Урок биологии «Функции белков», 10 класс | Методическая разработка по биологии (10 класс) по теме:
Урок биологии «Функции белков», 10 класс
Учитель Ефимова Г.В.
Цель урока: используя знания о строении и свойствах белков расширить представления о функциях белков через творческую и исследовательскую деятельность (Слайд №2).
Задачи (Слайд №3)
Образовательная:
Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами.
Развивающие:
1.Развивать мышление учащихся и умение устанавливать причинно-следственные связи на примере изучения свойств и функций белка.
2. Развивать практические умения постановки цитологических опытов при установлении роли белков ферментов.
3. Развивать умение делать выводы на основе практических работ, развивать умение самостоятельно получать информацию из дополнительных информационных источников (информационная компетентность).
4.Развивать умение структурировать материал.
5. Формировать способность рефлексировать свою деятельность.
Воспитательная:
1.Воспитывать умение работать в группе
2. Воспитывать аккуратность учащихся при выполнении и оформлении практических работ и записей в тетради.
Тип урока: комбинированный с использованием исследовательской деятельности.
Технологии: тестовая, ИКТ, проблемного обучения.
Методы: частично-поисковый, словесный, наглядный, исследовательский.
Оборудование: презентация «Функции белков», компьютер с мультимедийным проектором, лабораторное оборудование к исследованию по теме «Ферментативная функция белка»: чашки петри, пероксид водорода, пипетка, кусочки вареного и сырого мяса, вареного и сырого картофеля, речной песок.
Методическое обеспечение:
Раздаточный материал – текст «Белки» (Приложение №2), инструктивная карточка к лабораторной работе «Ферментативная функция белков» (Приложение №3), задание на установление соответствия между белками и их функциями (Приложение №4).
Презентация Microsoft PowerPoint «Функции белков» (Приложение №1) – (POWER POINT).
Актуальность использования средств ИКТ
Возможность представления в мультимедийной форме уникальных информационных материалов.
Ход урока:
1.Организационное начало урока (приветствие, проверка готовности к работе, психологический настрой на урок) (Слайд № 4).
Притча.
“Жил мудрец, который знал все. Один человек захотел доказать, что мудрец знает не все. Зажав в ладонях бабочку, он спросил: “Скажи, мудрец, какая бабочка у меня в руках: мертвая или живая?” А сам думает: “Скажет живая – я ее умерщвлю, скажет мертвая – выпущу”. Мудрец, подумав, ответил: “Все в твоих руках”.
В наших руках сегодня создать такую атмосферу на уроке, при которой все будут чувствовать себя комфортно.
Эпиграфом нашего урока будут слова А. Эйнштейна «Радость видеть и понимать есть величайший дар природы» (Слайд №5).
2.Мотивация
Задание: сделайте анализ круговой диаграммы (Слайд №6) и ответьте на вопросы:
1). Каков химический состав клетки?
2). Каких веществ органической природы в клетке больше?
3). О чем свидетельствует сходство химического состава клеток?
«Жизнь — это способ существования белковых тел» (Ф. Энгельс) (Слайд №7).
Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белок прежде, чем удалось разгадать их строение. От первых шагов на пути познания состава белка до расшифровки структуры прошло более двухсот лет.
Любой биологический объект, начиная от вирусов и заканчивая человеком, состоит в основном из белков (в пересчете на сухое вещество),
поэтому очень важно знать строение, свойства и функции этих соединений.
3.Личностная значимость изучаемого материала.
В сутки человек должен обязательно употреблять 100 г белка, иначе разовьется белковое голодание.
(Слайд №8) Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых — глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности.
В 70 годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдающих низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Происходило это из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы. Дефицит белка уменьшает устойчивость организма к инфекциям. Кроме того, белковая недостаточность часто сопровождается авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также влияет на состояние здоровья.
Вопрос к учащимся: «Какой личностный смысл для каждого из Вас имеют эти факты?»
Целеполагание
Задание:
Установите соответствие между белками и их функциями
(Слайд №9).
Белки: Функции
А. Кератин 1. Строительная
Б. Гемоглобин 2. Запасающая
В. Актин 3. Защитная
Г. Антитела 4. Двигательная
Д. Миозин 5. Транспортная
Е. Фибриноген 6. Ферментативная
Ж. Коллаген 7. Регуляторная
З. Альбумин
И.Каталаза
К. Пепсин
Л.Инсулин
Почему Вы не можете выполнить данное задание? (ответ: не хватает знаний)
Постановка проблемного вопроса. В состав клетки входят белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты, вода, минеральные вещества, но ни одно из веществ не выполняет столь специфичных функций, как белки. Справедливо ли это?
Учащиеся ставят цели и задачи работы на данном уроке.
5.Актуализация знаний.
Задания:
1.Работа со слайдами № 10, 11,12,13,14,15 и беседа по вопросам:
1). Что такое полимеры?
2) Используя схему, ответьте доказательно, к каким полимерам относятся белки?
3) Строение мономера белка.
4). Характеристика структурной организации белка.
2. Работа с текстом «Белки» (Слайд №16).
Вставьте в текст пропущенные термины и слова.
1). В состав белка входят следующие элементы___,___,____,___,____. 2).Белки – _______________,___________________ полимеры,
мономерами которых являются ____________________. 3).В состав природных белков входят ______ аминокислот, ___ из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей. 4).Мономеры белка состоят из ___________,_________________.________________. 5).В состав всех мономеров белка входят___________,________________, а отличаются_______________.
6). Денатурация – процесс изменения нативной структуры белка.
6. Изучение нового материала
Свойства и функции белка определяются его структурой, строением и многообразием, поэтому даже малые его дефекты структуры имеют серьезные последствия.
Наследственное заболевание серповидно-клеточная анемия связано с тем, что при синтезе гемоглобина, состоящего приблизительно из 600 аминокислотных остатков, два из них заменяются на другие. Это приводит к нарушению функции гемоглобина: эритроциты больных приобретают серповидную форму и утрачивают способность к нормальному переносу кислорода (Слайд №17).
Это пример связи структуры и функции макромолекул.
Вам заранее было дано задание «Проанализировать информационные ресурсы сети-Интернет и составить несколько слайдов», а также сегодня мы проведем исследование. Данная деятельность позволит нам выяснить функции белков (Слайд 19-27)
Результатом данной работы будет таблица, которую по ходу работы будем заполнять.
Функции белков (Слайд №18).
Функция | Сущность | Пример |
Структурная | Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур | Коллаген, кератин |
Регуляторная | Регулирование обмена веществ в организме | Некоторые гормоны – инсулин, глюкагон |
Защитная | 1. При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки. 2. Защита от потери крови при ранении в результате свертывания | Антитела Фибриноген |
Транспортная | Присоединение и перенос химических элементов по организму | Гемоглобин |
Сократитель-ная | Осуществление всех типов движения | Актин, миозин |
Запасающая | Резерв для организма, плода | Яичный альбумин, казеин молока. |
Токсическая | Змеиный яд, дифтерийный токсин | |
Энергетичес-кая | Не основной, но источник энергии в клетке | Расщепление 1 г белка – 17 кДж |
Сигнальная | Узнавание молекул мембраной клетки | Гликопротеины |
Ферментативная или ката-литическая | Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке | Белки-ферменты (каталаза, пепсин, трипсин) |
Учащиеся представляют выполненную презентацию.
Давайте вспомним: «О чем в ядре клетки хранится наследственная информация» (представить логическую цепь: признак-вещество-реакция-белок-фермент). Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни и первым актом жизненной деятельности».
Среди многочисленных функций белков особое место занимает ферментативная.
Наука о ферментах называется энзимологией, а ферменты – энзимами
Выражение И.П. Павлова «Не все белки – ферменты, но все ферменты белки» подчеркивают их химическую организацию.
Далее учитель объясняет строение и механизм действия фермента.
Чем же объясняется ускоряющее действие ферментов? (Слайд №28,29)
Каждый фермент имеет активный центр — определенная группа аминокислотных остатков. В активном центре происходит соединение фермента с субстратом (вещество, которое подлежит превращению) Форма активного центра и субстрата подходят друг другу как ключ к замку.
Процесс действия ферментов можно разделить на три стадии:
Фермент распознает субстрат и связывается с ним.
Образуется активный комплекс, состоящий из фермента и субстрата.
Отделение продукта в результате ферментативной реакции.
Свойства ферментов (анализ графиков) (Слайд 30-33)
Далее учащимся предлагается выполнить исследование.
Исследовательское задание
Лабораторная работа
«Ферментативное расщепление пероксида водорода в тканях организма»
Цель: сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умения проводить опыты и объяснять результаты работы.
Оборудование: свежий 3%-ный раствор пероксида водорода, штатив с пробирками, ткани растений (кусочки сырого и варёного картофеля) и животных (кусочки сырого и варёного мяса), пипетки, песок.
Ход работы:
1.Приготовьте четыре пробирки и поместите в первую пробирку — кусочек сырого картофеля, во вторую— кусочек варёного картофеля, в третью— кусочек сырого мяса, в четвёртую — кусочек варёного мяса. Капните в каждую из пробирок немного пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой из пробирок.
2.Составьте таблицу, показывающую активность каждой ткани.
«Результаты исследования»
№ пробирки | Содержимое | Что делаю? | Что наблюдаю? |
№ 1 | |||
№ 2 | |||
№ 3 | |||
№ 4 | |||
№5 |
Ответьте на вопросы (устно):
В каких пробирках проявилась активность фермента? Объясните почему?
Как проявляется активность фермента в живых и мёртвых тканях? Объясните наблюдаемое явление.
Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?
Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающую разложение пероксида водорода?
Ответ обоснуйте.
Сделайте вывод.
Группы учащихся отчитываются о выполнении задания.
7. Рефлексия. Учащиеся выполняют задание, делают вывод (Слайд № 34).
8.Домашнее задание (Слайд № 35): параграф, найти классификацию ферментов в Интернете.
Интернет-ресурсы:
www.biology.asvu.ru — все о биологии.
www.biodev.ru — все о биологии.
Презентация к уроку биологии 10 класс «Строение и функции белков»
Просмотр содержимого документа
«Презентация к уроку биологии 10 класс «Строение и функции белков»»
Выполнила: Левшинова Татьяна Владимировна,
учитель биологии МБОУ Духовщинская СОШ
2014 год
Урок биологии в 10 классе
Содержание
- Продукты питания, содержащие белки. Суточная норма.
- Состав белка.
- Строение белка.
- Строение аминокислот.
- Классификация белка.
- Уровни организации белковой молекулы.
- Функции белков.
- Продукты питания, содержащие белки
Суточная норма потребления белка составляет 0.75-0.80 грамм на килограмм веса для взрослого (около 56 грамм в сутки для среднего мужчины и 45 грамм для женщины).
Детям требуется больше белка — до 1.9 грамм на килограмм веса в сутки.
Состав белка
«Жизнь есть способ существования белковых тел…»
Белки (протеины) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот.
Аспар кис.
Фен
Лей
Ала
Арг
Аминокислоты
Глу
Лиз
Гли
Вал
Аминогруппа
Асп
Иле
Мет
Карбоксильная
группа
Гис
Про
Глн
Тир
Три
Цис
Изо
Радикал
Сер
Классификация белков
Уровни организации белковой молекулы
Структуры белка
Первичная структура – определенная последовательность α-аминокислотных остатков в полипептидной цепи
Вторичная структура – конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Одна из моделей вторичной структуры – α-спираль, обусловленная кооперативными внутримолекулярными Н-связями.
Структуры белка
Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий
Четвертичная структура – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей
Денатурация белка
Нарушение природной структуры белка
Денатурация
Обратимая ( ренатурация )
Необратимая
Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация; после снятия воздействия белок вернется в исходную форму.
Если воздействие сильное (100°)
Ферменты
Двигательные
Структурные
Белок
Запасающие
Рецепторы
Регуляторные
Транспортные
Защитные
Структурная функция
белок
- Входят в состав клеточных мембран и органелл клетки.
- В основном из белков построены стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, мышцы у животных.
- Белки — кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки.
Ферменты
Субстрат
- Заключается в увеличении скорости различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
- Белки-ферменты ускоряют химические процессы в клетке.
- Все процессы в живых организмах осуществляются с помощью ферментов.
- Нарушение деятельности ферментов приводит к возникновению тяжёлых болезней.
Белок — фермент
Регуляторные белки
- Гормоны регулируют обмен веществ.
Защитные белки
- Свёртывание крови
- Антитела обезвреживают вещества, поступающие в организм или появляющиеся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
Фибриноген
Транспортные белки
- Заключается в связывании и доставке (транспорте) различных веществ от одного органа к другому.
гемоглобин переносит кислород и углекислый газ
Двигательные белки
Обеспечивается особыми сократительными белками.
- Осуществляется движение ресничек и жгутиков у простейших животных.
- Перемещаются хромосомы при делении клетки.
- Происходит движение органов растений.
- Сокращаются мышцы животных.
Рецепторы
- Осуществляют передачу сигналов от клетки к клетке.
Запасающие белки
- К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных.
Казеин молока
Альбумин яйца
Литература
- Гуменюк М.М. Биология. 9 класс: Поурочные планы по учебнику Мамонтова С.Г. — Волгоград: Учитель, 2008. – 331 с.
- Криксунов А. А., Каменский Е.А., Пасечник В.В. Общая биология 10 класс: учебник для общеобразовательных учреждений. – М.: Дрофа, 2007. – 40 — 47 с.
- Лысенко Е. И. Биология. 10 класс: поурочные планы по учебнику Каменского А.А., Криксунова Е.А., Пасечника В.В.- Волгоград: Учитель, 2009. – 217 с.
