Таблица по тканям 8 класс биология: Урок «Ткани. Виды тканей» (8 класс)

Заявление d неверно.

Соединительные ткани

Соединительные ткани состоят из матрицы, состоящей из живых клеток и неживого вещества, называемого основным веществом.Основное вещество состоит из органического вещества (обычно белка) и неорганического вещества (обычно минерала или воды). Основная клетка соединительной ткани — фибробласт. Эта клетка производит волокна почти во всех соединительных тканях. Фибробласты подвижны, способны выполнять митоз и синтезировать любую соединительную ткань, которая необходима. Макрофаги, лимфоциты и, иногда, лейкоциты могут быть обнаружены в некоторых тканях. В некоторых тканях есть специализированные клетки, которых нет в других.Матрица в соединительной ткани придает ткани ее плотность. Когда соединительная ткань имеет высокую концентрацию клеток или волокон, она имеет пропорционально менее плотный матрикс.

Органическая часть или белковые волокна в соединительных тканях представляют собой коллагеновые, эластичные или ретикулярные волокна. Волокна коллагена придают ткани прочность, предотвращая ее разрыв или отделение от окружающих тканей. Эластичные волокна состоят из протеина эластина; это волокно может растягиваться на половину своей длины и возвращаться к своим первоначальным размеру и форме.Эластичные волокна придают тканям гибкость. Ретикулярные волокна — это третий тип белковых волокон, содержащихся в соединительных тканях. Это волокно состоит из тонких нитей коллагена, которые образуют сеть волокон, поддерживающих ткань и другие органы, с которыми оно связано. Различные типы соединительных тканей, типы клеток и волокон, из которых они состоят, а также расположение образцов тканей приведены в таблице 2.

Свободная / ареолярная соединительная ткань

Рисунок 6.Рыхлая соединительная ткань состоит из рыхлых коллагеновых и эластичных волокон. Волокна и другие компоненты матрикса соединительной ткани секретируются фибробластами.

Рыхлая соединительная ткань , также называемая ареолярной соединительной тканью, содержит образцы всех компонентов соединительной ткани. Как показано на рисунке 6, в рыхлой соединительной ткани есть фибробласты; макрофаги тоже присутствуют. Волокна коллагена относительно широкие и имеют светло-розовый цвет, тогда как эластичные волокна тонкие и окрашиваются в темно-синий или черный цвет.Пространство между форменными элементами ткани заполняется матрицей. Материал соединительной ткани придает ей рыхлую консистенцию, похожую на разорванный ватный диск. Рыхлая соединительная ткань находится вокруг каждого кровеносного сосуда и помогает удерживать сосуд на месте. Ткань также находится вокруг большинства органов тела и между ними. Таким образом, ареолярная ткань жесткая, но гибкая и состоит из мембран.

Волокнистая соединительная ткань

Волокнистые соединительные ткани содержат большое количество коллагеновых волокон и мало клеток или матриксного материала.Волокна могут быть расположены нерегулярно или регулярно с параллельными прядями. Неправильно расположенные волокнистые соединительные ткани находятся в областях тела, где напряжение возникает со всех сторон, таких как дерма кожи. Обычная волокнистая соединительная ткань, показанная на рисунке 7, находится в сухожилиях (которые соединяют мышцы с костями) и связках (которые соединяют кости с костями).

Рис. 7. Волокнистая соединительная ткань от сухожилия имеет тяжи коллагеновых волокон, выстроенных параллельно.

Хрящ

Хрящ — это соединительная ткань с большим количеством матрикса и различным количеством волокон. Клетки, называемые хондроцитами , составляют матрикс и волокна ткани. Хондроциты находятся в промежутках внутри ткани, которые называются лакунами .

Рис. 8. Гиалиновый хрящ состоит из матрицы, в которую встроены клетки, называемые хондроцитами. Хондроциты существуют в полостях матрикса, называемых лакунами.

Хрящ с небольшим количеством коллагена и эластичных волокон — это гиалиновый хрящ, показанный на рисунке 8.Лакуны беспорядочно разбросаны по ткани, а матрица приобретает молочный или потертый вид с обычными гистологическими окрашиваниями. У акул хрящевой скелет, как и у почти всего человеческого скелета на определенной стадии предродового развития. Остаток этого хряща сохраняется во внешней части человеческого носа. Гиалиновый хрящ также находится на концах длинных костей, уменьшая трение и смягчая суставы этих костей.

Эластичный хрящ имеет большое количество эластичных волокон, придающих ему огромную гибкость.Уши большинства позвоночных животных содержат этот хрящ, как и части гортани или голосовой ящик. Фиброхрящ содержит большое количество коллагеновых волокон, придающих ткани огромную прочность. Фиброхрящи включают межпозвоночные диски у позвоночных животных. Гиалиновый хрящ, обнаруженный в подвижных суставах, таких как колено и плечо, повреждается в результате возраста или травмы. Поврежденный гиалиновый хрящ заменяется волокнистым хрящом, в результате чего суставы становятся «жесткими».

Кость

Кость, или костная ткань, представляет собой соединительную ткань, которая имеет большое количество двух различных типов матричного материала.Органический матрикс похож на матричный материал, обнаруженный в других соединительных тканях, включая некоторое количество коллагена и эластичных волокон. Это придает ткани прочность и гибкость. Неорганический матрикс состоит из минеральных солей, в основном солей кальция, которые придают ткани твердость. Без адекватного органического материала в матрице ткань разрывается; без адекватного неорганического материала в матрице ткань изгибается.

В кости есть три типа клеток: остеобласты, остеоциты и остеокласты.Остеобласты активны в создании кости для роста и ремоделирования. Остеобласты откладывают костный материал в матрицу, и после того, как матрица окружает их, они продолжают жить, но в пониженном метаболическом состоянии в виде остеоцитов. Остеоциты находятся в лакунах кости. Остеокласты активны в разрушении костей для их ремоделирования и обеспечивают доступ к кальцию, хранящемуся в тканях. Остеокласты обычно находятся на поверхности ткани.

Кость можно разделить на два типа: плотную и губчатую.Компактная кость находится в стержне (или диафизе) длинной кости и на поверхности плоских костей, а губчатая кость находится в конце (или эпифизе) длинной кости. Компактная кость организована в субъединицы, называемые остеонами , как показано на Рисунке 9. Кровеносный сосуд и нерв находятся в центре структуры внутри гаверсовского канала, с расходящимися кругами лакуны вокруг них, известными как ламеллы. Волнистые линии между лакунами — это микроканалы, называемые canaliculi ; они соединяют лакуны, чтобы способствовать диффузии между клетками.Губчатая кость состоит из крошечных пластинок, называемых трабекулами , . Эти пластины служат подпорками для придания прочности губчатой ​​кости. Со временем эти пластины могут сломаться, из-за чего кость станет менее упругой. Костная ткань образует внутренний скелет позвоночных животных, обеспечивая структуру животного и точки прикрепления сухожилий.

Рис. 9. (a) Компактная кость — это плотный матрикс на внешней поверхности кости. Губчатая кость внутри компактной кости пористая с сетчатыми трабекулами.(б) Компактная кость состоит из колец, называемых остеонами. Кровеносные сосуды, нервы и лимфатические сосуды находятся в центральном гаверсовском канале. Кольца из ламелей окружают Гаверсский канал. Между ламелями расположены полости, называемые лакунами. Каналикулы — это микроканалы, соединяющие лакуны вместе. (c) Остеобласты окружают кость снаружи. Остеокласты проделывают туннели в кости, а остеоциты находятся в лакунах.

Жировая ткань

Рис. 10. Жировая ткань — это соединительная ткань, состоящая из клеток, называемых адипоцитами.Адипоциты имеют небольшие ядра, расположенные по краю клетки.

Жировая ткань или жировая ткань считается соединительной тканью, даже если она не имеет фибробластов или настоящего матрикса и имеет только несколько волокон. Жировая ткань состоит из клеток, называемых адипоцитами, которые собирают и хранят жир в форме триглицеридов для энергетического обмена. Жировая ткань дополнительно служит изоляцией, помогая поддерживать температуру тела, позволяя животным быть эндотермической, и действует как амортизатор от повреждений органов тела.Под микроскопом клетки жировой ткани кажутся пустыми из-за экстракции жира во время обработки материала для просмотра, как показано на рисунке 10. Тонкие линии на изображении — это клеточные мембраны, а ядра — маленькие черные точки. по краям ячеек.

Кровь

Кровь считается соединительной тканью, потому что она имеет матрицу, как показано на рисунке 11. Типы живых клеток — это красные кровяные тельца (RBC), также называемые эритроцитами, и лейкоциты (WBC), также называемые лейкоцитами.Жидкая часть цельной крови, ее матрица, обычно называется плазмой.

Рис. 11. Кровь — это соединительная ткань, которая имеет жидкий матрикс, называемый плазмой, и не имеет волокон. Эритроциты (красные кровяные тельца), преобладающий тип клеток, участвуют в переносе кислорода и углекислого газа. Также присутствуют различные лейкоциты (белые кровяные тельца), участвующие в иммунном ответе.

Клетка, которая содержится в крови в наибольшем количестве, — это эритроцит. В образце крови эритроциты исчисляются миллионами: среднее количество эритроцитов у приматов — 4.От 7 до 5,5 миллионов клеток на микролитр. Эритроциты всегда одного и того же размера у разных видов, но различаются по размеру. Например, средний диаметр эритроцитов приматов составляет 7,5 мкл, у собаки — около 7,0 мкл, а диаметр эритроцитов кошки — 5,9 мкл. Эритроциты овцы еще меньше — 4,6 мкл. Эритроциты млекопитающих теряют свои ядра и митохондрии, когда они высвобождаются из костного мозга, в котором они образовались. Эритроциты рыб, земноводных и птиц поддерживают свои ядра и митохондрии на протяжении всей жизни клетки.Основная задача эритроцита — переносить кислород в ткани.

Лейкоциты — это преобладающие лейкоциты периферической крови. Лейкоциты в крови подсчитываются тысячами с измерениями, выраженными в виде диапазонов: количество приматов колеблется от 4800 до 10800 клеток на мкл, собак от 5600 до 19 200 клеток на мкл, кошек от 8000 до 25000 клеток на мкл, крупного рогатого скота от 4000 до 12000 клеток. на мкл, а свиньи от 11000 до 22000 клеток на мкл.

