас

    Рибосомы — это участки, на которых информация, содержащаяся в генетическом коде, преобразуется в белковые молекулы.Рибосомные молекулы информационной РНК (мРНК) определяют порядок молекул транспортной РНК (тРНК), которые связаны с триплетами нуклеотидов (кодонами). Порядок молекул тРНК в конечном итоге определяет аминокислотную последовательность белка. Молекулы рРНК катализируют реакцию пептидилтрансферазы, которая образует пептидные связи между аминокислотами, связывая их вместе с образованием белков. Вновь образованные белки отделяются от участка рибосомы и мигрируют в другие части клетки для использования.

    Определение, структура, размер, расположение и функции

    Определение, структура, размер, расположение и функции


    Определение

    Изучая клетки животных и растений под микроскопом, вы могли увидеть множество органелл, которые работают вместе, чтобы завершить клеточную деятельность. Одной из важнейших клеточных органелл являются рибосомы, отвечающие за синтез белка.

    Рибосома — это комплекс, состоящий из белка и РНК, который в сумме достигает нескольких миллионов Дальтон и играет важную роль в процессе декодирования генетического сообщения, сохраненного в геноме, в белок.

    Важным химическим этапом синтеза белка является перенос пептидила, когда развивающийся или растущий пептид перемещается от одной молекулы тРНК к аминокислоте вместе с другой тРНК. Аминокислоты включены в развивающийся полипептид в соответствии с расположением кодонов мРНК. Таким образом, рибосома имеет необходимые сайты для одной мРНК и не менее двух тРНК.

    Состоит из двух субъединиц, большой и маленькой субъединиц, которые включают пару молекул рибосомной РНК (рРНК) и неравномерное количество рибосомных белков.Многочисленные белковые факторы катализируют отчетливое впечатление о синтезе белка. Трансляция генетического кода имеет важное значение для производства полезных белков и роста клетки.


    Структура

    Рибосомы состоят из белков и рибонуклеиновой кислоты (сокращенно РНК) в почти равных количествах. Он состоит из двух секций, известных как субъединицы. Более мелкая субъединица — это место, где мРНК связывается и декодируется, тогда как более крупная субъединица — это место, куда входят аминокислоты.

    Обе субъединицы состоят как из рибонуклеиновой кислоты, так и из белковых компонентов и связаны друг с другом посредством взаимодействий между белками одной субъединицы и рРНК другой субъединицы. Рибонуклеиновая кислота получается из ядрышка, в месте расположения рибосом в клетке.

    Строения рибосомы включают:

    • , расположенные в двух участки цитоплазмы.
    • Разбросаны по цитоплазме а некоторые связаны с эндоплазматической сетью.
    • При каждом обращении в ER их называют грубым эндоплазматическим ретикулумом.
    • Свободные и связанные рибосомы очень очень похожи по структуре и связаны с синтезом белка.
    • Примерно от 37 до 62% РНК состоит из РНК. а остальное — белки.
    • Прокариоты имеют рибосомы 70S соответственно субъединицы, состоящие из маленькой субъединицы 30S и большей субъединицы 50С. У эукариот есть рибосомы 80S соответственно, состоящий из малых (40S) и значительных (60S) субъединиц.
    • Рибосомы, обнаруженные в хлоропластах митохондрии эукариот состоят из больших и малых субъединиц, состоящих из белки внутри частицы 70S.
    • Поделиться структурой центра который очень похож на все рибосомы, несмотря на изменения его размера.
    • РНК организована в различные третичные структуры. РНК в больших рибосомах подвергается многочисленным непрерывным инфузиям, поскольку они создавать петли из центра конструкции, не нарушая и не изменяя Это.
    • Контраст между эукариотическими и бактерии используются для производства антибиотиков, которые могут подавить бактериальные заболевания. не повреждая клетки человека.


    Размер рибосом

    Рибосомы состоят из двух субъединиц, которые составлены подходящим образом и функционируют как одна для трансляции мРНК в полипептидную цепь при синтезе белка. Из-за того, что они состоят из двух частей разного размера, они немного длиннее в шарнире, чем в диаметре.Они различаются по размеру между прокариотическими клетками и эукариотическими клетками.

    Прокариотик состоит из 30-й (Сведберга) субъединицы и 50-й (Сведберга) субъединицы, что означает 70-е для всей органеллы с молекулярной массой 2,7 × 106 Дальтон. Прокариотические рибосомы имеют диаметр около 20 нм (200 Å) и состоят из 35% рибосомных белков и 65% рРНК.