- Картинки. [Электронный ресурс]. URL: http://images.yandex.ru/yandsearch (дата обращения: 25.03.2014г.) .
Урок по теме «Белки», ФГОС
Тема: Строение и функции белков.(9 класс)
Тип урока: Урок изучения нового материала (Урок с использованием мультимедийной презентации)
Вид урока: Комбинированный.
Цель: Изучить особенности строения белков, их свойства и функции.
Задачи:
Образовательные:
1. Познакомить учащихся с органическим веществом клетки – белками;
2. Раскрыть особенности их строения и значения;
3. Показать на примерах о многообразии функций белков во взаимосвязи со строением и свойствами;
Воспитательные:
Воспитание умения вежливо относится к ответам своих одноклассников, сопереживать им.
Воспитание бережного отношения к природе, через ознакомление с основными биологическими закономерностями происходящих в ней.
Воспитывать умение работать в паре, воспитывать аккуратность учащихся при выполнении и оформлении практических работ и записей в тетради.
Развивающие:
Развивать мышление учащихся и умение устанавливать причинно-следственные связи на примере изучения свойств и функций белка.
Развивать практические умения постановки цитологических опытов при изучении денатурации белка и установлении роли белков ферментов.
Развивать умение делать выводы на основе практических работ, развивать умение самостоятельно получать информацию из дополнительных источников (просмотр видеофильмов).
Развивать умение структурировать материал.
Развитие интереса к предмету биология и к биологическим дисциплинам.
Развитие основных приемов учебной деятельности.
Приемы деятельности учителя: Беседа, организация опроса по теме, оценивание ответов учащихся, организация работы у доски с рисунками, фотографиями и схемами и с раздаточным материалом.
Методы и приемы деятельности ученика: устные ответы учащихся у доски, решение занимательных задач, сравнение признаков объекта, обсуждение ответа товарища, определение соответствий между названием объекта и его признаком.
Личностная значимость изучаемого для ученика: Формирование чувства успеха, удовлетворения собой от того. Что многое узнал об окружающей среде.
Планируемые результаты: учащиеся обобщают свои знания, понимают роль и место изученных органических веществ – белков в живом организме.
Концепция урока: Получить новую систему знаний по теме: Белки. Систематизировать знания учащихся о сложности строения каждого живого организма на Земле, о его уникальности и неповторимости.
Литература и методические пособия:
Основная:
1. Общая биология 10-11 класс: учеб. для общеобразоват. учреждений \ А.А. Каменский, Е. А. Криксунов – 2-е изд. Стереотип.- М. : Дрофа, 2006. – 367, [1] с.ил.
2.Биология. 10кл. Технологические карты уроков. Метод. пособие.- СПб.: «Паритет», 2001.-224 с.
3. Биология. Общая биология 10-11класс: поурочное планирование по учебнику А.А. Каменский \ авт- сост. А.А.Калинина.- М.: «Вако» , 2007.- 256 с.
Дополнительная:
4. Биология. 10-11кл. : Развернутое тематическое планирование по программе Н.И. Сонина, В. Б.Захарова, А.А. Плешакова/ Сост. М.В. Высоцкая. – Волгоград: Учитель, 2005.- 132с.
5.Биология. Общая биология 10-11класс: Рабочая тетрадь для учителя.- М.: Дрофа, 2001.- 128 с.
Оборудование:
ТСО: мультимедийное оборудование
Демонстрационный материал: таблицы по общей биологии; Таблица — «Белки», модели структуры белка, проволока.
Раздаточный материал: карточки с заданием.
Базовые понятия и термины:
Белки, протеины, биополимер, пептид, денатурация, ренатурация, мономер, полимер, аминокислота, специфичность белков, глобула, ферменты, катализаторы.
Ход урока:
Организационный момент:
«Четкие и осознанные знания терминов и понятий необходимы для изучения важнейшей биологической науки — цитологии»
Структура и содержание урока
1. Актуализация опорных знаний и мотивация учебной деятельности.
Добрый день, уважаемые ребята. «Жизнь есть способ существования белковых тел» — этими словами Ф. Энгельса можно начать наш урок, тема которого «Белки». Белки – это ещё один класс азотсодержащих органических соединений. А как вы думаете, какова цель нашего сегодняшнего урока?
(слайд № 2)
Знакомство с планом урока (план урока записан на доске) и с основными целями и задачами урока. Учащиеся самостоятельно формулируют цель урока – узнать, каково строение белков, познакомиться с их свойствами, методами получения, функциями, областями применения.
План урока:
Белки.
Аминокислоты.
Структура белков.
Свойства белков.
Функции белков.
(слайды №3 и №4)
«Строение и функции белков»
Вопросы к учащимся:
Знаете ли Вы, что такое белки?
Зачем они нужны живому организму?
Что Вы знаете о белках?
2. Изучение нового материала.
Из всех органических веществ основную массу в клетке (50-70%) составляют белки. Оболочки и все внутренние структуры клетки состоят из белков.
(слайды №5)
Белки — это сложные органические вещества клетки. Выполняющие многообразные функции. Они представляют собой гигантские полимерные молекулы, состоящие из мономеров – аминокислот.
Найдите в учебнике на стр. 20 определение к терминам – ПОЛИМЕР и МОНОМЕР и запишите в тетрадь.
(слайд №6 и №7)
Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в составе которых присутствуют две функциональные группы: аминогруппа, придающая им основные свойства и карбоксильная группа, придающая им кислотные свойства, т. е. аминокислоты – это органические амфотерные вещества. Аминокислоты – это вещества, из которых и состоят белки. Таким образом, белки – это полимеры («поли» — много, «мерос» — часть), т. е. «многочастные» молекулы, а аминокислоты являются мономерами белков («моно» — один).
(слайд №8)
В тканях и клетках встречается 170 различных аминокислот, в составе белков обнаруживается лишь 26 из них, а обычными компонентами белка можно считать только 20 аминокислот. Много это или мало? Соединяясь друг с другом, эти аминокислоты могут дать свыше 3∙1018 различных комбинаций. Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ, получаемых ими из воздуха или из почвы, или при расщеплении воды при фотосинтезе. Человеческий организм может синтезировать не все аминокислоты, необходимые ему для нормальной жизнедеятельности. 8 аминокислот он должен получать извне, в готовом виде, т. е. с пищей, поэтому эти аминокислоты называются незаменимыми. При недостатке в пище таких аминокислот задерживаются рост и развитие организма.
Вопрос: В каких продуктах содержаться такие аминокислоты, как Вы думаете.
Правильный ответ: Эти аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, бобах.
(слайд №9 и 10)
Строение белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
(запись определений в тетрадь)
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное количество аминокислотных остатков. Учитывая число их комбинаций, разнообразие белков практически безгранично. Последовательность расположения аминокислотных остатков в белковых молекулах определяет их химическое строение или первичную структуру. Мы с вами сами можем смоделировать структуру белковых молекул с помощью кусков проволоки (дети работают вместе с учителем, закручивают проволоку в спираль). Последовательность аминокислот в молекуле белка всецело определяет его строение и свойства. Замена даже одной аминокислоты на другую приводит к образованию нового белка с новыми свойствами. Например, при замене в молекуле гемоглобина глутамина на валин, он кристаллизуется внутри эритроцитов, плохо взаимодействует с кислородом и возникает заболевание крови серповидная анемия.
(слайд №11)
Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, образуется благодаря многочисленным водородным связям между пептидными группами:
С=О ¨¨¨¨H-N ~
I I
~ N-H ¨¨¨¨ O=C ~
Такая структура белка называется вторичной.
(слайд № 12)
Множество водородных связей делает цепочку более устойчивой. В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка, которая поддерживается взаимодействием различных функциональных групп.
( Учащиеся вместе с учителем пытаются свернуть свои «спирали» в клубки).
(слайд № 13)
Третичная структура белка во многом обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать крупные агрегаты. Подобные образования называются четвертичными структурами. Такая структура характерна для гемоглобина. (Учитель берёт у групп «клубки» из проволоки и складывает их)
(слайд № 14)
Свойства белков.
Если нарушить химические связи в молекуле белка, то можно разрушить его структуру. При этом белок теряет свои свойства и раскручивается. Иногда молекула может восстанавливать свои связи.
Найдите ответ на вопрос : Как называются такие свойства белков.
Ответ: Денатурация и ренатурация. (запись определений в тетрадь)
(слайд № 15)
Функции белков.
Ребята, давайте познакомимся теперь с многообразными функциями белков в живом организме. Вы удивитесь насколько их много.
На Ваших партах есть карточки- таблицы в которых отражена краткая информация о функциях белков. Но это таблица незакончена. Информации в некоторых колонках не хватает. Давайте подумаем, что там должно быть.
Таблица:
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Учащиеся обсуждают информацию в таблице, ответы одноклассников, учитель добавляет или вносит поправки по мере необходимости.
3.Закрепление.
Ребята, вот и подходит к концу наш урок. На последнем, заключительном этапе урока Вам всем необходимо выполнить обязательное задание – тест. На ваших партах находятся карточки, внимательно прочитайте вопросы теста и выберите только один провальный ответ. Удачи Вам!» (слайд №16)
Тест:
А1.Белки пищи не могут попасть их кишечника в кровь без предварительной обработки, так как :
А) их молекулы имеют крупные размеры и не могут проникнуть через мембраны клеток
Б) быстро подвергаются расщеплению и выделяются из организма
В) они не совместимы с белками данного организма
Г) в клетках отсутствуют ферменты, расщепляющие эти белки.
А2.Способность молекул белка обезвреживать вредные вещества, болезнетворные микроорганизмы лежит в основе функции:
А).каталитической Б).сигнальной В).строительной Г).защитной
А3.Связи, поддерживающие вторичную структуру белка:
А).пептидные Б) водородные В) ионные Г) ковалентные
А4.Определите, какая структура белка изображена на рисунке:
А)первичная Б) вторичная В) третичная Г) четвертичная
А5 .Белки, свойственные данному организму:
А)поступают с пищей Б)образуются в тканевой жидкости В)синтезируются в пищеварительном тракте Г) синтезируются в клетках тела
А6.Разнообразие белков обусловлено входящими в их состав различными : А) нуклеотидами Б) аминокислотами В) липидами Г) нуклеиновыми кислотами
А7 Молекула белка приобретает вторичную структуру за счет образования:
А) гидрофобных связей между радикалами
Б) пептидных связей между аминокислотами
В) связей с молекулами воды
Г) водородных связей между NН и СО-группами
А8 .Какие белковые вещества синтезируются в организме в ответ на появление в нем чужеродных тел и веществ?
А) углеводы Б) ферменты В) антитела Г) гормоны
В1.Белки в клетке выполняют функции:
А) наследственную Б)каталитическую В)транспортную Г)универсального источника энергии Д)посредника в передаче наследственной информации
В2.Белки в организме человека и животных:
А) служат основным строительным материалом
Б) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
В) образуются из аминокислот Г) в печени превращаются в гликоген
Д) в качестве ферментов ускоряют химические превращения веществ
Критерии оценки: (слайд №17)
«5» — все ответы правильные;
«4» — 1-3 неверных ответа;
«3» — 4-5 неверных ответа;
«2» — 6 и более неверных ответов.
4.Домашнее задание ( на выбор) (слайд №18)
1. Повторить материал урока по конспекту.
2. Составить кроссворд на тему белки.
3.Составить свой теста (12 вопросов) на тему белки.
Спасибо за урок! До свидания!