Лимфоциты функционируют в первую очередь в иммунном ответе на чужеродные антигены или материалы.Различные типы лимфоцитов вырабатывают антитела, адаптированные к чужеродным антигенам, и контролируют выработку этих антител. Нейтрофилы — это фагоцитарные клетки, и они участвуют в одной из первых линий защиты от микробных захватчиков, помогая удалять бактерии, попавшие в организм. Другой лейкоцит, обнаруживаемый в периферической крови, — это моноцит. Моноциты дают начало фагоцитарным макрофагам, которые очищают мертвые и поврежденные клетки в организме, независимо от того, являются ли они чужеродными или взятыми из животного-хозяина.Два дополнительных лейкоцита в крови — это эозинофилы и базофилы — оба помогают облегчить воспалительную реакцию.

Слегка зернистый материал среди клеток представляет собой цитоплазматический фрагмент клетки в костном мозге. Это называется тромбоцитом или тромбоцитом. Тромбоциты участвуют в стадиях, ведущих к свертыванию крови, чтобы остановить кровотечение через поврежденные кровеносные сосуды. Кровь выполняет ряд функций, но в первую очередь она транспортирует материал по телу, доставляя питательные вещества к клеткам и удаляя из них отходы.

Патологоанатом

Патолог — это врач или ветеринар, специализирующийся на лабораторном обнаружении болезней животных, в том числе человека. Эти специалисты заканчивают медицинское образование, а затем проходят обучение в аспирантуре в медицинском центре. Патолог может наблюдать за клиническими лабораториями для оценки тканей тела и образцов крови для выявления заболеваний или инфекций. Они исследуют образцы тканей под микроскопом, чтобы выявить рак и другие заболевания.Некоторые патологоанатомы проводят вскрытие, чтобы определить причину смерти и прогрессирование болезни.

Мышечные ткани

В телах животных есть три типа мышц: гладкие, скелетные и сердечные. Они различаются наличием или отсутствием полосок или полос, количеством и расположением ядер, независимо от того, контролируются ли они добровольно или непроизвольно, а также их расположением в теле. Таблица 3 суммирует эти различия.

Гладкие мышцы

Гладкая мышца не имеет бороздок в клетках.Он имеет одно ядро, расположенное в центре, как показано на рисунке 12. Сокращение гладкой мускулатуры происходит под непроизвольным вегетативным нервным контролем и в ответ на местные условия в тканях. Гладкую мышечную ткань также называют без поперечно-полосатой, поскольку в ней отсутствует полосатая форма скелетных и сердечных мышц. Стенки кровеносных сосудов, трубок пищеварительной системы и трубок репродуктивной системы состоят в основном из гладких мышц.

Скелетные мышцы

Скелетная мышца имеет поперечные полосы, вызванные расположением сократительных белков актина и миозина.Эти мышечные клетки относительно длинные и имеют несколько ядер по краю клетки. Скелетные мышцы находятся под произвольным контролем соматической нервной системы и находятся в мышцах, которые перемещают кости. Рисунок 12 иллюстрирует гистологию скелетных мышц.

Сердечная мышца

Сердечная мышца, показанная на рисунке 12, находится только в сердце. Подобно скелетной мышце, она имеет поперечные бороздки в клетках, но сердечная мышца имеет одно ядро, расположенное в центре. Сердечная мышца не находится под произвольным контролем, но на нее может влиять вегетативная нервная система, ускоряя или замедляя ее.Дополнительной особенностью клеток сердечной мышцы является линия, которая проходит вдоль конца клетки, когда она примыкает к следующей сердечной клетке в ряду. Эта линия называется вставным диском: она помогает эффективно передавать электрический импульс от одной клетки к другой и поддерживает прочную связь между соседними сердечными клетками.

Рис. 12. Клетки гладкой мускулатуры не имеют бороздок, в отличие от клеток скелетных мышц. Клетки сердечной мышцы имеют бороздки, но, в отличие от многоядерных скелетных клеток, имеют только одно ядро.Ткань сердечной мышцы также имеет вставочные диски, специализированные области, проходящие вдоль плазматической мембраны, которые соединяются с соседними клетками сердечной мышцы и помогают передавать электрический импульс от клетки к клетке.

Нервные ткани

Рисунок 13. Схема нейрона

Нервные ткани состоят из клеток, специализирующихся на приеме и передаче электрических импульсов от определенных участков тела и отправке их в определенные участки тела. Основная клетка нервной системы — нейрон, показанный на рисунке 13.

Большая структура с центральным ядром — это тело клетки нейрона. Проекции тела клетки — это либо дендриты, специализирующиеся на приеме входных данных, либо отдельный аксон, специализирующийся на передаче импульсов. Также показаны некоторые глиальные клетки. Астроциты регулируют химическую среду нервной клетки, а олигодендроциты изолируют аксон, поэтому электрический нервный импульс передается более эффективно. Другие глиальные клетки, которые не показаны, поддерживают потребности нейрона в питании и отходах.Некоторые глиальные клетки фагоцитируют и удаляют остатки или поврежденные клетки из ткани. Нерв состоит из нейронов и глиальных клеток.

Ответьте на вопросы ниже, чтобы увидеть, насколько хорошо вы понимаете темы, затронутые в предыдущем разделе. В этом коротком тесте , а не засчитываются в вашу оценку в классе, и вы можете пересдавать его неограниченное количество раз.

Используйте этот тест, чтобы проверить свое понимание и решить, следует ли (1) изучить предыдущий раздел дальше или (2) перейти к следующему разделу.

Клетки, ткани, органы и системы — От клеток к системам — KS3 Biology Revision

Многоклеточные организмы организованы во все более сложные части. В порядке от наименее сложного к наиболее сложному:

• клетки
• ткани
• органы
• системы органов
• организм

Ткани

Клетки животных и клетки растений могут образовывать ткани, такие как мышечная ткань у животных. Живая ткань состоит из группы клеток с похожей структурой и функцией, которые работают вместе для выполнения определенной работы.Вот несколько примеров тканей:

• мышца
• слизистая оболочка кишечника
• слизистая оболочка легких
• ксилема (трубки, по которым вода в растении)

Органы

Орган состоит из группы различных тканей, которые работают вместе для выполнения определенной работы. Вот несколько примеров органов:

• сердце
• легкое
• желудок
• мозг
• лист
• корень

Системы органов

Система органов состоит из группы различных органов, которые работают вместе, чтобы делать определенную работу.Вот несколько примеров систем органов:

• система кровообращения
• дыхательная система
• пищеварительная система
• нервная система
• репродуктивная система

Клетки организованы в ткани, органы, системы и организмы

Различия между тканями растений и Ткани животных

Различия между тканями растений и животных

Клетка является структурной и функциональной единицей всех организмов, и все мы знаем, что не все организмы имеют одинаковую клеточную структуру.Примитивные клетки, такие как бактерии, имеют простую клеточную структуру, в то время как растения и животные демонстрируют более высокий уровень клеточной организации. Таким образом, поскольку клетки составляют все тканевые системы в организме растения или животного, это нормально, что они будут отличаться. В этой теме мы сделаем краткий обзор тканей растений и животных, их структуры и функций, а также того, чем они отличаются друг от друга. Мы также поймем их сходство.

Растительная ткань

Проще говоря, растительная ткань — это кластер подобных клеток, выполняющих организованную функцию для растения.Эти ткани образуют такие органы, как стебли, корни, цветы и листья. мы можем разделить растительную ткань на три категории:

Меристематическая ткань

Она отличается от других типов растительной ткани. Все растительные клетки происходят из меристематической растительной ткани. Апикальная меристема играет роль в росте растений над почвой, в то время как корневая меристема способствует росту растений под почвой. Субапикальные меристемы стимулируют рост растения и несут листья, а вставочные меристемы обеспечивают рост средней части тела растения.Это помогает листьям растений расти вверх навстречу солнечному свету. Эти клетки растут асимметрично, и их можно сравнить со стволовыми клетками животных.

Постоянная простая растительная ткань

Существует несколько типов простой растительной ткани. Первый — это эпидермис. Этот тип ткани тонкий и имеет плотно упакованные клетки. У некоторых растений эпидермис покрыт восковой защитой, поэтому растение может выжить в стрессовых условиях, таких как экстремальные температуры.

В эпидермисе есть замыкающие клетки, которые управляют стромой.Строма регулирует прохождение воды и воздуха в листьях и позволяет растениям перемещать воду и питательные вещества вверх по телу растения из почвы.

Другой важной тканью в организме растения является паренхима. В нем тонкостенные клетки и большие вакуоли. Он содержится во всех частях тела растения, особенно в листьях, стеблях и корнях. Ткань паренхимы листьев активно участвует в процессе фотосинтеза.

Растительная ткань склеренхимы — это тип структурной ткани в организме растения, которая отмирает, но сохраняет свою структуру.Он содержится в стебле, коре и твердой оболочке фруктов и орехов и поддерживает растения.

Постоянная сложная растительная ткань

Существует два типа наблюдений за сложной растительной тканью. Это ткань флоэмы и ткань ксилемы. Система ткани ксилемы специально разработана для транспортировки воды и питательных веществ, в то время как ткань флоэмы переносит сахар по корням и стеблям.

[Изображение будет скоро обновлено]

Ткани животных

Как и растения, тело животного состоит из различных типов тканей.Обычно наблюдаются четыре типа:

Эпителиальная ткань: все внутренние и внешние органы тела животного выстланы эпителиальной тканью. Наблюдаются четыре типа тканей:

1. Плоский эпителиальный

2. Многослойный эпителиальный

3. Кубовидный эпителиальный

4. Столбчатый эпителиальный

Эти ткани участвуют в секреции, абсорбции и других тканях. аспекты всех внутренних и внешних органов.

Мышечная ткань: Как следует из названия, мышцы состоят из этого типа тканей. Наблюдаются три типа мышечной ткани:

1. Скелетная мышца: поперечнополосатая и произвольная.

2. Гладкая мускулатура: непостоянная и непроизвольная.

3. Сердечная мышца: поперечнополосатая и непроизвольная.

Основными функциями мышечной ткани являются движение тела за счет сокращения и расслабления мышц.