    Несмотря на это, эукариоты имеют диаметр 25 и 30 нм (250–300 Å). Они состоят из 40-й (Сведберга) субъединицы и 60-й (Сведберга) субъединицы, что означает 80-е (Сведберг) для всей органеллы, что соответствует молекулярной массе 4 × 106 Дальтон.


    Расположение

    Рибосомы — это органеллы, расположенные внутри клеток животных, человека и растений. Они расположены в цитозоле, некоторые из них связаны и свободно плавают с мембраной грубого эндоплазматического ретикулума.

    Они используются для декодирования ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты) в белки, и никакая рРНК не связана навсегда с RER, они высвобождают или связываются в зависимости от типа белка, который они начинают объединять. В животной или человеческой клетке может быть до 10 миллионов рибосом, и многочисленные рибосомы могут быть связаны с эквивалентной цепью мРНК, эта структура известна как ПОЛИСОМА .


    Функция

    Когда дело доходит до основных функций рибосом, они берут на себя роль объединения аминокислот для образования определенных белков, которые важны для завершения жизнедеятельности клетки.

    Белок необходим для множества функций клетки, например, для управления химическими процессами или устранения повреждений. Еще можно обнаружить рибосомы, плавающие внутри цитоплазмы или присоединенные к эндоплазматической сети.

    Другие функции включают:

    1. Процедура создания белков, дезоксирибонуклеиновая кислота производит мРНК на этапе транскрипции ДНК.
    2. Наследственная информация от мРНК преобразуется в белки в процессе трансляции ДНК.
    3. Расположение сборки белка на фоне синтеза белка указано в мРНК.
    4. мРНК расположена в ядре и перемещается в цитоплазму для дополнительной операции синтеза белка.
    5. Белки, которые расположены рибосомами, находящимися в настоящее время в цитоплазме, утилизируются внутри цитоплазмы сами по себе. Белки, созданные связанными рибосомами, перемещаются за пределы клетки.

    Принимая во внимание их основную функцию в выработке белков, ясно, что клетка не может функционировать без рибосом.

    Те, которые живут внутри бактерий, паразитов и различных существ, например, существа более низкого и микроскопического уровня, называются прокариотическими рибосомами. В то время как те, что живут внутри людей и других существ, таких как существа более высокого уровня, мы называем эукариотическими рибосомами.

    Другие важные отличия включают:

    1. Прокариоты имеют 70S рибосомы, состоящие по отдельности из 30S и 50S субъединицы.В то время как у эукариот есть 80S рибосомы, по отдельности состоящие из 40S и 60S субъединиц.
    2. Рибосомы 70S относительно меньше 80S, в то время как рибосомы 80S относительно больше, чем рибосомы 70S.
    3. Прокариоты имеют субъединицу 30S с субъединицей 16S РНК и состоят из 1540 нуклеотидов, связанных с 21 белком. Субъединица 50S получается из субъединицы 5S РНК, которая включает 120 нуклеотидов, субъединицы 23S РНК, которая содержит 2900 нуклеотидов и 31 белок.
    4. Эукариоты имеют субъединицу 40S с 18S РНК, а также 33 белка и 1900 нуклеотидов.Большая субъединица содержит 5S РНК, а также 120 нуклеотидов, 4700 нуклеотидов, а также 28S РНК, 5.8S РНК, а также 160 нуклеотидных субъединиц и 46 белков.
    5. Эукариотические клетки имеют митохондрии и хлоропласты в качестве органелл, а эти органеллы дополнительно содержат рибосомы 70S. Следовательно, эукариотические клетки имеют разные виды рибосом (70S и 80S), в то время как прокариотические клетки имеют только 70S рибосомы.

    См. Также: Eukaryotes and Prokaryotes,

    Взгляните на главную страницу Organelles для полного обзора.

    Различия между цитозолем и цитоплазмой

    Цитоплазма

    Ядро

    Обсуждение митохондрий

    Аппарат Гольджи

    Лизосомы

    Хлоропласты

    Возврат из микропластов

    Возврат из микропластов

    s Возвращение из рибологии

    сообщить об этом объявлении

    Какую роль в трансляции играет рибосома?