(слайд №19)
|
Класс |
Название урока |
Ссылка на учебные материалы |
|
10 |
Биология как комплексная наука |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3827/main/118944/ |
|
10 |
Биологические системы как предмет изучения биологии |
https://infourok.ru/videouroki/12 |
|
10 |
Молекулярные основы жизни. Неорганические вещества, их значение |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5397/start/270098/ |
|
10 |
Органические вещества (углеводы, липиды) и их значение. Биополимеры |
https://infourok.ru/videouroki/31 https://infourok.ru/videouroki/32 |
|
10 |
Органические вещества. Белки. Значение белков |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3840/main/163100/ |
|
10 |
Органические вещества клетки – нуклеиновые кислоты и их значение. АТФ |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3840/main/163100/ |
|
10 |
Цитология, методы цитологии. Клетка – структурная и функциональная единица организма. Роль клеточной теории в становлении современной естественно-научной картины мира |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5383/start/153371/ |
|
10 |
Клетки прокариот и эукариот. Основные части и органоиды клетки, их строение и функции. Строение и функции хромосом |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5383/start/153371/ https://resh.edu.ru/subject/lesson/3847/start/8616/ |
|
10 |
Сравнение строения клеток растений, животных, грибов и бактерий |
https://infourok.ru/videouroki/5 |
|
10 |
Вирусы – неклеточная форма жизни, меры профилактики вирусных заболеваний |
|
|
10 |
Жизнедеятельность клетки. Пластический обмен. Фотосинтез, хемосинтез |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3917/main/46781/ |
|
10 |
Энергетический обмен |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3917/main/46781/ |
|
10 |
Хранение, передача и реализация наследственной информации в клетке. Ген. Геном |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5352/main/8295/ https://resh.edu.ru/subject/lesson/3939/main/105169/ |
| 10 |
Биосинтез белка |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5352/main/8295/ |
|
10 |
Клеточный цикл: интерфаза и деление. Митоз, значение |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3927/main/105899/ |
|
10 |
Мейоз. Значение мейоза |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3927/main/105899/ |
|
10 |
Организм – единое целое. Жизнедеятельность организма |
https://www.youtube.com/watch?v=xNbLtpyNeGE |
|
|
Размножение организмов |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5359/main/271003/ |
|
10 |
Организм. Индивидуальное развитие организмов |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5630/main/132924/ https://resh.edu.ru/subject/lesson/5385/main/119868/ |
|
10 |
Генетика. Методы генетики. Генетическая терминология и символика |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5386/main/74574/ |
|
10 |
Законы наследственности |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5386/main/74574/ https://resh.edu.ru/subject/lesson/4725/main/107951/ |
|
10 |
Хромосомная теория наследственности |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4755/main/118832/ |
|
10 |
Определение пола. Сцепленное с полом наследование |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4755/main/118832/ |
|
10 |
Генетика человека. Методы изучения генетики человека. Наследственные заболевания человека и их профилактика |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3653/main/47183/ https://infourok.ru/videouroki/28 |
|
10 |
Генотип и среда. Ненаследственная изменчивость |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5387/main/17439/ https://resh.edu.ru/subject/lesson/5387/main/17439/ |
|
10 |
Наследственная изменчивость. Мутации |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5387/main/17439/ |
|
10 |
Основы селекции. Методы селекции. Биотехнология, её направления и перспективы развития |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3861/main/106016/ |
|
11 |
Развитие эволюционных идей |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5393/main/132001/ |
|
11 |
Эволюционная теория Ч. Дарвина. Синтетическая теория эволюции |
https://infourok.ru/videouroki/35 |
|
11 |
Свидетельства эволюции живой природы |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5391/main/119918/ |
|
11 |
Вид. Критерии вида |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4949/main/119947/ |
|
11 |
Микроэволюция. Видообразование. Популяция – элементарная единица эволюции |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4949/main/119947/ |
|
11 |
Факторы (движущие силы) эволюции |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5388/main/17613/ |
|
11 |
Естественный отбор и его результаты |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5388/main/17613/ |
|
11 |
Направления эволюции |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4950/main/47358/ |
|
11 |
Многообразие организмов как результат эволюции. Приспособленность |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5390/main/17698/ |
|
11 |
Принципы классификации. Систематика |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5395/start/107347/ |
|
11 |
Гипотезы происхождения жизни на Земле |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4950/main/47358/ |
|
11 |
Основные этапы эволюции органического мира на Земле |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3885/main/270131/ |
|
11 |
Основные этапы развития жизни на Земле (архей, протерозой) |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/istoriya-razvitiya-zhizni-v-arheyskuyu-i-proterozoyskuyu-eru |
|
11 |
Основные этапы развития жизни на Земле (ранний палеозой) |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/istoriya-razvitiya-zhizni-v-paleozoyskuyu-eru-ch-1 |
|
11 |
Основные этапы развития жизни на Земле (поздний палеозой) |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/istoriya-razvitiya-zhizni-v-paleozoyskuyu-eru-ch-2 |
|
11 |
Основные этапы развития жизни на Земле (мезозой и кайнозой) |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/istoriya-razvitiya-zhizni-v-mezozoyskuyu-eru-ch-1 https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/istoriya-razvitiya-zhizni-v-mezozoyskuyu-eru-ch-2 https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/bistoriya-razvitiya-zhizni-na-zemleb/razvitie-zhizni-v-kaynozoyskuyu-eru |
|
11 |
Современные представления о происхождении человека. Эволюция человека (антропогенез). Движущие силы антропогенеза |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4951/main/107500/ |
|
11 |
Движущие силы антропогенеза. Расы человека, их происхождение и единство. Человек – биосоциальное существо |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/3906/main/161179/ |
|
11 |
Приспособление организмов к действию экологических факторов |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5392/main/ |
|
11 |
Биогеоценоз. Экосистема |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5501/main/119079/ |
|
11 |
Свойства и разнообразие экосистем |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/4953/main/105426/ |
|
11 |
Разнообразие экосистем |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/osnovy-ekologii/vzaimodeystvie-organizma-i-sredy-ekosistemy-biogeotsenozy |
|
11 |
Взаимоотношения популяций разных видов в экосистеме |
https://infourok.ru/videouroki/49 |
|
11 |
Круговорот веществ в экосистеме |
https://infourok.ru/videouroki/53 |
|
11 |
Устойчивость и динамика экосистем |
https://infourok.ru/videouroki/54 |
|
11 |
Последствия влияния деятельности человека на экосистемы. Сохранение биоразнообразия как основа устойчивости экосистемы |
https://interneturok.ru/lesson/biology/11-klass/vzaimodeystvie-cheloveka-i-prirody/vozdeystvie-cheloveka-na-prirodu-v-protsesse-stanovleniya-obschestva |
|
11 |
Структура биосферы. Закономерности существования биосферы |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5394/main/119108/ https://infourok.ru/videouroki/61 |
|
11 |
Роль человека в биосфере. Глобальные антропогенные изменения в биосфере. Проблемы устойчивого развития |
https://resh.edu.ru/subject/lesson/5499/main/132030/ |
Белки (10 класс) — презентация онлайн
БелкиРаботу подготовила
Ученица 10К класса
Академической Гимназии №56
Долгополова Ксения
Что такое белки?
Белки́ (полипепти́ды с очень большой массой) —
высокомолекулярные органические вещества, состоящие из
остатков от альфа-аминокислот, соединённых в цепочку
пептидными связями.
В живых организмах аминокислотный состав белков
определяется генетическим кодом, при синтезе в
большинстве случаев используется 20 стандартных
аминокислот.
Множество их комбинаций создают молекулы белков с
большим разнообразием свойств.
Строение белков
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры,
состоящие из остатков альфа-аминокислот (которые
являются мономерами), также в состав белков могут входить
аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной
природы.
Структура белков
Выделяют 4 уровня структурной организации белков
• Первичная структура — последовательность
аминокислотных остатков в полипептидной
цепи
• Вторичная структура – закрученная в спираль
полипептидная цепь, стабилизированная
водородными связями.
• Третичная структура — пространственное
строение, которое принимает спираль
полипептидной цепи.
• Четвертичная структура — взаимное
расположение нескольких полипептидных цепей
(субъединиц) в составе единого белкового
комплекса.
Первичная
Вторичная
Третичная
Четвертичная
Функции белков
• Каталитическая функция
• Структурная функция
• Защитная функция
• Регуляторная функция
• Сигнальная функция
• Транспортная функция
• Запасная (резервная) функция
• Рецепторная функция
• Моторная (двигательная) функция
Каталитическая(ферментативная)
функция
Наиболее хорошо известная функция белков в
организме — катализ различных химических
реакций. Ферменты — это белки, обладающие
специфическими каталитическими свойствами,
то есть каждый фермент катализирует одну
или несколько сходных реакций. Ферменты
катализируют реакции расщепления сложных
молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм),
в том числе репликацию ДНК.
Структурная функция
Структурные белки цитоскелета придают форму
клеткам и многим органоидам и участвуют в
изменении формы клеток. Большинство структурных
белков являются филаментозными (нитевидными):
например, мономеры актина и тубулина — это
растворимые белки, но после полимеризации они
формируют длинные нити, из которых состоит
цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать
форму. Коллаген и эластин — основные компоненты
межклеточного вещества соединительной ткани
(например, хряща), а из другого структурного белка
кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и
некоторые раковины.
Химические свойства белков
1. Гидролиз (частичный и полный)
2. Амфотерность (характерны свойства
кислот и оснований)
Денатурация
Денатурацией белка называют любые изменения в его
физико-химических свойствах, связанные с потерей
четвертичной, третичной или вторичной структур. Белки
достаточно стабильны в тех условиях (температура, pH и
др.), в которых они в норме функционируют в организме.
Изменение этих условий приводит к денатурации белка.
Белки различаются по степени растворимости в
воде:
Водорастворимые
белки называются
альбуминами, к ним
относятся белки крови
и молока
Нерастворимые (или
склеропротеины)
кератин (белок, из
которого состоят
волосы, шерсть
млекопитающих, перья
птиц и т. п.) и
фиброин, который
входит в состав шёлка
и паутины.
|
|
| 1. Учитель биологии. Вступительное слово Читает строки из стихотворения С. Я. Надсона: Меняя каждый миг свой прихотливый, Капризна как дитя и призрачна как дым, Кипит повсюду ЖИЗНЬ в тревоге суетливой, Великое смешав с ничтожным и смешным. (Слайд № 3) Чему посвящены эти строки? Что такое жизнь? В течении веков люди копили наблюдения, проводили исследования, создавали теории… Пожалуй, ни одна естественнонаучная задача не знала такой острой борьбы мировоззрений, как проблема зарождения жизни. А причина этой борьбы взглядов заключалась в самом объекте познания – его уникальности, неповторимости и сложности жизни. Ф. Энгельс сформулировал следующее определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел»(Слайд №4) — Согласны вы с эти утверждением? Сегодня мы должны установить: не устарело ли определение данное Энгельсом более 100лет назад. Поэтому сегодня у нас необычный урок, он охватывает проблемы химии и биологии одновременно. Изучению белков как форме существования жизни мы сегодня уделим особое внимание. Ни одно вещество не выполняет столь специфических и разнообразных функций в организме и клетки, как белок. Давайте вспомним, какие соединения называются беками. Белок – высокомолекульярные вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью, и относятся к азотосодержащим соединениям Белки так же называют протеинами (от греч. «протос» — первый, важный) — Какие химические элементы входят в состав белков? Посмотрите на (Слайд №6), несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): — 50-55% углерода; — 21-23% – кислорода; -15-17% — азота; — 6-7% – водорода; — 0,3-2,5 – серы, а также фосфор, йод, железо, цинк, медь и др. — Какое соединение является мономером белка? Аминокислота – это органическое соединение, в молекулах которой содержатся одновременно аминогруппа – Nh3 и карбоксильная группа – COOH. Аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные свойства. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обуславливает их высокую реактивность. Поэтому аминокислоты – аморфные соединения. Часть молекулы называется радикалом (R ), у разных аминокислот он имеет разное строение, определяют структурные и функциональные особенности аминокислот. Однако каждая аминокислота, входящая в состав белка, имеет исторически сложившиеся практические названия (демонстрационная таблица с названиями аминокислот на партах у учащихся), например, аминоуксусная кислота – глицин, аминопропионовая – аланин. Рассмотрите таблицу «Аминокислоты» , их название, химическая формула, и свойтва Специфичная последовательность чередования аминокислот в белке определяется генетически. — Как называется ковалентная связь, которая образуется при соединении аминокислот в белковую молекулу? В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидная, которая возникает между -СО-NH- соседних аминокислот. На слайде №10 интерактивной доски,учитель записывает образование пептидной связи между аминокислотами. 3.Учитель биологии. Уровни организации белковой молекулы. Рассказ с использование презентации, подготовленной учащимися. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структур белка. В настоящее время различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Просмотрите презентацию, прочитайте текст параграфа и заполните таблицу (карточки с таблицей у каждого ученика на парте)
4.Учитель химии. Изучение свойства белков. Демонстрациея опытов с элементами беседы
— альбумины – растворяются в слабых растворах солей — проламины – растворяются в спиртах — глутеины – растворимы в разбавленных растворах кислот и щелочей — нерастворимые (Слайд №15)
Опыт 1 (денатурация белка) Одну пробирку с раствором белка осторожно нагрейте. В другую пробирку с раствором белка добавьтеCuSO4. (Слайд №17) Сделайте вывод. — Что такое денатурация? (Слайд №18) — Что влияет на денатурацию белка? — При каких факторах реакция денатурации будет обратимой? (Слайд №19) Опыт 2 Действие разбавленного этилового спирта на белок. К раствору белка прилейте этиловый спирт C2H5OH. Сделайте вывод. (Слайд №20) Ксантопротеиновая реакция. В пробирку налейте 2 мл раствора белка. Добавьте по каплям 5 мл концентрированного раствора азотной кислоты. Осторожно нагрейте пробирку. Наблюдайте изменение цвета. Сделайте вывод (Слайд №21) Опыт 4. Биуретовая реакция. К раствору белка добавьте раствор сульфата меди (2) и каплю щёлочи. Наблюдайте изменение цвета. Сделайте вывод. (Слайд №22) Опыт 5 Горение белков. Внесите в пламя кусочек шерсти, перьев, волос. Сравните запахи. Сделайте вывод о составе исследуемых объектов 5. Учитель биологии. Рассказ о функциях белков с использованием интерактивной доски.