Соединительная ткань: это совокупность различных тканей, которые соединяют другие ткани, органы и различные части тела. Различные типы соединительной ткани:

• Ареолярная ткань

• Жировая ткань

• Кровь

• Лимфа

• Кость

• Хрящ, соединяющий

различных органов эти ткани также переносят вещества между органами.

Нервная ткань: Нервные ткани состоят из специализированных клеток, называемых нейронами и нейроглией. Они помогают нервным импульсам перемещаться и проводят электрохимические импульсы между нейронами.

[Изображение будет скоро обновлено]

Различия между тканями растений и животных

Различия между тканями растений и животных обсуждаются ниже:

Различия между тканями растений и тканями животных

Растение Ткани	Ткани животных
У растений больше мертвых и поддерживающих тканей по сравнению с живыми тканями.	У животных живые ткани больше, чем мертвые.
Плановая ткань требует меньше энергии для обслуживания.	Ткани животных требуют больше энергии для обслуживания.
В растительной ткани наблюдается различие между постоянной и меристематической тканью.	В тканях животных дифференциации не наблюдается.
Меристематические ткани растений помогают им расти на протяжении всей жизни.	Животные не растут на протяжении всей жизни. Однако репаративный рост присутствует.
Тканевая организация растений проста.	Тканевая организация у животных сложна.
Тканевая организация предназначена для стационарного роста растений.	Тканевая организация ориентирована на мобильность животных.

q9-список-вне-отличий-быть | LIDO

«Привет, добро пожаловать в обучение на Лидо! приведенный здесь вопрос — это список различия между ксилема и цветок в порядке так что мы должны найти разницу между сосудами ксилемы и фтора как мы знаем, ксилема и проточные сосуды сосудистые ткани, которые присутствуют в завод для проводимость воды и минералов как а также приготовленная еда хорошо, так что мы пройдем каждая точка разницы между ксилемой и фтором во-первых, ксилема — это сложная ткань растений и отвечает за транспортировка воды и другие питательные вещества для растений хорошо, а как насчет флоэмы Флоэма — это отходящая ткань снова растений правильно, и это ответственность за что транспортировка который отвечает за транспортировку еда продукты питания и другие органические материалы хорошо, сначала сначала Первое отличие состоит в том, что ксилема — это сложная ткань, и она отвечает за транспортировка воды и минералов тогда как флоэма — живая ткань ответственный за транс для перевозки еды и прочего органические материалы теперь ксилема в основном состоит из мертвых клеток и единственная живая клетка называется паренхима единственный живой камера в безмолвии категория хорошо, поэтому он в основном состоит из мертвые клетки тогда как флоэма в основном состоит из покидая клетки хорошо и имя только одной мертвой клетки мертвая клетка — это что это волокно волокна — единственная мертвая клетка среди сосудов флуорима все в порядке Итак, теперь переходим к третьему пункту ткань ксилемы состоит из или он состоит из ксилемные сосуды волокно и скобки тогда как жидкость он включает из флоэма волокна флоэмы затем ситовые трубки извините посмотри, есть ли там клетки затем поток m паренхима который также присутствует в приюте Правильно и клетки-компаньоны так что это разные части ткань флоэмы хорошо сейчас переходим к четвертому точка расположение силосных емкостей расположены в центре сосудистый пучок хорошо, так это расположение ксилемные ракеты или убежище в целом сейчас для текущих он расположен на внешнем крае расположен на внешней стороне сосудистое тело так что центральная часть — убежище и внешняя боковая часть жидкость да да сейчас следующая точка движение внутри мышцы движение однонаправленное для тихих судов он будет двигаться только в восходящем направлении для тихого сообщения, тогда как для флоэмы движение двунаправленный, необязательно, чтобы для твоих тихих мускулов это так идущий вверх по убежищу конкретное бесшумное судно будет перемещено движение будет только в одном направление может быть вверх или вниз но только в одном направлении, тогда как для цветок движение всегда двунаправленное хорошо и следующий цилиндрические сосуды они обеспечивают механическое опора для завода varys течет сосуды они не предоставлять механическая опора хорошо, теперь перейдем к последняя часть последний пункт заключается в том, что бункер сосуды составляет большая часть тела растения Хорошо, так что основная часть тела растений состоит из голубые мышцы, тогда как флоэма образует небольшой часть завода что хорошо, так это основные разница между э-э, силосные сосуды и сосуды из флоэмы хорошо, так что мы можем видеть около семи-восьми баллов здесь так что я надеюсь, вы это поняли, и если вы есть сомнения в этом, пожалуйста, прокомментируйте ниже и сделайте подпишитесь на этот канал для получения регулярные обновления спасибо «

соединительных тканей: состав матрицы и его значение для физиотерапии | Физиотерапия

Цели этого обновления — предоставить обзор состава, структуры и функции матрицы соединительной ткани (КТ) и проиллюстрировать, как недавние исследования способствовали лучшему пониманию того, как КТ реагирует на механические силы.Обзор не является исчерпывающим, а скорее стремится проиллюстрировать сложность этих тканей, тканей, которые когда-то считались относительно простыми структурами в механической системе. Конкретные ткани и их особенности, например, хрящевые и костные, подробно не обсуждаются; вместо этого в обзоре подчеркиваются общие принципы, применимые ко всему спектру CT.

Компоненты соединительной ткани

Соединительные ткани и их матричные компоненты составляют значительную часть общей массы тела, имеют узкую специализацию и выполняют разнообразные функции.Они обеспечивают механическую поддержку, движение, транспорт тканевой жидкости, миграцию клеток, заживление ран и, что становится все более очевидным, контроль метаболических процессов в других тканях. ^1,2 В отличие от свойств эпителиальных, мышечных или нервных тканей, которые зависят в первую очередь от их клеточных элементов, свойства CT определяются в первую очередь количеством, типом и расположением внеклеточного матрикса (ECM) в большом количестве. ЕСМ состоит из трех основных типов макромолекул — волокон, протеогликанов (PG) и гликопротеинов, каждый из которых синтезируется и поддерживается клетками, специфичными для данного типа ткани (рис.1).

Рисунок 1.

Основные компоненты соединительной ткани.

Рисунок 1.

Основные компоненты соединительной ткани.

Двумя наиболее важными волокнистыми компонентами ЕСМ являются коллаген и эластин, оба нерастворимые макромолекулярные белки. Коллаген имеет множество форм, но, пожалуй, лучше всего представлен выступающими выровненными волокнами сухожилий и связок. Другие коллагеновые волокна, которые гораздо менее заметны, включают небольшие ретикулярные волокна мягких органов, таких как печень, и субмикроскопические фибриллы, обнаруженные в базальных мембранах.Отличительной особенностью наиболее известных коллагенов является их способность противостоять растягивающим нагрузкам. Как правило, они демонстрируют минимальное удлинение (менее 10%) при растяжении; часть этого удлинения является результатом не истинного удлинения отдельных волокон, а выпрямления волокон, которые упакованы в различные трехмерные массивы. ^3,4 Напротив, эластичные волокна могут увеличиваться в длине на 150%, но все же возвращаться к своей прежней конфигурации. ³

Второй основной компонент ЕСМ — это PG, разнообразная группа растворимых макромолекул, которые выполняют как структурные, так и метаболические роли. ^5,6 Они занимают, наряду с коллагеном, интерстициальные пространства между клетками, образуют часть базальных мембран и прикрепляются к поверхностям клеток, где они действуют как рецепторы. ^5,6 Важные механические функции PG включают гидратацию матрикса, стабилизацию коллагеновых сетей и способность противостоять сжимающим силам, способность, лучше всего проявляемая PG суставного хряща. ⁵ Гиалуронан (HA), который технически не является PG, поскольку в нем отсутствует белковое ядро, особенно важен, поскольку он легко уносит большое количество воды и присутствует в большом количестве в увлажненных мягких рыхлых тканях, где требуется повторное движение (например, в оболочках сухожилий). и бурсы). ^7,8

Третья группа молекул матрикса, гликопротеины, встречаются повсеместно во всех CT и, как и в случае с PG, играют как структурную, так и метаболическую роль. Их механические функции включают обеспечение связи между компонентами матрицы, а также между ячейками и компонентами матрицы.

Важная концепция заключается в том, что механические свойства CT, такие как способность противостоять растяжению, сжатию, растяжимости и кручению, определяются пропорциями компонентов матрицы.В свою очередь, поддержание этих компонентов матрицы и их организация зависят от характера и степени нагрузки, испытываемой этими тканями. Как правило, ткани с высоким содержанием коллагеновых волокон и низким содержанием PG сопротивляются силам растяжения, а ткани с высоким содержанием PG в сочетании с сетью коллагеновых волокон выдерживают сжатие (Табл. 1). Травма или патология могут повлиять на нормальные движения и привести к изменению механических нагрузок на КТ. Это, в свою очередь, вызывает изменения в ЕСМ и на уровне экспрессии генов, как будет обсуждаться ниже.

Таблица 1. Основные компоненты внеклеточного матрикса

и механические свойства общих соединительных тканей ^1,7 , ^a

matroulat

Ткань .	Основной тип ячейки .	Доминантное волокно .	Доминирующее содержание PG / GAG и общее содержание GAG .	Механические свойства .
Сухожилие	Теноциты	Коллаген	Дерматансульфат PG ~ 0.2% от сухого веса	Противостоит силам растяжения
Суставной хрящ	Хондроциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG ~ 8% –10% от сухого веса	Сопротивляет сжимающим силам Остеоциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG Очень маленький процент от сухого веса	Сопротивляется растяжению, сжатию и скручиванию (из-за гидроксиапатита)
Dermis	Фибробласты	Фибробласты и сульфатные коллагены PG 912 ~ 1% от сухого веса	Сопротивление растяжению и умеренному сжатию и допускает растяжение

Хондроциты Хондроциты 10% от сухого веса

Ткань .	Основной тип ячейки .	Доминантное волокно .	Доминирующее содержание PG / GAG и общее содержание GAG .	Механические свойства .
Сухожилие	Теноциты	Коллаген	Дерматансульфат PG ~ 0,2% от сухого веса	Сопротивляет силам растяжения
Суставной хрящ		Хондроциты	Сопротивляется силам сжатия
Кость	Остеобласты Остеоциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG Очень небольшой процент от сухого веса	Сопротивляется растяжению, сжатию и кручению
Дерма	Фибробласты	Коллаген Эластин	Дерматан и хондроитинсульфат PG ~ 1% от сухого веса	Устойчив к растяжению и умеренному сжатию и допускает растяжение

Таблица 1.