    Рибосомы — это очень разнообразные белковые структуры, обнаруженные во всех клетках.У прокариотических организмов, которые включают домены Bacteria и Archaea , рибосомы «плавают» свободно в цитоплазме клеток. В домене Eukaryota рибосомы также свободны в цитоплазме, но многие другие присоединены к некоторым органеллам этих эукариотических клеток, которые составляют мир животных, растений и грибов.

    Вы можете видеть, что некоторые источники называют рибосомы органеллами, в то время как другие утверждают, что отсутствие у них окружающей мембраны и их наличие у прокариот лишает их этого статуса.Это обсуждение предполагает, что рибосомы действительно отличаются от органелл.

    Функция рибосом — производство белков. Они делают это в процессе, известном как трансляция , который включает в себя получение инструкций, закодированных в рибонуклеиновой кислоте (мРНК), и их использование для сборки белков из аминокислот .

    Обзор клеток

    Прокариотические клетки являются простейшими из клеток, и одна клетка практически всегда составляет весь организм — это класс живых существ, который охватывает домены таксономической классификации архей и бактерий .Как уже отмечалось, все клетки имеют рибосомы. Прокариотические клетки также содержат три других элемента, общих для всех клеток: ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), клеточная мембрана и цитоплазма.

    Поскольку прокариоты имеют более низкие метаболические потребности, чем более сложные организмы, они имеют относительно низкую плотность рибосом в своем внутреннем пространстве, поскольку им не нужно участвовать в трансляции стольких различных белков, как это делают более сложные клетки.

    Эукариотические клетки , обнаруженные в растениях, животных и грибах, составляющих домен Eukaryota , намного сложнее, чем их прокариотические аналоги.В дополнение к четырем основным клеточным компонентам, перечисленным выше, эти клетки имеют ядро ​​и ряд других мембраносвязанных структур, называемых органеллами. Как вы увидите, одна из этих органелл, эндоплазматическая сеть, тесно связана с рибосомами.

    События перед рибосомами

    Для того, чтобы произошла трансляция, должна существовать цепь мРНК для трансляции. мРНК, в свою очередь, может присутствовать только в том случае, если произошла транскрипция.

    Транскрипция — это процесс, с помощью которого последовательность нуклеотидных оснований ДНК организма кодирует его гены или длины ДНК, соответствующие конкретному белковому продукту, в связанной молекуле РНК.Нуклеотиды в ДНК имеют сокращения A, C, G и T, тогда как РНК включает первые три из них, но заменяет U на T.

    Когда двойная цепь ДНК раскручивается на две цепи, транскрипция может происходить по одной из них. Это происходит предсказуемым образом, поскольку A в ДНК транскрибируется в U в мРНК, C в G, G в C и T в A. Затем мРНК покидает ДНК (а у эукариот — ядро; у прокариот — ДНК находится в цитоплазме в одной маленькой кольцеобразной хромосоме) и движется по цитоплазме, пока не встретит рибосому, где и начинается трансляция.

    Обзор рибосом

    Назначение рибосом — служить сайтами трансляции. Прежде чем они смогут помочь координировать эту задачу, их нужно собрать вместе, потому что рибосомы существуют в своей функциональной форме только тогда, когда они активно действуют как производители белка. В условиях покоя рибосомы распадаются на пару субъединиц , одну большую и одну маленькую ().

    Некоторые клетки млекопитающих содержат до 10 миллионов различных рибосом.У эукариот некоторые из них прикреплены к эндоплазматическому ретикулуму (ER), в результате чего образуется так называемый грубый эндоплазматический ретикулум (RER) . Кроме того, рибосомы можно найти в митохондриях эукариот и в хлоропластах растительных клеток.

    Некоторые рибосомы могут присоединять аминокислоты, повторяющиеся единицы белков, друг к другу со скоростью 200 в минуту или более трех в секунду. У них есть несколько сайтов связывания из-за множества молекул, которые участвуют в трансляции, включая РНК переноса (тРНК) , мРНК, аминокислоты и растущую полипептидную цепь, к которой прикрепляются аминокислоты.

    Структура рибосом

    Рибосомы обычно называют белками. Однако около двух третей массы рибосом состоит из разновидности РНК, которая называется рибосомальной РНК (рРНК). Они не окружены двойной плазматической мембраной, как органеллы и клетка в целом. Однако у них есть собственная мембрана.

    Размер субъединиц рибосом измеряется не строго по массе, а по величине, называемой единицей Сведберга (S). Они описывают седиментационные свойства субъединиц. Рибосомы содержат 30S субъединицу и 50S субъединицу . Больший из двух функционирует преимущественно как катализатор во время трансляции, тогда как меньший функционирует в основном как декодер.