— строительная (пластическая) — двигательная — транспортная — защитная — регуляторная — энергетическая — сенсорная — каталитическая (Слайд №23)
Таблица. «Функции белков» (Слайд № 24,)
Подробнее на функциях белков мы остановимся на следующем уроке. 6. Учитель биологии. Рассказ. Пищевая ценность белков. Потребность в белках. (Слайды № 26, 27) Белок – важнейший компонент пищи человека. Основной источник белка – мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеба, овощи, рыба. Без белков или их составных частей аминокислот – не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образования ряда важнейших веществ, как например, гормонов, ферментов. Учёные утверждают, что взрослый человек должен ежедневно потреблять не менее 100 грамм белка в день при трате энергии 1500 ккал. Эта норма соответствует умственному и физическому труду полностью механизированному. Потребность в белке определяется возрастом, полом, видом деятельности. Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Белки молока и молочных продуктов на 96%, белки хлеба – 62-86%, овощей – 80%, картофеля и бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически полноценной. Доля животных жиров в рационе должна составлять 55-60% от общего количества. Изучение аминокислотного состава различных продуктов показывает, что белки животного происхождения больше соответствуют структуре человеческого тела. Более того, аминокислотный состав белков яиц был принят за идеальный, поскольку их усвоение организмом человека приближается к 100 %. Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической активности: в кукурузе, например, обнаружен недостаток ,лизина и триптофана, в пшенице – лизина и треонина. Длительное исключение белков из рациона питания приводит к серьёзным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание кончается смертью. Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых глубокие изменения в печени, нарушение работы желёз внутренней и внешней секреции, изменение гормонального фона, проблемы сердечно-сосудистой системы, ухудшение памяти и работоспособности.(слайд № 28,29) | 1. Учащиеся слушают рассказ учителя Ответы учащихся. — Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. — Содержание белков в различных клетках может быть от 50% до 80% — Белки очень разнообразны по строению и выполняют различные функции в клетке и в организме в целом. — Без белков или их составных частей аминокислот не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, например, гормонов и ферментов. — Длительное исключение из рациона питания белков, особенно животного происхождения, может привести к ухудшению здоровья и даже смерти. 2. Учащиеся отвечают на вопрос учителя и записывают определение термина «белок» в тетрадь с опорой на текст (Слайда №5) Учащиеся отвечают на вопросы, слушают объяснения учителя — углерод, кислород, водород, азот, а также серу, фосфор, йод, железо, медь, селен и др. элементы. — Мономером белка является аминокислота Учащиеся используя (Слайд №7) в тетради записывают строение аминокислоты и выделяют аминогруппу, карбоксильную группу и радикал. Аминогруппа Карбоксильная группа основные св-ва кислотные св-ва Радикал На слайде №8, №9,учащиеся рассматривают строение аминокислоты — Пептидная (амидная) O H h3N-CH-C + N-CH-COOH = ROH H R h3N-CH-CO — HN-CH-COOH + h3O Первичная структурабелка(Слайд №11)– последовательность аминокислот в полипептидной цепи, имеет линейную структуру, аминокислоты соединены пептидной связью. Изменение одной аминокислоты на другую может вызвать гибель всего организма. Замена одной аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы) вызывает тяжелейшее заболевание – анемию, приводящую к смертельному исходу. Изучение последовательности аминокислот в белках используют для выяснения вопроса эволюции в новой области науки – химической палеогенетике. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи – в 10 местах, гориллы – всего лишь в одном месте. Удачная замена аминокислотного остатка в белке, повышающая шансы на выживание вида, может произойти в среднем один раз в 10 млн. лет. Вторичная структура белка.(Слайд №12) Закрученная α-спираль. На каждом витке 3,6 аминокислот скреплена водородными связями между группами NHиCO (характерна для кератина волос, рогов, копыт). Если две полипептидные цепи расположены параллельно и скрепляются между собой получается складчатая β –структура (фиброин шёлка) Третичная структура белка.(Слайд №13) Белковая молекула свёрнута в клубок – глобулу, сохраняет пространственную структуру за счёт дисульфидных мостиков — S – S — , а также ионные, водородные связи и гиброфобные взаимодействия. Четвертичная структура белка(Слайд№14) – это комплекс из глобул, а также могут быть и небелковые фрагменты. Такие белки называются протеидами. Примерами белков являются – гемоглобин (4-е связанных между собой белковых молекулы и содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо), лактатдегидрогеназа, миозин, инсулин (включает два компонента) Рассмотрите схему строения инсулина Альбумины нерастворимые проламиныглутеины
Опыт 1 – Произошла денатурация белка (стр232 учебник химии) Ученики работают с текстом учебника. — Утрата белковой молекулой своей природной структуры — Она может возникать под воздействием температуры, сильное встряхивание, ультразвук, давление, химических веществ (кислоты, щёлочи, этиловый спирт, ацетон, соли тяжёлых металлов), обезвоживания, облучения и других факторов. — Если воздействие на белок агрессивной среды прекратится и при этом сохранилась первичная структура белка, то произойдёт процесс ренатурации Белки изменяют окраску, при этом происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски (стр. 234 учебник химии) Опыт 4 В реакции происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с аствором сульфата меди(2) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетовой окраски (стр. 234 учебник химии) Опыт 5 Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом «горелого рога» 5. Учащиеся фиксирую схему функции белков в тетради двигательная строительная защитная Сенсорная Функции транспортная белков Регуляторная энергетическая Каталитическая
(Слайд №25) 6. Учащиеся слушают объяснения учителя (звучит тихая музыка). | Слайд № 3 Эпиграф урока
Слайд № 5 Определение термина «Белок» Слайд №6
Слайд № 8 Карбоксильная группа
Слайд №11 Первичная структура белка
Слайд №13 Третичная структура белка
Слайд № 16 Химические свойства Слайд № 17 Денатурация белков. Опыт 1 Слайд № 18 Денатурация белка Слайд № 19 Ренатурация
Слайд № 21 Ксантопротеиновая реакция
Слайд №24 Функции белков
Слайд № 26 Слайд № 27
Слайд №29 |
Функция белков | Биология для майоров I
Результаты обучения
- Определить несколько основных функций белков
Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.
| Таблица 1. Типы и функции белков | ||
|---|---|---|
| Тип | Примеры | Функции |
| Пищеварительные ферменты | Амилаза, липаза, пепсин, трипсин | Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц |
| Транспорт | Гемоглобин, альбумин | Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу |
| Строительный | Актин, тубулин, кератин | Создавать различные структуры, такие как цитоскелет |
| Гормоны | Инсулин, тироксин | Координировать деятельность различных систем организма |
| Оборона | Иммуноглобулины | Защитить организм от инородных патогенов |
| Сокращение | Актин, миозин | Эффект сокращения мышц |
| Хранение | Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин) | Обеспечить питание на ранних этапах развития зародыша и проростка |
Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.
Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые действуют, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.
Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены дополнительные новые открытия.
Вкратце: функция белков
Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты.Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.
Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот.Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.
Внесите свой вклад!
У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.
Улучшить эту страницуПодробнее
Proteins I: Структура и функции — Видео и стенограмма урока
Белки как структура
Белки могут использоваться для обеспечения структуры. Одним из примеров является белок под названием кератин . Кератин — это белок, который содержится в наших волосах, коже и ногтях.
Белки кератина объединяются и образуют нити, которые представляют собой длинные переплетенные нити.Если вы подумаете о толстой веревке, которая состоит из множества разных меньших кусков веревки, она становится сильнее за счет того, что все эти разные части сплетены вместе, и это как раз случай с кератином. Кератин гидрофобен и не растворяется в воде; этот страх перед водой — одна из причин, почему кератин так силен. Различные нити кератиновых белков очень притягиваются друг к другу, а не к внешней среде, что помогает им оставаться вместе. Другой важный структурный белок — , коллаген .Это важный компонент соединительной ткани, которая находится в сухожилиях и связках. Опять же, это очень важно для структуры, которую мы находим в наших телах.
Ферменты
Другая важная роль, которую могут играть белки, заключается в том, что они действуют как ферменты , которые могут вызывать химические реакции в нашем организме.
Они вызывают химические реакции, уменьшая активационный барьер, чтобы реакция произошла.Итак, чтобы понять, что я имею в виду под активационным барьером, допустим, ваш будильник срабатывает, но вы действительно не хотите вставать с постели. За пределами кровати действительно холодно, и это увеличивает активационный барьер, мешающий вам встать с постели, или количество «умф», чтобы встать с постели.
В случае химических реакций мы говорим о количестве энергии, необходимом для того, чтобы эта химическая реакция произошла. Уменьшая активационный барьер, ферменты повышают вероятность возникновения химической реакции.Это было бы похоже на то, как если бы кто-то заварил вам хорошую чашку горячего кофе или, может быть, положил хороший теплый коврик, когда вы встаете с постели. Может быть, это уменьшит ваше сопротивление вставанию с постели.
Теперь ферменты могут вызывать химические реакции, которые действительно важны для многих областей нашего тела. Один пример вне нашего тела, о котором вы, возможно, слышали, называется лактаид. Эта таблетка содержит ферменты, которые помогают людям переваривать лактозный сахар. Это действительно важно для некоторых людей, которые не могут переваривать лактозу, поскольку это спасает их от несварения желудка.Расщепляя этот лактозный сахар, эти ферменты помогают желудку людей чувствовать себя лучше.
Другие функции белков
Другая важная функция белков заключается в том, что они позволяют двигаться. Двумя наиболее важными белками, которые участвуют в движении, являются актин и миозин . Актин принимает активное участие в подвижности и подвижности клеток.Это также важно для сокращения наших мышц, чтобы мы могли двигаться или ходить. Миозины — я говорю миозины, потому что существует множество различных версий этого белка — являются моторными белками и также очень важны для сокращения наших мышц.
Белки также могут перемещать вещи по нашему телу. Примером этого является гемоглобин , белок, который переносит кислород из наших легких в ткани по всему телу.
Липопротеины — это белки, которые могут транспортировать множество молекул жира по нашей крови.
Белки также могут действовать как посланники, передавая сообщения от одной части нашего тела к другой. Одним из примеров этого является инсулин , белок, способный снизить уровень сахара в крови. Когда он высвобождается из нашей поджелудочной железы другими сигналами, он посылает сигналы нашим клеткам, чтобы они потребляли больше глюкозы, что снижает уровень сахара в крови. Гормон роста человека — еще один белок, который может действовать как посредник. После того, как он высвобождается из гипофиза, он может путешествовать по нашему телу, передавая сообщения о росте или воспроизведении другим клеткам.
Еще одна роль, которую могут играть белки, заключается в том, что они могут защищать нас. Антитела — это белки, которые могут распознавать чужеродные молекулы в нашем организме и прикрепляться к ним. Будь то вирус простуды, который у нас уже был и который распознают антитела, или пыльца, на которую у нас аллергия, и антитела пытаются атаковать это, антитела — это белки, которые пытаются нас защитить.
Наконец, белки действительно важны, потому что они способны регулировать гены и другие белки.Иногда они делают это, разрезая другие белки и активируя их, или это могут быть факторы транскрипции , , которые связывают ДНК и решают, можно ли их включить или выключить.
Краткое содержание урока
Белки — это большие биологические молекулы, которые состоят из аминокислот и соединены пептидными связями.
Пептидные связи — это связи между карбонильным углеродом одной аминокислоты и аминным азотом другой аминокислоты.
Белки важны, потому что они могут накапливать энергию, обеспечивать структуру, действовать как ферменты, вызывая реакции, обеспечивать движение, транспортировать предметы, действовать как посланники, защищать нас от захватчиков и регулировать гены и другие белки.
Структура и функции белка — Биохимия
Белки являются наиболее универсальными макромолекул в живых системах и выполняют важные функции практически во всех биологических процессы. Они действуют как катализаторы, переносят и хранят другие молекулы, такие как кислород, они обеспечивают механическую поддержку и иммунную защиту, они генерируют движение, передают нервы импульсы, и они контролируют рост и дифференциацию.Действительно, большая часть этого текста будет посвящена понимание того, что делают белки и как они выполняют эти функции.
Несколько ключевых свойств позволяют белкам участвовать в таком широком спектре функций.
- 1.
Белки представляют собой линейные полимеры построены из мономерных единиц, называемых аминокислотами . Строительство огромного множества макромолекулы из ограниченного числа строительных блоков мономера — повторяющаяся тема в биохимия. Зависит ли функция белка от линейной последовательности аминокислот? Функция белок напрямую зависит от его трехмерной структуры ().Примечательно, что белки спонтанно складываются в трехмерные объекты. структуры, которые определяются последовательностью аминокислот в белковом полимере. Таким образом, Белки являются воплощением перехода от одномерного мира последовательностей к трехмерный мир молекул, способных к разнообразным деятельность .
- 2.
Белки содержат широкий спектр функциональных групп . Эти функциональные группы включают спирты, тиолы, тиоэфиры, карбоновые кислоты, карбоксамиды и различные основные группы.В сочетании с различными последовательности, этот набор функциональных групп отвечает за широкий спектр функций белка. Для Например, химическая реакционная способность, связанная с этими группами, важна для функции ферментов, белков, катализирующих определенные химические реакции в биологических системы (см. главы 8–10).
- 3.
Белки могут взаимодействовать друг с другом и с другими биологическими макромолекулами с образованием сложных ансамблей .Белки в этих сборках могут действовать синергетически, генерируя возможности, не предоставляемые отдельными составляющими белками (). Эти сборки включают макромолекулярные машины, которые выполняют точную репликацию ДНК, передачу сигналов внутри клеток и многие другие важные процессы.
- 4.
Некоторые белки довольно жесткие, тогда как другие обладают ограниченной гибкостью . Жесткие единицы могут функционировать как структурные элементы в цитоскелете (внутреннем каркасе внутри клеток) или в соединительной ткани.Части белков с ограниченной гибкостью могут действовать как шарниры, пружины и рычаги, которые имеют решающее значение для функции белков, для сборки белков друг с другом и с другими молекулами в сложные единицы, а также для передачи информации внутри и между клетками () .
Рисунок
Кристаллы человеческого инсулина. Инсулин — это белковый гормон, имеющий решающее значение для поддержания необходимого уровня сахара в крови. (Ниже) Цепочки аминокислот в определенной последовательности (первичная структура) определяют такой белок, как инсулин.Эти цепочки складываются в четко определенные (подробнее …)
Рисунок 3.1
Структура определяет функцию. Белковый компонент механизма репликации ДНК окружает часть двойной спирали ДНК. Структура белка позволяет копировать большие сегменты ДНК без отделения репликационного аппарата от (подробнее …)
Рис. 3.2
Комплексный белковый узел. Электронная микрофотография ткани полета насекомого в поперечном сечении показывает гексагональный массив из двух видов белковых нитей.[Любезно предоставлено доктором Майклом Риди.]
Рис. 3.3
Гибкость и функциональность. Связывая железо, белок лактоферрин претерпевает конформационные изменения, которые позволяют другим молекулам различать формы, не содержащие железа, и связанные с железом.
- 3.1. Белки построены из набора из 20 аминокислот
- 3.2. Первичная структура: аминокислоты связаны пептидными связями с образованием полипептидных цепей
- 3.3. Вторичная структура: полипептидные цепи могут складываться в регулярные структуры, такие как альфа-спираль, бета-лист, витки и петли
- 3.4. Третичная структура: водорастворимые белки складываются в компактные структуры с неполярными ядрами
- 3.5. Четвертичная структура: полипептидные цепи могут собираться в мультисубъединичные структуры
- 3.6. Аминокислотная последовательность белка определяет его трехмерную структуру
- Сводка
- Приложение: Кислотно-основные концепции
- Задачи
2.3: Структура и функции — Белки I
Синтез белков происходит в рибосомах и происходит путем соединение карбоксильного конца первой аминокислоты с амино-концом следующей (Рисунок 2.19). Конец белка, имеющий свободную α-аминогруппу, называется аминоконцом или N-концом. Другой конец называется карбоксильным концом или С-концом, поскольку он содержит единственную свободную α-карбоксильную группу. Все другие α-аминогруппы и α-карбоксильные группы связаны с образованием пептида. Рис. 2.19. Связывание аминокислот посредством связей образования пептидных связей, которые соединяют соседние аминокислоты вместе. Белки синтезируются, начиная с аминоконца и заканчивая карбоксильным концом.
Схематично на рисунке 2.18 мы можем видеть, как последовательные R-группы белка расположены в чередующейся ориентации по обе стороны от полипептидной цепи. Подобная организация R-групп не случайна. Стерические затруднения могут возникать, когда последовательные R-группы ориентированы на одной стороне пептидного остова (рис. 2.20)
Первичная структура
Первичная структура является решающим фактором общей конформации белка. Первичная структура любого белка достигла своего текущего состояния в результате мутации и отбора в течение эволюционного времени.Первичная структура белков определяется последовательностью кодирующей ее ДНК в геноме. Области ДНК-специфических белков известны как кодирующие области (или гены).
Последовательности оснований этих областей непосредственно определяют последовательность аминокислот в белках с однозначным соответствием между кодонами (группами из трех последовательных оснований) в ДНК и аминокислотами в кодируемом белке. Последовательность кодонов в ДНК, скопированная в информационную РНК, определяет последовательность аминокислот в белке.(Рисунок 2.21).
Рисунок 2.21 — От РНК к аминокислотам — генетический код WikipediaПорядок, в котором аминокислоты соединяются вместе при синтезе белка, начинает определять набор взаимодействий между аминокислотами, даже когда синтез происходит. То есть полипептид может сворачиваться даже в процессе производства. Порядок структур R-группы и результирующие взаимодействия очень важны, потому что ранние взаимодействия влияют на более поздние взаимодействия. Это потому, что взаимодействия начинают создавать структуры — вторичные и третичные.Если спиральная структура (вторичная структура), например, начинает формироваться, возможности взаимодействия конкретной аминокислоты R-группы могут быть другими, чем если бы спираль не образовалась (рис. 2.22). Взаимодействия R-группы также могут вызывать изгибы в полипептидной последовательности (третичной структуре), и эти изгибы могут создавать (в некоторых случаях) возможности для взаимодействий, которые были бы невозможны без изгиба, или предотвращать (в других случаях) аналогичные возможности взаимодействия.
Вторичная структура
По мере того, как синтез белка прогрессирует, взаимодействия между аминокислотами, близкими друг к другу, начинают происходить, что приводит к возникновению локальных паттернов, называемых вторичной структурой.Эти вторичные структуры включают хорошо известные α-спираль и β-тяжи. Оба были предсказаны Линусом Полингом, Робертом Кори и Германом Брэнсоном в 1951 году. Каждая структура имеет уникальные особенности.
α-спираль
Рисунок 2.22 — α-Спираль. Водородные связи (пунктирные линии) между кислородом карбонила и водородом амина стабилизируют структуру. Изображение Алейи Кимα-Спираль имеет спиральную структуру с 3,6 аминокислотами на один виток спирали (5 витков спирали = 18 аминокислот).Спирали преимущественно правосторонние — только в редких случаях, например, в последовательностях с большим количеством глицинов, могут образовываться левые α-спирали. В α-спирали водородные связи образуются между группами C = O и группами N-H в основной цепи полипептида, которые находятся на расстоянии четырех аминокислот. Эти водородные связи являются основными силами, стабилизирующими α-спираль.
Рисунок 2.23 — α-спирали в белке со структурным доменом лейциновой молнии. Α-Спирали показаны синим и зеленым цветом и связаны с двойной спиралью ДНК коричневого цвета.Мы используем термины «подъем», «повторение» и «шаг» для описания параметров любой спирали. Повторение — это количество остатков в спирали, прежде чем она начнет повторяться. Для α-спирали повторение составляет 3,6 аминокислоты на оборот спирали. Подъем — это расстояние, на которое спираль поднимается с добавлением каждого остатка. Для α-спирали это 0,15 нм на аминокислоту. Шаг — это расстояние между полными витками спирали. Для α-спирали это 0,54 нм. Стабильность α-спирали повышается за счет присутствия аминокислоты аспартата.
Рисунок 2.24 — Скульптура α-спирали за пределами дома, где прошло детство Линуса Полинга, Википедия Рисунок 2.25 — Винтовое колесо, представляющее α-спираль. Используется однобуквенный генетический код. Спираль начинается с серина №77 справа и заканчивается лизином №92 справа внизу. Гидрофобные аминокислоты показаны желтым цветом, а ионизирующие аминокислоты — синим. Гидрофобные аминокислоты имеют тенденцию взаимодействовать друг с другом, а не с ионизирующими аминокислотами. Википедияβ-прядь / лист
Фигура 2.26 — β-прядьСпираль — это, конечно, трехмерный объект. Уплощенная форма спирали в двух измерениях — обычное описание β-нити. У β-прядей есть изгибы, а не витки, которые иногда называют складками, как складки на занавеске. β-нити могут быть организованы для образования тщательно организованных структур, таких как листы, бочки и другие конструкции.
β-цепочечные структуры более высокого порядка иногда называют супервторичными структурами), поскольку они включают взаимодействия между аминокислотами, не близкими по первичной последовательности.Эти структуры также стабилизируются водородными связями между карбонильными атомами кислорода и атомами водорода аминогрупп в основной цепи полипептида (рис. 2.28). В структуре более высокого порядка нити могут быть расположены параллельно (ориентации от амино к карбоксилу одинаковы) или антипараллельно (ориентации от амино к карбоксилу противоположны друг другу (на рисунке 2.27 направление нити показано стрелкой на ленте). диаграммы).
Оборотов
Рисунок 2.27 — Изображения на ленте супервторичных β-листов (A-D) и расположения α-спиралей (E-F) Изображение от Aleia Kimвитков (иногда называемых обратными витками) — это тип вторичной структуры, которая, как следует из названия, вызывает поворот в структуре полипептидной цепи.Повороты в конечном итоге приводят к возникновению третичной структуры, вызывая разрывы во вторичных структурах (α-спирали и β-цепи) и часто служат связующими областями между двумя областями вторичной структуры в белке. Пролин и глицин по очереди играют общие роли, обеспечивая меньшую гибкость (начало поворота) и большую гибкость (облегчение поворота) соответственно.
Рисунок 2.28 — Компоненты β-листа в параллельном расположении. Водородные связи желтого цвета. Изображение Алейи КимСуществует как минимум пять типов поворотов, из которых множество вариаций порождают множество разных поворотов.Пять типов поворотов:
• δ-витки — концевые аминокислоты разделены одной пептидной связью
• γ-витки — разделение двумя пептидными связями
• β-витки — разделение тремя пептидными связями
• α-витки — разделение четырьмя пептидными связями
• π-витки — разделение пятью связями
Из них β-витки являются наиболее распространенной формой, а δ-витки являются теоретическими, но маловероятными из-за стерических ограничений. На рисунке 2.29 изображен β-разворот.
3 10 спиралей
Рисунок 2.29 — β-разворот. R-группы показаны оранжевым цветом, атомы водорода — желтым, атомы углерода — углем, атомы азота — фиолетовым, а атомы кислорода — зеленым. Стабилизирующая водородная связь обозначена пунктирной линией. Изображение Алейи КимПомимо α-спирали, β-цепей и различных поворотов, в белках видны и другие регулярные, повторяющиеся структуры, но встречаются гораздо реже. Спираль 3 10 является четвертой по распространенности вторичной структурой в белках, составляя около 10-15% всех спиралей.Спираль получила свое название от того факта, что она содержит 10 аминокислот в 3-х витках. Это правша. Водородные связи образуются между аминокислотами, разнесенными на три остатка. Чаще всего спираль 3 10 появляется на аминовом или карбоксильном конце α-спирали. Как и α-спираль, спираль 3 10 стабилизируется присутствием аспартата в ее последовательности.
Рисунок 2.30 — Вид сверху на 310 Helix. Карбонильные группы выделены красным цветом и направлены вверх. Обратите внимание на почти идеальную 3-кратную симметрию Википедии (Рисунок 2).31 — Резонанс пептидной связи Википедия Рисунок 2.32 — π-спираль Википедияπ-спирали
Рисунок 2.33 — Плоскости (светло-голубые), определяемые характером двойной связи пептидной связи Изображение Алейи Кимπ-спираль можно рассматривать как особый тип α-спирали. Некоторые источники описывают это как α-спираль с дополнительной аминокислотой, застрявшей в ней (рис. 2.32). π-спирали не совсем редки, они встречаются по крайней мере один раз в 15% всех белков. Как и α-спираль, π-спираль правосторонняя, но если α-спираль содержит 18 аминокислот в 5 витках, то π-спираль имеет 22 аминокислоты в 5 витках.π-спирали обычно не растягиваются на очень большие расстояния. Большинство из них имеют длину всего около 7 аминокислот, и последовательность почти всегда находится в середине α-спиральной области.
Земельные участки в Рамачандране
Рисунок 2.34 — Углы вращения ω, ψ и φ в пептиде Изображение Алейи КимВ 1963 году Г. Рамачандран, Ч. Рамакришнан и В. Сасисехаран описали новый способ описания структуры белка. Если рассматривать основу полипептидной цепи, она состоит из повторяющегося набора из трех связей.Последовательно (в направлении от амино к карбоксилу) они представляют собой 1) вращающуюся связь (ψ) между α-углеродом и α-карбоксилом, предшествующую пептидной связи (см. ЗДЕСЬ), 2) невращающуюся пептидную связь (ω) между α -карбоксильная и α-аминная группы), и 3) вращающаяся связь (φ) между α-амином и α-углеродом, следующая за пептидной связью (см. ЗДЕСЬ). Обратите внимание на рисунки 2.33 и 2.34, что направление от амино к карбоксилу справа налево.
Присутствие карбонильного кислорода в α-карбоксильной группе позволяет пептидной связи существовать как резонансная структура, что означает, что она некоторое время ведет себя как двойная связь.Двойные связи, конечно, не могут вращаться, но связи по обе стороны от них имеют некоторую свободу вращения. Углы φ и ψ ограничены определенными значениями, потому что некоторые углы приведут к стерическим затруднениям. Кроме того, каждый тип вторичной структуры имеет характерный диапазон значений φ и ψ.
Рисунок 2.35 — Теоретический график Рамачандрана Изображение Пенелопы ИрвингРамачандран и его коллеги провели теоретические расчеты энергетической стабильности всех возможных углов от 0 ° до 360 ° для каждого из углов φ и ψ и нанесли результаты на график Рамачандрана (также называемый график φ-ψ), очерчивая области углов, которые теоретически были наиболее стабильными (Рисунок 2.35).
Были идентифицированы три основные области стабильности, соответствующие углам φ-ψ β-тяжей (вверху слева), правым α-спиралям (внизу слева) и левым α-спиралям (вверху справа). Графики предсказанной стабильности удивительно точны по сравнению с углами φ-ψ реальных белков.
Прогноз вторичной структуры
Таблица 2.3 — Относительные тенденции каждой аминокислоты находиться во вторичной структуре. Более высокие значения указывают на большую тенденцию. Изображение Пенелопы Ирвинг
.Сравнивая первичную структуру (аминокислотные последовательности) с известными трехмерными белковыми структурами, можно подсчитать каждый раз, когда аминокислота обнаруживается в α-спирали, β-цепи / листе или витке.Компьютерный анализ тысяч этих последовательностей позволяет определить вероятность появления любой данной аминокислоты в каждой из этих структур. Используя эти тенденции, можно с точностью до 80% предсказать области вторичной структуры в белке, основываясь исключительно на аминокислотной последовательности.
Это видно в таблице 2.3. Наличие в первичной последовательности трех последовательных аминокислот с относительной тенденцией выше единицы является индикатором того, что эта область полипептида находится в соответствующей вторичной структуре.Онлайн-ресурс для прогнозирования вторичных структур под названием PSIPRED доступен ЗДЕСЬ.
Гидрофобность
Таблица 2.4 — Оценка гидропатии
Химический состав аминокислотных R-групп влияет на структуры, в которых они чаще всего встречаются. Подмножества их химических свойств могут дать ключ к разгадке структуры, а иногда и клеточного положения. Ярким примером является гидрофобность (склонность к предотвращению воды) некоторых R-групп. Учитывая водную среду клетки, такие R-группы вряд ли находятся на внешней поверхности свернутого белка.
Однако это правило не выполняется для областей белка, которые могут быть встроены в липидные бислои мембран клеток / органелл. Это связано с тем, что области таких белков, которые образуют трансмембранные домены, находятся в гидрофобной среде в середине липидного бислоя.
Неудивительно, что сканирование первичных последовательностей на предмет определенных размеров / разнесенных участков гидрофобных аминокислот может помочь идентифицировать белки, обнаруженные в мембранах. В таблице 2.4 показаны значения гидрофобности для R-групп аминокислот.В этом наборе шкала изменяется от положительных значений (гидрофобные) до отрицательных (гидрофильные). График гидропатии KyteDoolittle для мембранного белка протоонкогена RET показан на рисунке 2.36. Две области белка очень гидрофобны, что видно по пикам около аминокислот 5-10 и 630-640. Можно разумно ожидать, что такие области будут располагаться либо внутри свернутого белка, либо быть частью трансмембранных доменов.
Случайные катушки
Фигура 2.36 График гидропатии Кайта-Дулиттла для протоонкогена RET WikipediaНекоторые участки белка не предполагают регулярной, различимой структуры и, как иногда говорят, не имеют вторичной структуры, хотя могут иметь водородные связи. Такие сегменты описываются как находящиеся в случайных спиралях и могут иметь текучесть в своей структуре, что приводит к тому, что они имеют несколько стабильных форм. Случайные катушки можно идентифицировать с помощью спектроскопических методов, таких как круговой дихроизм в Википедии и ядерный магнитный резонанс (ЯМР), при котором наблюдаются отличительные сигналы.См. Также метаморфические белки (ЗДЕСЬ) и белки с внутренней неупорядоченностью (ЗДЕСЬ).
Рисунок 2.37 — Изображение β-шпильки на ленте. Показаны две бирюзовые β-нити, взаимодействующие друг с другом.Надвторичная структура
Другой элемент структуры белка сложнее классифицировать, поскольку он включает элементы вторичной и третичной структуры. Названные супервторичной структурой (или структурными мотивами), эти структуры содержат множество соседних компонентов вторичной структуры, расположенных определенным образом и проявляющихся во множестве белков.Поскольку существует множество способов создания вторичных структур из разных первичных структур, аналогичные мотивы могут возникать из разных первичных последовательностей. Пример структурного мотива показан на рис. 2.37.
Третичная структура
Рисунок 2.38 — Сворачивание полипептидной цепиБелки отличаются друг от друга последовательностью составляющих их аминокислот. Последовательность аминокислот белка определяет форму белка, поскольку химические свойства каждой аминокислоты являются силами, которые вызывают межмолекулярные взаимодействия, чтобы начать создавать вторичные структуры, такие как α-спирали и β-цепи.Последовательность также определяет повороты и случайные спирали, которые играют важную роль в процессе сворачивания белка.
Поскольку форма важна для функции белка, последовательность аминокислот определяет все свойства, которыми обладает белок. По мере того как синтез белка продолжается, отдельные компоненты вторичной структуры начинают взаимодействовать друг с другом, создавая складки, сближающие аминокислоты, которые не находятся рядом друг с другом в первичной структуре (рис. 2.38). На третичном уровне структуры взаимодействия между R-группами аминокислот в белке, а также между основной цепью полипептида и боковыми группами аминокислот играют роль в сворачивании.
Глобулярные белки
Рисунок 2.39 — Разворачивание (денатурация) белка WikipediaСворачивание приводит к появлению различных трехмерных форм в белках, которые не являются волокнистыми. Эти белки называют глобулярными. Глобулярный белок стабилизируется теми же силами, которые управляют его образованием. К ним относятся ионные взаимодействия, водородные связи, гидрофобные силы, ионные связи, дисульфидные связи и металлические связи. Обработка, такая как нагревание, изменение pH, моющие средства, мочевина и меркаптоэтанол, подавляют стабилизирующие силы и заставляют белок разворачиваться, теряя свою структуру и (обычно) свою функцию (Рисунок 2.39). Благодаря способности тепла и моющих средств денатурировать белки, мы готовим пищу и моем руки перед едой — такая обработка денатурирует белки в микроорганизмах на наших руках. У организмов, которые живут в среде с высокой температурой (более 50 ° C), есть белки с изменениями в стабилизирующих силах — дополнительные водородные связи, дополнительные солевые мостики (ионные взаимодействия) и компактность могут играть роль в предотвращении развертывания этих белков.
Силы стабилизации белка
Прежде чем рассматривать процесс сворачивания, давайте рассмотрим некоторые силы, которые помогают стабилизировать белки.
Водородные связи
Рисунок 2.40 — Водородные связи (пунктирные линии) между двумя молекулами уксусной кислотыВодородные связи возникают в результате частично заряженных атомов водорода, находящихся в ковалентных связях. Это происходит, когда атом, с которым связан водород, имеет большую электроотрицательность, чем сам водород, в результате чего водород имеет частичный положительный заряд, потому что он не может удерживать электроны близко к себе (рис. 2.40).
Частично заряженный таким образом водород притягивается к атомам, таким как кислород и азот, которые имеют частичный отрицательный заряд из-за большей электроотрицательности и, таким образом, удерживают электроны ближе к себе.Частично положительно заряженные атомы водорода называются донорами, а частично отрицательные атомы, к которым они притягиваются, называются акцепторами. (См. Рисунок 1.30).
Рисунок 2.41 — Водородная связь в жидкой воде ВикипедияОтдельные водородные связи намного слабее ковалентной связи, но вместе они могут оказывать сильное влияние. Рассмотрим жидкую воду, которая содержит огромное количество водородных связей (рис. 2.41). Эти силы помогают воде оставаться жидкой при комнатной температуре. Другие молекулы, не имеющие водородных связей с молекулярной массой, равной или большей, чем вода, такие как метан или диоксид углерода, являются газами при той же температуре.Таким образом, межмолекулярные взаимодействия между молекулами воды помогают «удерживать» воду вместе и оставаться жидкостью. Примечательно, что только повышение температуры воды до кипения преодолевает силы водородных связей, позволяя воде стать полностью газообразной.
Водородные связи являются важными силами в биополимерах, которые включают ДНК, белки и целлюлозу. Все эти полимеры теряют свою естественную структуру при кипячении. Водородные связи между аминокислотами, которые близки друг к другу по первичной структуре, могут давать регулярные повторяющиеся структуры, такие как спирали или складки, в белках (вторичная структура).
Ионные взаимодействия
Ионные взаимодействия являются важными силами, стабилизирующими структуру белка, которые возникают в результате ионизации R-групп в аминокислотах, составляющих белок. К ним относятся карбоксиламинокислоты (ЗДЕСЬ), амино-аминокислоты, а также сульфгидрил цистеина и иногда гидроксил тирозина.
Гидрофобные силы
Гидрофобные силы стабилизируют структуру белка в результате взаимодействий, которые способствуют исключению воды.Неполярные аминокислоты (обычно находящиеся внутри белков) способствуют связыванию друг с другом, и это имеет эффект исключения воды. Исключенная вода имеет более высокую энтропию, чем вода, взаимодействующая с гидрофобными боковыми цепями. Это связано с тем, что вода выравнивается очень регулярно и определенным образом при взаимодействии с гидрофобными молекулами.
Когда вода не может вступать в подобные взаимодействия, она становится гораздо более неупорядоченной, чем если бы она могла ассоциироваться с гидрофобными областями.Частично по этой причине гидрофобные аминокислоты находятся во внутренней части белка — поэтому они могут исключать воду и увеличивать энтропию.
Дисульфидные связи
Рисунок 2.42 — Образование дисульфидной связиДисульфидные связи, которые образуются, когда две сульфгидрильные боковые цепи цистеина сближаются, ковалентно соединяют вместе различные участки белка и могут придать большую прочность всей структуре (рисунки 2.42 и 2.43) . Ода структуре белка от Кевина Ахерна Двадцать крошечных аминокислот A определяют белок разными способами Их порядок в пептидной цепи определяет формы, которые приобретают белки И когда они скручиваются, это оставляет меня веселым, потому что это делает структуры вторичными Это третично, мне сказали, что происходит, когда белок сворачивается. Но сложенные цепи просто страшны. Собранные вместе четвертичные. Они — чудеса природы, это точно. Создание проблем, лечение. Дурак может сочинять пептидные стихи. Но белки происходят из рибоземов. Эти соединенные остатки цистеина иногда называют цистин.Дисульфидные связи — самая сильная из сил, стабилизирующих структуру белка.
Рисунок 2.43 — Цистин — два цистеина, соединенные дисульфидной связьюсилы Ван-дер-Ваальса
силы Ван-дер-Ваальса — это термин, используемый для описания различных слабых взаимодействий, в том числе вызванных притяжением между полярной молекулой и переходным диполем или между двумя временными диполями. Силы Ван-дер-Ваальса динамичны из-за флуктуирующего характера притяжения и, как правило, слабы по сравнению с ковалентными связями, но могут быть значительными на очень коротких расстояниях.
Посттрансляционные модификации
Посттрансляционные модификации также могут приводить к образованию ковалентных связей, стабилизирующих белки. Гидроксилирование лизина и пролина в цепях коллагена может привести к сшиванию этих групп, и полученные ковалентные связи помогают укрепить и стабилизировать коллаген.
Складные модели
В настоящее время исследуются две популярные модели сворачивания белков. В первой (модель диффузионного столкновения) процесс начинается с момента зародышеобразования, за которым следует образование вторичной структуры.Столкновения между вторичными структурами (как в β-шпильке на рис. 2.37) позволяют начать складывание. Напротив, в модели нуклеации-конденсации вторичные и третичные структуры образуются вместе.
Сворачивание белков происходит довольно быстро (от 0,1 до 1000 секунд) и может происходить во время синтеза — аминный конец белка может начать складываться еще до того, как образуется карбоксильный конец, хотя это не всегда так.
Процесс складывания
Фигура 2.44 Энергетическая модель сворачивания сворачивающейся воронки WikipediaПредполагается, что сворачивание белка происходит в энергетическом ландшафте «сворачивающейся воронки», в котором нативное состояние свернутого белка соответствует минимально возможной свободной энергии в условиях среды (обычно водного растворителя), в которой белок растворяется. Как видно на диаграмме (рис. 2.44), энергетическая воронка имеет множество локальных минимумов (провалов), в которых сворачивающийся белок может попасть в ловушку при движении вниз по энергетическому графику. Вероятно, играют роль другие факторы, такие как температура, электрические / магнитные поля и пространственные особенности.
Если внешние силы влияют на локальные минимумы энергии во время складывания, это может повлиять на процесс и конечный продукт. Как скорость автомобиля, едущего по дороге, влияет на безопасность поездки, так и энергетические соображения влияют на процесс складывания и направляют его, что в некоторых случаях приводит к полностью функциональным, правильно сложенным белкам и ошибочно сложенным «ошибкам» в других.
Зависание
По мере того, как процесс складывания приближается к минимуму энергии (нижняя часть воронки на Рисунке 2.44), белок может «застрять» в любом из локальных минимумов и не достичь конечного свернутого состояния. Хотя свернутое состояние, как правило, более организовано и, следовательно, имеет меньшую энтропию, чем развернутое состояние, существуют две силы, которые преодолевают уменьшение энтропии и продвигают процесс вперед.
Первый — это величина уменьшения энергии, как показано на графике. Поскольку ΔG = ΔH -TΔS, уменьшение ΔH может преодолеть отрицательное значение ΔS, чтобы сделать ΔG отрицательным и подтолкнуть процесс складывания вперед.Благоприятные (пониженные) энергетические условия возникают с образованием ионных связей, водородных связей, дисульфидных связей и металлических связей во время процесса сворачивания. Кроме того, гидрофобный эффект увеличивает энтропию, позволяя гидрофобным аминокислотам внутри свернутого белка исключать воду, тем самым противодействуя влиянию упорядочения структуры белка, делая ΔS менее отрицательным.
Прогноз структуры
Компьютерные программы очень хороши в предсказании вторичной структуры исключительно на основе аминокислотной последовательности, но с трудом определяют третичную структуру с использованием той же информации.Частично это связано с тем, что вторичные структуры имеют повторяющиеся точки стабилизации на основе геометрии, и любая регулярная вторичная структура (например, α-спираль) очень мало меняется от одной к другой. Однако складчатые структуры имеют огромное количество возможных структур, как показывает парадокс Левинталя.
Спектроскопия
Из-за нашей неспособности точно предсказать третичную структуру на основе аминокислотной последовательности, структуры белков фактически определяются с использованием методов спектроскопии.В этих подходах белки подвергаются различным формам электромагнитного излучения, и способы их взаимодействия с излучением позволяют исследователям определять координаты атомов с разрешением Ангстрема по плотности электронов (см. Рентгеновскую кристаллографию) и тому, как взаимодействуют спины ядер (см. ЯМР).
Парадокс Левинталя
В конце 1960-х Сайрус Левинталь обрисовал масштабы сложности проблемы сворачивания белка. Он указал, что для белка из 100 аминокислот он будет иметь 99 пептидных связей и 198 соображений относительно углов φ и ψ.Если бы каждая из них имела только три конформации, это привело бы к 3198 различным возможным сверткам или 2,95×1094.
Даже если дать разумное количество времени (одна наносекунда) для каждой возможной складки, потребуется больше времени, чем возраст Вселенной, чтобы выбрать все из них, что ясно означает, что процесс складывания не происходит путем последовательной случайной выборки. и что попытки определить структуру белка путем случайной выборки были обречены на провал. Левинталь, следовательно, предположил, что сворачивание происходит в результате последовательного процесса, который начинается с события зародышеобразования, которое быстро направляет процесс и мало чем отличается от воронкообразного процесса, изображенного на рисунке 2.44.
Болезни неправильного сворачивания белков
Рисунок 2.45 — Неправильная укладка нормального белка PRPc, индуцированная PRPsc Изображение Пенелопы ИрвингПравильная укладка белков важна для их функции. Отсюда следует, что неправильная укладка белков (также называемая протеопатией) может иметь последствия. В некоторых случаях это может просто привести к неактивному белку. Неправильная упаковка белков также играет роль при многих заболеваниях, таких как коровье бешенство, болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона и болезнь Крейтцфельда-Якоба.Многие, но не все, болезни неправильной укладки поражают ткани головного мозга.
Рисунок 2.46 — Коровы с коровьим бешенством теряют способность стоятьНерастворимые отложения
Неправильно свернутые белки обычно образуют агрегаты, называемые амилоидами, которые вредны для тканей, содержащих их, потому что они меняют свою форму с растворимых на нерастворимые в воде и образуют отложения. Процесс, с помощью которого происходит неправильное свертывание (рис. 2.45), не совсем ясен, но во многих случаях было продемонстрировано, что «затравочный» белок, который неправильно свернут, может вызывать такое же неправильное свертывание в других копиях того же белка.Эти протеины семян известны как прионы, и они действуют как инфекционные агенты, вызывая распространение болезни. Список заболеваний человека, связанных с неправильной упаковкой белков, длинен и продолжает расти. Ссылка на Википедию ЗДЕСЬ.
Прионы
Рисунок 2.47 — Диффузный амилоидоз в кровеносном сосуде (красные точки) ВикипедияПрионы — это инфекционные белковые частицы, вызывающие трансмиссивные губчатые энцефалопатии (TSE), наиболее известной из которых является коровье бешенство. Другие проявления включают болезнь, скрепи, у овец и болезни человека, такие как болезнь Крейтцфельда-Якоба (CJD), фатальная семейная бессонница и куру.Белок, участвующий в этих заболеваниях, — это мембранный белок, называемый PrP. PrP закодирован в геноме многих организмов и содержится в большинстве клеток организма. PrPc — это название, данное структуре PrP, которая является нормальной и не связана с заболеванием. PrPSc — это название неправильно свернутой формы того же белка, которое связано с развитием симптомов заболевания (рис. 2.45).
Неправильно сложен
Неправильно свернутый PrPSc связан с заболеваниями TSE и действует как инфекционная частица.Третья форма PrP, называемая PrPres, может быть обнаружена в TSE, но не заразна. «Res» PrPres указывает на то, что он устойчив к протеазам. Стоит отметить, что все три формы PrP имеют одинаковую аминокислотную последовательность и отличаются друг от друга только способами складывания полипептидных цепей. Наиболее опасно неправильно свернутой формой PrP является PrPSc из-за его способности действовать как инфекционный агент — затравочный белок, который может вызывать неправильную укладку PrPc, тем самым превращая его в PrPSc.
Функция
Фигура 2.48 — Одна модель распространения прионов WikipediaФункция PrPc неизвестна. У мышей, лишенных гена PrP, серьезных отклонений нет. У них действительно проявляются проблемы с долговременной памятью, что указывает на функцию PrPc. Стэнли Прусинер, открывший прионы и придумавший этот термин, получил Нобелевскую премию по медицине в 1997 году за свою работу. Я думаю, что если бы я случайно оказался на протеине А, составляющем прион, я бы его скрутил и, ради бога, не дай ему делать ошибки складывания
Амилоиды
Амилоиды — это совокупность неправильно свернутых белковых агрегатов, которые обнаруживаются в организме человека.Вследствие неправильной укладки они нерастворимы и вызывают около двадцати заболеваний человека, включая важные неврологические, связанные с прионами. Заболевания включают (пораженный белок в скобках) — болезнь Альцгеймера (амилоид β), болезнь Паркинсона (α-синуклеин), болезнь Хантингтона (хантингтин), ревматоидный артрит (сывороточный амилоид A), фатальную семейную бессонницу (PrPSc) и другие.
Аминокислотная последовательность играет роль в амилоидогенезе. Полипептиды, богатые глутамином, часто встречаются в прионах дрожжей и человека.Тринуклеотидные повторы важны при болезни Хантингтона. Если последовательность не является фактором, гидрофобная ассоциация между β-листами может играть роль.
Амилоид β
Рисунок 2.49 — HuntingtinAmyloid β относится к совокупности небольших белков (36-43 аминокислоты), которые, по-видимому, играют роль в болезни Альцгеймера. (Другим фактором является тау-белок.) Фактически, они являются основными компонентами амилоидных бляшек, обнаруживаемых в головном мозге пациентов, страдающих этим заболеванием, и возникают в результате протеолитического расщепления более крупного гликопротеина-предшественника амилоида, называемого амилоидным предшественником белка, интегральной мембраны. белок нервных клеток, функция которых неизвестна.Эту функцию выполняют две протеазы, β-секретаза и γ-секретаза. Амилоидные β-белки сложены неправильно и, по-видимому, вызывают неправильную укладку других белков и, таким образом, осаждают и образуют амилоид, характерный для этого заболевания. Бляшки токсичны для нервных клеток и вызывают деменцию, характерную для этого заболевания.
Считается, что агрегация белков амилоида β во время неправильной укладки приводит к генерации активных форм кислорода и что это является средством, с помощью которого нейроны повреждаются.Неизвестно, какова реальная функция амилоида β. Аутосомно-доминантные мутации в белке приводят к раннему началу заболевания, но это происходит не более чем в 10% случаев. Стратегии лечения заболевания включают ингибирование секретаз, которые генерируют пептидные фрагменты из белка-предшественника амилоида.
Хантингтин
Хантингтин является центральным геном болезни Хантингтона. Белок, сделанный из него, богат глутамином, с 6-35 такими остатками в форме дикого типа.При болезни Хантингтона этот ген мутирует, увеличивая количество глутаминов в мутантном белке от 36 до 250. Размер белка зависит от количества глутаминов в мутантном белке, но белок дикого типа содержит более 3100 аминокислот. кислоты и молекулярный вес около 350 000 Да. Его точная функция неизвестна, но хантингтин содержится в нервных клетках, причем самый высокий уровень находится в мозге. Считается, что он, возможно, играет роль в транспорте, передаче сигналов и защите от апоптоза.Хантингтин также необходим для раннего эмбрионального развития. Внутри клетки хантингтин локализован в основном в микротрубочках и везикулах.
Тринуклеотидный повтор
Ген хантингтина содержит множество копий последовательности CAG (называемой тринуклеотидными повторами), которая кодирует множество глутаминов в белке. Болезнь Хантингтона возникает, когда при копировании ДНК гена образуются дополнительные копии последовательности CAG. Расширение повторяющихся последовательностей может происходить из-за скольжения полимеразы относительно матрицы ДНК во время репликации.В результате могут быть созданы несколько дополнительных копий тринуклеотидного повтора, в результате чего будут получены белки с различным числом остатков глутамина. Без проблем можно выдержать до 35 повторов. Однако количество повторов может увеличиваться в течение жизни человека с помощью того же механизма. Люди с 36-40 повторами начинают проявлять признаки болезни, а если их больше 40, болезнь будет присутствовать.
Молекулярные шапероны
Важность правильного сворачивания белков подчеркивается заболеваниями, связанными с неправильным сворачиванием белков, поэтому неудивительно, что клетки расходуют энергию для облегчения правильного сворачивания белков.Клетки используют два класса белков, известных как молекулярные шапероны, для облегчения такого складывания в клетках. Молекулярные шапероны бывают двух видов: шапероны и шаперонины. Примером первой категории является класс белков Hsp70. Hsp означает «белок теплового шока», исходя из того факта, что эти белки впервые были обнаружены в больших количествах в клетках, которые на короткое время подвергались воздействию высоких температур. Hsps помогает клеткам при стрессах, возникающих в результате теплового шока и воздействия окислительных условий или токсичных тяжелых металлов, таких как кадмий и ртуть.Однако они также играют важную роль в нормальных условиях, когда они способствуют правильной укладке полипептидов, предотвращая аберрантные взаимодействия, которые могут привести к неправильной укладке или агрегации. Белки Hsp70 обнаружены почти во всех клетках и используют гидролиз АТФ, чтобы стимулировать структурные изменения формы шаперона, чтобы приспособиться к связыванию белков-субстратов. Связывающий домен Hsp70s содержит структуру β-бочонка, которая обвивает полипептидную цепь субстрата и имеет сродство к гидрофобным боковым цепям аминокислот.Как показано на рисунке 2.50, Hsp70 связывается с полипептидами, когда они выходят из рибосом во время синтеза белка. Связывание субстрата стимулирует гидролиз АТФ, чему способствует другой белок теплового шока, известный как Hsp40. Гидролиз АТФ заставляет Hsp70 принимать закрытую конформацию, которая помогает экранировать открытые гидрофобные остатки и предотвращать агрегацию или локальную неправильную укладку.
После завершения синтеза белка АДФ высвобождается и заменяется АТФ, что приводит к высвобождению белка-субстрата, который затем позволяет полипептиду полной длины правильно складываться.
Рисунок 2.50 — Действие Hsp70 (синий), способствующее правильному сворачиванию белка (оранжевый) Изображение Алейи КимПри тепловом шоке
Во время теплового шока или окислительного стресса белки Hsp70 связываются с развернутыми гидрофобными областями белков, аналогичным образом предотвращая их агрегацию и позволяя им правильно складываться. Когда белки повреждены, Hsp70 привлекает ферменты, которые убиквитинируют поврежденный белок, чтобы нацелить их на разрушение в протеасомах. Таким образом, белки Hsp70 играют важную роль не только в том, чтобы белки были правильно уложены, но и в том, что поврежденные или нефункциональные белки удаляются путем деградации в протеасоме.
Шаперонины
Второй класс белков, участвующих в обеспечении правильной укладки других белков, известен как шаперонины. Есть две основные категории шаперонинов — класс I (обнаруженный в бактериях, хлоропластах и митохондриях) и класс II (обнаруженный в цитозоле эукариот и архебактерий). Наиболее изученными шаперонинами являются сложные белки GroEL / GroES, обнаруженные в бактериях (рис. 2.51).
Рисунок 2.51 — Вид снизу на GroEL (слева) и GroEL / GroES-комплекс (справа). или устраните проблемы, возникающие из-за неправильного складывания.GroEL представляет собой 14-мерное кольцо с двойным кольцом с гидрофобной областью, которое может способствовать сворачиванию субстратов размером 15-60 кДа. GroES — это единичный гептамер, который связывается с GroEL в присутствии АТФ и действует как прикрытие над GroEL. Гидролиз АТФ шаперонинами вызывает большие конформационные изменения, которые влияют на связывание субстратных белков и их укладку. Точно неизвестно, как шаперонины сворачивают белки. Пассивные модели постулируют, что шаперониновый комплекс функционирует инертно, предотвращая неблагоприятные межмолекулярные взаимодействия или накладывая ограничения на пространства, доступные для возникновения складок.Активные модели предполагают, что структурные изменения в комплексе шаперонина вызывают структурные изменения в белке-субстрате.Расщепление белков
Рисунок 2.52 — 26S протеасома. Активный сайт показан красным цветом WikipediaДругой белковый комплекс, который играет важную роль в динамике продолжительности жизни белков, — это протеасома (рис. 2.52). Протеасомы, обнаруженные у всех эукариот и архей, а также у некоторых бактерий, разрушают ненужные или поврежденные белки путем протеолитической деградации.Протеасомы помогают регулировать концентрацию некоторых белков и разрушать те, которые неправильно свернуты. Путь протеасомной деградации играет важную роль в клеточных процессах, которые включают прохождение клеточного цикла, модуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс.
При деградации в протеасоме образуются короткие пептиды длиной от семи до восьми аминокислот. Важную роль играют треониновые протеазы. Распад этих пептидов дает отдельные аминокислоты, облегчая их рециркуляцию в клетках.Белки нацелены на деградацию в протеасомах эукариот путем присоединения к множеству копий небольшого белка, называемого убиквитином (8,5 кДа — 76 аминокислот). Фермент, катализирующий реакцию, известен как убиквитинлигаза. Образовавшаяся полиубиквитиновая цепь связывается протеасомой, и начинается деградация. Убиквитин получил свое название из-за того, что он повсеместно встречается в эукариотических клетках.
Убиквитин
Рисунок 2.53 — Убиквитин (боковые цепи лизина показаны желтым) WikipediaУбиквитин (Рисунок 2.53) представляет собой небольшой (8,5 кДа) многофункциональный белок, обнаруженный в эукариотических клетках. Обычно он добавляется к белкам-мишеням под действием ферментов убиквитинлигазы (E3 на рисунке 2.54). Могут быть добавлены одна (убиквитинирование) или множество (полиубиквитинирование) молекул убиквитина. Присоединение убиквитина происходит через боковую цепь одного из семи различных остатков лизина в убиквитине.
Добавление убиквитина к белкам имеет множество эффектов, самый известный из которых направлен на расщепление белка в протеасоме.Протеасомное нацеливание наблюдается, когда полиубиквитинирование происходит по лизинам №29 и 48. Полиубиквитинирование или моноубиквитинирование по другим лизинам может приводить к измененному клеточному расположению и измененным межбелковым взаимодействиям. Последние могут влиять на воспаление, перенос эндоцитов, трансляцию и репарацию ДНК.
Рисунок 2.54 — Путь убиквитинирования целевого белка-субстрата Изображение Pehr JacobsonНарушение функции убиквитинлигазы
Паркин — это белок, связанный с болезнью Паркинсона, который при мутации связан с наследственной формой заболевания, называемой аутосомно-рецессивной ювенильной болезнью Паркинсона.Функция белка неизвестна, но он является компонентом системы убиквитинлигазы E3, ответственной за перенос убиквитина от белка E2 к боковой цепи лизина на белке-мишени. Считается, что мутации в паркине приводят к протеасомной дисфункции и, как следствие, неспособности расщеплять белки, вредные для дофаминергических нейронов. Это приводит к гибели или нарушению работы этих нейронов, что приводит к болезни Паркинсона.
Внутренне неупорядоченные белки
Фильм 2.1 — Динамическое движение цитохрома C в растворе Wikipedia
Как видно из множества примеров, описанных в другом месте книги, трехмерная структура белков важна для их функции. Но становится все более очевидным, что не все белки складываются в стабильную структуру. Исследования так называемых внутренне неупорядоченных белков (IDP) за последние несколько десятилетий показали, что многие белки являются биологически активными, даже если они не могут складываться в стабильные структуры.Тем не менее, другие белки демонстрируют области, которые остаются развернутыми (области IDP), даже когда остальная часть полипептида складывается в структурированную форму.
Внутренне неупорядоченные белки и неупорядоченные области внутри белков, на самом деле, были известны уже много лет, но рассматривались как аномалия. Только недавно, с осознанием того, что IDP и IDP области широко распространены среди эукариотических белков, было признано, что наблюдаемое нарушение является «особенностью, а не ошибкой».
Фильм 2.2 SUMO-1, белок с внутренне неупорядоченными участками Wikipedia
Сравнение IDP показывает, что у них общие характеристики последовательности, которые, по-видимому, способствуют их неупорядоченному состоянию. То есть, подобно тому, как некоторые аминокислотные последовательности могут способствовать сворачиванию полипептида в конкретную структуру, аминокислотные последовательности IDP способствуют тому, чтобы они оставались развернутыми. Видно, что области IDP содержат мало гидрофобных остатков и необычно богаты полярными остатками и пролином. Присутствие большого количества заряженных аминокислот в IDP может ингибировать фолдинг за счет отталкивания зарядов, в то время как отсутствие гидрофобных остатков затрудняет формирование стабильного гидрофобного ядра, а пролин препятствует образованию спиральных структур.Наблюдаемые различия между аминокислотными последовательностями в IDP и структурированных белках были использованы для разработки алгоритмов для прогнозирования того, будет ли данная аминокислотная последовательность неупорядоченной.
Какое значение имеют внутренне неупорядоченные белки или области? Тот факт, что это свойство закодировано в их аминокислотных последовательностях, предполагает, что их нарушение может быть связано с их функцией. Гибкая, мобильная природа некоторых IDP-регионов может играть решающую роль в их функции, позволяя переход к складчатой структуре при связывании с белком-партнером или при посттрансляционной модификации.Некоторые ответы можно найти в исследованиях нескольких хорошо известных белков с участками IDP. Области IDP могут повышать способность белков, подобных lac-репрессору, перемещаться по ДНК для поиска специфических сайтов связывания. Гибкость IDP также может быть преимуществом во взаимодействиях белок-белок, особенно для белков, которые, как известно, взаимодействуют со многими различными белками-партнерами.
Рисунок 2.55 — Денатурация и ренатурация рибонуклеазы ВикипедияНапример, p53 имеет IDP-области, которые могут позволить белку взаимодействовать с множеством функциональных партнеров.Сравнение известных функций белков с предсказаниями нарушения в этих белках предполагает, что IDP и области IDP могут непропорционально функционировать в передаче сигналов и регуляции, в то время как более структурированные белки смещены в сторону катализа и транспорта. Интересно, что многие белки, обнаруженные как в рибосомах, так и в сплайсосомах, имеют IDP-области, которые могут играть роль в правильной сборке этих комплексов. Несмотря на то, что ВПЛ не изучались интенсивно в течение очень долгого времени, то немногое, что о них известно, предполагает, что они играют важную и недооцененную роль в клетках.
Метаморфические белки
Другая группа белков, которая недавно изменила наше представление о структуре и функции белков, — это так называемые метаморфные белки. Эти белки способны образовывать более одного стабильного свернутого состояния, начиная с одной аминокислотной последовательности. Хотя это правда, что множественные свернутые конформации не исключаются законами физики и химии, метаморфические белки — относительно новое открытие. Конечно, было известно, что прионные белки способны складываться в альтернативные структуры, но метаморфические белки, по-видимому, могут переключаться между двумя стабильными структурами.Хотя в некоторых случаях метаморфный белок подвергается этому переключению в ответ на связывание другой молекулы, некоторые белки могут выполнять этот переход самостоятельно. Интересный пример — сигнальная молекула лимфотактин. Лимфотактин выполняет две биологические функции, которые выполняются двумя его конформерами — мономерной формой, связывающей рецептор лимфотактина, и димерной формой, связывающей гепарин. Возможно, такое переключение более распространено, чем предполагалось.
Рефолдинг денатурированных белков
Вся информация о фолдинге белка содержится в аминокислотной последовательности белка.Тогда может показаться любопытным, что большинство белков не сворачиваются в свою правильную, полностью активную форму после того, как они были денатурированы +++ и денатурант удален. На самом деле некоторые так и поступают. Хорошим примером является бычья рибонуклеаза (рис. 2.55). Его каталитическая активность очень устойчива к воздействию тепла и мочевины, и попытки денатурировать его не очень хорошо. Однако, если обработать фермент β-меркаптоэтанолом (который разрывает дисульфидные связи) перед обработкой мочевиной и / или нагреванием, активность теряется, что указывает на то, что ковалентные дисульфидные связи помогают стабилизировать общую структуру фермента, а когда они разрываются, денатурация может легко возникают.Когда смесь снова охлаждается до комнатной температуры, со временем некоторая активность ферментов снова появляется, указывая на то, что рибонуклеаза снова свернулась в новых условиях.
Интересно, что ренатурация произойдет максимально, если во время процесса в растворе останется небольшое количество β-меркаптоэтанола. Причина этого в том, что β-меркаптоэтанол позволяет восстанавливать (и разрушать) случайные неправильные дисульфидные связи во время процесса складывания. Без него эти дисульфидные связи будут препятствовать образованию правильных складок.
Необратимая денатурация
Однако большинство ферментов не ведут себя как бычья рибонуклеаза. После денатурирования их активность не может быть восстановлена до какой-либо значительной степени. Существует не так много способов инактивации РНКазы. Она стабильна, когда она горячая или холодная, потому что дисульфиды плотно удерживаются. Если вы хотите, чтобы она остановилась, используйте горячий меркаптоэтанол. Это может показаться противоречащим идее о том, что информация о сворачивании является неотъемлемой частью последовательности аминокислот в белке.Это не.
Большинство ферментов не восстанавливаются должным образом после денатурации по двум причинам. Во-первых, нормальное сворачивание может происходить по мере образования белков. Взаимодействия между аминокислотами на ранней стадии синтеза не «сбиваются с толку» взаимодействиями с аминокислотами на более поздних этапах синтеза, потому что эти аминокислоты отсутствуют в начале процесса.
Роль шаперонинов
В других случаях процесс сворачивания некоторых белков в клетке зависел от действия белков-шаперонинов (см. ЗДЕСЬ).В отсутствие шаперонинов происходят взаимодействия, которые могут приводить к неправильной укладке, что препятствует правильной укладке. Таким образом, раннее сворачивание и помощь шаперонинов устраняют некоторые потенциальные взаимодействия «неправильного сворачивания», которые могут происходить, если вся последовательность присутствует в момент начала сворачивания.
Четвертичная структура
Четвертый уровень структуры белка — это четвертичная структура. Это относится к структурам, которые возникают в результате взаимодействий между несколькими полипептидами.Единицы могут быть идентичными множественными копиями или могут быть разными полипептидными цепями. Гемоглобин взрослого человека является хорошим примером белка с четвертичной структурой, состоящего из двух идентичных цепей, называемых α, и двух идентичных цепей, называемых β.
Хотя α-цепи очень похожи на β-цепи, они не идентичны. Как α-, так и β-цепи также связаны с одной полипептидной цепью в родственном белке, называемом миоглобином. И миоглобин, и гемоглобин имеют сходство в связывании кислорода, но их поведение по отношению к молекуле значительно различается.Примечательно, что множественные субъединицы гемоглобина (с четвертичной структурой) по сравнению с одиночной субъединицей миоглобина (без четвертичной структуры) вызывают эти различия.
Список литературы
1. https://en.wikipedia.org/wiki/Van_der_W aals_force 105
Структура и функции белков
Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам. По сухому весу белки — самая крупная единица клеток. Белки участвуют практически во всех функциях клетки, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения.Всего существует семь типов белков.
Белки
- Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
- Происходит в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
- Типичный белок состоит из единственного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
- Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок только 20 аминокислот.
- Существует семь типов белков: антитела , сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки .
Синтез белка
Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией и . Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК.Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.
Аминокислоты и полипептидные цепи
Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот. Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:
- А атом водорода (H)
- Карбоксильная группа (-COOH)
- Аминогруппа (-Nh3)
- А «переменная» группа
Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.
Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.
Структура белка
Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.
Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.
Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.
Типы белков
Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.
Антитела
Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных злоумышленников в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.
Сократительные белки
Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.
Ферменты
Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.
Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент слюны, который расщепляет крахмал на сахар.
Гормональные белки
Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.
Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.
Структурные белки
Структурные белки волокнистые и вязкие, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.
Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, иглы, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.
Белки хранения
Запасные белки резервируют аминокислоты для организма, пока они не будут готовы к употреблению.Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.
Транспортные белки
Транспортные белки — это белки-носители, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.
белков | Определение, структура и классификация
белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин « белок », слово, производное от греческого « prōteios », что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.
Популярные вопросы
Что такое белок?
Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.
Где происходит синтез белка?
Где хранится белок?
Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.
Что делают белки?
Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки, и они помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.
Белковая молекула очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити.Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.
пептидМолекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.
© raimund14 / FotoliaРастения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. В процессе фотосинтеза они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, например жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например, жвачные).g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, включая людей, получают белки в основном от животных и продуктов их переработки, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).
бобовые; аминокислотаБобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.
© Elenathewise / FotoliaСодержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в эритроцитах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.
Получите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишитесь сейчасВысокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни, — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.
гемоглобинГемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.
Encyclopædia Britannica, Inc.Роль белков в организме — Science Learning Hub
Белки — это молекулы, состоящие из аминокислот. Они кодируются нашими генами и составляют основу живых тканей.Они также играют центральную роль в биологических процессах. Например, белки катализируют реакции в нашем организме, транспортируют молекулы, такие как кислород, поддерживают наше здоровье как часть иммунной системы и передают сообщения от клетки к клетке.
Синтез белка
Ген — это сегмент молекулы ДНК, который содержит инструкции, необходимые для создания уникального белка. Все наши клетки содержат одни и те же молекулы ДНК, но каждая клетка использует различную комбинацию генов для создания определенных белков, необходимых для выполнения своих специализированных функций.
Синтез белка имеет 2 основных этапа. 1-й этап известен как транскрипция, когда образуется молекула-мессенджер (мРНК). Эта молекула транскрибируется с молекулы ДНК и несет копию информации, необходимой для создания белка. На 2-м этапе молекула мРНК покидает ядро в цитоплазму, где рибосомы клетки считывают информацию и начинают сборку белка в процессе, называемом трансляцией.
Во время трансляции рибосомы считывают последовательность мРНК из трех оснований за раз.Каждая из этих трехбуквенных комбинаций (называемых кодонами) кодирует определенную аминокислоту. Например, последовательность оснований ТТТ кодирует аминокислоту лизин.
Существует 4 основания (аденин, тимин, гуанин и цитозин) и, следовательно, 64 (4 3 ) возможных кодонов, определенных с использованием некоторой комбинации 3 оснований. Однако для построения всех белков в нашем организме требуется всего 20 аминокислот (для некоторых аминокислот требуется более 1 кодона). Именно конкретная последовательность аминокислот определяет форму и функцию белка.
На синтез белка, как и на многие другие биологические процессы, могут влиять факторы окружающей среды. К ним относятся питание матери, температурный стресс, уровень кислорода и воздействие химикатов.
Различные типы белков
В нашем организме существует много разных типов белков. Все они играют важную роль в нашем росте, развитии и повседневном функционировании. Вот несколько примеров:
- Ферменты — это белки, которые облегчают биохимические реакции, например, пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который помогает расщеплять белки в пище.
- Антитела — это белки, вырабатываемые иммунной системой для удаления посторонних веществ и борьбы с инфекциями.
- ДНК-ассоциированные белки регулируют структуру хромосом во время деления клеток и / или играют роль в регуляции экспрессии генов, например, гистоны и белки когезина
- Сократительные белки участвуют в сокращении и движении мышц, например, актин и миозин
- Структурные белки обеспечивают поддержку в нашем организме, например, белки в наших соединительных тканях, такие как коллаген и эластин.
- Гормональные белки координируют функции организма, например, инсулин контролирует концентрацию сахара в крови, регулируя поглощение глюкозы клетками.
- Транспортные белки перемещают молекулы по нашему телу, например, гемоглобин переносит кислород по крови.
Альтернативные роли белков
Каждый белок играет определенную роль в нашем организме. Однако ученые обнаружили, что некоторые белки выполняют более одной роли.
Например, д-р Джулия Хорсфилд возглавляет группу по структуре и развитию хромосом в Университете Отаго.Ее лаборатория изучает, как белки когезина, которые регулируют структуру хромосом во время деления клеток, также участвуют в обеспечении того, чтобы гены включались или выключались в нужное время во время развития. Джулия и ее коллеги сосредотачиваются на влиянии снижения содержания белков когезина на экспрессию генов у рыбок данио и используют эти результаты для лучшего понимания конкретных заболеваний человека
Полезная ссылка
Посетите веб-сайт Learn Genetics, чтобы отправиться в анимированные туры, посвященные ДНК, генам, хромосомы, белки, наследственность и признаки.