Основные компоненты внеклеточного матрикса и механические свойства общих соединительных тканей ^1,7 , ^a

matroulat

Ткань .	Основной тип ячейки .	Доминантное волокно .	Доминирующее содержание PG / GAG и общее содержание GAG .	Механические свойства .
Сухожилие	Теноциты	Коллаген	Дерматансульфат PG ~ 0.2% от сухого веса	Противостоит силам растяжения
Суставной хрящ	Хондроциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG ~ 8% –10% от сухого веса	Сопротивляет сжимающим силам Остеоциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG Очень маленький процент от сухого веса	Сопротивляется растяжению, сжатию и скручиванию (из-за гидроксиапатита)
Dermis	Фибробласты	Фибробласты и сульфатные коллагены PG 912 ~ 1% от сухого веса	Сопротивление растяжению и умеренному сжатию и допускает растяжение

Хондроциты Хондроциты 10% от сухого веса

Ткань .	Основной тип ячейки .	Доминантное волокно .	Доминирующее содержание PG / GAG и общее содержание GAG .	Механические свойства .
Сухожилие	Теноциты	Коллаген	Дерматансульфат PG ~ 0,2% от сухого веса	Сопротивляет силам растяжения
Суставной хрящ		Хондроциты	Сопротивляется силам сжатия
Кость	Остеобласты Остеоциты	Коллаген	Хондроитинсульфат PG Очень небольшой процент от сухого веса	Сопротивляется растяжению, сжатию и кручению
Дерма	Фибробласты	Коллаген Эластин	Дерматан и хондроитинсульфат PG ~ 1% от сухого веса	Сопротивляется растяжению и умеренному сжатию и способствует растяжению

Внеклеточный каркас

Распознаются девятнадцать различных типов коллагенов, все с индивидуальными характеристиками, которые выполняют определенные функции в различных тканях. ⁹ Однако общей структурной особенностью, которая идентифицирует все коллагены, является область тройной спирали внутри молекулы. Этот участок молекулы обеспечивает характерные механические свойства сухожилий и связок (то есть способность выдерживать растягивающие нагрузки).

Тройная спираль состоит из 3 полипептидных цепей, сложенных в виде веревки. Каждая цепь, известная как α-цепь, характеризуется повторяющимися последовательностями из 3 аминокислот, глицин-X-Y (рис. 2). Поскольку глицин является самой маленькой аминокислотой и занимает центральное ядро ​​тройной спирали, повторение глицина как каждой третьей аминокислоты важно для правильного сворачивания 3 α-цепей в спиральную конформацию. ^10,11 Конкретные типы коллагена образованы множеством α-цепей и вариациями комбинации различных α-цепей: в некоторых коллагенах все 3 α-цепи идентичны; в других коллагенах 2 α-цепи могут быть идентичными; а в некоторых коллагенах все 3 α-цепи различны. Изменение последовательности аминокислот глицин-X-Y обычно приводит к дисфункции молекулы коллагена и потере ее механических свойств (например, несовершенный остеогенез). ¹² Спиральный комплекс, который по своей природе сопротивляется растяжению, дополнительно усилен межмолекулярными связями между α-цепями соседних молекул. ¹³

Рис. 2.

Часть молекулы коллагена, показывающая отдельные альфа-цепи, свернутые в спираль, образуя тройную спираль. Внутри каждой цепи аминокислоты аналогичным образом расположены по спирали, при этом глицин (G) обращен к центру тройной спирали. Остальные аминокислоты обозначены точками.

Рис. 2.

Часть молекулы коллагена, показывающая отдельные альфа-цепи, свернутые в спираль, образуя тройную спираль. Внутри каждой цепи аминокислоты аналогичным образом расположены по спирали, при этом глицин (G) обращен к центру тройной спирали.Остальные аминокислоты обозначены точками.

Концы или терминалы молекулы коллагена не являются спиральными, но важны для образования фибрилл коллагена и для других нетенсильных функций, включая взаимодействия с другими внеклеточными компонентами. Α-Цепи основных коллагенов синтезируются с относительно длинными конечностями, и после образования тройной спирали эта вновь образованная молекула коллагена (называемая проколлагеном) выбрасывается из клетки во внеклеточное пространство, где ферментативно происходит большая часть неспиральных концов. удаленный.Удаление позволяет укороченным молекулам, которые теперь называются тропоколлагеном, связываться друг с другом и образовывать фибриллы, которые видны под электронным микроскопом и характеризуются четкими поперечными полосами. Затем эти фибриллы объединяются с образованием волокон, которые видны под световым микроскопом, и пучков волокон, которые видны глазом ¹⁴ (рис. 3).

Рисунок 3.

Представление синтеза, секреции и сборки коллагена. Адаптировано с разрешения Kielty CM, Hopkinson I, Grant ME.Коллаген: семейство коллагена, структура, сборка и организация во внеклеточном матриксе. В: Royce PM, Steinmann BS, eds. Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Вили-Лисс; 1993: 113.

Рисунок 3.

Представление синтеза, секреции и сборки коллагена. Адаптировано с разрешения Kielty CM, Hopkinson I, Grant ME. Коллаген: семейство коллагена, структура, сборка и организация во внеклеточном матриксе.В: Royce PM, Steinmann BS, eds. Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Вили-Лисс; 1993: 113.

Модификации, вариации и дополнения к основной конформации тройной спирали дают начало 6 классам коллагенов (Табл. 2). ^9,10 Наибольшее значение для физиотерапевтов имеют образующие фибриллы коллагены, которые обнаруживаются в тканях (например, сухожилиях, связках), где их основная функция заключается в сопротивлении растягивающим силам, и в тканях, где существует потребность в сопротивлении растягивающим нагрузкам. (например, дерма, суставной хрящ, межпозвонковые диски [МПД], кость).Другие 5 классов коллагена, которые гораздо менее распространены, но, тем не менее, необходимы для функций компьютерной томографии во всем организме, играют различные роли. ^9,10 Эти классы коллагена и их роли приведены в таблице 2.

Таблица 2. Типы, расположение и функции коллагена

^9,10

Coassution bla с коллагеном brifforring, например, типа IX и типа III в коллогене

Классы коллагена .	Типы коллагена .	Примеры расположения .	Функции .
FibralForring collagen	I, II, III, V, XI	Сухожилия, самые длинные, вставные диски, крестовина. cantlage, blood vasseta, demta	I, II, III: ректально на V, XI: контрольный диометрический слой I
Коллагены, ассоциированные с волокном, с прерывающимся тройным hassce FACIII	IX, XII, XIV, XV3I	Intract с другими корспондентами матрикса
Сетевой коллаген для образования	IV	Bossent interbrance	Раздельные клетки I, уверенные типы Surrounda другие ядерные клетки и служат и td Играют в регуляцию роста клеток, интеграции и различных аттенюаторов. В стадии разработки и небольших проблемах
Коллоген с короткой цепью	VII, X, XIII	VII проблема с корезой и вазоутером X-водородный контакт XIII стенка кровяной вазел, глоцент к \ килвей	Неизвестно
Коллоген с длинной цепью	VII	Bconncusearbrance	Bconncusearbrance	внутреннее соединение подвала к соединительному элементу аэропорта Матрица проблем

Coassution bla с коллагеном brifforring, например, типа IX и типа III в коллогене

Классы коллагена .	Типы коллагена .	Примеры расположения .	Функции .
FibralForring collagen	I, II, III, V, XI	Сухожилия, самые длинные, вставные диски, крестовина. cantlage, blood vasseta, demta	I, II, III: ректально на V, XI: контрольный диометрический слой I
Коллагены, ассоциированные с волокном, с прерывающимся тройным hassce FACIII	IX, XII, XIV, XV3I	Intract с другими корспондентами матрикса
Сетевой коллаген для образования	IV	Bossent interbrance	Раздельные клетки I, уверенные типы Surrounda другие ядерные клетки и служат и td Играют в регуляцию роста клеток, интеграции и различных аттенюаторов. В стадии разработки и небольших проблемах
Коллоген с короткой цепью	VII, X, XIII	VII проблема с корезой и вазоутером X-водородный контакт XIII стенка кровяной вазел, глоцент к \ килвей	Неизвестно
Коллоген с длинной цепью	VII	Bconncusearbrance	Bconncusearbrance	внутренняя доступность подвала к аэропорту Матрица проблем

Таблица 2.

Типы, расположение и функции коллагена ^9,10

Coassution bla с коллагеном brifforring, например, типа IX и типа III в коллогене

Классы коллагена .	Типы коллагена .	Примеры расположения .	Функции .
FibralForring collagen	I, II, III, V, XI	Сухожилия, самые длинные, вставные диски, крестовина. cantlage, blood vasseta, demta	I, II, III: ректально на V, XI: контрольный диометрический слой I
Коллагены, ассоциированные с волокном, с прерывающимся тройным hassce FACIII	IX, XII, XIV, XV3I	Intract с другими корспондентами матрикса
Сетевой коллаген для образования	IV	Bossent interbrance	Раздельные клетки I, уверенные типы Surrounda другие ядерные клетки и служат и td Играют в регуляцию роста клеток, интеграции и различных аттенюаторов. В стадии разработки и небольших проблемах
Коллоген с короткой цепью	VII, X, XIII	VII проблема с корезой и вазоутером X-водородный контакт XIII стенка кровяной вазел, глоцент к \ килвей	Неизвестно
Коллоген с длинной цепью	VII	Bconncusearbrance	Bconncusearbrance	внутреннее соединение подвала к соединительному элементу аэропорта Матрица проблем

Coassution bla с коллагеном brifforring, например, типа IX и типа III в коллогене

Классы коллагена .	Типы коллагена .	Примеры расположения .	Функции .
FibralForring collagen	I, II, III, V, XI	Сухожилия, самые длинные, вставные диски, крестовина. cantlage, blood vasseta, demta	I, II, III: ректально на V, XI: контрольный диометрический слой I
Коллагены, ассоциированные с волокном, с прерывающимся тройным hassce FACIII	IX, XII, XIV, XV3I	Intract с другими корспондентами матрикса
Сетевой коллаген для образования	IV	Bossent interbrance	Раздельные клетки I, уверенные типы Surrounda другие ядерные клетки и служат и td Играют в регуляцию роста клеток, интеграции и различных аттенюаторов. В стадии разработки и небольших проблемах
Коллоген с короткой цепью	VII, X, XIII	VII проблема с корезой и вазоутером X-водородным загрязнением XIII стенка кровяной вазели, глоценозная к / килвей	Неизвестно
Коллоген с длинной цепью	VII	Bconncusearbrance	Bconncusearbrance	внутреннее соединение базальной части с соединительным элементом аэропорта Матрица проблем

Фибриллообразующие коллагены (типы I, II, III, V и XI)

Фибриллообразующие коллагены составляют более 70% от общего количества коллагена в организме. ¹⁰ Коллаген I типа преобладает в тканях, таких как кости, сухожилия, связки, суставные капсулы и фиброзное кольцо МПД. Коллаген типа II находится в основном в суставном хряще и пульпозном ядре МПД. Коллаген III типа, по-видимому, играет роль в растяжимости ткани и особенно обнаруживается в эмбриональных тканях и во многих тканях взрослого человека, таких как артерии, кожа и мягкие органы, где они образуют ретикулярные волокна. ^11,15 Преобладание коллагена типа III также является показателем зрелости ткани и также заметно на начальных стадиях заживления и образования рубцовой ткани, где он обеспечивает раннюю механическую прочность вновь синтезированного матрикса. ¹⁴ По мере развития плода и увеличения прочности заживающих тканей волокна типа III заменяются более прочными волокнами типа I. ^16–18 Как правило, фибриллы типа I имеют большой диаметр, что коррелирует со способностью выдерживать большую механическую нагрузку. У молодых растущих сухожилий упражнения увеличивают диаметр фибрилл и предел прочности на разрыв, но у взрослых эффект упражнений минимален. Тем не менее, постоянное натяжение необходимо для сохранения структуры сухожилия, поскольку иммобилизация приводит к потере прочности на разрыв. ¹⁹

Фибриллы также могут состоять из более чем одного типа коллагена. Типы V и XI объединяются с коллагеном типа I и II, соответственно, с образованием гетеротипических фибрилл, расположение которых, как считается, играет роль в определении диаметра фибрилл и тем самым влияет на механические свойства. Как правило, чем больше диаметр фибриллы, тем меньше процентное содержание коллагена типа V и типа XI. ¹¹

Сопротивление растяжению фибриллообразующих коллагенов является основным средством ограничения диапазона движений суставов, передачи усилий, создаваемых мышцами, придания прочности на растяжение костному скелету и сопротивления растяжению поверхностных слоев. суставного хряща.Расположение и выравнивание коллагеновых волокон отражает механические нагрузки, действующие на ткани.

В сухожилиях большинство волокон выровнено параллельно, что позволяет им противостоять однонаправленным силам и эффективно передавать силы, создаваемые мышцами, к костям. ⁴ Для сравнения, волокна типа I в связках часто располагаются немного менее параллельными рядами, что отражает необходимость противостоять разнонаправленным силам. Например, связки, связанные с суставами, должны как ограничивать движение, так и обеспечивать стабильность суставов.Коллаген также играет важную роль в прикреплении сухожилий и связок к кости. В этих соединениях сухожилия и связки обычно расширяются и уступают место фиброхрящам — трансформации, при которой выровненные волокна, исходящие из сухожилия или связки, разделяются другими коллагеновыми волокнами, расположенными в трехмерной сети, окружающей округлые клетки. ²⁰ Такое расположение помогает передавать растягивающие усилия на большую площадь и снижает вероятность выхода из строя при чрезмерной нагрузке.

Костные волокна коллагена I типа имеют более сложное расположение.Обычно волокна располагаются ортогональными рядами, подобно тому, как древесные волокна в фанере располагаются в виде чередующихся листов. Такое расположение, особенно когда оно выполнено в виде небольших цилиндров, таких как остеоны, придает большое количество разнонаправленной прочности на растяжение.

Комбинация коллагена типа I и типа II обнаруживается в МПД и в сухожилиях с фиброзно-хрящевыми подушечками давления. ²¹ В фиброзном кольце МПД чередующиеся слои волокон типа I связывают соседние тела позвонков и окружают центральное пульпозное ядро.Фиброзные ленты обычно выровнены под углами примерно 45 градусов от оси позвонка, расположение, которое обеспечивает механизм гибкости позвоночника и увеличения сопротивления чрезмерному движению вблизи пределов движения. В пульпозном ядре преобладает коллаген типа II, и есть высокие уровни HA и сульфатированного PG, которые действуют вместе с волокнами типа II, обеспечивая гидратированное и устойчивое к давлению ядро. ²²

В суставном хряще основными коллагеновыми волокнами являются волокна типа II, которые образуют сеть полос между клетками.Внешне эти фиброзные тяжи в основном касаются суставной поверхности, но с увеличением глубины они становятся более радиальными и проходят между колонками клеток. Непосредственно вокруг клеток другие коллагеновые волокна типа II объединяются с типами VI, IX и XI в плотную структуру капсулы. Эти волокнистые ленты обеспечивают как свойства растяжения хряща, так и, в сочетании с большими сульфатированными PG, механизм сопротивления сжатию. Считается, что капсульный коллаген защищает хондроциты от этих внешних сил. ^23,24

Эластичные волокна: растяжимые элементы внеклеточного матрикса

Эластичные волокна в ЕСМ позволяют тканям, таким как кожа, легкие и кровеносные сосуды, выдерживать многократное растяжение и значительную деформацию и возвращаться в расслабленное состояние. Расположение эластина варьируется и во многом зависит от силы и направления сил, действующих на ткань. Волокна могут быть организованы в концентрические фенестрированные листы (например, аорта), в виде небольших отдельных волокон (например, кожи, легких) или в виде трехмерной сотовой сети тонких волокон (например, эластичного хряща). ²⁵

Эластичные волокна состоят из эластиновой сердцевины и микрофибрилл, расположенных в основном по периферии (рис. 4). Микрофибриллы, которые в основном состоят из фибриллина, первоначально действуют как каркас, на котором откладывается эластин, но после образования ядра эластина большинство микрофибрилл перемещается к внешней стороне волокна. Эластин содержит 2 аминокислоты (т.е. десмозин и изодесмозин), которые образуют поперечные связи между соседними цепями тропоэластина и важны для придания эластину эластичных свойств. ²⁶ Точный механизм растяжимости не совсем понятен, но количество эластина, обнаруженного в ткани, обычно отражает величину механического напряжения, приложенного к ней, и потребность в обратимой деформации (обзор эластина см. В Chadwick and Goode ²⁷ ).

Рисунок 4.

Изображение эластичного волокна, показывающее эластиновую сердцевину, содержащую и окруженную микрофибриллами. Адаптировано с разрешения Cormack DH.Основная гистология. Филадельфия, Пенсильвания: JB Lippincott Co; 1993: 107.

Рис. 4.

Изображение эластичного волокна, показывающее эластиновую сердцевину, содержащую и окруженную микрофибриллами. Адаптировано с разрешения Cormack DH. Основная гистология. Филадельфия, Пенсильвания: JB Lippincott Co; 1993: 107.

Эластичные волокна широко распространены и в разной степени обнаруживаются в большинстве органов. Они находятся по всему трахеобронхиальному дереву легкого и в значительной степени отвечают за приспособление к изменениям давления. ²⁸ Потенциальная энергия, запасенная в эластичном волокне в конце вдоха, высвобождается во время выдоха с последующей вспомогательной отдачей легочной ткани. ²⁸ Точно так же эластин, который находится в стенках артерий, противостоит деформации, вызванной систолой, отскакивает во время диастолы и компенсирует гемодинамические напряжения, которые ток крови накладывает на стенку артерии. ^25,29

В дерме эластичные волокна обеспечивают характерную упругость кожи.Существует предпочтительная ориентация, при которой свернутые в спираль волокна выравниваются преимущественно под прямым углом к ​​линиям натяжения кожи и в направлении, позволяющем сильнее растянуть кожу. ¹⁸ Как изменение конформации, так и общая потеря эластичных волокон с возрастом снижают способность кожи к отталкиванию. ³⁰

Эластичные волокна относительно редки в связках, за двумя заметными исключениями: выйная связка в шейном отделе позвоночного столба и желтая связка, соединяющая пластинки соседних позвонков. ³¹ Эластичная отдача в этих связках помогает разгибать голову, шею и туловище против силы тяжести, тем самым уменьшая нагрузку на мышцы, выпрямляющие позвоночник, спины. Отсутствие регенерации функциональных эластических волокон у взрослых является серьезной проблемой, и после потери этой способности к регенерации восстановление нормальной функции становится невозможным. ³⁰ Эластин, однако, синтезируется взрослыми тканями в ответ на циклическое растяжение, повреждение и ультрафиолетовое излучение ³² , а также тканями при ряде болезненных состояний, включая эмфизему. ³³ Взрослые, однако, по-видимому, не могут восстановить механизмы сборки эластичных волокон, и функция не восстанавливается. ²⁷ В целом отсутствуют знания о механизмах контроля образования эластичных волокон. ²⁷

Протеогликаны: гидраторы, стабилизаторы и наполнители внеклеточного матрикса

PG характеризуются коровым белком, ковалентно связанным с одной или несколькими боковыми цепями сульфатированного гликозаминогликана (GAG).Коровые белки обычно специфичны для каждого из типов PG и демонстрируют значительную изменчивость по размеру. Точно так же существуют различные цепочки GAG. Цепи GAG состоят из повторяющихся дисахаридных единиц, причем тип и количество единиц в значительной степени определяют свойства PG. ⁵ Комбинации сахаров составляют дисахаридные единицы, в результате чего образуются 6 основных ГАГ: хондроитинсульфаты 4 (CS A) и 6 (CS C), кератансульфат (KS), дерматансульфат (DS, также известный как CS B), гепаран сульфат и ГК.Гиалуронан нетипичен, потому что он не прикреплен к ядру белка и не сульфатирован. Однако его обычно включают в обсуждение PG, поскольку он является наиболее распространенным и повсеместным из GAG и играет важную роль в связывании с другими PG с образованием супрамолекулярных комплексов.

Все ГАГ отрицательно заряжены и имеют склонность притягивать ионы, создавая осмотический дисбаланс, в результате чего PG-GAG поглощает воду из окружающих областей. Это поглощение помогает поддерживать гидратацию матрицы; степень гидратации зависит от количества цепей GAG и от ограничений, накладываемых на набухание PG окружающими коллагеновыми волокнами. ⁶

Процент GAG в CT напрямую зависит от механической нагрузки. Ткани, подверженные высоким сжимающим силам (например, суставной хрящ), имеют большое содержание PG (приблизительно 8-10% от сухого веса ткани). И наоборот, в устойчивых к растяжению тканях, таких как сухожилия и связки, PG обнаруживаются в относительно небольших концентрациях (примерно 0,2% от сухой массы). ⁷ Кроме того, пропорции разновидностей PG различаются в зависимости от механической нагрузки таким образом, что отношение CS: DS выше в тканях, подвергающихся сжатию, и ниже в тканях, которые сопротивляются растяжению. ⁷

Протеогликан можно разделить на агрегирующие и неагрегирующие PG. Ключевыми особенностями, которые различают эти 2 группы, являются их способность или неспособность агрегировать с HA и количество боковых цепей GAG, которые связываются с ядром белка. ⁵

Агрегирующие протеогликаны

Агрегирующая связь PG с HA. Большой комплекс возникает, когда многие мономеры PG связываются с одной цепью HA. Связь PG-HA стабилизируется гликопротеином, известным как связывающий белок, который помогает закрепить мономеры PG на HA. ³⁴ Поскольку цепи GAG, прикрепленные к ядру PG, заряжены отрицательно и отходят от ядра белка, как щетинки ёршика для бутылок, создается высокая плотность заряда. Эта плотность заряда вызывает давление осмотического набухания, что приводит к перемещению воды в матрицу. Следовательно, PG будет иметь тенденцию к набуханию, но устойчивые к растяжению коллагеновые волокна и связывание отрицательно заряженных цепей GAG с областями положительного заряда на фибриллах коллагена ограничивают расширение PG примерно до 20% от их способности к набуханию. ^35,36 Это ограниченное расширение обеспечивает жесткость матрицы и, при высоком содержании PG, наделяет ткань способностью противостоять силам сжатия. Двумя примерами агрегации PG являются аггрекан и версикан.

Aggrecan — самый известный и хорошо изученный агрегатный PG. Он является преобладающим PG в суставном хряще и играет важную роль в нормальной функции суставов и в росте скелета. ^6,37 Большой набор цепей CS (примерно 100) и меньший набор цепей KS (примерно 30) прикреплены к белковому ядру мономера (рис.5). Версикан имеет меньше цепей CS (примерно 30), прикрепленных к его корному белку, но он также агрегируется с HA и способствует сопротивлению сжимающим силам. ⁵ Версикан содержится во многих тканях, включая стенки кровеносных сосудов, ³⁶ МПД, ²² и некоторые участки сухожилий, которые подвергаются сжимающей нагрузке. ²¹ Версикан, наряду с HA, также действует как антиадгезивная молекула и облегчает миграцию клеток. ^38,39

Рисунок 5.

Представление мономера аггрекана с боковыми цепями гликозаминогликанов кератансульфата (KS) и хондроитинсульфата (CS), прикрепленными к ядру белка. Мономер присоединен к гиалуронану и стабилизируется в этой области связывания с помощью связывающего белка. Многочисленные мономеры присоединяются к гиалуронану с образованием большого агрегата протеогликана. Адаптировано с разрешения Heinegard D, Oldberg A. Гликозилированные матричные белки. В: Royce PM, Steinmann B, eds. Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты.Нью-Йорк, Нью-Йорк: Вили-Лисс; 1993: 193.

Рис. 5.

Представление мономера аггрекана с боковыми цепями гликозаминогликана кератансульфата (KS) и хондроитинсульфата (CS), прикрепленными к ядру белка. Мономер присоединен к гиалуронану и стабилизируется в этой области связывания с помощью связывающего белка. Многочисленные мономеры присоединяются к гиалуронану с образованием большого агрегата протеогликана. Адаптировано с разрешения Heinegard D, Oldberg A. Гликозилированные матричные белки. В: Royce PM, Steinmann B, eds.Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Вили-Лисс; 1993: 193.

Неагрегационные протеогликаны

Неагрегирующие PGs не связываются с HA и часто имеют лишь небольшое количество боковых цепей GAG, состоящих из CS и DS. Они, по-видимому, играют ограниченную роль в противостоянии сжатию, но они взаимодействуют с другими компонентами матрикса и вносят свой вклад в механическую стабильность за счет взаимодействия с коллагеном.Декорин, который имеет одну цепь GAG, является одним из самых маленьких PG и частично связывает соседние фибриллы коллагена. Коровые белки связываются в определенных сайтах на поверхности фибрилл, и цепь GAG простирается, образуя антипараллельный массив с соседней цепью GAG декорина, отходящей от соседней фибриллы. ⁴⁰ Бигликан (2 цепи ГАГ) также мал и находится в матриксе между пучками коллагеновых фибрилл. Механические и другие функции бигликана не изучены, но и бигликан, и декорин играют роль в регуляции клеточной активности, в первую очередь за счет связывания факторов роста через специфические сайты с высоким и низким сродством на основных белках ⁴¹ (рис. .6).

Рисунок 6.

Представление бигликана (2 боковые цепи гликозаминогликана) и декорина (1 цепь) с их подобными коровыми белками. CS = хондроитинсульфат, DS = дерматансульфат, S-S = дисульфидные связи, Y = олигосахариды. Адаптировано с разрешения Heinegard D, Oldberg A. Гликозилированные матричные белки. В: Royce PM, Steinmann B, eds. Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Wiley-Liss; 1993: 198.316.

Рисунок 6.

Представление бигликана (2 боковые цепи гликозаминогликана) и декорина (1 цепь) с их подобными коровыми белками. CS = хондроитинсульфат, DS = дерматансульфат, S-S = дисульфидные связи, Y = олигосахариды. Адаптировано с разрешения Heinegard D, Oldberg A. Гликозилированные матричные белки. В: Royce PM, Steinmann B, eds. Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты. Нью-Йорк, Нью-Йорк: Wiley-Liss; 1993: 198.316.

Гепарансульфат PG, синдекан, прикрепляется к клеточной мембране и играет роль в росте клеток за счет связывания факторов роста, таких как основной фактор роста фибробластов, и действует как корецептор. ^42,43 Perlecan находится вблизи поверхности клеток и вносит свой вклад в структуру базальных мембран. Помимо поддержки, он способствует клеточной дифференциации. ⁴⁴

Гиалуронан является важным компонентом аггреканового комплекса, но также существует в виде свободной молекулы.Гиалуронан сильно увлекает воду и проявляется там, где матрица сильно гидратирована, например, в рыхлой CT. ^7,8 Относительно богатый раствор ГК содержится в стекловидном теле глаза, пуповине и синовиальной жидкости суставов, где ее реологические свойства подходят для смазывания. ^45,46

Роль механических сил в определении содержания и типа протеогликана

Имеются убедительные доказательства того, что поддержание нормальной архитектуры ткани требует нормальной физиологической механической нагрузки и что КТ реагируют на изменения приложенных напряжений изменением своего содержания и типа PG.

Движение суставов важно для нормального поддержания и обмена PG в здоровом суставном хряще. И наоборот, иммобилизация сустава или неиспользование приводит к атрофии суставного хряща из-за потери PG из матрикса. ³⁷ Важно отметить, что потеря PG после иммобилизации сустава обратима с помощью программы ремобилизации. ^37,47

Одного движения без нагрузки достаточно для поддержания содержания PG в суставном хряще барана. ⁴⁸ Однако отсутствие веса и движения привело к большой потере (40%) PG в течение 1 месяца.

Артритные заболевания, вызванные травмой или дегенеративными процессами, также приводят к нарушению синтеза и деградации аггрекана, а также к неспособности мономера аггрекана связываться с HA и образовывать большие агрегаты. ⁴⁹ В результате хрящ может не сопротивляться сжатию эффективно.

Несущее МПД также имеет высокое содержание PG, причем PG концентрируется в основном в пульпозном ядре и уменьшается по периферии к фиброзному кольцу, где ткань находится под возрастающим натяжением.Однако даже внешняя область фиброзного кольца имеет более высокое содержание PG, чем основные устойчивые к растяжению структуры, такие как сухожилия и связки, что отражает необходимость противостоять как растяжению, так и давлению. Отказ МПД может частично быть результатом неспособности аггрекана и НА образовывать стабильный комплекс из-за фрагментации связывающего белка. ⁵⁰

В сухожилиях сгибателей, которые расположены под углом вокруг костного выступа, внешняя часть сухожилия, подверженная растяжению, имеет низкое содержание PG с высокой долей дерматансульфата PG. ⁷ Напротив, более глубокая часть сухожилия, которая прижимается к костной поверхности, имеет высокое содержание PG с высокой долей PG хондроитинсульфата. ^7,51 Морфология клеток также изменяется. ⁵¹ В области растяжения клетки сильно вытянуты. В области давления они округлые и похожи на фиброзно-хрящевые клетки. Важно отметить, что снятие сжимающих сил путем перемещения сухожилия приводит к быстрому (в течение 2 недель) ремоделированию и потере PG хондроитинсульфата из области, несущей давление.При приложении напряжения общее содержание PG уменьшается, но с увеличением доли дерматансульфата PG. Возвращение сухожилия в исходное положение приводит к медленному (месяцы) увеличению содержания PG. ⁷

Недавно было показано, что латеральное сжатие сухожилий плода приводит к заметным изменениям в специфических PGs и на уровне гена. ⁵² Рибонуклеиновые кислоты (мРНК) аггрекана и бигликана увеличивались без изменения мРНК декорина или коллагена I типа.Более того, эти изменения, по-видимому, вызваны повышенным синтезом определенного фактора роста (т. Е. Трансформирующего фактора роста бета), который, как известно, является мощным стимулятором синтеза аггрекана и бигликана, но не декорина. ⁵²

Гликопротеины: стабилизаторы и линкеры внеклеточного матрикса

Гликопротеины составляют небольшую, но важную долю от общих компонентов матрикса. Это растворимые, многодоменные, многофункциональные макромолекулы.Хотя они не имеют заметных механических функций, они являются неотъемлемой частью стабилизации окружающей матрицы и соединения матрицы с ячейкой. ⁵³ Им приписывают регуляцию многих функций, включая изменение формы клеток, повышение подвижности клеток и стимуляцию пролиферации и дифференцировки клеток. ⁵³ Среди наиболее охарактеризованных гликопротеинов — фибронектин, тенасцин, ламинин, связывающий белок, тромбоспондин, остеопонтин и фибромодулин.Фибронектин широко распространен в ECM большинства CT и играет роль в прикреплении клеток к компонентам матрикса, например, через рецепторы интегрина; тенасцин, также участвующий в модулировании прикрепления клеток, широко распространен в эмбриональных тканях и в некоторых тканях взрослого человека, включая мышечно-сухожильное соединение; а ламинин вносит вклад в структуру базальной мембраны. ^53–57 Связующий белок, как обсуждалось выше, необходим для стабилизации агрегатов PG в хрящевом матриксе, фибромодулин взаимодействует с различными компонентами матрикса и контролирует образование фибрилл коллагена, остеопонтин связывает кальций и способствует кальцификации тканей, а тромбоспондин играет роль в клеточная привязанность. ^34,53

Изменения в матрице при заболеваниях и травмах соединительной ткани

В нормальных физиологических условиях содержание волокон, PG и гликопротеинов строго регулируется и контролируется посредством баланса между синтезом и деградацией. Этот баланс поддерживается в основном стимулирующими цитокинами и факторами роста в дополнение к разрушающим матриксные металлопротеиназы (ММП) и тканевым ингибиторам металлопротеиназ (ТИМП). ⁵⁸ Синтез и секреция ММП и ТИМП аналогичным образом модулируется сложной сетью сигнальных факторов, цитокинов, факторов роста и гормонов. ⁵⁸

Изменение баланса между синтезом и деградацией влияет на архитектуру нормальной ткани, нарушает функцию органов и изменяет механические свойства тканей. Как общее наблюдение, чистая деградация компонентов матрикса происходит при остеоартрите, ревматоидном артрите, эмфиземе легких и остеопорозе.Чистое увеличение синтеза по сравнению с деградацией приводит к накоплению ЕСМ в фиброзных состояниях, таких как интерстициальный фиброз легких, фиброз печени и склеродермия.

Травма КТ также изменяет функцию. Частичный или полный разрыв КТ из-за чрезмерной растягивающей нагрузки обычно происходит в связках и сухожилиях, а также в мышечно-сухожильных соединениях. Как правило, потеря растягивающей нагрузки или сжимающей нагрузки в случае суставного хряща в суставе, ⁴⁸ , приводит к быстрому разрушению тканей. ⁵⁹ Восстановление и реконструкция этих структур обычно происходит медленно, занимает много месяцев, но в целом следует предсказуемой схеме. ^26,59 На начальных этапах заживления участки разрыва перекрываются вновь синтезированным коллагеном III типа, но по мере ремоделирования возрастающее количество коллагена I типа преобладает и обеспечивает большую прочность. ²⁰

Физические упражнения также оказывают благотворное влияние на прочность нормальных сухожилий и связок, хотя результаты несколько неоднозначны.Это может быть связано с тем, что нормальные сухожилия и связки находятся в оптимальном состоянии. ⁶⁰

Считается, что напряжение, оказываемое на раны, стимулирует синтез коллагена и усиливает процесс восстановления, заставляя фибриллы коллагена выравниваться параллельно направлению силы раньше, чем для ран, которые не подвергаются натяжению. ¹⁸ Степень напряжения, оказываемого на заживающие кожные раны, однако, более проблематична, поскольку длительное напряжение приводит к гипертрофическому рубцеванию, когда избыток сульфатированных PG приводит к утолщению дермы. ^61,62

Сводка

За последние 2 десятилетия понимание структуры и функций ТТ значительно расширилось. Теперь ясно, что клетки различных CT синтезируют множество компонентов ECM, которые действуют не только для поддержки определенных биомеханических и функциональных свойств тканей, но также для регулирования множества клеточных функций. Что важно для физиотерапевта, и, как обсуждалось выше, КТ реагируют на изменения в механической среде, как естественные, так и применяемые.

Относительные пропорции коллагенов и PG в значительной степени определяют механические свойства CT. Связь между фибриллообразующими коллагенами и концентрацией PG является обратной. Соединительные ткани, предназначенные для противодействия высоким силам растяжения, имеют высокое содержание коллагена и низкое общее содержание PG (в основном PGs дерматансульфата), тогда как CT, подверженные сжимающим силам, имеют большее содержание PG (в основном PGs хондроитинсульфата). Гиалуронан выполняет несколько функций и не только обеспечивает гидратацию тканей и облегчает скольжение и скольжение, но также является неотъемлемым компонентом крупных агрегатов PG в тканях, сопротивляющихся давлению.Гликопротеины меньшего размера помогают стабилизировать и связывать коллагены и PG с поверхностью клетки. Результатом является сложная взаимодействующая сеть матричных молекул ^5,10,53 (рис. 7), которая определяет как механические свойства, так и метаболические реакции тканей.

Рисунок 7.

Представление типичных компонентов внеклеточного матрикса и их взаимодействия друг с другом и с рецепторами на поверхности клетки. Компоненты нарисованы не в масштабе.

Рисунок 7.

Представление типичных компонентов внеклеточного матрикса и их взаимодействия друг с другом и с рецепторами на поверхности клетки. Компоненты нарисованы не в масштабе.

Пациенты с проблемами компьютерной томографии, влияющими на движение, часто проходят обследование и лечение у физиотерапевтов. Знание состава матрикса КТ и его связи с биомеханическими свойствами этих тканей, особенно предсказуемой реакцией на изменение механических сил, дает возможность обеспечить рациональную основу для лечения.Однако сложность взаимодействия между компонентами требует проведения дальнейших исследований для более точного определения влияния лечения на структуру и функцию КТ.

Благодарность

Мы благодарим г-на Артура Эллиса, Отделение анатомии с радиологией Медицинской школы Оклендского университета за помощь в подготовке рисунков.

Список литературы

1

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, том 1: функция тканей

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

.
2

Comper

WD

, изд.

Внеклеточная матрица, Том 2: Молекулярные компоненты и взаимодействия

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

.
3

Харкнесс

RD

.

Механические свойства соединительной ткани в зависимости от функции

. В:

Parry

DAD

,

Creamer

LK

, ред.

Волокнистые белки: научные, промышленные и медицинские аспекты

.

Лондон, Англия

:

Academic Press

;

1980

:

207

—

230

,4

Jozsa

л

,

Каннус

P

,

Балинт

JB

,

Reffy

A

.

Трехмерная ультраструктура сухожилий человека

.

Акта Анат (Базель)

.

1991

;

142

:

306

—

312

,5

Heinegard

D

,

Олдберг

А

.

Гликозилированные матричные белки

. В:

Royce

PM

,

Steinmann

B

, ред.

Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Wiley-Liss

;

1993

:

189

—

209

,6

Hardingham

TE

,

Fosang

AJ

.

Протеогликаны: много форм и много функций

.

FASEB J

.

1992

;

6

:

861

—

870

,7

Кремень

MH

,

Гиллард

GC

,

Merrilees

MJ

.

Влияние местных факторов окружающей среды на организацию соединительной ткани и синтез гликоаминогликанов

. В:

Parry

DAD

,

Creamer

LK

, ред.

Волокнистые белки: научные, промышленные и медицинские аспекты

.

Лондон, Англия

:

Academic Press

;

1980

:

107

—

119

,8

Фрейзер

JRE

,

Лоран

TC

.

Гиалуронан

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, Том 1: Тканевая функция

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

,9

Бейтман

JF

,

Ламанде

SR

,

Рамшоу

JAM

.

Суперсемейство коллагенов

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточная матрица, Том 2: Молекулярные компоненты и взаимодействия

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

22

—

67

.10

Кильти

СМ

,

Хопкинсон

I

,

Грант

ME

.

Коллаген: семейство коллагенов, структура, сборка и организация внеклеточного матикса

.В:

Royce

PM

,

Steinmann

BS

, ред.

Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Wiley-Liss

;

1993

:

103

—

147

.11

Линзенмайер

TF

.

Коллаген

. В:

Hay

ED

, изд.

Клеточная биология внеклеточного матрикса

.

New York, NY

:

Plenum Press

;

1991

:

7

—

44

.12

Байрес

PH

.

Несовершенный остеогенез

. В:

Royce

PM

,

Steinmann

BS

, ред.

Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Wiley-Liss

;

1993

:

317

—

350

,13

Орян

А

.

Роль коллагена в заживлении ран мягких соединительных тканей

.

Протокол трансплантологии

.

1995

;

27

:

2759

—

2761

,14

Burgeson

RE

,

Нимни

ME

.

Типы коллагена: молекулярная структура и распределение в тканях

.

Клин Ортоп

.

1992

;

282

:

250

—

272

0,15

Майн

R

.

Коллагеновые белки сосудов

.

Артериосклероз

.

1986

;

6

:

585

—

593

.16

Кларк

РАФ

.

Восстановление кожной ткани, I: основные биологические аспекты

.

Дж. Ам Акад Дерматол

.

1985

;

13

:

701

—

725

,17

Кремень

M

.

Роль мукополисахаридов в заживлении и ремоделировании донорских участков расщепленной кожи

.В:

Hueston

JT

, изд.

Труды Пятого Международного Конгресса Пластической и Реконструктивной Хирургии; 22–26 февраля 1971 г .; Мельбурн, Виктория, Австралия

. Сидней, Новый Южный Уэльс, Австралия: Баттервортс;

1971

:

730

—

740

,18

Кремень

MH

.

Биология соединительной ткани

.В:

McFarlane

RM

,

McCrouther

DA

,

Flint

MH

, ред.

Болезнь Дюпюитрена

.

Эдинбург, Шотландия

:

Черчилль Ливингстон

;

1990

:

13

—

24

,19

Фогель

кг

,

Кооб

ТДж

.

Конструктивная специализация арматуры на сжатие

.

Int Rev Cytol

.

1989

;

115

:

267

—

293

,20

Лю

SH

,

Ян

R-S

,

al-Shaikh

R

,

Lane

JM

.

Коллаген в заживлении сухожилий, связок и костей: текущий обзор

.

Клин Ортоп

.

1995

;

318

:

265

—

278

.21

Роббинс

JR

,

Фогель

КГ

.

Региональная экспрессия мРНК протеогликанов и коллагена в сухожилиях

.

евро J Cell Biol

.

1994

;

64

:

264

—

270

,22

Городской

JPG

,

Робертс

S

.

Межпозвоночный диск

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, Том 1: Тканевая функция

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

203

—

233

,23

Меахим

G

,

Стоквелл

RA

.

Матрица

. В:

Freeman

MAR

, изд.

Взрослый суставной хрящ

. 2-е изд.

Лондон, Англия

:

Pitman Medical

;

1979

:

1

—

68

,24

Пул

CA

.

Строение и функция матриксов суставного хряща

. В:

Woessner

JF

,

Howell

DS

, ред.

Деградация суставного хряща: основные и клинические аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Marcel Dekker Inc

;

1993

:

1

—

35

0,25

Мичем

RP

,

Heuser

JE

.

Эластичное волокно

. В:

Hay

ED

, изд.

Клеточная биология внеклеточного матрикса

.

New York, NY

:

Plenum Press

;

1991

:

79

—

109

.26

Розенблум

Дж

.

Эластин

. В:

Royce

PM

,

Steinmann

BS

, ред.

Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Wiley-Liss

;

1993

:

167

—

188

,27

Чедвик

DJ

,

Goode

JA

, ред.

Симпозиум Фонда Ciba: Молекулярная биология и патология эластичных тканей

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

John Wiley & Sons Inc

;

1995

:

192

,28

Камеры

RC

,

Лоран

GJ

.

Легкое

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, Том 1: Тканевая функция

.Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

378

—

409

,29

Сандберг

фунтов

,

Соскель

NT

,

Лесли

JG

.

Структура эластина, биосинтез и связь с болезненными состояниями

.

N Engl J Med

.

1981

;

304

:

566

—

579

.30

Клири

EG

.

Кожа

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, Том 1: Тканевая функция

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

77

—

109

.31

Уильямс

PL

, изд.

Анатомия Грея

. 38-е изд.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Churchill Livingstone Inc

;

1995

0,32

Бернштейн

EF

,

Chen

YQ

,

Tamai

K

и др. .

Повышенная экспрессия генов эластина и фибриллина в коже с хроническими фотоповреждениями

.

Дж Инвест Дерматол

.

1994

;

103

:

182

—

186

.33

Пирс

RA

,

Мариани

TJ

,

Senior

RM

.

Эластин в развитии и заболеваниях легких

. В:

Chadwick

DJ

,

Goode

JA

, ред.

Симпозиум Фонда Ciba: Молекулярная биология и патология эластичных тканей

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

John Wiley & Sons Inc

;

1995

:

192

,

199

—

212

.34

Heinegard

D

,

Hascall

VC

.

Агрегация протеогликанов хряща, III: характеристики белков, выделенных в результате переваривания агрегатов трипсином

.

Дж Биол Химия

.

1974

;

249

:

4250

—

4256

0,35

Нордин

M

,

Франкель

VH

.

Основы биомеханики опорно-двигательного аппарата

. 2-е изд.

Лондон, Англия

:

Lea & Febiger

;

1989

:

31

—

57

,36

Уайт

TN

,

Heinegard

DK

,

Hascall

VC

.

Протеогликаны: структура и функции

. В:

Hay

ED

, изд.

Клеточная биология внеклеточного матрикса

.

New York, NY

:

Plenum Press

;

1991

:

45

—

78

0,37

Рэтклифф

А

,

Косилка

ВК

.

Суставной хрящ

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточный матрикс, Том 1: Тканевая функция

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

234

—

306

.38

Ямагата

M

,

Кимата

К

.

Подавление фенотипа адгезии злокачественных клеток к субстрату путем ингибирования продукции антиадгезивного протеогликана PG-M / Versican

.

Дж. Ячейка Научный

.

1994

;

107

:

2581

—

2590

,39

Кочекпур

S

,

Пилкингтон

GJ

,

Мерзак

А

.

Взаимодействие гиалуроновой кислоты / CD44H вызывает отслоение клеток и стимулирует миграцию и инвазию клеток глиомы человека in vitro

.

Инт Дж. Рак

.

1995

;

63

:

450

—

454

.40

Бьянко

-п.

,

Riminucci

M

,

Fisher

LW

.

Бигликан и декорин в интактных развивающихся тканях: подход in situ к их роли в развитии, морфогенезе и организации тканей

.В:

Scott

JE

, изд.

Дерматансульфатные протеогликаны: химия, биология, химическая патология

.

Лондон, Англия

:

Portland Press Ltd

;

1993

:

193

—

205

.41

Hardingham

TE

,

Венн

G

.

Хондроитинсульфат / дерматансульфат протеогликаны из хряща: аггрекан, декорин и бигликан

.В:

Scott

JE

, изд.

Дерматансульфатные протеогликаны: химия, биология, химическая патология

.

Лондон, Англия

:

Portland Press Ltd

;

1993

:

207

—

217

.42

Галлахер

JT

.

Гепарансульфатные протеогликаны: контроль роста клеток

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточная матрица, Том 2: Молекулярные компоненты и взаимодействия

. Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

230

—

245

.43

Fosang

AJ

,

Hardingham

TE

.

Матричные протеогликаны

. В:

Comper

WD

, изд.

Внеклеточная матрица, Том 2: Молекулярные компоненты и взаимодействия

.Амстердам, Нидерланды: Harwood Academic Publishers;

1996

:

200

—

229

.44

Иоццо

RV

,

Коэн

IR

,

Грассель

S

,

Мердок

AD

.

Биология перлекана: многогранный гепарансульфат протеогликан базальных мембран и перицеллюлярных матриц

.

Биохимия J

.

1994

;

302

:

625

—

639

.45

Laurent

ТК

,

Фрейзер

JRE

.

Гиалуронан

.

FASEB J

.

1992

;

6

:

2397

—

2404

, 46

Страчан

РК

,

Smith

P

,

Gardner

DL

.

Гиалуронат в ревматологии и ортопедии: есть ли роль

?

Энн Рум Дис

.

1990

;

49

:

949

—

952

0,47

Солтер

РБ

,

Simmonds

DF

,

Malcolm

BW

и др. .

Биологический эффект непрерывного пассивного движения на заживление полнослойных дефектов суставного хряща: экспериментальное исследование на кролике

.

J Хирургия костного сустава Am

.

1980

;

62

:

1232

—

1251

.48

Хоулбрук

К

,

Vause

K

,

Merrilees

MJ

.

Влияние движения и веса на содержание гликозаминогликанов в суставном хряще барана

.

Австралийский журнал физиотерапии

.

1990

;

36

:

88

—

91

.49

Бертон-Вурстер

N

,

Todhunter

RJ

,

Lust

G

.

Модели остеоартроза на животных

. В:

Woessner

JF

,

Howell

DS

, ред.

Дегенерация суставного хряща: основные и клинические аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Marcel Dekker Inc

;

1993

:

347

—

360

.50

Джонстон

B

,

Bayliss

MT

.

Большие протеогликаны межпозвоночного диска человека: изменения их биосинтеза и структуры с возрастом, топографией и патологией

.

Позвоночник

.

1995

;

20

:

674

—

684

.51

Меррилес

МДж

,

Флинт

MH

.

Ультраструктурное исследование зон растяжения и давления в сухожилие сгибателя кролика

.

Ам Дж. Анат

.

1980

;

157

:

87

—

106

,52

Роббинс

JR

,

Evanko

SP

,

Vogel

KG

.

Механическая нагрузка и TGF-бета регулируют синтез протеогликанов в сухожилиях

.

Арч Биохим Биофиз

.

1997

;

342

:

203

—

211

, 53

от Марка

К

,

Гудман

S

.

Адгезивные гликопротеины

. В:

Royce

PM

,

Steinmann

B

, ред.

Соединительная ткань и ее наследственные заболевания: молекулярные, генетические и медицинские аспекты

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Wiley-Liss

;

1993

:

211

—

236

.54

Мартин

ГР

,

Timpl

R

.

Ламинин и другие компоненты базальной мембраны

.

Анну Рев Клетка Биол

.

1987

;

3

:

57

—

85

.55

Паульссон

M

.

Белки базальной мембраны: структура, сборка и клеточные взаимодействия

.

Крит Рев Биохим Мол Биол

.

1992

;

27

:

93

—

127

. 56

Шалфей

EH

,

Борштейн

П

.

Внеклеточные белки, которые модулируют взаимодействия между клеткой и матрицей: SPARC, тенасцин и тромбоспондин

.

Дж Биол Химия

.

1991

;

266

:

14831

—

14834

, 57

Ямада

КМ

.

Фибронектин и другие гликопротеины, взаимодействующие с клеткой

. В:

Hay

ED

, изд.

Клеточная биология внеклеточного матрикса

. 2-е изд.

New York, NY

:

Plenum Press

;

1991

:

111

—

146

,58

Александр

СМ

,

Werb

Z

.

Деградация внеклеточного матрикса

. В:

Hay

ED

, изд.

Клеточная биология внеклеточного матрикса

.2-е изд.

New York, NY

:

Plenum Press

;

1991

:

255

—

302

.59

Вийдик

А

.

Строение и функция нормальных и заживающих сухожилий и связок

. В:

Mow

VC

,

Ratcliffe

A

,

Woo

SL-Y

, ред.

Биомеханика диатродиальных суставов, том 1

.

Нью-Йорк, Нью-Йорк

:

Springer-Verlag New York Inc

;

1990

:

3

—

38

.60

Вийдик

А

.

Адаптивность соединительных тканей

. В:

Saltin

B

, изд.

Биохимия упражнений: метаболическая регуляция и ее практическое значение

.

Шампейн, Иллинойс,

:

Human Kinetics Publishers Inc.,

;

1986

:

545

—

546

.61

Гиллард

GC

,

Рейли

HC

,

Белл-Бут

PG

,

Флинт

MH

.

Сравнение гликозаминогликанов дермы человека, несущего и не несущего вес

.