    В рибосомах эукариот содержится около 80 различных белков, 50 или более из которых уникальны для рибосом. Как уже отмечалось, эти белки составляют около одной трети общей массы рибосом. Они производятся в ядрышке внутри ядра, а затем экспортируются в цитоплазму.

    Что такое белки и аминокислоты?

    Белки представляют собой длинные цепи из аминокислот, из которых насчитывают 20 различных разновидностей . Аминокислоты соединяются вместе, образуя эти цепи посредством взаимодействий, известных как пептидные связи.

    Все аминокислоты содержат три области: аминогруппу, группу карбоновой кислоты и боковую цепь, обычно обозначаемую на языке биохимиков «R-цепь». Аминогруппа и группа карбоновой кислоты неизменны; Таким образом, природа R-цепи определяет уникальную структуру и поведение аминокислоты.

    Некоторые аминокислоты являются гидрофильными из-за их боковых цепей, что означает, что они «ищут» воду; другие гидрофобны и сопротивляются взаимодействиям с поляризованными молекулами. Это имеет тенденцию диктовать, как аминокислоты в белке будут собраны в трехмерном пространстве, когда полипептидная цепь станет достаточно длинной, чтобы взаимодействия между несоседними аминокислотами стали проблемой.

    Роль рибосом в трансляции

    Входящая мРНК связывается с рибосомами, чтобы инициировать процесс трансляции.У эукариот одна цепь мРНК кодирует только один белок, тогда как у прокариот цепь мРНК может включать несколько генов и, следовательно, кодировать несколько белковых продуктов. Во время фазы инициации метионин всегда является аминокислотой, кодируемой первой, обычно с помощью последовательности оснований AUG. Фактически, каждая аминокислота кодируется определенной последовательностью из трех оснований на мРНК (а иногда для одной и той же аминокислоты кодируется несколько последовательностей).

    Этот процесс запускается сайтом «стыковки» на малой субъединице рибосомы.Здесь и метионил-тРНК (специализированная молекула РНК, транспортирующая метионин), и мРНК связываются с рибосомой, приближаясь друг к другу и позволяя мРНК направлять правильные молекулы тРНК (их 20, по одной для каждой аминокислоты). прибыть. Это сайт категории «А». В другой точке находится сайт «P», где растущая полипептидная цепь остается связанной с рибосомой.

    Механика трансляции

    По мере того, как трансляция выходит за рамки инициации метионином, поскольку каждая новая поступающая аминокислота вызывается кодоном мРНК в сайт «A», она вскоре перемещается в полипептидную цепь в точке «P». сайт ( фаза элонгации ).Это позволяет следующему трехнуклеотидному кодону в последовательности мРНК вызывать следующий необходимый комплекс тРНК-аминокислота и так далее. В конце концов, белок завершается и высвобождается из рибосомы (фаза терминации , ).

    Терминация инициируется стоп-кодонами (UAA, UAG или UGA), которые не имеют соответствующих тРНК, но вместо этого имеют факторы высвобождения сигнала, чтобы положить конец синтезу белка. Полипептид удаляется, и две рибосомные субъединицы разделяются.

    Молекулярные выражения Клеточная биология: рибосомы


    Рибосомы

    Все живые клетки содержат рибосомы, крошечные органеллы, состоящие примерно из 60 процентов рибосомной РНК ( рРНК ) и 40 процентов белка.Однако, хотя их обычно называют органеллами, важно отметить, что рибосомы не связаны мембраной и намного меньше других органелл. Некоторые типы клеток могут содержать несколько миллионов рибосом, но более типично несколько тысяч. Органеллы требуют использования электронного микроскопа для визуального обнаружения.

    Рибосомы в основном связаны с эндоплазматическим ретикулумом и ядерной оболочкой, а также свободно разбросаны по цитоплазме, в зависимости от того, является ли клетка растительной, животной или бактериальной.Органеллы служат клеткой для производства белка и, следовательно, наиболее распространены в клетках, которые активны в синтезе белка, таких как клетки поджелудочной железы и мозга. Некоторые из белков, синтезируемых рибосомами, предназначены для внутреннего использования клеткой, особенно те, которые продуцируются свободными рибосомами. Однако многие белки, продуцируемые связанными рибосомами, транспортируются за пределы клетки.

    У эукариот рРНК в рибосомах организована в четыре цепи, а у прокариот — в три цепи.Рибосомы эукариот производятся и собираются в ядрышке. Рибосомные белки входят в ядрышко и объединяются с четырьмя цепями рРНК, чтобы создать две рибосомные субъединицы (одну маленькую и одну большую), которые составят законченную рибосому (см. Рисунок 1). Рибосомные единицы покидают ядро ​​через ядерные поры и объединяются в цитоплазме с целью синтеза белка. Когда производство белка не осуществляется, две субъединицы рибосомы разделяются.

    В 2000 году была установлена ​​полная трехмерная структура большой и малой субъединиц рибосомы.Доказательства, основанные на этой структуре, предполагают, как давно предполагалось, что именно рРНК обеспечивает рибосому ее основное образование и функциональность, а не белки. По-видимому, белки в рибосоме помогают заполнить структурные пробелы и усилить синтез белка, хотя этот процесс может происходить и в их отсутствие, хотя и с гораздо меньшей скоростью.

    Единицы рибосомы часто описываются их значениями Сведберга ( s ), которые основаны на их скорости осаждения в центрифуге.Рибосомы в эукариотической клетке обычно имеют значение Сведберга 80S и состоят из 40-х и 60-х субъединиц. С другой стороны, прокариотические клетки содержат 70S рибосомы, каждая из которых состоит из 30 и 50 субъединиц. Как демонстрируют эти значения, единицы Сведберга не являются аддитивными, поэтому значения двух субъединиц рибосомы не составляют в сумме значения Сведберга для всей органеллы. Это связано с тем, что скорость осаждения молекулы зависит от ее размера и формы, а не просто от ее молекулярной массы.

    Синтез белка требует помощи двух других типов молекул РНК в дополнение к рРНК. Информационная РНК ( мРНК ) обеспечивает матрицу инструкций клеточной ДНК для создания определенного белка. РНК переноса ( тРНК ) доставляет строительные блоки белка, аминокислоты, к рибосоме. На рибосоме есть три соседних сайта связывания тРНК: сайт связывания аминоацила для молекулы тРНК, присоединенной к следующей аминокислоте в белке (как показано на рисунке 1), сайт связывания пептидила для центральной молекулы тРНК, содержащей растущую пептидную цепь и , выходящий из сайта связывания, для удаления использованных молекул тРНК из рибосомы.

    После полимеризации аминокислот основной цепи белка рибосома высвобождает белок, и он транспортируется в цитоплазму у прокариот или в аппарат Гольджи у эукариот. Там белки завершаются и высвобождаются внутри или вне клетки. Рибосомы — очень эффективные органеллы. Одна рибосома в эукариотической клетке может добавлять 2 аминокислоты к белковой цепи каждую секунду. У прокариот рибосомы могут работать еще быстрее, добавляя к полипептиду около 20 аминокислот каждую секунду.

    Помимо наиболее известных клеточных положений рибосом, органеллы также можно найти внутри митохондрий и хлоропластов растений. Эти рибосомы заметно отличаются по размеру и составу, чем другие рибосомы, обнаруженные в эукариотических клетках, и больше похожи на те, что присутствуют в клетках бактерий и сине-зеленых водорослей. Сходство митохондриальных и хлоропластных рибосом с прокариотическими рибосомами обычно считается убедительным доказательством того, что митохондрии и хлоропласты произошли от предковых прокариот.

    НАЗАД К СТРУКТУРЕ ЖИВОТНЫХ

    НАЗАД К СТРУКТУРЕ ЯЧЕЙКИ

    Вопросы или комментарии? Отправить нам письмо.
    © 1995-2021, автор — Майкл В. Дэвидсон и Государственный университет Флориды. Все права защищены. Никакие изображения, графика, программное обеспечение, сценарии или апплеты не могут быть воспроизведены или использованы каким-либо образом без разрешения правообладателей. Использование этого веб-сайта означает, что вы соглашаетесь со всеми юридическими положениями и условиями, изложенными владельцами.
    Этот веб-сайт поддерживается нашим

    Команда разработчиков графики и веб-программирования
    в сотрудничестве с оптической микроскопией в Национальной лаборатории сильного магнитного поля
    .
    Последнее изменение: пятница, 13 ноября 2015 г., 13:18
    Счетчик доступа с 4 января 2005 г .: 808428
    Микроскопы предоставлены:
    .

    Добавить комментарий

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *